stringtranslate.com

Овальбумин

Овальбумин (сокращенно OVA [1] ) является основным белком, содержащимся в яичном белке , составляя приблизительно 55% от общего количества белка. [2] Овальбумин демонстрирует последовательность и трехмерную гомологию с суперсемейством серпинов , но в отличие от большинства серпинов он не является ингибитором сериновой протеазы . [3] Функция овальбумина неизвестна, хотя предполагается, что он является запасным белком . [4]

Исследовать

Овальбумин является важным белком в нескольких различных областях исследований, включая:

(Для исследований in vivo и in vitro на основе овальбумина важно, чтобы содержание эндотоксина было менее 1 ЕЭ/мг.) [ необходима цитата ] [ необходим контекст ]

Структура

Белок овальбумин кур состоит из 385 аминокислот , его относительная молекулярная масса составляет42,7  кДа , [5] и он принимает серпин -подобную структуру. [6] Овальбумин также имеет несколько модификаций, включая N-концевое ацетилирование (G1), фосфорилирование (S68, S344) и гликозилирование (N292). [5] Он имеет три изоформы, A1, A2 и A3, которые различаются в зависимости от количества связанных остатков фосфата. [7] Он секретируется из клетки, нацелившись на внутреннюю сигнальную последовательность (остатки 21–47), а не на N-концевую сигнальную последовательность, обычно встречающуюся в других секретируемых белках. Сигнальная последовательность овальбумина не отщепляется, а остается как часть зрелого белка. [8]

Изменение при нагревании

При нагревании овальбумин претерпевает конформационные изменения из своей растворимой серпиновой структуры в нерастворимую структуру all- β-листа с открытыми гидрофобными областями. Это заставляет белок агрегировать и вызывать затвердевание, связанное с вареным яичным белком. [9]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Сано К, Ханеда К, Тамура Г, Ширато К (июнь 1999 г.). «Овальбумин (OVA) и бациллы Mycobacterium tuberculosis кооперативно поляризуют анти-OVA Т-хелперные (Th) клетки в направлении Th1-доминантного фенотипа и улучшают эозинофилию трахеи у мышей». Американский журнал респираторной клеточной и молекулярной биологии . 20 (6): 1260–7. doi :10.1165/ajrcmb.20.6.3546. PMID  10340945. S2CID  22811888.
  2. ^ Sugino H, Nitoda T, Juneja LR (1996-12-13). "Глава 2: Общий химический состав куриных яиц". В Yamamoto T, Juneja LR, Hatta H, Kim M (ред.). Куриные яйца . Boca Raton, FL: CRC Press. ISBN 978-0-8493-4005-5.
  3. ^ Hu HY, Du HN (апрель 2000 г.). «Альфа-бета-структурная трансформация овальбумина: эффекты тепла и pH». Журнал белковой химии . 19 (3): 177–83. doi :10.1023/A:1007099502179. PMID  10981809. S2CID  82745511.
  4. ^ Gettins PG (декабрь 2002 г.). «Структура, механизм и функция серпина». Chemical Reviews . 102 (12): 4751–804. doi :10.1021/cr010170. PMID  12475206.
  5. ^ ab Nisbet AD, Saundry RH, Moir AJ, Fothergill LA, Fothergill JE (апрель 1981 г.). «Полная аминокислотная последовательность куриного овальбумина». European Journal of Biochemistry . 115 (2): 335–45. doi : 10.1111/j.1432-1033.1981.tb05243.x . PMID  7016535.
  6. ^ Stein PE, Leslie AG, Finch JT, Carrell RW (октябрь 1991 г.). «Кристаллическая структура нерасщепленного овальбумина при разрешении 1,95 А». Журнал молекулярной биологии . 221 (3): 941–59. doi :10.1016/0022-2836(91)80185-W. PMID  1942038.
  7. ^ Сугимото, Ясуши (апрель 1999 г.). «Овальбумин в развивающихся куриных яйцах мигрирует из яичного белка в эмбриональные органы, изменяя при этом свою конформацию и термическую стабильность*». Журнал биологической химии . 274 (16).
  8. ^ Robinson A, Meredith C, Austen BM (июль 1986). «Выделение и свойства сигнальной области из овальбумина». FEBS Letters . 203 (2): 243–6. doi : 10.1016/0014-5793(86)80751-7 . PMID  3732511. S2CID  10064866.
  9. ^ Hu HY, Du HN (апрель 2000 г.). «Альфа-бета-структурная трансформация овальбумина: эффекты тепла и pH». Журнал белковой химии . 19 (3): 177–83. doi :10.1023/A:1007099502179. PMID  10981809. S2CID  82745511.

Внешние ссылки