HSPA8

Белкокодирующий ген у вида Homo sapiens

Белок 8 теплового шока 70 кДа, также известный как родственный белок теплового шока 71 кДа или Hsc70 или Hsp73, представляет собой белок теплового шока , который у людей кодируется геном HSPA8 на хромосоме 11. ^[5] Являясь членом семейства белков теплового шока 70. и белок-шаперон, он облегчает правильное сворачивание вновь транслированных и неправильно свернутых белков, а также стабилизирует или деградирует мутантные белки. ^{[5] [6]} Его функции способствуют биологическим процессам, включая передачу сигнала , апоптоз , аутофагию , белковый гомеостаз, а также рост и дифференцировку клеток . ^{[6] [7] [8]} Это связано с большим количеством случаев рака , нейродегенеративных заболеваний , старения клеток и старения. ^{[6] [7]}

Состав

Этот ген кодирует белок теплового шока массой 70 кДа, который является членом семейства белков теплового шока 70 (Hsp70). ^[5] Как и белок Hsp70, он имеет С-концевой белковый субстрат-связывающий домен и N-концевой АТФ -связывающий домен. ^{[9] [10] [11]} Субстрат-связывающий домен состоит из двух субдоменов, двухслойного β-сэндвич-субдомена (SBDβ) и α-спирального субдомена (SBDα), которые соединены петлей Lα,β. SBDβ содержит карман для связывания пептида, тогда как SBDα служит крышкой, закрывающей щель для связывания субстрата. Домен связывания АТФ состоит из четырех субдоменов, разделенных на две доли центральным карманом связывания АТФ/АДФ. Два концевых домена связаны друг с другом консервативной областью, называемой петлей LL,1, которая имеет решающее значение для аллостерической регуляции . Считается, что неструктурированная область в самом конце С-конца является местом стыковки кошаперонов . ^[11]

Функция

Семейство белков теплового шока 70 ( Hsp70 ) содержит как индуцируемых нагреванием, так и конститутивно экспрессируемых членов. Последние называются белками теплового шока (Hsc). Белок 8 теплового шока массой 70 кДа, также известный как Hsc70, принадлежит к родственной подгруппе теплового шока. Этот белок связывается с возникающими полипептидами, способствуя правильному сворачиванию белка . ^[5] Чтобы правильно свернуть ненативные белки, шапероны Hsp70 взаимодействуют с гидрофобными пептидными сегментами белков АТФ-контролируемым образом. Хотя точный механизм до сих пор остается неясным, существует по крайней мере два альтернативных способа действия: кинетическое разделение и локальное развертывание. При кинетическом распределении Hsp70 периодически связывают и высвобождают субстраты в циклах, которые поддерживают низкие концентрации свободного субстрата. Это эффективно предотвращает агрегацию, позволяя свободным молекулам сворачиваться в нативное состояние. При локальном разворачивании циклы связывания и высвобождения вызывают локализованное разворачивание субстрата, что помогает преодолеть кинетические барьеры для сворачивания в нативное состояние. В конечном счете, его роль в сворачивании белка способствует его функции в передаче сигнала, апоптозе, гомеостазе белка, а также росте и дифференцировке клеток. ^{[6] [7]} Известно, что Hsc70 локализуется в цитоплазме и лизосомах , где он участвует в шаперон-опосредованной аутофагии , способствуя разворачиванию и транслокации белков-субстратов через мембрану в просвет лизосомы . ^{[12] [13]} Посредством этого пути Hsc70 также способствует деградации проапоптотического BBC3/PUMA в нормальных условиях, обеспечивая тем самым цитозащиту. ^[13]

Hsc70 дополнительно служит положительным регулятором перехода клеточного цикла и канцерогенеза. Например, Hsc70 регулирует накопление в ядре циклина D1, который играет ключевую роль в переходе клеточного цикла из фазы G1 в фазу S. ^{[14] [15]}

Другой функцией Hsc70 является АТФаза при разборке везикул, покрытых клатрином , во время транспорта компонентов мембраны через клетку. ^{[5] [16] Вместе с} ауксилином он удаляет клатрин из покрытых оболочкой везикул. В нейронах синаптоянин также является важным белком, участвующим в снятии оболочки пузырьков. ^[5] Hsc70 является ключевым компонентом шаперон-опосредованной аутофагии , придающей селективность белкам, расщепляемым этим лизосомальным путем. ^{[5] [16]}

