stringtranslate.com

Морфеин

Белки, которые действуют как морфеины, проиллюстрированы с использованием аналогии с игральными кубиками, где один кубик может принимать две разные формы: кубическую и тетраэдрическую. В показанных сборках применяется правило, согласно которому грань игральной кости с одной точкой должна касаться грани игральной кости с четырьмя точками. Чтобы удовлетворить правилу для каждого кубика в сборке, кубические кубики могут образовывать только тетрамер, а тетраэдрические кубики могут собираться только в пентамер. Это аналогично двум различным конформациям (формам морфеина) белковой субъединицы, каждая из которых диктует сборку другому олигомеру. Все кубики в одной сборке перед сборкой должны быть одинаковой формы. Так, например, тетрамер должен распасться, а составляющие его кубики должны изменить форму на пирамиду, прежде чем они смогут участвовать в сборке в пентамер.

Морфеины — это белки , которые могут образовывать два или более различных гомоолигомеров ( формы морфеина), но должны распадаться на части и менять форму для перехода из одной формы в другую. Альтернативная форма может снова собраться в другой олигомер. Форма субъединицы определяет, какой олигомер образуется. [1] [2] Каждый олигомер имеет конечное число субъединиц ( стехиометрия ). Морфеины могут превращаться между формами в физиологических условиях и могут существовать в равновесии различных олигомеров. Эти олигомеры физиологически значимы и не представляют собой неправильно свернутый белок; это отличает морфеины от прионов и амилоида . Различные олигомеры имеют различные функциональные возможности. Взаимная конверсия форм морфеина может быть структурной основой аллостерической регуляции - идея, отмеченная много лет назад [3] [4] и позднее возрожденная. [1] [2] [5] [6] Мутация , смещающая нормальное равновесие форм морфеина, может служить основой конформационного заболевания. [7] Особенности морфеинов могут быть использованы для открытия лекарств . [1] [5] [8] Изображение на кубике (рис. 1) представляет собой равновесие морфеина, содержащее две разные мономерные формы, которые диктуют сборку в тетрамер или пентамер. Единственным белком, который, как установлено, функционирует как морфеин, является порфобилиногенсинтаза, [2] [9] [10] , хотя в литературе есть предположения, что другие белки могут функционировать как морфеины (для получения дополнительной информации см. «Таблицу предполагаемых морфеинов» ниже). ).

Последствия для открытия лекарств

Конформационные различия между субъединицами разных олигомеров и связанные с ними функциональные различия морфеина служат отправной точкой для открытия лекарств. Функция белка зависит от олигомерной формы; следовательно, функцию белка можно регулировать путем смещения равновесия форм. Небольшое молекулярное соединение может сместить равновесие, блокируя или способствуя образованию одного из олигомеров. Равновесие можно сдвинуть с помощью небольшой молекулы, которая имеет преимущественное сродство связывания только с одной из альтернативных форм морфеина. Описан ингибитор порфобилиногенсинтазы с таким механизмом действия. [5]


Значение для аллостерической регуляции

Морфеиновая модель аллостерической регуляции имеет сходства и различия с другими моделями. [1] [6] [11] Согласованная модель (модель Моно, Ваймана и Чанже (MWC)) аллостерической регуляции требует, чтобы все субъединицы находились в одной и той же конформации или состоянии внутри олигомера, как модель морфеина. [12] [13] Однако ни эта модель, ни последовательная модель (модель Кошланда, Немети и Филмера) не учитывают, что белок может диссоциировать для взаимного преобразования между олигомерами. [12] [13] [14] [15] Тем не менее, вскоре после того, как эти теории были описаны, две группы исследователей [3] [4] предложили то, что сейчас называется моделью морфеина, и показали, что она объясняет регуляторное поведение глутамата. дегидрогеназа . [16] Курганов и Фридрих подробно обсуждали модели такого рода в своих книгах. [17] [18]

Значение для преподавания взаимосвязей между структурой и функцией белка.

Обычно считается [ нужна ссылка ] , что данная аминокислотная последовательность будет иметь только одну физиологически значимую (нативную) четвертичную структуру ; морфеины бросают вызов этой концепции. Морфеиновая модель не требует серьезных изменений в основной структуре белка. [1] Конформационные различия, которые сопровождают превращение между олигомерами, могут быть аналогичны движениям белков, необходимым для функционирования некоторых белков. [19] Модель морфеина подчеркивает важность конформационной гибкости для функциональности белка и предлагает потенциальное объяснение белкам, демонстрирующим не- михаэлис-Ментен кинетику , гистерезис и/или специфическую активность, зависящую от концентрации белка . [11]

Значение для понимания структурной основы заболевания

Термин «конформационное заболевание» обычно охватывает мутации, которые приводят к неправильному свертыванию белков, которые агрегируются, например, болезнь Альцгеймера и болезни Крейцфельдта-Якоба. [20] Однако в свете открытия морфеинов это определение можно расширить, включив в него мутации, которые смещают равновесие альтернативных олигомерных форм белка. Примером такого конформационного заболевания является ALAD- порфирия , возникающая в результате мутации порфобилиногенсинтазы , вызывающей сдвиг ее морфеинового равновесия. [7]

Таблица белков, опубликованное поведение которых соответствует поведению морфеина

[6]

