stringtranslate.com

Эластичное волокно

Эластичные волокна (или желтые волокна ) являются важным компонентом внеклеточного матрикса, состоящего из пучков белков ( эластина ), которые вырабатываются рядом различных типов клеток, включая фибробласты, эндотелиальные, гладкомышечные и эпителиальные клетки дыхательных путей. [1] Эти волокна способны растягиваться во много раз больше своей длины и возвращаться к исходной длине при расслаблении без потери энергии. Эластичные волокна включают эластин , элаунин и окситалан .

Эластичные волокна образуются посредством эластогенеза , [2] [3] очень сложного процесса, включающего несколько ключевых белков, включая фибулин-4, фибулин-5, связывающий белок 4 латентного трансформирующего фактора роста β и связанный с микрофибриллами белок 4. [4] [5] [6] [7] В этом процессе тропоэластин , растворимый мономерный предшественник эластичных волокон, вырабатывается эластогенными клетками и сопровождается клеточной поверхностью. После выделения из клетки тропоэластин сам ассоциируется в частицы размером ~200 нм путем коацервации, энтропийно-управляемого процесса, включающего взаимодействия между гидрофобными доменами тропоэластина, которые опосредуются гликозаминогликанами , гепараном и другими молекулами. [8] [9] [10] Затем эти частицы сливаются, образуя шарики размером 1-2 микрона, которые продолжают расти по мере продвижения вниз от поверхности клеток, прежде чем отложиться на фибриллярных каркасах из микрофибрилл . [1]

После осаждения на микрофибриллах тропоэластин становится нерастворимым посредством обширного сшивания членами лизилоксидазы и лизилоксидазоподобного семейства медьзависимых аминоксидаз в аморфный эластин , высокоэластичный, нерастворимый полимер, который метаболически стабилен на протяжении всей жизни человека. [1] Эти два семейства ферментов реагируют со многими остатками лизина, присутствующими в тропоэластине, образуя реактивные альдегиды и аллизин посредством окислительного дезаминирования . [11]

Эти реактивные альдегиды и аллизины могут реагировать с другими остатками лизина и аллизина, образуя десмозин , изодесмозин и ряд других полифункциональных сшивок, которые соединяют окружающие молекулы тропоэластина в обширно сшитую эластиновую матрицу. Этот процесс создает разнообразный массив внутримолекулярных и межмолекулярных сшивок [12]. Эти уникальные сшивки отвечают за прочность и устойчивость эластина. Поддержание сшитого эластина осуществляется рядом белков, включая белок 1 типа лизилоксидазы. [13]

Зрелые эластичные волокна состоят из аморфного эластинового ядра, окруженного гликозаминогликанами, гепарансульфатом [14] и рядом других белков, таких как микрофибриллярно-ассоциированные гликопротеины , фибриллин , фибуллин и рецептор эластина .

Распределение

Толстые эластичные волокна висцеральной плевры (наружной оболочки) легкого человека

Эластичные волокна находятся в коже , легких , артериях , венах , соединительной ткани , эластичном хряще , периодонтальной связке , фетальной ткани и других тканях, которые должны подвергаться механическому растяжению. [1] В легких есть толстые и тонкие эластичные волокна. [3]

Эластичные волокна отсутствуют в рубцах , келоидах и дерматофибромах , а в анетодермиях их количество значительно снижено или они отсутствуют вовсе . [15]

Гистология

Эластические волокна хорошо окрашиваются альдегидфуксином , орсеином [16] и красителем Вейгерта в гистологических срезах.

Реакция перманганат-бисульфит-толуидинового синего является высокоселективным и чувствительным методом демонстрации эластичных волокон под поляризационной оптикой. Индуцированное двупреломление демонстрирует высокоупорядоченную молекулярную структуру молекул эластина в эластичном волокне. Это не так очевидно под обычной оптикой.

Дефекты и болезни

Имеются данные, позволяющие полагать, что определенные дефекты любых компонентов эластичной матрицы могут ухудшить и изменить структурный вид эластичных и коллагеновых волокон.