Сравнение Hsc70 и Hsp70

Человеческий Hsc70 имеет 85% идентичность с человеческим Hsp70 (инструментальная среда SDSC, анализ по умолчанию blosom26). Научное сообщество уже давно предполагало, что Hsp70 и Hsc70 выполняют схожие клеточные роли, но это предположение оказалось неполным. Хотя Hsc70 также выполняет функции шаперона в нормальных условиях, в отличие от канонических белков теплового шока, Hsc70 конститутивно экспрессируется и выполняет функции, связанные с нормальными клеточными процессами, такими как убиквитилирование и деградация белков. ^{[16] [17]}

Клиническое значение

Белки-члены Hsp70 являются важными компонентами апоптоза. Во время нормальных эмбриологических процессов или во время клеточного повреждения (например, ишемически-реперфузионного повреждения во время сердечных приступов и инсультов ) или во время развития и процессов при раке апоптотическая клетка претерпевает структурные изменения, включая сморщивание клеток, вздутие плазматической мембраны, ядерную конденсацию и фрагментацию. ДНК и ядра .​ За этим следует фрагментация на апоптотические тельца, которые быстро удаляются фагоцитами , предотвращая тем самым воспалительную реакцию. ^[18] Это способ гибели клеток, определяемый характерными морфологическими, биохимическими и молекулярными изменениями. Впервые его описали как «усадочный некроз», а затем этот термин заменили на апоптоз, чтобы подчеркнуть его роль, противоположную митозу, в тканевой кинетике. На более поздних стадиях апоптоза вся клетка фрагментируется, образуя ряд апоптотических телец, ограниченных плазматической мембраной, которые содержат ядерные и/или цитоплазматические элементы. Ультраструктурный вид некроза весьма различен, основными признаками являются набухание митохондрий, разрушение плазматической мембраны и дезинтеграция клеток. Апоптоз происходит во многих физиологических и патологических процессах. Он играет важную роль во время эмбрионального развития как запрограммированная гибель клеток и сопровождает множество нормальных инволюционных процессов, в которых он служит механизмом удаления «нежелательных» клеток.

Белки-члены Hsp70, включая Hsp72, ингибируют апоптоз, действуя на каспазо-зависимый путь и против агентов, индуцирующих апоптоз, таких как фактор некроза опухоли-α (TNFα), стауроспорин и доксорубицин . Эта роль приводит к его участию во многих патологических процессах, таких как онкогенез, нейродегенерация и старение. В частности, сверхэкспрессия HSP72 связана с развитием некоторых видов рака, таких как гепатоцеллюлярная карцинома , рак желудка , рак толстой кишки , рак молочной железы и рак легких , что привело к его использованию в качестве прогностического маркера для этих видов рака. ^[7] Повышенные уровни Hsp70 в опухолевых клетках могут увеличивать злокачественность и устойчивость к терапии за счет комплексообразования и, следовательно, стабилизации онкофетальных белков и продуктов и их транспортировки во внутриклеточные участки, тем самым способствуя пролиферации опухолевых клеток. ^{[19] [7]} В результате стратегии противоопухолевой вакцины против Hsp70 оказались весьма успешными на животных моделях и дошли до клинических испытаний. ^[7] Одно лечение, рекомбинированная вакцина Hsp72/AFP, вызвало в экспериментах на мышах надежный защитный иммунитет против опухолей, экспрессирующих AFP. Таким образом, вакцина перспективна для лечения гепатоцеллюлярной карциномы. ^[7] Альтернативно, сверхэкспрессия Hsp70 может смягчить повреждение от ишемии - реперфузии сердечной мышцы, а также повреждение от нейродегенеративных заболеваний, таких как болезнь Альцгеймера , болезнь Паркинсона , болезнь Хантингтона и спиноцеребеллярная атаксия , а также старение и старение клеток, как наблюдается в долгожители подверглись тепловому шоку. ^{[19] [20]} В частности, Hsc70 играет защитную роль при вышеупомянутых заболеваниях, а также при других нервно-психических расстройствах, таких как шизофрения. ^[21] Его защитная роль была дополнительно подчеркнута в исследовании, которое идентифицировало HSPA8 наряду с другими белками HSP70 в основной подсети более широкого интерактома шаперома, который функционирует как защита протеостаза и подавляется при старении мозга и в мозге при болезни Альцгеймера. Больные болезнью Паркинсона и Гентингтона. ^[22]