Рекомендации

  1. ^ abcde Jaffe, Эйлин К. (2005). «Морфеины - новая структурная парадигма аллостерической регуляции». Тенденции биохимических наук . 30 (9): 490–7. doi :10.1016/j.tibs.2005.07.003. ПМИД  16023348.
  2. ^ abc Брейниг, Сабина; Кервинен, Юкка; Стит, Линда; Уоссон, Эндрю С; Фэрман, Роберт; Влодавер, Александр; Зданов, Александр; Яффе, Эйлин К. (2003). «Контроль биосинтеза тетрапиррола с помощью альтернативных четвертичных форм порфобилиногенсинтазы». Структурная биология природы . 10 (9): 757–63. дои : 10.1038/nsb963. PMID  12897770. S2CID  24188785.
  3. ^ аб Фриден, К. (1967). «Обработка данных о кинетике ферментов. II. Многосайтовый случай: сравнение аллостерических моделей и возможного нового механизма». Ж. Биол. Хим . 242 (18): 4045–4052. дои : 10.1016/S0021-9258(18)95776-5 . ПМИД  6061697.
  4. ^ аб Никол, LW; Джексон, WJH; Винзор, диджей (1967). «Теоретическое исследование связывания малых молекул с полимеризующейся белковой системой: модель аллостерических эффектов». Биохимия . 6 (8): 2449–2456. дои : 10.1021/bi00860a022. ПМИД  6049469.
  5. ^ abc Лоуренс, Сара Х.; Рамирес, Урсула Д.; Тан, Лей; Фазлиез, Фарит; Кундрат, Ленка; Маркхэм, Джордж Д.; Яффе, Эйлин К. (2008). «Изменение формы приводит к открытию низкомолекулярных аллостерических лекарств». Химия и биология . 15 (6): 586–96. doi :10.1016/j.chembiol.2008.04.012. ПМК 2703447 . ПМИД  18559269. 
  6. ^ abc Селвуд, Тревор; Яффе, Эйлин К. (2012). «Динамическая диссоциация гомоолигомеров и контроль функции белка». Архив биохимии и биофизики . 519 (2): 131–43. дои : 10.1016/j.abb.2011.11.020. ПМЦ 3298769 . ПМИД  22182754. 
  7. ^ аб Яффе, Эйлин К.; Стит, Линда (2007). «ALAD-порфирия - конформационное заболевание». Американский журнал генетики человека . 80 (2): 329–37. дои : 10.1086/511444. ПМЦ 1785348 . ПМИД  17236137. 
  8. ^ Яффе, Эйлин К. (2010). «Морфеины - новый путь к открытию аллостерических лекарств». Журнал материалов открытой конференции . 1 : 1–6. doi : 10.2174/2210289201001010001 (неактивен 28 марта 2024 г.). ПМК 3107518 . ПМИД  21643557. {{cite journal}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на март 2024 г. ( ссылка )
  9. ^ Тан, Л.; Стит, Л; Яффе, ЕК (2005). «Субстратно-индуцированная взаимная конверсия изоформ четвертичной структуры белка». Журнал биологической химии . 280 (16): 15786–93. дои : 10.1074/jbc.M500218200 . ПМИД  15710608.
  10. ^ Яффе, Эйлин К.; Лоуренс, Сара Х. (2012). «Аллостерия и динамическая олигомеризация порфобилиногенсинтазы». Архив биохимии и биофизики . 519 (2): 144–53. дои : 10.1016/j.abb.2011.10.010. ПМК 3291741 . ПМИД  22037356. 
  11. ^ аб Лоуренс, Сара Х.; Яффе, Эйлин К. (2008). «Расширение представлений о взаимосвязях структуры и функции белка и кинетике ферментов: обучение с использованием морфеинов». Образование в области биохимии и молекулярной биологии . 36 (4): 274–283. дои : 10.1002/bmb.20211. ПМЦ 2575429 . ПМИД  19578473. 
  12. ^ аб Моно, Жак; Шанжё, Жан-Пьер; Джейкоб, Франсуа (1963). «Аллостерические белки и системы клеточного контроля». Журнал молекулярной биологии . 6 (4): 306–29. дои : 10.1016/S0022-2836(63)80091-1. ПМИД  13936070.
  13. ^ аб Моно, Жак; Вайман, Джеффрис; Шанжё, Жан-Пьер (1965). «О природе аллостерических переходов: правдоподобная модель». Журнал молекулярной биологии . 12 : 88–118. дои : 10.1016/S0022-2836(65)80285-6. ПМИД  14343300.
  14. ^ Кошланд, Делавэр (1970). «7 Молекулярная основа регуляции ферментов». Ферменты Том 1 . Том. 1. С. 341–396. дои : 10.1016/S1874-6047(08)60170-5. ISBN 978-0-12-122701-2.
  15. ^ Кошланд, Делавэр; Немети, Г.; Филмер, Д. (1966). «Сравнение экспериментальных данных связывания и теоретических моделей в белках, содержащих субъединицы». Биохимия . 5 (1): 365–85. дои : 10.1021/bi00865a047. ПМИД  5938952.
  16. ^ Фриден, К; Колман, РФ (1967). «Концентрация глутаматдегидрогеназы как определяющий фактор влияния пуриновых нуклеотидов на ферментативную активность». Ж. Биол. Хим . 242 : 1705–1715. дои : 10.1016/S0021-9258(18)96059-X .
  17. ^ Курганов, Б.И. (1982). Аллостерические ферменты: кинетическое поведение . Чичестер: Wiley – Interscience. стр. 151–248. ISBN 978-0471101956.
  18. ^ Фридрих, П. (1984). Супрамолекулярная ферментативная организация: четверичная структура и не только . Оксфорд: Пергамон Пресс. стр. 66–71. ISBN 0-08-026376-3.
  19. ^ Герштейн, Марк; Эколс, Натаниэль (2004). «Изучение диапазона гибкости белков с точки зрения структурной протеомики». Современное мнение в области химической биологии . 8 (1): 14–9. дои : 10.1016/j.cbpa.2003.12.006. ПМИД  15036151.
  20. ^ Каррелл, Робин В.; Ломас, Дэвид А. (1997). «Конформационная болезнь». Ланцет . 350 (9071): 134–8. дои : 10.1016/S0140-6736(97)02073-4. PMID  9228977. S2CID  39124185.
  21. ^ Аб Бун, AN; Браунси, RW; Эллиотт, Дж. Э.; Кулпа, Дж. Э.; Ли, WM (2006). «Регуляция ацетил-КоА-карбоксилазы». Труды Биохимического общества . 34 (2): 223–7. дои : 10.1042/BST20060223. ПМИД  16545081.
  22. ^ Шен, Ян; Волрат, Сандра Л.; Уэзерли, Стефани С.; Элич, Тедд Д.; Тонг, Лян (2004). «Механизм мощного ингибирования эукариотического ацетил-кофермента карбоксилазы сорафеном А, макроциклическим поликетидным природным продуктом». Молекулярная клетка . 16 (6): 881–91. doi : 10.1016/j.molcel.2004.11.034 . ПМИД  15610732.
  23. ^ abc Вайсманн, Бернард; Ван, Чинг-Те (1971). «Ассоциация-диссоциация и аномальная кинетика бычьей альфа-ацетилгалактозаминидазы». Биохимия . 10 (6): 1067–72. дои : 10.1021/bi00782a021. ПМИД  5550813.
  24. ^ abc Вайсманн, Бернард; Хинрихсен, Доротея Ф. (1969). «А-ацетилгалактозаминидаза млекопитающих. Возникновение, частичная очистка и действие на связи в подчелюстных муцинах». Биохимия . 8 (5): 2034–43. дои : 10.1021/bi00833a038. ПМИД  5785223.
  25. ^ Де Зойса Ариянанда, Лушанти; Колман, Роберта Ф. (2008). «Оценка типов взаимодействий в ассоциации субъединиц аденилосукцинатлиазы Bacillus subtilis». Биохимия . 47 (9): 2923–34. дои : 10.1021/bi701400c. ПМИД  18237141.
  26. ^ abc Паленчар, Дженнифер Брозиус; Колман, Роберта Ф. (2003). «Характеристика мутантной аденилосукцинатлиазы Bacillus subtilis, эквивалентной мутантному ферменту, обнаруженному при дефиците аденилосукцинатлиазы человека: аспарагин 276 играет важную структурную роль». Биохимия . 42 (7): 1831–41. дои : 10.1021/bi020640+. ПМИД  12590570.
