stringtranslate.com

Морфеин

Белки, которые функционируют как морфеины, проиллюстрированы с помощью аналогии с игральными костями, где одна игральная кость может трансформироваться в две различные формы, кубическую и тетраэдрическую. Проиллюстрированные сборки применяют правило, согласно которому грань игральной кости с одним пятном должна соприкасаться с гранью игральной кости с четырьмя пятнами. Чтобы удовлетворить правилу для каждой игральной кости в сборке, кубическая игральная кость может образовывать только тетрамер, а тетраэдрическая игральная кость может собираться только в пентамер. Это аналогично двум различным конформациям (формам морфеинов) белковой субъединицы, каждая из которых диктует сборку в другой олигомер. Все игральные кости в одной сборке должны иметь одинаковую форму до сборки. Так, например, тетрамер должен развалиться, а его составные игральные кости должны изменить форму на пирамиду, прежде чем они смогут участвовать в сборке в пентамер.

Морфеины — это белки , которые могут образовывать два или более различных гомоолигомера ( формы морфеина), но должны распадаться и менять форму для преобразования между формами. Альтернативная форма может повторно собираться в другой олигомер. Форма субъединицы диктует, какой олигомер образуется. [1] [2] Каждый олигомер имеет конечное число субъединиц ( стехиометрия ). Морфеины могут взаимопревращаться между формами в физиологических условиях и могут существовать как равновесие различных олигомеров. Эти олигомеры физиологически значимы и не являются неправильно свернутыми белками; это отличает морфеины от прионов и амилоида . Различные олигомеры имеют различную функциональность. Взаимопревращение форм морфеина может быть структурной основой для аллостерической регуляции , идея, отмеченная много лет назад, [3] [4] и позднее возрожденная. [1] [2] [5] [6] Мутация , которая смещает нормальное равновесие форм морфеина, может служить основой для конформационного заболевания. [7] Особенности морфеинов могут быть использованы для открытия лекарств . [1] [5] [8] Изображение игральной кости (рис. 1) представляет равновесие морфеина, содержащее две различные мономерные формы, которые диктуют сборку в тетрамер или пентамер. Единственный белок, который, как установлено, функционирует как морфеин, — это порфобилиногенсинтаза, [2] [9] [10] хотя в литературе есть предположения, что другие белки могут функционировать как морфеины (для получения дополнительной информации см. «Таблицу предполагаемых морфеинов» ниже).

Последствия для открытия лекарств

Конформационные различия между субъединицами различных олигомеров и связанные с ними функциональные различия морфеина обеспечивают отправную точку для открытия лекарств. Функция белка зависит от олигомерной формы; поэтому функцию белка можно регулировать, сдвигая равновесие форм. Маломолекулярный состав может сдвигать равновесие, либо блокируя, либо способствуя образованию одного из олигомеров. Равновесие можно сдвигать с помощью малой молекулы, которая имеет преимущественное сродство связывания только с одной из альтернативных форм морфеина. Ингибитор порфобилиногенсинтазы с таким механизмом действия был задокументирован. [5]

Последствия для аллостерической регуляции

Модель аллостерической регуляции морфеина имеет сходства и различия с другими моделями. [1] [6] [11] Согласованная модель (модель Моно, Ваймана и Шанже (MWC)) аллостерической регуляции требует, чтобы все субъединицы находились в одинаковой конформации или состоянии внутри олигомера, как и модель морфеина. [12] [13] Однако ни эта модель, ни последовательная модель (модель Кошланда, Немети и Филмера) не учитывают, что белок может диссоциировать для взаимопревращения между олигомерами. [12] [13] [14] [15] Тем не менее, вскоре после того, как эти теории были описаны, две группы исследователей [3] [4] предложили то, что сейчас называется моделью морфеина, и показали, что она объясняет регуляторное поведение глутаматдегидрогеназы . [16] Курганов и Фридрих подробно обсуждали модели такого рода в своих книгах. [17] [18]