Взаимодействия

Hsc70 образует шаперонный комплекс путем взаимодействия с белком теплового шока массой 40 кДа ( Hsp40 ), белком теплового шока массой 90 кДа ( Hsp90 ), взаимодействующим с hsc70 белком ( HIP ), организующим белком hsc70-hsp90 ( HOP ) и Bcl2-ассоциированный белок атаноген 1 ( BAG1 ). ^[12]

Также было показано, что HSPA8 взаимодействует с:

• BBC Три , ^[13]
• СУМКА1 , ^{[23] [24]}
• СУМКА2 , ^[23]
• СУМКА3 , ^[23]
• БАГ4 , ^[25]
• CDC5L , ^[26]
• ЦИТЕД1 , ^[27]
• ККНД1 , ^[28]
• ДНКJA3 , ^[29]
• ГДЖА1 , ^[28]
• HSPBP1 , ^{[30] [31]}
• ПАРК2 , ^[32] и
• ШТУЦЕР1 . ^[33]

Рекомендации

1. GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000109971 — Ensembl , май 2017 г.
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000015656 — Ensembl , май 2017 г.
3. "Ссылка на Human PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
5. «Ген Энтрез: белок 8 теплового шока HSPA8 70 кДа» .
6. Майер, член парламента, Букау Б (март 2005 г.). «Шапероны Hsp70: клеточные функции и молекулярный механизм». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 62 (6): 670–684. дои : 10.1007/s00018-004-4464-6. ПМЦ 2773841 . ПМИД  15770419. 
7. Ван X, Ван Q, Линь Х, Ли С, Сунь Л, Ян Ю (февраль 2013 г.). «HSP72 и gp96 при гастроэнтерологическом раке». Клиника Химика Акта; Международный журнал клинической химии . 417 : 73–9. doi : 10.1016/j.cca.2012.12.017. ПМИД  23266770.
8. Ксилури М., Стефанис Л. (декабрь 2016 г.). «Аутофагия, опосредованная шапероном: от голода к процветанию». Обзоры исследований старения . 32 : 13–21. дои : 10.1016/J.arr.2016.07.001. PMID  27484893. S2CID  884595.
9. Равагнан Л., Гурбуксани С., Сусин С.А., Мейсс С., Даугас Е., Замзами Н., Мак Т., Яэттеля М., Пеннингер Дж.М., Гарридо С., Кремер Г. (сентябрь 2001 г.). «Белок теплового шока 70 противодействует фактору, индуцирующему апоптоз». Нат. Клеточная Биол . 3 (9): 839–43. дои : 10.1038/ncb0901-839. PMID  11533664. S2CID  21164493.
10. Чжан Б, Жун Р, Ли Х, Пэн X, Сюн Л, Ван Ю, Юй Х, Мао Х (2015). «Белок теплового шока 72 подавляет апоптоз за счет увеличения стабильности Х-связанного ингибитора белка апоптоза при почечной ишемии / реперфузионном повреждении». Представитель Мол Мед . 11 (3): 1793–9. дои : 10.3892/ммр.2014.2939. ПМК 4270332 . ПМИД  25394481. 
11. Чжан П., Леу Цзи, Мерфи М.Э., Джордж Д.Л., Марморштейн Р. (2014). «Кристаллическая структура индуцируемого стрессом домена, связывающего субстрат белка теплового шока человека 70, в комплексе с пептидным субстратом». ПЛОС ОДИН . 9 (7): е103518. дои : 10.1371/journal.pone.0103518 . ПМК 4110032 . ПМИД  25058147. 
12. Мажески А.Е., Дайс Дж.Ф. (2004). «Механизмы шаперон-опосредованной аутофагии». Межд. Дж. Биохим. Клеточная Биол . 36 (12): 2435–44. doi :10.1016/j.biocel.2004.02.013. ПМИД  15325583.
13. Се В, Чжан Л, Цзяо Х, Гуань Л, Чжа Дж, Ли Икс, Ву М, Ван З, Хань Дж, Ю Х (июль 2015 г.). «Шаперон-опосредованная аутофагия предотвращает апоптоз путем разрушения BBC3/PUMA». Аутофагия . 11 (9): 1623–1635. дои : 10.1080/15548627.2015.1075688. ПМК 4590652 . ПМИД  26212789. 