  27. ^ Хон, Томас М.; Платтнер, Рональд Д. (1989). «Очистка и характеристика сесквитерпенциклазы аристолохенсинтазы из Penicillium roqueforti». Архив биохимии и биофизики . 272 (1): 137–43. дои : 10.1016/0003-9861(89)90204-X. ПМИД  2544140.
  28. ^ Карутерс, Дж. М.; Канг, я; Рынкевич, MJ; Кейн, Делавэр; Кристиансон, Д.В. (2000). «Определение кристаллической структуры аристолохенсинтазы из плесени голубого сыра, Penicillium roqueforti». Журнал биологической химии . 275 (33): 25533–9. дои : 10.1074/jbc.M000433200 . ПМИД  10825154.
  29. ^ Жеребцов-Квентин, Симонна; Жеребцов, Стефан (1985). «Активность L-аспарагиназы у Leptosphaeria michotii. Выделение и свойства двух форм фермента». Физиология Плантарум . 64 : 74–80. doi :10.1111/j.1399-3054.1985.tb01215.x.
  30. ^ Юн, Ми-Гён; Нурс, Аманда; Уайт, Стивен В.; Рок, Чарльз О.; Хит, Ричард Дж. (2007). «Кристаллическая структура и аллостерическая регуляция цитоплазматической l-аспарагиназы I Escherichia coli». Журнал молекулярной биологии . 369 (3): 794–811. дои : 10.1016/j.jmb.2007.03.061. ЧВК 1991333 . ПМИД  17451745. 
  31. ^ Гарель, Ж.-Р. (1980). «Последовательное сворачивание бифункционального аллостерического белка». Труды Национальной академии наук . 77 (6): 3379–3383. Бибкод : 1980PNAS...77.3379G. дои : 10.1073/pnas.77.6.3379 . JSTOR  8892. PMC 349619 . ПМИД  6774337. 
  32. ^ Аб Котака, М.; Рен, Дж.; Локьер, М.; Хокинс, Арканзас; Стаммерс, ДК (2006). «Структуры R- и Т-состояния Аспартокиназы III Escherichia coli: МЕХАНИЗМЫ АЛЛОСТЕРИЧЕСКОГО ПЕРЕХОДА И ИНГИБИРОВАНИЯ ЛИЗИНОМ». Журнал биологической химии . 281 (42): 31544–52. дои : 10.1074/jbc.M605886200 . ПМИД  16905770.
  33. ^ Огилви, JW; Викерс, LP; Кларк, РБ; Джонс, ММ (1975). «Аспартокиназа I-гомосериндегидрогеназа I Escherichia coli K12 (лямбда). Активация одновалентными катионами и анализ влияния комплекса аденозинтрифосфат-ион магния на этот процесс активации». Журнал биологической химии . 250 (4): 1242–50. дои : 10.1016/S0021-9258(19)41805-X . ПМИД  163250.
  34. ^ аб Тромпье, Д.; Альберт, М; Давантюр, С; Хамон, Ю; Пьер, М; Чимини, Дж. (2006). «Переход от димеров к высшим олигомерным формам происходит во время АТФазного цикла транспортера ABCA1». Журнал биологической химии . 281 (29): 20283–90. дои : 10.1074/jbc.M601072200 . ПМИД  16709568.
  35. ^ аб Эйзенштейн, Эдвард; Беккет, Дороти (1999). «Димеризация биотинового репрессора эшерихиаколи: функция корепрессора при сборке белка». Биохимия . 38 (40): 13077–84. дои : 10.1021/bi991241q. ПМИД  10529178.
  36. ^ Стрикер, Эмили Д.; Беккет, Дороти (1998). «Сочетание сайт-специфического связывания ДНК с димеризацией белка при сборке комплекса биотин-репрессор-биотин-оператор». Биохимия . 37 (9): 3210–9. дои : 10.1021/bi9715019. ПМИД  9485476.
  37. ^ Вамвача, Катерина; Бутц, Марен; Уолтер, Кай У.; Тейлор, Шон В.; Хилверт, Дональд (2005). «Одновременная оптимизация активности фермента и четвертичной структуры путем направленной эволюции». Белковая наука . 14 (8): 2103–14. дои : 10.1110/ps.051431605. ПМК 2279322 . ПМИД  15987889. 
  38. ^ abcde Тонг, EK; Дакворт, Гарри В. (1975). «Четвертичная структура цитратсинтазы Escherichia coli K 12». Биохимия . 14 (2): 235–41. дои : 10.1021/bi00673a007. ПМИД  1091285.
  39. ^ Бьюли, Кэрол А.; Густафсон, Кирк Р.; Бойд, Майкл Р.; Ковелл, Дэвид Г.; Бакс, Ад; Клор, Г. Мариус; Гроненборн, Анджела М. (1998). «Структура раствора циановирина-N, мощного белка, инактивирующего ВИЧ». Структурная биология природы . 5 (7): 571–8. дои : 10.1038/828. PMID  9665171. S2CID  11367037.
  40. ^ Ян, Фань; Бьюли, Кэрол А; Луи, Джон М; Густавсон, Кирк Р.; Бойд, Майкл Р.; Гроненборн, Анджела М; Клор, Г.Мариус; Влодавер, Александр (1999). «Кристаллическая структура циановирина-N, мощного белка, инактивирующего ВИЧ, демонстрирует неожиданную замену доменов». Журнал молекулярной биологии . 288 (3): 403–12. дои : 10.1006/jmbi.1999.2693. PMID  10329150. S2CID  308708.
  41. ^ аб Барриентос, LG; Гроненборн, AM (2005). «Высокоспецифичный углеводсвязывающий белок циановирин-N: структура, активность против ВИЧ/Эболы и возможности терапии». Мини-обзоры по медицинской химии . 5 (1): 21–31. дои : 10.2174/1389557053402783. ПМИД  15638789.
  42. ^ аб Барриентос, LG; Луи, Дж. М.; Ботос, я; Мори, Т; Хан, З; О'Киф, БР; Бойд, MR; Влодавер, А; и другие. (2002). «Димер циановирина-N с замененным доменом находится в метастабильном свернутом состоянии: согласование рентгеновских и ЯМР-структур». Состав . 10 (5): 673–86. дои : 10.1016/S0969-2126(02)00758-X . ПМИД  12015150.
  43. ^ abc Роше, Жан-Кристоф; Брауни, Эдвард Р.; Оикава, Ким; Хикс, Лесли Д.; Фрейзер, Мари Э.; Джеймс, Майкл Н.Г.; Кей, Сирил М.; Бриджер, Уильям А.; и другие. (2000). «КоА-трансфераза свиного сердца существует в виде двух олигомерных форм, разделенных большим кинетическим барьером». Биохимия . 39 (37): 11291–302. дои : 10.1021/bi0003184. ПМИД  10985774.
  44. ^ Фрэнк, Нина; Кери, Владимир; Маклин, Кеннет Н.; Краус, Ян П. (2006). «Доступные для растворителя цистеины в цистатионин-β-синтазе человека: решающая роль цистеина 431 в связывании S-аденозил-1-метионина». Биохимия . 45 (36): 11021–9. дои : 10.1021/bi060737m. ПМИД  16953589.
  45. ^ Аб Сен, Суваджит; Банерджи, Рума (2007). «Патогенная связанная мутация в каталитическом ядре цистатионин-β-синтазы человека нарушает аллостерическую регуляцию и позволяет кинетическую характеристику полноразмерного димера». Биохимия . 46 (13): 4110–6. дои : 10.1021/bi602617f. ПМК 3204387 . ПМИД  17352495. 
  46. ^ Кери, Владимир; Понелейт, Лоэль; Краус, Ян П. (1998). «Расщепление трипсином цистатионин-β-синтазы человека до эволюционно консервативного активного ядра: структурные и функциональные последствия». Архив биохимии и биофизики . 355 (2): 222–32. дои : 10.1006/abbi.1998.0723. ПМИД  9675031.
  47. ^ Шань, Сяоинь; Крюгер, Уоррен Д. (1998). «Коррекция болезнетворных мутаций CBS у дрожжей». Природная генетика . 19 (1): 91–3. дои : 10.1038/ng0598-91. PMID  9590298. S2CID  47102642.