Значение для преподавания взаимосвязей структуры и функции белка

Обычно учат [ требуется ссылка ] , что данная аминокислотная последовательность будет иметь только одну физиологически значимую (нативную) четвертичную структуру ; морфеины оспаривают эту концепцию. Модель морфеина не требует грубых изменений в основной белковой складке. [1] Конформационные различия, которые сопровождают преобразование между олигомерами, могут быть аналогичны белковым движениям, необходимым для функционирования некоторых белков. [19] Модель морфеина подчеркивает важность конформационной гибкости для функциональности белка и предлагает потенциальное объяснение для белков, демонстрирующих не- Михаэлис-Ментен кинетику , гистерезис и/или зависящую от концентрации белка специфическую активность . [11]

Значение для понимания структурной основы болезни

Термин «конформационное заболевание» обычно охватывает мутации, которые приводят к неправильно свернутым белкам, которые агрегируют, например, болезни Альцгеймера и Крейтцфельдта-Якоба. [20] Однако в свете открытия морфеинов это определение может быть расширено, чтобы включить мутации, которые смещают равновесие альтернативных олигомерных форм белка. Примером такого конформационного заболевания является порфирия ALAD , которая является результатом мутации порфобилиногенсинтазы , которая вызывает сдвиг в ее равновесии морфеина. [7]

Таблица белков, опубликованное поведение которых соответствует поведению морфеина

[6]