14. Диль, Дж. А.; Ян, В; Римерман, РА; Сяо, Х; Эмили, А. (март 2003 г.). «Hsc70 регулирует накопление циклина D1 и циклин D1-зависимой протеинкиназы». Молекулярная и клеточная биология . 23 (5): 1764–74. дои : 10.1128/mcb.23.5.1764-1774.2003. ПМК 151693 . ПМИД  12588994. 
15. Хатакеяма Т., Дай П., Харада Ю., Хино Х., Цукахара Ф., Мару Ю., Оцудзи Э., Такамацу Т. (2013). «Коннексин43 действует как новый взаимодействующий партнер родственного белка теплового шока 70». Научные отчеты . 3 : 2719. doi : 10.1038/srep02719. ПМЦ 3779846 . ПМИД  24056538. 
16. Гольдфарб С.Б., Кашлан О.Б., Уоткинс Дж.Н., Суод Л., Ян В., Клейман Т.Р., Рубинштейн Р.К. (апрель 2006 г.). «Дифференциальное влияние Hsc70 и Hsp70 на внутриклеточный транспорт и функциональную экспрессию эпителиальных натриевых каналов». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 103 (15): 5817–22. дои : 10.1073/pnas.0507903103 . ПМЦ 1458656 . ПМИД  16585520. 
17. Сосс С.Э., Роуз К.Л., Хилл С., Жуан С., Чазин В.Дж. (2015). «Биохимический и протеомный анализ убиквитинирования Hsc70 и Hsp70 с помощью E3-лигазного ЧИПа». ПЛОС ОДИН . 10 (5): e0128240. дои : 10.1371/journal.pone.0128240 . ПМК 4444009 . ПМИД  26010904. 
18. Керр Дж. Ф., Уилли А. Х., Карри А. Р. (август 1972 г.). «Апоптоз: основное биологическое явление, имеющее далеко идущие последствия в кинетике тканей». Британский журнал рака . 26 (4): 239–57. дои : 10.1038/bjc.1972.33. ПМК 2008650 . ПМИД  4561027. 
19. Майер, член парламента, Букау Б (март 2005 г.). «Шапероны Hsp70: клеточные функции и молекулярный механизм». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 62 (6): 670–84. дои : 10.1007/s00018-004-4464-6. ПМЦ 2773841 . ПМИД  15770419. 
20. Хенстридж, округ Колумбия, Уизем М., Феббрайо, Массачусетс (2014). «Сопровождение метаболической стороны: новая терапевтическая роль белков теплового шока при ожирении и диабете 2 типа». Мол Метаб . 3 (8): 781–93. doi :10.1016/j.molmet.2014.08.003. ПМК 4216407 . ПМИД  25379403. 
21. Бозидис П., Гифантис Т., Мантас С., Сотиропулу М., Антипа Н., Андреулакис Э., Серретти А., Мавреас В., Антониу К. (апрель 2014 г.). «Полиморфизмы HSP70 у больных шизофренией с первым психотическим эпизодом, ранее не принимавших лекарства». Естественные науки . 100 (2): 133–7. doi :10.1016/j.lfs.2014.02.006. ПМИД  24548631.
22. Бреме М., Вуазин С., Роллан Т., Вачи С., Сопер Дж.Х., Чжу Ю., Ортон К., Виллелла А., Гарза Д., Видаль М., Ге Х., Моримото Р.И. (2014). «Консервативная подсеть шаперома защищает гомеостаз белка при старении и нейродегенеративных заболеваниях». Представитель ячейки . 9 (3): 1135–1150. дои : 10.1016/j.celrep.2014.09.042. ПМЦ 4255334 . ПМИД  25437566. 
23. Такаяма С., Се З, Рид Дж. К. (январь 1999 г.). «Эволюционно консервативное семейство регуляторов молекулярных шаперонов Hsp70/Hsc70». Журнал биологической химии . 274 (2): 781–6. дои : 10.1074/jbc.274.2.781 . ПМИД  9873016.
24. Такаяма С., Бимстон Д.Н., Мацудзава С., Фриман Б.С., Эме-Семпе С., Се З., Моримото Р.И., Рид Дж.К. (август 1997 г.). «BAG-1 модулирует шаперонную активность Hsp70/Hsc70». Журнал ЭМБО . 16 (16): 4887–96. дои : 10.1093/emboj/16.16.4887. ПМК 1170124 . ПМИД  9305631. 
25. Мики К., Эдди Э.М. (апрель 2002 г.). «Рецептор 1 фактора некроза опухоли представляет собой АТФазу, регулируемую сайленсером домена смерти». Молекулярная и клеточная биология . 22 (8): 2536–43. дои : 10.1128/MCB.22.8.2536-2543.2002. ПМЦ 133739 . ПМИД  11909948. 