  48. ^ аб Антонини, Э; Брунори, М; Бруззези, Р; Кьянконе, Э; Мэсси, В. (1966). «Явления ассоциации-диссоциации оксидазы D-аминокислот». Журнал биологической химии . 241 (10): 2358–66. дои : 10.1016/S0021-9258(18)96629-9 . ПМИД  4380380.
  49. ^ аб Мэсси, В.; Курти, Б; Гантер, Х (1966). «Температурно-зависимое конформационное изменение оксидазы D-аминокислот и его влияние на катализ». Журнал биологической химии . 241 (10): 2347–57. дои : 10.1016/S0021-9258(18)96628-7 . ПМИД  5911617.
  50. ^ abcd Бабади, штат Невада; Панг, Ю.-П.; Элпелег, О.; Исая, Г. (2007). «Загадочная протеолитическая активность дигидролипоамиддегидрогеназы». Труды Национальной академии наук . 104 (15): 6158–63. Бибкод : 2007PNAS..104.6158B. дои : 10.1073/pnas.0610618104 . ПМК 1851069 . ПМИД  17404228. 
  51. ^ Муисвинкель-Фетберг, Х.; Виссер, Яап; Вигер, Корнелис (1973). «Конформационные исследования липоамиддегидрогеназы из сердца свиньи. 1. Взаимное превращение диссоциируемых и недиссоциируемых форм». Европейский журнал биохимии . 33 (2): 265–70. doi :10.1111/j.1432-1033.1973.tb02679.x. ПМИД  4348439.
  52. ^ Клячко, Нидерланды; Щедрина, В.А.; Ефимов А.В.; Казаков С.В.; Газарян, ИГ; Кристал, Б.С.; Браун, AM (2005). «PH-зависимое предпочтение субстрата липоамиддегидрогеназы сердца свиньи зависит от олигомерного состояния: ОТВЕТ НА ЗАКИСЛЕНИЕ МИТОХОНДРИАЛЬНОГО МАТРИЦА». Журнал биологической химии . 280 (16): 16106–14. дои : 10.1074/jbc.M414285200 . ПМИД  15710613.
  53. ^ Муисвинкель-Фетберг, Х.; Вигер, Корнелис (1973). «Конформационные исследования липоамиддегидрогеназы из сердца свиньи. 2. Спектроскопические исследования апофермента, а также мономерных и димерных форм». Европейский журнал биохимии . 33 (2): 271–8. дои : 10.1111/j.1432-1033.1973.tb02680.x . ПМИД  4348440.
  54. ^ abcd Саксена, Ашима; Хенсли, Престон; Осборн, Джеймс К.; Флеминг, Патрик Дж. (1985). «РН-зависимая диссоциация субъединиц и каталитическая активность бычьей дофамин-β-гидроксилазы». Журнал биологической химии . 260 (6): 3386–92. дои : 10.1016/S0021-9258(19)83633-5 . ПМИД  3972830.
  55. ^ abcd Дхаван, С; Хенсли, П; Осборн-младший, JC; Флеминг, П.Дж. (1986). «Аденозин-5'-дифосфат-зависимая диссоциация субъединиц бычьей дофамин-бета-гидроксилазы». Журнал биологической химии . 261 (17): 7680–4. дои : 10.1016/S0021-9258(19)57453-1 . ПМИД  3711102.
  56. ^ abcd Стюарт, LC; Клинман, JP (1988). «Дофамин-бета-гидроксилаза хромаффинных гранул надпочечников: структура и функция». Ежегодный обзор биохимии . 57 : 551–92. doi : 10.1146/annurev.bi.57.070188.003003. ПМИД  3052283.
  57. ^ Кузугути, Т.; Морита, Ю; Сагами, я; Сагами, Х; Огура, К. (1999). «Геранилгеранилдифосфатсинтаза человека. Клонирование и экспрессия CDNA». Журнал биологической химии . 274 (9): 5888–94. дои : 10.1074/jbc.274.9.5888 . ПМИД  10026212.
  58. ^ Аб Кавана, КЛ; Данфорд, Дж. Э.; Бункоци, Г; Рассел, Р.Г.; Опперманн, У (2006). «Кристаллическая структура геранилгеранилпирофосфатсинтазы человека раскрывает новое гексамерное расположение и связывание ингибирующих продуктов» (PDF) . Журнал биологической химии . 281 (31): 22004–12. дои : 10.1074/jbc.M602603200 . ПМИД  16698791.
  59. ^ Мияги, Ю.; Мацумура, Ю.; Сагами, Х. (2007). «Человеческая геранилгеранилдифосфатсинтаза представляет собой октамер в растворе». Журнал биохимии . 142 (3): 377–81. дои : 10.1093/jb/mvm144. ПМИД  17646172.
  60. ^ Снук, Кристофер Ф.; Типтон, Питер А.; Бимер, Леса Дж. (2003). «Кристаллическая структура GDP-маннозодегидрогеназы: ключевой фермент биосинтеза альгината у P. Aeruginosa». Биохимия . 42 (16): 4658–68. дои : 10.1021/bi027328k. ПМИД  12705829.
  61. ^ Ройчоудхури, С; Мэй, туберкулез; Гилл, Дж. Ф.; Сингх, СК; Фейнгольд, Д.С.; Чакрабарти, AM (1989). «Очистка и характеристика гуанозиндифосфо-D-маннозодегидрогеназы. Ключевой фермент в биосинтезе альгината Pseudomonas aeruginosa». Журнал биологической химии . 264 (16): 9380–5. дои : 10.1016/S0021-9258(18)60542-3 . ПМИД  2470755.
  62. ^ ab Naught, Лаура Э.; Гилберт, Санни; Имхофф, Ребекка; Снук, Кристофер; Бимер, Леса; Типтон, Питер (2002). «Аллостеризм и кооперативность у Pseudomonas aeruginosaGDP-маннозодегидрогеназа». Биохимия . 41 (30): 9637–45. дои : 10.1021/bi025862m. ПМИД  12135385.
  63. ^ аб Фишер, Харви Ф. (2006). «Глутаматдегидрогеназа-лигандные комплексы и их связь с механизмом реакции». Достижения энзимологии и смежных областей молекулярной биологии . Достижения в энзимологии и смежных областях молекулярной биологии. Том. 39. стр. 369–417. дои : 10.1002/9780470122846.ch6. ISBN 978-0-470-12284-6. ПМИД  4147773.
  64. ^ Хуанг, Китай; Фриден, К. (1972). «Механизм лиганд-индуцированных структурных изменений глутаматдегидрогеназы. Исследование скорости деполимеризации и изомеризации под действием коферментов и гуаниновых нуклеотидов». Журнал биологической химии . 247 (11): 3638–46. дои : 10.1016/S0021-9258(19)45188-0 . ПМИД  4402280.
  65. ^ Аб Ким, Сан Сук; Цой, И.-Г.; Ким, Сун-Хоу; Ю, Ю.Г. (1999). «Молекулярное клонирование, экспрессия и характеристика термостабильной глутаматрацемазы из гипертермофильной бактерии Aquifexyrophilus». Экстремофилы . 3 (3): 175–83. дои : 10.1007/s007920050114. PMID  10484173. S2CID  709039.
  66. ^ аб Лундквист, Томас; Фишер, Стюарт Л.; Керн, Гюнтер; Фолмер, Рутгер Х.А.; Сюэ, Яфэн; Ньютон, Д. Тревор; Китинг, Томас А.; Альм, Ричард А.; и другие. (2007). «Использование структурного и регуляторного разнообразия глутамат-рацемаз». Природа . 447 (7146): 817–22. Бибкод : 2007Natur.447..817L. дои : 10.1038/nature05689. PMID  17568739. S2CID  4408683.
  67. ^ аб Мэй, Мелисса; Мехбуб, Шахила; Малхерн, Дебби С.; Ван, Чжицян; Ю, Хуэйдун; Тэтчер, Грегори Р.Дж.; Сантарсьеро, Бернард Д.; Джонсон, Майкл Э.; и другие. (2007). «Структурный и функциональный анализ двух изоферментов глутамат-рацемазы из Bacillus anthracis и значение для разработки ингибиторов». Журнал молекулярной биологии . 371 (5): 1219–37. дои : 10.1016/j.jmb.2007.05.093. ПМЦ 2736553 . ПМИД  17610893. 
  68. ^ аб Таал, Маки А.; Седельникова Светлана Евгеньевна; Ружейников Сергей Н.; Бейкер, Патрик Дж.; Райс, Дэвид В. (2004). «Экспрессия, очистка и предварительный рентгеноструктурный анализ кристаллов рацемазы Bacillus subtilisглутамат». Acta Crystallographica Раздел D. 60 (11): 2031–4. Бибкод : 2004AcCrD..60.2031T. дои : 10.1107/S0907444904021134 . ПМИД  15502318.
