stringtranslate.com

Hsp20

Семейство белков теплового шока Hsp20 , также известных как малые белки теплового шока ( sHSP ), представляет собой семейство белков теплового шока .

Прокариотические и эукариотические организмы реагируют на тепловой шок или другой стресс окружающей среды , вызывая синтез белков, известных как белки теплового шока (hsp). [1] Среди них есть семейство белков со средней молекулярной массой 20 кДа, известных как белки hsp20. [2] Они, по-видимому, действуют как белковые шапероны , которые могут защищать другие белки от денатурации и агрегации, вызванных теплом. Белки Hsp20, по-видимому, образуют большие гетероолигомерные агрегаты. Структурно это семейство характеризуется наличием консервативного С-концевого домена , домена альфа-кристаллина, из примерно 100 остатков. Недавно небольшие белки теплового шока (sHSP) были обнаружены в морских вирусах ( цианофагах ). [3]

Функция и регулирование

Hsp20, как и все белки теплового шока, находится в изобилии, когда клетки находятся в условиях стресса. [4] Известно, что Hsp20 экспрессируется во многих тканях человека, включая мозг и сердце. [5] Hsp20 был тщательно изучен в сердечных миоцитах и, как известно, действует как белок-шаперон, связываясь с протеинкиназой 1 (PDK1) и обеспечивая его ядерный транспорт. [6] Кроме того, было показано, что фосфорилирование hsp20 влияет на структуру цитоскелета клеток. [7] Поскольку hsp20 обычно образует димеры с самим собой при нагревании, его функция шаперонирования может быть сильно нарушена. [8]

Человеческие малые белки теплового шока

Ссылки

  1. ^ Линдквист С., Крейг Е.А. (1988). «Белки теплового шока». Annu. Rev. Genet . 22 : 631–677. doi :10.1146/annurev.ge.22.120188.003215. PMID  2853609.
  2. ^ Merck KB, de Jong WW, Bloemendal H, Groenen PJ (1994). «Структура и модификации младшего шаперона альфа-кристаллина. От прозрачности хрусталика до молекулярной патологии». Eur. J. Biochem . 225 (1): 1–9. doi : 10.1111/j.1432-1033.1994.00001.x . PMID  7925426.
  3. ^ Maaroufi H, Tanguay RM (2013). «Анализ и филогения малых белков теплового шока из морских вирусов и их хозяев цианобактерий». PLOS ONE . 8 (11): e81207. Bibcode : 2013PLoSO...881207M. doi : 10.1371/journal.pone.0081207 . PMC 3827213. PMID  24265841 . 
  4. ^ LI, DC; Lan, Fan; Chen, Dian-Fu; Yang, Wei-Jun; Lu, Bo (2012). «Термотолерантность и молекулярная шаперонная функция малого белка теплового шока HSP20 из гипертермофильной археи Sulfolobus solfataricus P2». Cell Stress & Chaperones . 17 (1): 103–8. doi :10.1007/s12192-011-0289-z. PMC 3227843 . PMID  21853411. 
  5. ^ GC, Fan; G, Chu; EG, Kranies (май 2005 г.). «Hsp20 и его кардиопротекция». Trends Cardiovasc. Med . 15 (4): 138–41. doi :10.1016/j.tcm.2005.05.004. PMID  16099377.
  6. ^ Ян Син, Юань; Карри, Сьюзан; П. Мартин, Лорен; Уиллс, Тамара; С. Бейли, Джордж (2015). «Малый белок теплового шока 20 (Hsp20) облегчает ядерный импорт протеинкиназы D 1 (PKD1) во время гипертрофии сердца». Cell Commun Signal . 13 : 16. doi : 10.1186/s12964-015-0094-x . PMC 4356135 . PMID  25889640. 
  7. ^ M. Dreiza, Catherine; M. Brophy, Colleen; Komalavilas, Padmini; J. Furnish, Elizabeth; Joshi, Lokesh; A. Pallero, Manuel; E. Murphy-Ullrich, Joanne; von Rechenberg, Moritz; J. Ho, Yew-Seng; Richardson, Bonnie; Xu, Nafei; Zhen, Yuejun; M. Peltier, John; Panitch, Alyssa (2005). "Трансдуцируемый фосфопептид белка теплового шока 20 (HSP20) изменяет динамику цитоскелета". The FASEB Journal . 19 (2): 261–263. doi : 10.1096/fj.04-2911fje . PMID  15598710. S2CID  28781928.
  8. ^ Ван Монтфорт, Р. Л.; Баша, Э.; Фридрих, КЛ; Слингсби, К.; Вирлинг, Э. (2001). «Кристаллическая структура и сборка эукариотического малого белка теплового шока». Nature Structural Biology . 8 (12): 1025–1030. doi :10.1038/nsb722. PMID  11702068. S2CID  618916.
В статье использован текст из общедоступных источников Pfam и InterPro : IPR002068