26. Аджух П., Кастер Б., Панов К., Зомердейк Дж.К., Манн М., Ламонд А.И. (декабрь 2000 г.). «Функциональный анализ комплекса CDC5L человека и идентификация его компонентов методом масс-спектрометрии». Журнал ЭМБО . 19 (23): 6569–81. дои : 10.1093/emboj/19.23.6569. ПМК 305846 . ПМИД  11101529. 
27. Яхата Т., Де Кестекер, член парламента, Лехляйдер Р.Дж., Андриол С., Робертс А.Б., Иссельбахер К.Дж., Шиода Т. (март 2000 г.). «Несвязывающий ДНК трансактиватор MSG1 связывается с коактиваторами p300/CBP, усиливая их функциональную связь с факторами транскрипции Smad». Журнал биологической химии . 275 (12): 8825–34. дои : 10.1074/jbc.275.12.8825 . ПМИД  10722728.
28. Хатакеяма Т, Дай П, Харада Ю, Хино Х, Цукахара Ф, Мару Ю, Оцудзи Э, Такамацу Т (2013). «Коннексин43 действует как новый взаимодействующий партнер родственного белка теплового шока 70». Научные отчеты . 3 : 2719. doi : 10.1038/srep02719. ПМЦ 3779846 . ПМИД  24056538. 
29. Саркар С., Поллак Б.П., Лин К.Т., Котенко С.В., Кук Дж.Р., Льюис А., Пестка С. (декабрь 2001 г.). «hTid-1, белок DnaJ человека, модулирует сигнальный путь интерферона». Журнал биологической химии . 276 (52): 49034–42. дои : 10.1074/jbc.M103683200 . ПМИД  11679576.
30. Руал Дж. Ф., Венкатесан К., Хао Т., Хиродзан-Кисикава Т., Дрико А., Ли Н., Берриз Г.Ф., Гиббонс Ф.Д., Дрезе М., Айви-Гедесу Н., Клитгорд Н., Саймон С., Боксем М., Мильштейн С., Розенберг Дж., Голдберг Д.С., Чжан Л.В., Вонг С.Л., Франклин Г., Ли С., Альбала Дж.С., Лим Дж., Фротон С., Лламосас Е., Чевик С., Бекс С., Ламеш П., Сикорски Р.С., Ванденхаут Дж., Зогби Х.И., Смоляр А., Босак С. , Секерра Р., Дусетт-Стамм Л., Кьюсик М.Е., Хилл Д.Э., Рот Ф.П., Видал М. (октябрь 2005 г.). «К карте сети белок-белковых взаимодействий человека в масштабе протеома». Природа . 437 (7062): 1173–8. Бибкод : 2005Natur.437.1173R. дои : 10.1038/nature04209. PMID  16189514. S2CID  4427026.
31. Стельцль Ю, Ворм Ю, Лаловски М, Хениг С, Брембек Ф.Х., Гёлер Х, Стродике М, Ценкнер М, Шенхерр А, Кеппен С, Тимм Дж, Минцлафф С, Абрахам С, Бок Н, Китцманн С, Гёдде А, Токсёз Э., Дроге А., Кробич С., Корн Б., Бирчмайер В., Лерах Х., Ванкер Э.Э. (сентябрь 2005 г.). «Сеть белок-белкового взаимодействия человека: ресурс для аннотирования протеома». Клетка . 122 (6): 957–68. дои : 10.1016/j.cell.2005.08.029. hdl : 11858/00-001M-0000-0010-8592-0 . PMID  16169070. S2CID  8235923.
32. Имаи Ю, Сода М, Хатакеяма С, Акаги Т, Хашикава Т, Накаяма К.И., Такахаши Р. (июль 2002 г.). «CHIP связан с паркином, геном, ответственным за семейную болезнь Паркинсона, и усиливает его активность убиквитинлигазы». Молекулярная клетка . 10 (1): 55–67. дои : 10.1016/S1097-2765(02)00583-X . ПМИД  12150907.
33. Баллинджер Калифорния, Коннелл П., Ву Ю, Ху З, Томпсон Л.Дж., Инь Л.И., Паттерсон С. (июнь 1999 г.). «Идентификация CHIP, нового белка, содержащего тетратрикопептидные повторы, который взаимодействует с белками теплового шока и отрицательно регулирует функции шаперона». Молекулярная и клеточная биология . 19 (6): 4535–45. дои : 10.1128/mcb.19.6.4535. ПМК 104411 . ПМИД  10330192. 