  69. ^ Аб Ким, Кук-Хан; Бонг, Ён-Чон; Пак, Джун Гю; Шин, Кей-Юнг; Хван, Кван Ён; Ким, Юнис Ынкён (2007). «Структурная основа ингибирования глутамат-рацемазы». Журнал молекулярной биологии . 372 (2): 434–43. дои : 10.1016/j.jmb.2007.05.003. ПМИД  17658548.
  70. ^ Ашиучи, М.; Кувана, Э; Ямамото, Т; Комацу, К; Сода, К; Мисоно, Х (2002). «Глутаматрацемаза является эндогенным ингибитором ДНК-гиразы». Журнал биологической химии . 277 (42): 39070–3. дои : 10.1074/jbc.C200253200 . hdl : 10126/3383 . ПМИД  12213801.
  71. ^ Ашиучи, М.; Тани, К.; Сода, К.; Мисоно, Х. (1998). «Свойства глутаматрацемазы из Bacillus subtilis IFO 3336, продуцирующей полиглутамат». Журнал биохимии . 123 (6): 1156–63. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022055. ПМИД  9604005.
  72. ^ Сенгупта, С.; Гош, С.; Нагараджа, В. (2008). «Подработка глутаматрацемазы из Mycobacterium Tuberculosis: рацемизация и ингибирование ДНК-гиразы являются двумя независимыми видами деятельности фермента». Микробиология . 154 (9): 2796–803. дои : 10.1099/mic.0.2008/020933-0 . ПМИД  18757813.
  73. ^ Сировер, Майкл А. (1999). «Новый взгляд на старый белок: функциональное разнообразие глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы млекопитающих». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1432 (2): 159–84. дои : 10.1016/S0167-4838(99)00119-3. ПМИД  10407139.
  74. ^ Константинидес, С.М.; Дил-младший, WC (1969). «Обратимая диссоциация тетрамерной глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы мышц кролика на димеры или мономеры аденозинтрифосфатом». Журнал биологической химии . 244 (20): 5695–702. дои : 10.1016/S0021-9258(18)63615-4 . ПМИД  4312250.
  75. ^ Кумагай, Х; Сакаи, Х (1983). «Белок мозга свиньи (белок 35 K), который связывает микротрубочки, и его идентификация как глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа». Журнал биохимии . 93 (5): 1259–69. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a134260. ПМИД  6885722.
  76. ^ Аб Де Риель, Джон К.; Паулюс, Генри (1978). «Диссоциация субъединиц в аллостерической регуляции глицеринкиназы Escherichia coli. 2. Вещественные доказательства». Биохимия . 17 (24): 5141–6. дои : 10.1021/bi00617a011. ПМИД  215195.
  77. ^ Аб Де Риель, Джон К.; Паулюс, Генри (1978). «Диссоциация субъединиц в аллостерической регуляции глицеринкиназы Escherichia coli. 1. Кинетические данные». Биохимия . 17 (24): 5134–40. дои : 10.1021/bi00617a010. ПМИД  215194.
  78. ^ Аб Де Риель, Джон К.; Паулюс, Генри (1978). «Диссоциация субъединиц в аллостерической регуляции глицеринкиназы Escherichia coli. 3. Роль в десенсибилизации». Биохимия . 17 (24): 5146–50. дои : 10.1021/bi00617a012. ПМИД  31903.
  79. ^ аб Физ, Майкл Д; Фабер, Х. Рик; Быстром, Кори Э; Петтигрю, Дональд В.; Ремингтон, С. Джеймс (1998). «Глицеролкиназа из Escherichia coli и мутант Ala65 → Thr: кристаллические структуры обнаруживают конформационные изменения, имеющие значение для аллостерической регуляции». Состав . 6 (11): 1407–18. дои : 10.1016/S0969-2126(98)00140-3 . ПМИД  9817843.
  80. ^ аб Быстром, Кори Э.; Петтигрю, Дональд В.; Браншо, Брюс П.; О'Брайен, Патрик; Ремингтон, С. Джеймс (1999). «Кристаллические структуры варианта S58→W глицеринкиназы Escherichia coli в комплексе с негидролизуемыми аналогами АТФ обнаруживают предполагаемую активную конформацию фермента в результате движения домена». Биохимия . 38 (12): 3508–18. дои : 10.1021/bi982460z. ПМИД  10090737.
  81. ^ Аб Депре, Эрик; Таук, Патрик; Лех, Эрве; Мусаде, Жан-Франсуа; Оклер, Кристиан; Брошон, Жан-Клод (2000). «Олигомерные состояния интегразы ВИЧ-1, измеренные с помощью анизотропии флуоресценции с разрешением во времени». Биохимия . 39 (31): 9275–84. дои : 10.1021/bi000397j. ПМИД  10924120.
  82. ^ Аб Депре, Э.; Таук, П.; Лех, Х.; Мусаде, Ж.-Ф.; Оклер, К.; Хокинс, Мэн; Брошон, Ж.-К. (2001). «Связывание ДНК вызывает диссоциацию мультимерной формы интегразы ВИЧ-1: исследование анизотропии флуоресценции с временным разрешением». Труды Национальной академии наук . 98 (18): 10090–5. Бибкод : 2001PNAS...9810090D. дои : 10.1073/pnas.181024498 . ПМК 56920 . ПМИД  11504911. 
  83. ^ abc Фор, А. л.; Калмельс, К; Дежобер, К; Кастровьехо, М; Комон-Саркос, А; Тарраго-Литвак, Л; Литвак, С; Парисси, В. (2005). «Олигомеры, сшитые интегразой ВИЧ-1, активны in vitro». Исследования нуклеиновых кислот . 33 (3): 977–86. doi : 10.1093/nar/gki241. ПМК 549407 . ПМИД  15718297. 
  84. ^ Аб Гио, Э.; Карайон, К; Делелис, О; Саймон, Ф; Таук, П; Зубин Е; Готтих, М; Мусаде, Ж. Ф.; и другие. (2006). «Связь между олигомерным статусом интегразы ВИЧ-1 на ДНК и ферментативной активностью». Журнал биологической химии . 281 (32): 22707–19. дои : 10.1074/jbc.M602198200 . ПМИД  16774912.
  85. ^ Фьёлейн, С.; Морера, С; Понсе, С; Монедеро, В; Геген-Шеньон, В; Галинье, А; Джанин, Дж; Дойчер, Дж; и другие. (2001). «Рентгеновская структура киназы HPr: бактериальная протеинкиназа с нуклеотидсвязывающим доменом P-петли». Журнал ЭМБО . 20 (15): 3917–27. дои : 10.1093/emboj/20.15.3917. ПМК 149164 . ПМИД  11483495. 
  86. ^ Маркес, Хосе Антонио; Хасенбейн, Соня; Кох, Бриджит; Фьёлейн, Соня; Несслер, Сильви; Рассел, Роберт Б.; Хенгстенберг, Вольфганг; Шеффзек, Клаус (2002). «Структура полноразмерной киназы/фосфатазы HPr из Staphylococcus xylosus с разрешением 1,95 Å: имитация продукта/субстрата реакций переноса фосфо». Труды Национальной академии наук . 99 (6): 3458–63. Бибкод : 2002PNAS...99.3458M. дои : 10.1073/pnas.052461499 . JSTOR  3058148. PMC 122545 . ПМИД  11904409. 
  87. ^ Аллен, Грегори С.; Штайнхауэр, Катрин; Хиллен, Вольфганг; Стюльке, Йорг; Бреннан, Ричард Г. (2003). «Кристаллическая структура киназы/фосфатазы HPr из Mycoplasma pneumoniae». Журнал молекулярной биологии . 326 (4): 1203–17. дои : 10.1016/S0022-2836(02)01378-5. ПМИД  12589763.
  88. ^ Понсе, Сандрин; Миякович, Иван; Несслер, Сильви; Геген-Шеньон, Вирджиния; Шапталь, Винсент; Галинье, Энн; Боэль, Грегори; Мазе, Ален; и другие. (2004). «Киназа / фосфорилаза HPr, бифункциональный сенсорный фермент, содержащий мотив Уокера А, контролирующий репрессию катаболита в грамположительных бактериях». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1697 (1–2): 123–35. дои : 10.1016/j.bbapap.2003.11.018. ПМИД  15023355.