Ссылки

  1. ^ abcde Джаффе, Эйлин К. (2005). «Морфеины – новая структурная парадигма аллостерической регуляции». Тенденции в биохимических науках . 30 (9): 490–7. doi :10.1016/j.tibs.2005.07.003. PMID  16023348.
  2. ^ abc Breinig, Sabine; Kervinen, Jukka; Stith, Linda; Wasson, Andrew S; Fairman, Robert; Wlodawer, Alexander; Zdanov, Alexander; Jaffe, Eileen K (2003). "Контроль биосинтеза тетрапирролов альтернативными четвертичными формами порфобилиногенсинтазы". Nature Structural Biology . 10 (9): 757–63. doi :10.1038/nsb963. PMID  12897770. S2CID  24188785.
  3. ^ ab Фриден, К (1967). «Обработка данных по кинетике ферментов. II. Многосайтовый случай: сравнение аллостерических моделей и возможный новый механизм». J. Biol. Chem . 242 (18): 4045–4052. doi : 10.1016/S0021-9258(18)95776-5 . PMID  6061697.
  4. ^ ab Nichol, LW; Jackson, WJH; Winzor, DJ (1967). «Теоретическое исследование связывания малых молекул с полимеризующейся белковой системой: модель аллостерических эффектов». Биохимия . 6 (8): 2449–2456. doi :10.1021/bi00860a022. PMID  6049469.
  5. ^ abc Лоуренс, Сара Х.; Рамирес, Урсула Д.; Танг, Лей; Фазлиез, Фарит; Кундрат, Ленка; Маркхэм, Джордж Д.; Джаффе, Эйлин К. (2008). «Изменение формы приводит к открытию аллостерических лекарств малых молекул». Химия и биология . 15 (6): 586–96. doi :10.1016/j.chembiol.2008.04.012. PMC 2703447. PMID 18559269  . 
  6. ^ abc Selwood, Trevor; Jaffe, Eileen K. (2012). «Динамические диссоциирующие гомоолигомеры и контроль функции белка». Архивы биохимии и биофизики . 519 (2): 131–43. doi :10.1016/j.abb.2011.11.020. PMC 3298769. PMID  22182754 . 
  7. ^ ab Джаффе, Эйлин К .; Стит, Линда (2007). «Порфирия ALAD — конформационное заболевание». Американский журнал генетики человека . 80 (2): 329–37. doi :10.1086/511444. PMC 1785348. PMID  17236137. 
  8. ^ Джаффе, Эйлин К. (2010). «Морфеины – новый путь к открытию аллостерических лекарств». Журнал трудов Открытой конференции . 1 : 1–6. doi : 10.2174/2210289201001010001 . PMC 3107518. PMID  21643557 . 
  9. ^ Тан, Л.; Стит, Л.; Джаффе, ЕК (2005). «Субстрат-индуцированное взаимопревращение изоформ четвертичной структуры белка». Журнал биологической химии . 280 (16): 15786–93. doi : 10.1074/jbc.M500218200 . PMID  15710608.
  10. ^ Джаффе, Эйлин К.; Лоуренс, Сара Х. (2012). «Аллостерия и динамическая олигомеризация порфобилиногенсинтазы». Архивы биохимии и биофизики . 519 (2): 144–53. doi :10.1016/j.abb.2011.10.010. PMC 3291741. PMID  22037356 . 
  11. ^ ab Лоуренс, Сара Х.; Джаффе, Эйлин К. (2008). «Расширение концепций структурно-функциональных связей белков и кинетики ферментов: обучение с использованием морфеинов». Биохимия и образование в области молекулярной биологии . 36 (4): 274–283. doi :10.1002/bmb.20211. PMC 2575429. PMID  19578473 . 
  12. ^ ab Моно, Жак; Шанже, Жан-Пьер; Жакоб, Франсуа (1963). «Аллостерические белки и системы клеточного контроля». Журнал молекулярной биологии . 6 (4): 306–29. doi :10.1016/S0022-2836(63)80091-1. PMID  13936070.
  13. ^ ab Моно, Жак; Вайман, Джеффрис; Шанже, Жан-Пьер (1965). «О природе аллостерических переходов: правдоподобная модель». Журнал молекулярной биологии . 12 : 88–118. doi :10.1016/S0022-2836(65)80285-6. PMID  14343300.
  14. ^ Кошланд, Д. Э. (1970). "7 Молекулярная основа регуляции ферментов". Ферменты , том 1. Том 1. стр. 341–396. doi :10.1016/S1874-6047(08)60170-5. ISBN 978-0-12-122701-2.
