5-Метилцитозин — это метилированная форма основания ДНК цитозина (C), которая регулирует транскрипцию генов и выполняет несколько других биологических ролей. [1] Когда цитозин метилирован, ДНК сохраняет ту же последовательность, но экспрессия метилированных генов может быть изменена (изучение этого является частью области эпигенетики ). 5-Метилцитозин включен в нуклеозид 5-метилцитидин .
В 5-метилцитозине метильная группа присоединена к 5-му атому в 6-атомном кольце, считая против часовой стрелки от NH-связанного азота в позиции «шесть часов». Эта метильная группа отличает 5-метилцитозин от цитозина.
Пытаясь выделить бактериальный токсин , ответственный за туберкулез , в 1898 году WG Ruppel выделил из туберкулезной палочки новую нуклеиновую кислоту, названную туберкулиновой кислотой . [2] Было обнаружено, что нуклеиновая кислота необычна, поскольку она содержала в дополнение к тимину , гуанину и цитозину метилированный нуклеотид. В 1925 году Джонсон и Когхилл успешно обнаружили небольшое количество метилированного производного цитозина как продукт гидролиза туберкулиновой кислоты серной кислотой . [3] [4] Этот отчет подвергся жесткой критике, поскольку их идентификация основывалась исключительно на оптических свойствах кристаллического пикрата , и другие ученые не смогли воспроизвести тот же результат. [5] Но его существование было окончательно доказано в 1948 году, когда Хотчкисс отделил нуклеиновые кислоты ДНК из тимуса теленка с помощью бумажной хроматографии , с помощью которой он обнаружил уникальный метилированный цитозин, совершенно отличный от обычного цитозина и урацила . [6] Спустя семь десятилетий оказалось, что это также общая черта в различных молекулах РНК , хотя точная роль не определена. [7]
Функция этого химического вещества значительно различается у разных видов: [8]
В то время как спонтанное дезаминирование цитозина образует урацил , который распознается и удаляется ферментами репарации ДНК, дезаминирование 5-метилцитозина образует тимин . Это преобразование основания ДНК из цитозина (C) в тимин (T) может привести к переходной мутации . [11] Кроме того, активное ферментативное дезаминирование цитозина или 5-метилцитозина семейством APOBEC цитозиндезаминаз может иметь полезные последствия для различных клеточных процессов, а также для эволюции организмов. [12] С другой стороны, последствия дезаминирования для 5-гидроксиметилцитозина остаются менее понятными.
Группа NH 2 может быть удалена (дезаминирована) из 5-метилцитозина с образованием тимина с использованием таких реагентов, как азотистая кислота ; цитозин дезаминируется до урацила (U) в аналогичных условиях. [ необходима цитата ]
5-метилцитозин устойчив к дезаминированию бисульфитной обработкой, которая дезаминирует остатки цитозина. Это свойство часто используется для анализа паттернов метилирования цитозина ДНК с бисульфитным секвенированием . [13]
Метки 5mC помещаются на геномную ДНК с помощью ДНК-метилтрансфераз (DNMT). У людей есть 5 DNMT: DNMT1, DNMT2, DNMT3A, DNMT3B и DNMT3L, а у водорослей и грибов присутствуют еще 3 (DNMT4, DNMT5 и DNMT6). [14] DNMT1 содержит последовательность нацеливания фокусов репликации (RFTS) и домен CXXC, которые катализируют добавление меток 5mC. RFTS направляет DNMT1 в локусы репликации ДНК, чтобы помочь в поддержании 5mC на дочерних цепях во время репликации ДНК, тогда как CXXC содержит домен цинкового пальца для добавления метилирования к ДНК de novo . [15] Было обнаружено, что DNMT1 является преобладающей ДНК-метилтрансферазой во всех тканях человека. [16] В первую очередь, DNMT3A и DNMT3B отвечают за метилирование de novo , а DNMT1 поддерживает отметку 5mC после репликации. [1] DNMT могут взаимодействовать друг с другом, увеличивая способность к метилированию. Например, 2 DNMT3L может образовывать комплекс с 2 DNMT3A, улучшая взаимодействие с ДНК, облегчая метилирование. [17] Изменения в экспрессии DNMT приводят к аберрантному метилированию. Сверхэкспрессия приводит к повышенному метилированию, тогда как нарушение фермента снижает уровни метилирования. [16]
Механизм присоединения следующий: сначала остаток цистеина на мотиве PCQ DNMT создает нуклеофильную атаку на углерод 6 на нуклеотиде цитозина, который должен быть метилирован. Затем S-аденозилметионин отдает метильную группу углероду 5. Основание в ферменте DNMT депротонирует остаточный водород на углероде 5, восстанавливая двойную связь между углеродом 5 и 6 в кольце, образуя пару оснований 5-метилцитозина. [15]