При синдроме Cutis laxa и синдроме Уильямса наблюдаются дефекты эластичного матрикса, которые напрямую связаны с изменениями в гене эластина.

Дефицит альфа-1 антитрипсина — это генетическое заболевание, при котором эластин чрезмерно разрушается эластазой , деградирующим белком, выделяемым нейтрофилами во время воспалительной реакции. Чаще всего это приводит к эмфиземе и заболеваниям печени у пораженных лиц.

Синдром Бушке-Оллендорфа , болезнь Менкеса , эластическая псевдоксантома и синдром Марфана связаны с дефектами метаболизма меди и лизилоксидазы или дефектами микрофибрилл ( например , дефектами фибриллина или фибуллина ).

Болезнь Гурлера , лизосомная болезнь накопления, связана с изменением эластичного матрикса.

Гипертония и некоторые врожденные пороки сердца связаны с изменениями в магистральных артериях , артериях и артериолах с изменениями в эластической матрице.

Эластоз

Эластоз — это накопление эластичных волокон в тканях, и это форма дегенеративного заболевания . [17] Существует множество причин, но наиболее распространенной причиной является актинический эластоз кожи, также известный как солнечный эластоз , который вызывается длительным и чрезмерным воздействием солнца, процесс, известный как фотостарение . Нечастые причины эластоза кожи включают эластоз перфорантный серпигинозный , перфорирующий кальцифицирующий эластоз и линейный фокальный эластоз . [17]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ abcd Vindin H, Mithieux SM, Weiss AS (ноябрь 2019 г.). «Архитектура эластина». Matrix Biology . 84 : 4–16. doi :10.1016/j.matbio.2019.07.005. PMID  31301399. S2CID  196458819.
  2. ^ Mithieux SM, Weiss AS (2005). "Эластин". Достижения в области белковой химии . 70. Elsevier: 437–61. doi :10.1016/s0065-3233(05)70013-9. ISBN 978-0-12-034270-9. PMID  15837523.
  3. ^ ab Thunnissen E, Motoi N, Minami Y, Matsubara D, Timens W, Nakatani Y, Ishikawa Y, Baez-Navarro X, Radonic T, Blaauwgeers H, Borczuk AC, Noguchi M (август 2021 г.). «Эластин в легочной патологии: значимость при опухолях с лепидным или папиллярным видом. Всестороннее понимание с морфологической точки зрения». Histopathology . 80 (3): 457–467. doi : 10.1111/his.14537 . PMC 9293161 . PMID  34355407. 
  4. ^ Робертсон И.Б., Хоригучи М., Зильберберг Л., Дабович Б., Хаджиолова К., Рифкин Д.Б. (сентябрь 2015 г.). «Латентные TGF-β-связывающие белки». Матричная биология . 47 : 44–53. doi :10.1016/j.matbio.2015.05.005. ПМК 4844006 . ПМИД  25960419. 
  5. ^ Pilecki B, Holm AT, Schlosser A, Moeller JB, Wohl AP, Zuk AV и др. (январь 2016 г.). «Характеристика микрофибриллярно-ассоциированного белка 4 (MFAP4) как белка, связывающего тропоэластин и фибриллин, участвующего в формировании эластичных волокон». Журнал биологической химии . 291 (3): 1103–14. doi : 10.1074/jbc.M115.681775 . PMC 4714194. PMID  26601954 . 
  6. ^ Dabovic B, Chen Y, Choi J, Vassallo M, Dietz HC, Ramirez F и др. (апрель 2009 г.). «Двойные функции LTBP в развитии легких: LTBP-4 независимо модулирует эластогенез и активность TGF-бета». Журнал клеточной физиологии . 219 (1): 14–22. doi :10.1002/jcp.21643. PMC 2719250. PMID  19016471 . 