  15. ^ Кошланд, Д. Э.; Немети, Г.; Филмер, Д. (1966). «Сравнение экспериментальных данных по связыванию и теоретических моделей в белках, содержащих субъединицы». Биохимия . 5 (1): 365–85. doi :10.1021/bi00865a047. PMID  5938952.
  16. ^ Фриден, К.; Колман, РФ (1967). «Концентрация глутаматдегидрогеназы как детерминанта влияния пуриновых нуклеотидов на ферментативную активность». J. Biol. Chem . 242 : 1705–1715. doi : 10.1016/S0021-9258(18)96059-X .
  17. ^ Курганов, БИ (1982). Аллостерические ферменты: кинетическое поведение . Чичестер: Wiley–Interscience. стр. 151–248. ISBN 978-0471101956.
  18. ^ Фридрих, П. (1984). Надмолекулярная организация ферментов: четвертичная структура и далее . Оксфорд: Pergamon Press. С. 66–71. ISBN 0-08-026376-3.
  19. ^ Герштейн, Марк; Эколс, Натаниэль (2004). «Изучение диапазона гибкости белков с точки зрения структурной протеомики». Current Opinion in Chemical Biology . 8 (1): 14–9. doi :10.1016/j.cbpa.2003.12.006. PMID  15036151.
  20. ^ Каррелл, Робин В.; Ломас, Дэвид А. (1997). «Конформационное заболевание». The Lancet . 350 (9071): 134–8. doi :10.1016/S0140-6736(97)02073-4. PMID  9228977. S2CID  39124185.
  21. ^ ab Boone, AN; Brownsey, RW; Elliott, JE; Kulpa, JE; Lee, WM (2006). «Регулирование ацетил-КоА-карбоксилазы». Труды биохимического общества . 34 (2): 223–7. doi :10.1042/BST20060223. PMID  16545081.
  22. ^ Шен, Янг; Вольрат, Сандра Л.; Уэзерли, Стефани К.; Элич, Тедд Д.; Тонг, Лян (2004). «Механизм сильного ингибирования эукариотической ацетил-коэнзим а-карбоксилазы сорафеном А, макроциклическим поликетидным натуральным продуктом». Molecular Cell . 16 (6): 881–91. doi : 10.1016/j.molcel.2004.11.034 . PMID  15610732.
  23. ^ abc Вайсман, Бернард; Ван, Чинг-Те (1971). «Ассоциация-диссоциация и аномальная кинетика бычьей .альфа.-ацетилгалактозаминидазы». Биохимия . 10 (6): 1067–72. doi :10.1021/bi00782a021. PMID  5550813.
  24. ^ abc Weissmann, Bernard; Hinrichsen, Dorotea F. (1969). "α-ацетилгалактозаминидаза млекопитающих. Возникновение, частичная очистка и действие на связи в подчелюстных муцинах". Биохимия . 8 (5): 2034–43. doi :10.1021/bi00833a038. PMID  5785223.
  25. ^ Де Зойса Ариянанда, Лушанти; Колман, Роберта Ф. (2008). «Оценка типов взаимодействий в ассоциации субъединиц в аденилосукцинатлиазе Bacillus subtilis». Биохимия . 47 (9): 2923–34. doi :10.1021/bi701400c. PMID  18237141.
  26. ^ abc Паленчар, Дженнифер Бросиус; Колман, Роберта Ф. (2003). «Характеристика мутантной аденилосукцинатлиазы Bacillus subtilis , эквивалентной мутантному ферменту, обнаруженному при дефиците аденилосукцинатлиазы у человека: аспарагин 276 играет важную структурную роль». Биохимия . 42 (7): 1831–41. doi :10.1021/bi020640+. PMID  12590570.
  27. ^ Hohn, Thomas M.; Plattner, Ronald D. (1989). «Очистка и характеристика сесквитерпеновой циклазы аристолохенсинтазы из Penicillium roqueforti». Архивы биохимии и биофизики . 272 ​​(1): 137–43. doi :10.1016/0003-9861(89)90204-X. PMID  2544140.
  28. ^ Карутерс, Дж. М.; Канг, И.; Рынкевич, М. Дж.; Кейн, Д. Э.; Кристиансон, Д. В. (2000). «Определение кристаллической структуры аристолохенсинтазы из плесени голубого сыра, Penicillium roqueforti». Журнал биологической химии . 275 (33): 25533–9. doi : 10.1074/jbc.M000433200 . PMID  10825154.
  29. ^ Jerebzoff-Quintin, Simonne; Jerebzoff, Stephan (1985). «Активность L-аспарагиназы в Leptosphaeria michotii. Выделение и свойства двух форм фермента». Physiologia Plantarum . 64 : 74–80. doi :10.1111/j.1399-3054.1985.tb01215.x.