дальнейшее чтение

• Кианг Дж. Г. (декабрь 2004 г.). «Индуцибельный белок теплового шока 70 кДа и индуцибельная синтета оксида азота при травмах, вызванных кровотечением / реанимацией». Клеточные исследования . 14 (6): 450–9. дои : 10.1038/sj.cr.7290247 . PMID  15625011. S2CID  21654486.
• Расмуссен Х.Х., Ван Дамм Дж., Пуйпе М., Гессер Б., Селис Дж.Э., Вандекеркхове Дж. (декабрь 1992 г.). «Микропоследовательности 145 белков, записанные в базе данных двумерных гелевых белков нормальных эпидермальных кератиноцитов человека». Электрофорез . 13 (12): 960–9. дои : 10.1002/elps.11501301199. PMID  1286667. S2CID  41855774.
• Хаттори Х, Лю Ю.К., Тонаи ​​И., Уэда М., Канеда Т., Кобаяши Т., Танабэ К., Оцука К. (февраль 1992 г.). «Внутриклеточная локализация и частичная аминокислотная последовательность стресс-индуцируемого белка массой 40 кДа в клетках HeLa». Структура и функции клеток . 17 (1): 77–86. дои : 10.1247/csf.17.77 . PMID  1586970. S2CID  21909960.
• ДеЛука-Флаэрти С., Маккей Д.Б., Пархэм П., Хилл Б.Л. (сентябрь 1990 г.). «Белок без покрытия (hsc70) связывает конформационно-лабильный домен легкой цепи клатрина LCa, стимулируя гидролиз АТФ». Клетка . 62 (5): 875–87. дои : 10.1016/0092-8674(90)90263-E . PMID  1975516. S2CID  9501568.
• Лим М.Ю., Дэвис Н., Чжан Дж.Ю., Bose HR (март 1990 г.). «Продукт онкогена v-rel образует комплекс с клеточными белками, включая его протоонкогенный продукт и белок теплового шока 70». Вирусология . 175 (1): 149–60. дои : 10.1016/0042-6822(90)90195-W. ПМИД  2155506.
• Уэлч В.Дж., Миззен, Лос-Анджелес (апрель 1988 г.). «Характеристика термотолерантной клетки. II. Влияние на внутриклеточное распределение белка теплового шока 70, промежуточных филаментов и небольших ядерных рибонуклеопротеиновых комплексов». Журнал клеточной биологии . 106 (4): 1117–30. дои : 10.1083/jcb.106.4.1117. ПМК  2115010 . ПМИД  2966179.
• Дворничак Б., Миро М.Э. (июль 1987 г.). «Структура и экспрессия человеческого гена, кодирующего родственный белок теплового шока массой 71 кДа». Исследования нуклеиновых кислот . 15 (13): 5181–97. дои : 10.1093/нар/15.13.5181. ПМК  305955 . ПМИД  3037489.
• Ренсинг С.А., Майер У.Г. (июль 1994 г.). «Филогенетический анализ семейства белков стресса-70». Журнал молекулярной эволюции . 39 (1): 80–6. дои : 10.1007/BF00178252. PMID  7545947. S2CID  37505045.
• Лэйн Б., Ириарте А., Маттингли-младший, Морено Дж.И., Мартинес-Каррион М. (октябрь 1995 г.). «Структурные особенности предшественника митохондриальной аспартатаминотрансферазы, ответственной за связывание с hsp70». Журнал биологической химии . 270 (42): 24732–9. дои : 10.1074/jbc.270.42.24732 . ПМИД  7559589.
• Бенарудж Н., Бателье Дж., Триниоль Ф., Ладжими М.М. (ноябрь 1995 г.). «Самоассоциация молекулярного шаперона HSC70». Биохимия . 34 (46): 15282–90. дои : 10.1021/bi00046a037. ПМИД  7578144.
• Нуньес С.Л., Колдервуд СК (август 1995 г.). «Фактор теплового шока-1 и родственный ему белок теплового шока 70 связываются в высокомолекулярные комплексы в цитоплазме клеток NIH-3T3». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 213 (1): 1–6. дои : 10.1006/bbrc.1995.2090. ПМИД  7639722.