  7. ^ Накамура Т., Лозано П.Р., Икеда Ю., Иванага Ю., Хинек А., Минамисава С. и др. (январь 2002 г.). «Фибулин-5/DANCE необходим для эластогенеза in vivo». Природа . 415 (6868): 171–5. дои : 10.1038/415171a. PMID  11805835. S2CID  4343659.
  8. ^ Yeo GC, Keeley FW, Weiss AS (сентябрь 2011 г.). «Коацервация тропоэластина». Advances in Colloid and Interface Science . 167 (1–2): 94–103. doi :10.1016/j.cis.2010.10.003. PMID  21081222.
  9. ^ Wu WJ, Vrhovski B, Weiss AS (июль 1999). «Гликозаминогликаны опосредуют коацервацию человеческого тропоэластина посредством доминирующих зарядовых взаимодействий с участием боковых цепей лизина». Журнал биологической химии . 274 (31): 21719–24. doi : 10.1074/jbc.274.31.21719 . PMID  10419484.
  10. ^ Tu Y, Weiss AS (июль 2008 г.). «Коацервация тропоэластина, опосредованная гликозаминогликаном, устраняет критическую концентрацию, ускоряет образование коацерватов и облегчает слияние сферул: последствия для микросборки тропоэластина». Biomacromolecules . 9 (7): 1739–44. doi :10.1021/bm7013153. PMID  18547105.
  11. ^ Lucero HA, Kagan HM (октябрь 2006 г.). «Лизилоксидаза: окислительный фермент и эффектор клеточной функции». Cellular and Molecular Life Sciences . 63 (19–20): 2304–16. doi :10.1007/s00018-006-6149-9. PMC 11136443 . PMID  16909208. S2CID  31863161. 
  12. ^ Schräder CU, Heinz A, Majovsky P, Karaman Mayack B, Brinckmann J, Sippl W, Schmelzer CE (сентябрь 2018 г.). «Эластин гетерогенно сшит». Журнал биологической химии . 293 (39): 15107–15119. doi : 10.1074/jbc.RA118.004322 . PMC 6166741. PMID  30108173 . 
  13. ^ Liu X, Zhao Y, Gao J, Pawlyk B, Starcher B, Spencer JA и др. (февраль 2004 г.). «Гомеостаз эластичных волокон требует белка 1, подобного лизилоксидазе». Nature Genetics . 36 (2): 178–82. doi : 10.1038/ng1297 . PMID  14745449.
  14. ^ Gheduzzi D, Guerra D, Bochicchio B, Pepe A, Tamburro AM, Quaglino D и др. (февраль 2005 г.). «Гепарансульфат взаимодействует с тропоэластином, с некоторыми пептидами тропоэластина и присутствует в эластичных волокнах дермы человека». Matrix Biology . 24 (1): 15–25. doi :10.1016/j.matbio.2004.12.001. PMID  15748998.
  15. ^ Акерман AB, Бёр A, Беннин B, Готтлиб GJ (январь 2005 г.). Гистологическая диагностика воспалительных заболеваний кожи. Алгоритмический метод, основанный на анализе паттернов: эмбриологические, гистологические и анатомические аспекты: эластичные волокна (третье изд.). Ardor Scribendi. стр. 522. ISBN 9781893357259. Архивировано из оригинала 20 июня 2018 г. . Получено 28 декабря 2016 г. . Эластичные волокна отсутствуют в процессах рубцевания, таких как шрамы, келоиды и дерматофибромы
  16. ^ "Соединительная ткань". Архивировано из оригинала 7 ноября 2008 года.
  17. ^ ab Райт Б. «Эластоз». DermNet NZ .
  18. ^ abc Hosen MJ, Lamoen A, De Paepe A, Vanakker OM (2012). "Гистопатология эластической псевдоксантомы и связанных с ней расстройств: гистологические признаки и диагностические подсказки". Scientifica . 2012 : 598262. doi : 10.6064/2012/598262 . PMC 3820553. PMID  24278718 . 
    -Лицензия Creative Commons Attribution 3.0 Unported

Внешние ссылки