  89. ^ abcde Рамстром, Х.; Санглиер, С; Лейзе-Вагнер, Э; Филипп, К; Ван Дорселер, А; Хайех, Дж (2002). «Свойства и регуляция бифункционального фермента киназы/фосфатазы HPr в Bacillus subtilis». Журнал биологической химии . 278 (2): 1174–85. дои : 10.1074/jbc.M209052200 . ПМИД  12411438.
  90. ^ Жолт, Ж.-М.; Фьёлейн, С; Несслер, С; Гонсало, П; Ди Пьетро, ​​А; Дойчер, Дж; Галинье, А (2000). «Киназа HPr из Bacillus subtilis представляет собой гомоолигомерный фермент, который демонстрирует сильную положительную кооперативность связывания нуклеотидов и фруктозо-1,6-бисфосфата» (PDF) . Журнал биологической химии . 275 (3): 1773–80. дои : 10.1074/jbc.275.3.1773 . ПМИД  10636874.
  91. ^ Кларк, Энтони Р.; Уолдман, Адам Д.Б.; Манро, Ян; Холбрук, Дж. Джон (1985). «Изменения в состоянии ассоциации субъединиц лактатдегидрогеназы Bacillus stearothermophilus». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 828 (3): 375–9. дои : 10.1016/0167-4838(85)90319-X. ПМИД  3986214.
  92. ^ abcde Кларк, Энтони Р.; Уолдман, Адам Д.Б.; Харт, Кейт В.; Джон Холбрук, Дж. (1985). «Скорость определенных изменений в структуре белка во время каталитического цикла лактатдегидрогеназы». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 829 (3): 397–407. дои : 10.1016/0167-4838(85)90250-X. ПМИД  4005269.
  93. ^ Кларк, Энтони Р.; Вигли, Дейл Б.; Барстоу, Дэвид А.; Чиа, Уильям Н.; Аткинсон, Тони; Холбрук, Дж. Джон (1987). «Одна замена аминокислоты нарушает регуляцию бактериальной лактатдегидрогеназы и стабилизирует ее тетрамерную структуру». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 913 (1): 72–80. дои : 10.1016/0167-4838(87)90234-2. ПМИД  3580377.
  94. ^ Кэмерон, Александр Д.; Ропер, Дэвид И.; Мортон, Кэтлин М.; Мюрхед, Хилари; Холбрук, Дж. Джон; Вигли, Дейл Б. (1994). «Аллостерическая активация лактатдегидрогеназы Bacillus stearothermophilus, исследованная с помощью рентгеноструктурного анализа мутанта, предназначенного для предотвращения тетрамеризации фермента». Журнал молекулярной биологии . 238 (4): 615–25. дои : 10.1006/jmbi.1994.1318. ПМИД  8176749.
  95. ^ abc Рудяк, Станислав Г.; Шрейдер, Томас Э. (1998). «Функциональная роль N-концевой области Lon-протеазы Mycobacterium smegmatis». Биохимия . 37 (32): 11255–63. дои : 10.1021/bi980945h. ПМИД  9698372.
  96. ^ abc Рудяк, Станислав Г.; Бреновиц, Майкл; Шрейдер, Томас Э. (2001). «Mg2+-связанная олигомеризация модулирует каталитическую активность протеазы Lon (La) из Mycobacterium smegmatis». Биохимия . 40 (31): 9317–23. дои : 10.1021/bi0102508. ПМИД  11478899.
  97. ^ ab Виноградник, Диана; Паттерсон-Уорд, Джессика; Ли, Ирен (2006). «Однооборотные кинетические эксперименты подтверждают существование сайтов АТФазы с высоким и низким сродством в протеазе Escherichia coliLon». Биохимия . 45 (14): 4602–10. дои : 10.1021/bi052377t. ПМЦ 2515378 . ПМИД  16584195. 
  98. ^ Аб Ян, Жиру; Ланкс, Чарльз В.; Тонг, Лян (2002). «Молекулярный механизм регуляции митохондриального НАД(Ф)+-зависимого яблочного фермента человека с помощью АТФ и фумарата». Состав . 10 (7): 951–60. дои : 10.1016/S0969-2126(02)00788-8 . ПМИД  12121650.
  99. ^ аб Джеральд e, Эдвардс; Карлос С, Андрео (1992). «НАДФ-яблочный фермент растений». Фитохимия . 31 (6): 1845–57. Бибкод : 1992PChem..31.1845G. дои : 10.1016/0031-9422(92)80322-6. ПМИД  1368216.
  100. ^ Се, J.-Y.; Чен, С.-Х.; Хунг, Х.-К. (2009). «Функциональная роль тетрамерной организации яблочного фермента». Журнал биологической химии . 284 (27): 18096–105. дои : 10.1074/jbc.M109.005082 . ПМК 2709377 . ПМИД  19416979. 
  101. ^ Пул, Лесли Б. (2005). «Бактериальная защита от оксидантов: Механистические особенности пероксидаз на основе цистеина и их флавопротеинредуктаз». Архив биохимии и биофизики . 433 (1): 240–54. дои : 10.1016/j.abb.2004.09.006. ПМИД  15581580.
  102. ^ Аран, Мартин; Ферреро, Диего С.; Пагано, Эдуардо; Волосюк, Рикардо А. (2009). «Типичные 2-Cys-пероксиредоксины - модуляция за счет ковалентных превращений и нековалентных взаимодействий». Журнал ФЭБС . 276 (9): 2478–93. дои : 10.1111/j.1742-4658.2009.06984.x. hdl : 11336/20656 . PMID  19476489. S2CID  1698327.
  103. ^ Бьёрго, Элиза; Де Карвальо, Ракель Маргарида Негран; Флэтмарк, Торгейр (2001). «Сравнение кинетических и регуляторных свойств тетрамерной и димерной форм дикого типа и Thr427 → Pro-мутантной фенилаланингидроксилазы человека». Европейский журнал биохимии . 268 (4): 997–1005. дои : 10.1046/j.1432-1327.2001.01958.x. ПМИД  11179966.
  104. ^ Мартинес, Аврора; Кнаппског, Пер М.; Олафсдоттир, Сигридур; Дёскеланд, Энн П.; Эйкен, Ханс Гейр; Свебак, Рэнди Мирсет; Боззини, МериЛиза; Апольд, Джаран; и другие. (1995). «Экспрессия рекомбинантной фенилаланингидроксилазы человека в виде слитого белка в Escherichia coli предотвращает протеолитическую деградацию протеазами клеток-хозяев. Выделение и характеристика фермента дикого типа». Биохимический журнал . 306 (2): 589–97. дои : 10.1042/bj3060589. ПМК 1136558 . ПМИД  7887915. 
  105. ^ Кнаппског, Пер М.; Flatmark, Торгейр ; Аарден, Джоанна М.; Хаавик, Ян; Мартинес, Аврора (1996). «Структурно-функциональные взаимоотношения в фенилаланингидроксилазе человека. Влияние терминальных делеций на олигомеризацию, активацию и кооперативность связывания субстрата с ферментом». Европейский журнал биохимии . 242 (3): 813–21. дои : 10.1111/j.1432-1033.1996.0813r.x . ПМИД  9022714.
  106. ^ Филлипс, Роберт С.; Парняк, Майкл А.; Кауфман, Сеймур (1984). «Спектроскопическое исследование взаимодействия лиганда с печеночной фенилаланингидроксилазой: доказательства конформационного изменения, связанного с активацией». Биохимия . 23 (17): 3836–42. дои : 10.1021/bi00312a007. ПМИД  6487579.
  107. ^ Фузетти, Ф.; Эрландсен, Х; Флэтмарк, Т ; Стивенс, Р.К. (1998). «Структура тетрамерной фенилаланингидроксилазы человека и ее влияние на фенилкетонурию». Журнал биологической химии . 273 (27): 16962–7. дои : 10.1074/jbc.273.27.16962 . ПМИД  9642259.