  30. ^ Юн, Ми-Кён; Норс, Аманда; Уайт, Стивен В.; Рок, Чарльз О.; Хит, Ричард Дж. (2007). «Кристаллическая структура и аллостерическая регуляция цитоплазматической l-аспарагиназы I Escherichia coli». Журнал молекулярной биологии . 369 (3): 794–811. doi :10.1016/j.jmb.2007.03.061. PMC 1991333. PMID  17451745 . 
  31. ^ Гарель, Дж.-Р. (1980). «Последовательное сворачивание бифункционального аллостерического белка». Труды Национальной академии наук . 77 (6): 3379–3383. Bibcode : 1980PNAS...77.3379G. doi : 10.1073/pnas.77.6.3379 . JSTOR  8892. PMC 349619. PMID  6774337 . 
  32. ^ Аб Котака, М.; Рен, Дж.; Локьер, М.; Хокинс, Арканзас; Стаммерс, ДК (2006). «Структуры R- и Т-состояния Аспартокиназы III Escherichia coli: МЕХАНИЗМЫ АЛЛОСТЕРИЧЕСКОГО ПЕРЕХОДА И ИНГИБИРОВАНИЯ ЛИЗИНОМ». Журнал биологической химии . 281 (42): 31544–52. дои : 10.1074/jbc.M605886200 . ПМИД  16905770.
  33. ^ Огилви, Дж. В.; Викерс, Л. П.; Кларк, Р. Б.; Джонс, М. М. (1975). «Аспартокиназа I-гомосериндегидрогеназа I Escherichia coli K12 (лямбда). Активация одновалентными катионами и анализ влияния комплекса аденозинтрифосфата-иона магния на этот процесс активации». Журнал биологической химии . 250 (4): 1242–50. doi : 10.1016/S0021-9258(19)41805-X . PMID  163250.
  34. ^ ab Trompier, D.; Alibert, M; Davanture, S; Hamon, Y; Pierres, M; Chimini, G (2006). «Переход от димеров к высшим олигомерным формам происходит во время цикла АТФазы транспортера ABCA1». Журнал биологической химии . 281 (29): 20283–90. doi : 10.1074/jbc.M601072200 . PMID  16709568.
  35. ^ ab Эйзенштейн, Эдвард; Беккет, Дороти (1999). «Димеризация репрессора биотина Escherichiacoli: функция корепрессора в сборке белка». Биохимия . 38 (40): 13077–84. doi :10.1021/bi991241q. PMID  10529178.
  36. ^ Стрикер, Эмили Д.; Беккет, Дороти (1998). «Связывание сайт-специфического связывания ДНК с димеризацией белка при сборке комплекса биотиновый репрессор-биотиновый оператор». Биохимия . 37 (9): 3210–9. doi :10.1021/bi9715019. PMID  9485476.
  37. ^ Вамвака, Катерина; Бутц, Марен; Уолтер, Кай У.; Тейлор, Шон В.; Хилверт, Дональд (2005). «Одновременная оптимизация активности фермента и четвертичной структуры путем направленной эволюции». Protein Science . 14 (8): 2103–14. doi :10.1110/ps.051431605. PMC 2279322 . PMID  15987889. 
  38. ^ abcde Tong, EK; Duckworth, Harry W. (1975). "Четвертичная структура цитратсинтазы из Escherichia coli K 12". Биохимия . 14 (2): 235–41. doi :10.1021/bi00673a007. PMID  1091285.
  39. ^ Bewley, Carole A.; Gustafson, Kirk R.; Boyd, Michael R.; Covell, David G.; Bax, Ad; Clore, G. Marius; Gronenborn, Angela M. (1998). "Структура раствора циановирина-N, мощного белка, инактивирующего ВИЧ". Nature Structural Biology . 5 (7): 571–8. doi :10.1038/828. PMID  9665171. S2CID  11367037.
  40. ^ Yang, Fan; Bewley, Carole A; Louis, John M; Gustafson, Kirk R; Boyd, Michael R; Gronenborn, Angela M; Clore, G.Marius; Wlodawer, Alexander (1999). «Кристаллическая структура циановирина-N, мощного белка, инактивирующего ВИЧ, демонстрирует неожиданную замену доменов». Journal of Molecular Biology . 288 (3): 403–12. doi :10.1006/jmbi.1999.2693. PMID  10329150. S2CID  308708.
  41. ^ ab Barrientos, LG; Gronenborn, AM (2005). «Высокоспецифичный связывающий углеводы белок циановирин-N: структура, активность против ВИЧ/Эболы и возможности терапии». Mini Reviews in Medicinal Chemistry . 5 (1): 21–31. doi :10.2174/1389557053402783. PMID  15638789.
  42. ^ ab Barrientos, LG; Louis, JM; Botos, I; Mori, T; Han, Z; O'Keefe, BR; Boyd, MR; Wlodawer, A; et al. (2002). «Димер циановирина-N с обменом доменами находится в метастабильном сложенном состоянии: согласование структур рентгеновского и ядерного магнитного резонанса». Structure . 10 (5): 673–86. doi : 10.1016/S0969-2126(02)00758-X . PMID  12015150.