После того, как цитозин метилирован до 5mC, его можно вернуть в исходное состояние с помощью нескольких механизмов. Пассивное деметилирование ДНК путем разбавления постепенно устраняет метку посредством репликации из-за отсутствия поддержки со стороны DNMT. При активном деметилировании ДНК серия окислений преобразует ее в 5-гидроксиметилцитозин (5hmC), 5-формилцитозин (5fC) и 5-карбоксилцитозин (5caC), а последние два в конечном итоге вырезаются тиминовой ДНК-гликозилазой (TDG), за которой следует репарация удаления оснований (BER) для восстановления цитозина. [1] Нокаут TDG привел к двукратному увеличению 5fC без какого-либо статистически значимого изменения уровней 5hmC, что указывает на то, что 5mC должен быть итеративно окислен по крайней мере дважды перед его полным деметилированием. [18] Окисление происходит через семейство диоксигеназ TET (транслокация Ten-eleven) ( ферменты TET ), которые могут преобразовывать 5mC, 5hmC и 5fC в их окисленные формы. Однако фермент имеет наибольшее предпочтение к 5mC, а начальная скорость реакции для преобразований 5hmC и 5fC с TET2 в 4,9-7,6 раза медленнее. [19] TET требует Fe(II) в качестве кофактора, а также кислород и α-кетоглутарат (α-KG) в качестве субстратов, а последний субстрат генерируется из изоцитрата ферментом изоцитратдегидрогеназой (IDH). [20] Однако рак может производить 2-гидроксиглутарат (2HG), который конкурирует с α-KG, снижая активность TET и, в свою очередь, снижая преобразование 5mC в 5hmC. [21]
При раке ДНК может стать как чрезмерно метилированной, что называется гиперметилированием , так и недостаточно метилированной, что называется гипометилированием. [22] Островки CpG, перекрывающие промоторы генов, метилируются de novo, что приводит к аберрантной инактивации генов, обычно связанных с ингибированием роста опухолей (пример гиперметилирования). [23] Сравнивая опухолевую и нормальную ткань, в первой были повышенные уровни метилтрансфераз DNMT1, DNMT3A и, в основном, DNMT3B, все из которых связаны с аномальными уровнями 5mC при раке. [16] Повторяющиеся последовательности в геноме, включая сателлитную ДНК, Alu и длинные перемежающиеся элементы (LINE), часто наблюдаются гипометилированными при раке, что приводит к экспрессии этих обычно молчащих генов, и уровни часто являются значимыми маркерами прогрессирования опухоли. [22] Была выдвинута гипотеза, что существует связь между гиперметилированием и гипометилированием; Повышенная активность ДНК-метилтрансфераз, которые производят аномальное de novo метилирование 5mC, может быть компенсирована удалением метилирования, типом эпигенетической репарации. Однако удаление метилирования неэффективно, что приводит к перерасходу гипометилирования по всему геному. Обратное также может быть возможным; повышенная экспрессия гипометилирования может быть подавлена гиперметилированием по всему геному. [22] Возможности отличительного признака рака, вероятно, приобретаются посредством эпигенетических изменений, которые изменяют 5mC как в раковых клетках, так и в окружающей опухоль-ассоциированной строме в микроокружении опухоли. [24] Сообщалось, что противораковый препарат цисплатин реагирует с 5mC. [25]
«Эпигенетический возраст» относится к связи между хронологическим возрастом и уровнями метилирования ДНК в геноме. [26] Сочетание уровней метилирования ДНК в определенных наборах CpG, называемых «часовыми CpG», с алгоритмами, которые регрессируют типичные уровни коллективного метилирования по всему геному в заданном хронологическом возрасте, позволяет прогнозировать эпигенетический возраст. В молодости (0–20 лет) изменения в метилировании ДНК происходят с большей скоростью по мере развития и роста, и изменения начинают замедляться в более старшем возрасте. Существуют множественные эпигенетические оценщики возраста. Часы Хорвата измеряют многотканевый набор из 353 CpG, половина из которых положительно коррелирует с возрастом, а другая половина отрицательно, для оценки эпигенетического возраста. [27] Часы Ханнума используют образцы крови взрослых для расчета возраста на основе ортогональной основы из 71 CpG. [28] Часы Левина, известные как DNAm PhenoAge, зависят от 513 CpG и превосходят другие оценщики возраста в прогнозировании смертности и продолжительности жизни, но демонстрируют смещение с тканями, не являющимися кровью. [29] Имеются сообщения об оценщиках возраста с состоянием метилирования только одного CpG в гене ELOVL2. [30] Оценка возраста позволяет прогнозировать продолжительность жизни через ожидания связанных с возрастом состояний, которым могут подвергаться люди на основе их маркеров метилирования 5mC. [ необходима ссылка ]