• Иноуэ А, Ториго Т, Согахата К, Камигути К, Такахаши С, Савада Ю, Сайджо М, Тая Ю, Исии С, Сато Н, Кикучи К (сентябрь 1995 г.). «Родственный белок теплового шока 70 кДа напрямую взаимодействует с N-концевой областью продукта гена ретинобластомы pRb. Идентификация новой области взаимодействия белков, опосредующих pRb». Журнал биологической химии . 270 (38): 22571–6. дои : 10.1074/jbc.270.38.22571 . ПМИД  7673249.
• Абэ Т., Кониси Т., Хирано Т., Касаи Х., Симидзу К., Касимура М., Хигаси К. (январь 1995 г.). «Возможная корреляция между повреждением ДНК, вызванным перекисью водорода, и транслокацией белка теплового шока 70 в ядро». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 206 (2): 548–55. дои : 10.1006/bbrc.1995.1078. ПМИД  7826371.
• Фурлини Дж., Виньоли М., Ре MC, Джибеллини Д., Рамазотти Э., Заули Г., Ла Плака М. (январь 1994 г.). «Взаимодействие вируса иммунодефицита человека типа 1 с мембраной клеток CD4+ индуцирует синтез и ядерную транслокацию белка теплового шока 70К». Журнал общей вирусологии . 75 (1): 193–9. дои : 10.1099/0022-1317-75-1-193 . ПМИД  7906708.
• Маруяма К., Сугано С. (январь 1994 г.). «Олиго-кэпирование: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Джин . 138 (1–2): 171–4. дои : 10.1016/0378-1119(94)90802-8. ПМИД  8125298.
• Тавария М., Габриэле Т., Андерсон Р.Л., Миро М.Э., Бейкер Э., Сазерленд Г., Кола I (сентябрь 1995 г.). «Локализация гена, кодирующего родственный белок теплового шока человека, HSP73, на хромосоме 11». Геномика . 29 (1): 266–8. дои : 10.1006/geno.1995.1242. ПМИД  8530083.
• Гао Б., Айзенберг Э., Грин Л. (июль 1996 г.). «Влияние конститутивной полимеризации белка теплового шока массой 70 кДа на его взаимодействие с белковым субстратом». Журнал биологической химии . 271 (28): 16792–7. дои : 10.1074/jbc.271.28.16792 . ПМИД  8663341.
• Эгертон М., Мориц Р.Л., Друкер Б., Келсо А., Симпсон Р.Дж. (июль 1996 г.). «Идентификация родственного белка теплового шока массой 70 кДа (Hsc70) и альфа-актинина-1 как новых фосфотирозинсодержащих белков в Т-лимфоцитах». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 224 (3): 666–74. дои : 10.1006/bbrc.1996.1082. ПМИД  8713105.
• Ламиан В., Смолл-GM, Feldherr CM (октябрь 1996 г.). «Доказательства существования нового механизма ядерного импорта Hsc70». Экспериментальные исследования клеток . 228 (1): 84–91. дои : 10.1006/excr.1996.0302. ПМИД  8892974.
• Хансен С., Миджли Калифорния, Лейн Д.П., Фриман Б.С., Моримото Р.И., Хапп Т.Р. (ноябрь 1996 г.). «Модификация двух отдельных СООН-концевых доменов необходима для активации мышиного р53 бактериальным Hsp70». Журнал биологической химии . 271 (48): 30922–8. дои : 10.1074/jbc.271.48.30922 . ПМИД  8940078.

Внешние ссылки

• Hsc70 + Белок в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
• PDBe-KB предоставляет обзор всей информации о структуре, доступной в PDB для родственного белка теплового шока человека массой 71 кДа.