  43. ^ abc Rochet, Jean-Christophe; Brownie, Edward R.; Oikawa, Kim; Hicks, Leslie D.; Fraser, Marie E.; James, Michael NG; Kay, Cyril M.; Bridger, William A.; et al. (2000). «Pig Heart CoA Transferase Exists as Two Oligomeric Forms Separated by a Large Kinetic Barrier» (Трансфераза свиного сердца существует в виде двух олигомерных форм, разделенных большим кинетическим барьером). Biochemistry . 39 (37): 11291–302. doi :10.1021/bi0003184. PMID  10985774.
  44. ^ Фрэнк, Нина; Кери, Владимир; Маклин, Кеннет Н.; Краус, Ян П. (2006). «Доступные для растворителя цистеины в β-синтазе цистатионина человека: решающая роль цистеина 431 в связывании S-аденозил-l-метионина». Биохимия . 45 (36): 11021–9. doi :10.1021/bi060737m. PMID  16953589.
  45. ^ ab Сен, Суваджит; Банерджи, Рума (2007). «Патогенная связанная мутация в каталитическом ядре человеческой β-синтазы цистатионина нарушает аллостерическую регуляцию и позволяет провести кинетическую характеристику полноразмерного димера». Биохимия . 46 (13): 4110–6. doi :10.1021/bi602617f. PMC 3204387 . PMID  17352495. 
  46. ^ Кери, Владимир; Понелейт, Лоелле; Краус, Ян П. (1998). «Расщепление трипсином человеческой β-синтазы цистатионина в эволюционно консервативное активное ядро: структурные и функциональные последствия». Архивы биохимии и биофизики . 355 (2): 222–32. doi :10.1006/abbi.1998.0723. PMID  9675031.
  47. ^ Шань, Сяоинь; Кругер, Уоррен Д. (1998). «Исправление болезнетворных мутаций CBS у дрожжей». Nature Genetics . 19 (1): 91–3. doi :10.1038/ng0598-91. PMID  9590298. S2CID  47102642.
  48. ^ ab Антонини, Э.; Брунори, М.; Бруццези, Р.; Чианконе, Э.; Мэсси, В. (1966). «Явления ассоциации-диссоциации оксидазы D-аминокислот». Журнал биологической химии . 241 (10): 2358–66. doi : 10.1016/S0021-9258(18)96629-9 . PMID  4380380.
  49. ^ ab Massey, V; Curti, B; Ganther, H (1966). «Зависящие от температуры конформационные изменения в оксидазе D-аминокислот и их влияние на катализ». Журнал биологической химии . 241 (10): 2347–57. doi : 10.1016/S0021-9258(18)96628-7 . PMID  5911617.
  50. ^ abcd Бабади, NE; Панг, Y.-P.; Элпелег, O.; Исая, G. (2007). "Скрытая протеолитическая активность дигидролипоамиддегидрогеназы". Труды Национальной академии наук . 104 (15): 6158–63. Bibcode : 2007PNAS..104.6158B. doi : 10.1073/pnas.0610618104 . PMC 1851069. PMID  17404228 . 
  51. ^ Muiswinkel-Voetberg, H.; Visser, Jaap; Veeger, Cornelis (1973). «Конформационные исследования липоамиддегидрогеназы из сердца свиньи. 1. Взаимопревращение диссоциируемых и недиссоциируемых форм». European Journal of Biochemistry . 33 (2): 265–70. doi :10.1111/j.1432-1033.1973.tb02679.x. PMID  4348439.
  52. ^ Клячко, Н.Л.; Щедрина, ВА; Ефимов, АВ; Казаков, СВ; Газарян, ИГ; Кристал, Б.С.; Браун, АМ (2005). «PH-зависимые предпочтения субстрата липоамиддегидрогеназы сердца свиньи зависят от олигомерного состояния: ОТВЕТ НА ЗАКИСЛЕНИЕ МИТОХОНДРИАЛЬНОГО МАТРИКСА». Журнал биологической химии . 280 (16): 16106–14. doi : 10.1074/jbc.M414285200 . PMID  15710613.
  53. ^ Muiswinkel-Voetberg, H.; Veeger, Cornelis (1973). «Конформационные исследования липоамиддегидрогеназы из сердца свиньи. 2. Спектроскопические исследования апофермента и мономерных и димерных форм». European Journal of Biochemistry . 33 (2): 271–8. doi : 10.1111/j.1432-1033.1973.tb02680.x . PMID  4348440.