  108. ^ abcdef Воль, RC; Маркус, Г (1972). «Фосфоенолпируваткарбоксилаза Escherichia coli. Очистка и некоторые свойства». Журнал биологической химии . 247 (18): 5785–92. дои : 10.1016/S0021-9258(19)44827-8 . ПМИД  4560418.
  109. ^ Кай, Ясуши; Мацумура, Хироёси; Изуи, Кацура (2003). «Фосфоенолпируваткарбоксилаза: трехмерная структура и молекулярные механизмы». Архив биохимии и биофизики . 414 (2): 170–9. doi : 10.1016/S0003-9861(03)00170-X. ПМИД  12781768.
  110. ^ abc Сюй, Цзин; Осима, Тайро; Ёсида, Масасуке (1990). «Превращение тетрамер-димера фосфофруктокиназы из Thermus thermophilus, индуцированное ее аллостерическими эффекторами». Журнал молекулярной биологии . 215 (4): 597–606. дои : 10.1016/S0022-2836(05)80171-8. ПМИД  2146397.
  111. ^ Джолли-младший, RL; Мейсон, HS (1965). «Множественные формы грибной тирозиназы. Взаимопревращение». Журнал биологической химии . 240 : PC1489–91. дои : 10.1016/S0021-9258(18)97603-9 . ПМИД  14284774.
  112. ^ Джолли-младший, RL; Робб, округ Колумбия; Мейсон, HS (1969). «Множественные формы грибной тирозиназы. Явления ассоциации-диссоциации». Журнал биологической химии . 244 (6): 1593–9. дои : 10.1016/S0021-9258(18)91800-4 . ПМИД  4975157.
  113. ^ Маллетт, МФ; Доусон, ЧР (1949). «О природе высокоочищенных препаратов грибной тирозиназы». Архив биохимии . 23 (1): 29–44. ПМИД  18135760.
  114. ^ аб Чазарра, Соледад; Гарсия-Кармона, Франциско; Кабанес, Хуана (2001). «Гистерезис и положительная кооперативность полифенолоксидазы салата Айсберг». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 289 (3): 769–75. дои : 10.1006/bbrc.2001.6014. ПМИД  11726215.
  115. ^ Харель, Э.; Майер, AM (1968). «Взаимное преобразование субъединиц катехолоксидазы из хлоропластов яблока». Фитохимия . 7 (2): 199–204. Бибкод : 1968PChem...7..199H. doi : 10.1016/S0031-9422(00)86315-3.
  116. ^ аб Яффе EK, Лоуренс SH (март 2012 г.). «Аллостерия и динамическая олигомеризация порфобилиногенсинтазы». Арх. Биохим. Биофиз . 519 (2): 144–53. дои : 10.1016/j.abb.2011.10.010. ПМК 3291741 . ПМИД  22037356. 
  117. ^ Брейниг С., Кервинен Дж., Стит Л., Уоссон А.С., Фэйрман Р., Влодавер А., Зданов А., Яффе Е.К. (сентябрь 2003 г.). «Контроль биосинтеза тетрапиррола с помощью альтернативных четвертичных форм порфобилиногенсинтазы». Нат. Структура. Биол . 10 (9): 757–63. дои : 10.1038/nsb963. PMID  12897770. S2CID  24188785.
  118. ^ Аб Шульц, Юрген; Спарманн, Гизела; Хофманн, Эберхард (1975). «Аланин-опосредованная обратимая инактивация опухолевой пируваткиназы, вызванная переходом тетрамер-димер». Письма ФЭБС . 50 (3): 346–50. дои : 10.1016/0014-5793(75)90064-2 . PMID  1116605. S2CID  5665440.
  119. ^ Аб Ибсен, К.Х.; Шиллер, К.В.; Хаас, Т. А. (1971). «Взаимоконвертируемые кинетические и физические формы пируваткиназы эритроцитов человека». Журнал биологической химии . 246 (5): 1233–40. дои : 10.1016/S0021-9258(19)76963-4 . ПМИД  5545066.
  120. ^ Лю, Яньшунь; Готте, Джованни; Либонати, Массимо; Айзенберг, Дэвид (2009). «Структуры двух тримеров РНКазы a с 3D-заменой доменов». Белковая наука . 11 (2): 371–80. дои : 10.1110/ps.36602. ПМК 2373430 . ПМИД  11790847. 
  121. ^ Аб Готте, Джованни; Бертольди, Мариарита; Либонати, Массимо (1999). «Структурная универсальность бычьей рибонуклеазы А. Различные конформеры тримерных и тетрамерных агрегатов фермента». Европейский журнал биохимии . 265 (2): 680–7. дои : 10.1046/j.1432-1327.1999.00761.x . ПМИД  10504400.
  122. ^ Готте, Джованни; Лоранс, Дуглас В.; Либонати, Массимо (2006). «Трехмерные олигомеры рибонуклеазы А с заменой доменов: идентификация пятого тетрамера, пентамеров и гексамеров, а также обнаружение следов гептамерных, октамерных и неамерных видов». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1764 (1): 44–54. дои : 10.1016/j.bbapap.2005.10.011. ПМИД  16310422.
  123. ^ Аб Готте, Джованни; Либонати, Массимо (1998). «Две разные формы агрегированных димеров рибонуклеазы А». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1386 (1): 106–112. дои : 10.1016/S0167-4838(98)00087-9. ПМИД  9675255.
  124. ^ аб Либонати, Массимо; Готте, Джованни (2004). «Олигомеризация бычьей рибонуклеазы А: структурные и функциональные особенности ее мультимеров». Биохимический журнал . 380 (2): 311–27. дои : 10.1042/BJ20031922. ПМК 1224197 . ПМИД  15104538. 
  125. ^ аб Либонати, М. (2004). «Биологическое действие олигомеров рибонуклеазы А». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 61 (19–20): 2431–6. doi : 10.1007/s00018-004-4302-x. PMID  15526151. S2CID  8769502.
  126. ^ аб Либонати, М; Бертольди, М; Соррентино, С (1996). «Активность на двухцепочечной РНК агрегатов рибонуклеазы выше, чем у димеров, увеличивается в зависимости от размера агрегатов». Биохимический журнал . 318 (1): 287–90. дои : 10.1042/bj3180287. ПМЦ 1217620 . ПМИД  8761484. 
  127. ^ аб Либонати, М.; Готте, Г.; Воттариелло, Ф. (2008). «Новые биологические действия, приобретаемые рибонуклеазой посредством олигомеризации». Современная фармацевтическая биотехнология . 9 (3): 200–9. дои : 10.2174/138920108784567308. ПМИД  18673285.
  128. ^ Кашлан, Оссама Б.; Куперман, Барри С. (2003). «Комплексная модель аллостерической регуляции рибонуклеотидредуктазы млекопитающих: уточнения и последствия †». Биохимия . 42 (6): 1696–706. дои : 10.1021/bi020634d. ПМИД  12578384.
  129. ^ Кашлан, Оссама Б.; Скотт, Чарльз П.; Лир, Джеймс Д.; Куперман, Барри С. (2002). «Комплексная модель аллостерической регуляции рибонуклеотидредуктазы млекопитающих. Функциональные последствия АТФ- и дАТФ-индуцированной олигомеризации большой субъединицы †». Биохимия . 41 (2): 462–74. дои : 10.1021/bi011653a. ПМИД  11781084.
  130. ^ Эрикссон, Матиас; Улин, Улла; Рамасвами, С; Экберг, Моника; Регнстрем, Карин; Сьёберг, Бритт-Мари; Эклунд, Ганс (1997). «Связывание аллостерических эффекторов с белком рибонуклеотидредуктазы R1: уменьшение цистеинов активного центра способствует связыванию субстрата». Состав . 5 (8): 1077–92. дои : 10.1016/S0969-2126(97)00259-1 . ПМИД  9309223.
  131. ^ аб Фэрман, Джеймс Уэсли; Виджератна, Санат Ранджан; Ахмад, доктор Фаиз; Сюй, Хай; Накано, Ре; Джа, Шалини; Прендергаст, Джей; Велин, Р. Мартин; и другие. (2011). «Структурные основы аллостерической регуляции рибонуклеотидредуктазы человека путем олигомеризации, индуцированной нуклеотидами». Структурная и молекулярная биология природы . 18 (3): 316–22. дои : 10.1038/nsmb.2007. ПМК 3101628 . ПМИД  21336276. 