  54. ^ abcd Саксена, Ашима; Хенсли, Престон; Осборн, Джеймс К.; Флеминг, Патрик Дж. (1985). «Диссоциация субъединиц, зависящая от pH, и каталитическая активность бычьей дофаминовой β-гидроксилазы». Журнал биологической химии . 260 (6): 3386–92. doi : 10.1016/S0021-9258(19)83633-5 . PMID  3972830.
  55. ^ abcd Dhawan, S; Hensley, P; Osborne Jr, JC; Fleming, PJ (1986). "Аденозин 5'-дифосфат-зависимая субъединичная диссоциация бычьей дофамин бета-гидроксилазы". Журнал биологической химии . 261 (17): 7680–4. doi : 10.1016/S0021-9258(19)57453-1 . PMID  3711102.
  56. ^ abcd Стюарт, LC; Клинман, JP (1988). «Дофамин бета-гидроксилаза гранул хромаффина надпочечников: структура и функция». Annual Review of Biochemistry . 57 : 551–92. doi :10.1146/annurev.bi.57.070188.003003. PMID  3052283.
  57. ^ Kuzuguchi, T.; Morita, Y; Sagami, I; Sagami, H; Ogura, K (1999). "Human Geranylgeranyl Diphosph Synthase. CDNA CLONING AND EXPRESSION". Journal of Biological Chemistry . 274 (9): 5888–94. doi : 10.1074/jbc.274.9.5888 . PMID  10026212.
  58. ^ ab Каванаг, KL; Данфорд, JE; Банкоци, G; Рассел, RG; Опперманн, U (2006). «Кристаллическая структура человеческой геранилгеранилпирофосфатсинтазы обнаруживает новую гексамерную компоновку и связывание ингибирующего продукта» (PDF) . Журнал биологической химии . 281 (31): 22004–12. doi : 10.1074/jbc.M602603200 . PMID  16698791.
  59. ^ Мияги, Y.; Мацумура, Y.; Сагами, H. (2007). «Человеческая геранилгеранилдифосфатсинтаза представляет собой октамер в растворе». Журнал биохимии . 142 (3): 377–81. doi :10.1093/jb/mvm144. PMID  17646172.
  60. ^ Снук, Кристофер Ф.; Типтон, Питер А.; Бимер, Леса Дж. (2003). «Кристаллическая структура GDP-маннозодегидрогеназы: ключевого фермента биосинтеза альгината в P. Aeruginosa». Биохимия . 42 (16): 4658–68. doi :10.1021/bi027328k. PMID  12705829.
  61. ^ Roychoudhury, S; May, TB; Gill, JF; Singh, SK; Feingold, DS; Chakrabarty, AM (1989). «Очистка и характеристика гуанозиндифосфо-D-маннозодегидрогеназы. Ключевой фермент в биосинтезе альгината Pseudomonas aeruginosa». Журнал биологической химии . 264 (16): 9380–5. doi : 10.1016/S0021-9258(18)60542-3 . PMID  2470755.
  62. ^ ab Naught, Laura E.; Gilbert, Sunny; Imhoff, Rebecca; Snook, Christopher; Beamer, Lesa; Tipton, Peter (2002). «Аллостеризм и кооперативность в Pseudomonas aeruginosaGDP-маннозодегидрогеназе». Биохимия . 41 (30): 9637–45. doi :10.1021/bi025862m. PMID  12135385.
  63. ^ ab Фишер, Харви Ф. (2006). "Комплексы глутамата дегидрогеназы — лиганда и их связь с механизмом реакции". Достижения в энзимологии и смежных областях молекулярной биологии . Достижения в энзимологии и смежных областях молекулярной биологии. Том 39. С. 369–417. doi :10.1002/9780470122846.ch6. ISBN 978-0-470-12284-6. PMID  4147773.
  64. ^ Хуан, CY; Фриден, C (1972). «Механизм структурных изменений в глутаматдегидрогеназе, вызванных лигандом. Исследования скорости деполимеризации и изомеризации, вызванной коферментами и гуаниновыми нуклеотидами». Журнал биологической химии . 247 (11): 3638–46. doi : 10.1016/S0021-9258(19)45188-0 . PMID  4402280.
  65. ^ ab Ким, Санг Сук; Чой, И.-Г.; Ким, Сунг-Хоу; Ю, ЙГ (1999). «Молекулярное клонирование, экспрессия и характеристика термостабильной глутаматрацемазы из гипертермофильной бактерии Aquifex pyrophilus». Extremophiles . 3 (3): 175–83. doi :10.1007/s007920050114. PMID  10484173. S2CID  709039.