  132. ^ Аб Хоман, Р.Дж.; Гиттон, MC; Верон, М. (1984). «Очистка S-аденозил-1-гомоцистеингидролазы из Dictyostelium discoideum: обратимая инактивация цАМФ и 2'-дезоксиаденозином». Архив биохимии и биофизики . 233 (2): 785–95. дои : 10.1016/0003-9861(84)90507-1. ПМИД  6091559.
  133. ^ Гурановский, Анджей; Павелкевич, Ежи (1977). «Аденозилгомоцистеиназа из семян желтого люпина. Очистка и свойства». Европейский журнал биохимии . 80 (2): 517–23. дои : 10.1111/j.1432-1033.1977.tb11907.x . ПМИД  923592.
  134. ^ Каяндер, Э.О.; Райна, AM (1981). «Аффинно-хроматографическая очистка S-аденозил-L-гомоцистеингидролазы. Некоторые свойства фермента из печени крыс». Биохимический журнал . 193 (2): 503–12. дои : 10.1042/bj1930503. ПМЦ 1162632 . ПМИД  7305945. 
  135. ^ abc Саэки, Ю; Ито, С; Шизута, Ю; Хаяиси, О; Кагамияма, Х; Вада, Х (1977). «Субъединичная структура биодеградационной треониндезаминазы». Журнал биологической химии . 252 (7): 2206–8. дои : 10.1016/S0021-9258(17)40542-4 . ПМИД  321452.
  136. ^ abc Филлипс, AT; Вуд, Вашингтон (1964). «Основы активации AMP «биодеградационной» треониндегидразы». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 15 (6): 530–535. дои : 10.1016/0006-291X(64)90499-1.
  137. ^ abc Герлт, JA; Рабиновиц, К.В.; Данн, CP; Вуд, Вашингтон (1973). «Механизм действия треониндегидразы, активируемой 5'-адениловой кислотой. V. Связь между аллостерической активацией, индуцированной лигандом, и взаимопревращением протомеролигомеров». Журнал биологической химии . 248 (23): 8200–6. дои : 10.1016/S0021-9258(19)43214-6 . ПМИД  4584826.
  138. ^ Аддингтон, Адель К.; Джонсон, Дэвид А. (1996). «Инактивация триптазы легких человека: данные о повторно активируемых тетрамерных промежуточных и активных мономерах». Биохимия . 35 (42): 13511–8. дои : 10.1021/bi960042t. ПМИД  8885830.
  139. ^ Фахардо, Игнасио; Пейлер, Гуннар (2003). «Образование активных мономеров из тетрамерной β-триптазы человека». Биохимический журнал . 369 (3): 603–10. дои : 10.1042/BJ20021418. ПМЦ 1223112 . ПМИД  12387726. 
  140. ^ Фукуока, Ёсихиро; Шварц, Лоуренс Б. (2004). «Человеческая β-триптаза: обнаружение и характеристика активного мономера и предотвращение восстановления тетрамера ингибиторами протеазы». Биохимия . 43 (33): 10757–64. дои : 10.1021/bi049486c. ПМИД  15311937.
  141. ^ Фукуока, Ю; Шварц, Л.Б. (2006). «Моноклональное антитело против триптазы B12 разрушает тетрамерную структуру стабилизированной гепарином бета-триптазы с образованием мономеров, которые неактивны при нейтральном pH и активны при кислом pH». Журнал иммунологии . 176 (5): 3165–72. doi : 10.4049/jimmunol.176.5.3165. ПМК 1810230 . ПМИД  16493076. 
  142. ^ Фукуока, Ёсихиро; Шварц, Лоуренс Б. (2007). «Активные мономеры β-триптазы человека обладают расширенной субстратной специфичностью». Международная иммунофармакология . 7 (14): 1900–8. doi :10.1016/j.intimp.2007.07.007. ПМК 2278033 . ПМИД  18039527. 
  143. ^ Халлгрен, Дж.; Спилманн, Д; Пейлер, Г (2001). «Структурные требования и механизм гепарин-индуцированной активации рекомбинантной триптазы тучных клеток мыши, протеазы-6 тучных клеток мыши. ОБРАЗОВАНИЕ АКТИВНЫХ МОНОМЕРОВ ТРИПТАЗЫ В ПРИСУТСТВИИ НИЗКОМОЛЕКУЛЯРНОГО ГЕПАРИНА». Журнал биологической химии . 276 (46): 42774–81. дои : 10.1074/jbc.M105531200 . ПМИД  11533057.
  144. ^ Шехтер, Норман М.; Чхве, Ын-Юнг; Селвуд, Тревор; Маккаслин, Даррелл Р. (2007). «Характеристика трех различных каталитических форм человеческой триптазы-β: их взаимосвязи и значимость». Биохимия . 46 (33): 9615–29. дои : 10.1021/bi7004625. ПМИД  17655281.
  145. ^ Шехтер, Норман М.; Энг, Грейс Ю.; Селвуд, Тревор; Маккаслин, Даррелл Р. (1995). «Структурные изменения, связанные со спонтанной инактивацией сериновой протеиназы триптазы человека». Биохимия . 34 (33): 10628–38. дои : 10.1021/bi00033a038. ПМИД  7654717.
  146. ^ Шварц, Лоуренс Б. (1994). «[6] Триптаза: сериновая протеаза тучных клеток». Протеолитические ферменты: сериновые и цистеиновые пептидазы. Методы энзимологии. Том. 244. стр. 88–100. дои : 10.1016/0076-6879(94)44008-5. ISBN 978-0-12-182145-6. ПМИД  7845247.
  147. ^ Стрик, Мерел CM; Волбинк, Анджела; Воутерс, Дорин; Бладергрун, Беллинда А.; Верлаан, Анжелика Р.; ван Худт, Инге С.; Хилькема, Санне; Хак, К. Эрик; и другие. (2004). «Внутриклеточный серпин SERPINB6 (PI6) обильно экспрессируется тучными клетками человека и образует комплексы с мономерами β-триптазы». Кровь . 103 (7): 2710–7. doi : 10.1182/blood-2003-08-2981. ПМИД  14670919.
  148. ^ аб Козик, Анджей; Потемпа, Ян; Трэвис, Джеймс (1998). «Спонтанная инактивация триптазы легких человека, измеренная с помощью эксклюзионной хроматографии и химического сшивания: диссоциация активного тетрамерного фермента на неактивные мономеры является основным событием всего процесса». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1385 (1): 139–48. дои : 10.1016/S0167-4838(98)00053-3. ПМИД  9630576.
  149. ^ Альзани, Р.; Коцци, Э.; Корти, А.; Темпони, М.; Тризио, Д.; Джильи, М.; Риццо, В. (1995). «Механизм индуцированной сурамином деолигомеризации фактора некроза опухоли альфа». Биохимия . 34 (19): 6344–50. дои : 10.1021/bi00019a012. ПМИД  7756262.
  150. ^ Корти, А; Фассина, Г; Маркуччи, Ф; Барбанти, Э; Кассани, Дж. (1992). «Олигомерный фактор некроза опухоли альфа медленно превращается в неактивные формы на биоактивных уровнях». Биохимический журнал . 284 (3): 905–10. дои : 10.1042/bj2840905. ПМЦ 1132625 . ПМИД  1622406. 
  151. ^ Хлодан, Роман; Боль, Роджер Х. (1995). «Путь сворачивания и сборки фактора некроза опухоли TNF-альфа, глобулярного тримерного белка». Европейский журнал биохимии . 231 (2): 381–7. doi : 10.1111/j.1432-1033.1995.0381e.x . ПМИД  7635149.
  152. ^ abcd Дженсен, Кай Франк; Майгинд, Бенте (1996). «Различные олигомерные состояния участвуют в аллостерическом поведении урацилфосфорибозилтрансферазы из Escherichia Coli». Европейский журнал биохимии . 240 (3): 637–45. дои : 10.1111/j.1432-1033.1996.0637h.x. ПМИД  8856065.