  66. ^ ab Lundqvist, Tomas; Fisher, Stewart L.; Kern, Gunther; Folmer, Rutger HA; Xue, Yafeng; Newton, D. Trevor; Keating, Thomas A.; Alm, Richard A.; et al. (2007). «Эксплуатация структурного и регуляторного разнообразия в глутаматных рацемазах». Nature . 447 (7146): 817–22. Bibcode :2007Natur.447..817L. doi :10.1038/nature05689. PMID  17568739. S2CID  4408683.
  67. ^ ab May, Melissa; Mehboob, Shahila; Mulhearn, Debbie C.; Wang, Zhiqiang; Yu, Huidong; Thatcher, Gregory RJ; Santarsiero, Bernard D.; Johnson, Michael E.; et al. (2007). «Структурный и функциональный анализ двух изоферментов глутаматрацемазы из Bacillus anthracis и его значение для разработки ингибиторов». Журнал молекулярной биологии . 371 (5): 1219–37. doi :10.1016/j.jmb.2007.05.093. PMC 2736553 . PMID  17610893. 
  68. ^ ab Taal, Makie A.; Sedelnikova, Svetlana E.; Ruzheinikov, Sergey N.; Baker, Patrick J.; Rice, David W. (2004). "Экспрессия, очистка и предварительный рентгеноструктурный анализ кристаллов рацемазы глутамата Bacillus subtilis". Acta Crystallographica Section D. 60 ( 11): 2031–4. Bibcode :2004AcCrD..60.2031T. doi : 10.1107/S0907444904021134 . PMID  15502318.
  69. ^ ab Kim, Kook-Han; Bong, Young-Jong; Park, Joon Kyu; Shin, Key-Jung; Hwang, Kwang Yeon; Kim, Eunice Eunkyeong (2007). «Структурная основа ингибирования глутаматрацемазы». Журнал молекулярной биологии . 372 (2): 434–43. doi :10.1016/j.jmb.2007.05.003. PMID  17658548.
  70. ^ Ашиучи, М.; Кувана, Э.; Ямамото, Т.; Комацу, К.; Сода, К.; Мисоно, Х. (2002). «Глутамат рацемаза — эндогенный ингибитор ДНК-гиразы». Журнал биологической химии . 277 (42): 39070–3. doi : 10.1074/jbc.C200253200 . hdl : 10126/3383 . PMID  12213801.
  71. ^ Ашиучи, М.; Тани, К.; Сода, К.; Мисоно, Х. (1998). «Свойства рацемазы глутамата из Bacillus subtilis IFO 3336, продуцирующей полиглутамат». Журнал биохимии . 123 (6): 1156–63. doi :10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022055. PMID  9604005.
  72. ^ Сенгупта, С.; Гош, С.; Нагараджа, В. (2008). «Подработка функции глутаматрацемазы из Mycobacterium tuberculosis: рацемизация и ингибирование ДНК-гиразы — две независимые активности фермента». Микробиология . 154 (9): 2796–803. doi : 10.1099/mic.0.2008/020933-0 . PMID  18757813.
  73. ^ Сировер, Майкл А. (1999). «Новые взгляды на старый белок: функциональное разнообразие глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы млекопитающих». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1432 (2): 159–84. doi :10.1016/S0167-4838(99)00119-3. PMID  10407139.
  74. ^ Constantinides, SM; Deal Jr, WC (1969). «Обратимая диссоциация тетрамерной глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы мышц кролика на димеры или мономеры аденозинтрифосфатом». Журнал биологической химии . 244 (20): 5695–702. doi : 10.1016/S0021-9258(18)63615-4 . PMID  4312250.
  75. ^ Kumagai, H; Sakai, H (1983). «Белок мозга свиньи (белок 35 K), который связывает микротрубочки, и его идентификация как глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы». Журнал биохимии . 93 (5): 1259–69. doi :10.1093/oxfordjournals.jbchem.a134260. PMID  6885722.
  76. ^ ab De Riel, Jon K.; Paulus, Henry (1978). «Диссоциация субъединиц в аллостерической регуляции глицеролкиназы из Escherichia coli. 2. Физические доказательства». Биохимия . 17 (24): 5141–6. doi :10.1021/bi00617a011. PMID  215195.
  77. ^ ab De Riel, Jon K.; Paulus, Henry (1978). «Диссоциация субъединиц в аллостерической регуляции глицеролкиназы из Escherichia coli. 1. Кинетические доказательства». Биохимия . 17 (24): 5134–40. doi :10.1021/bi00617a010. PMID  215194.
  78. ^ ab De Riel, Jon K.; Paulus, Henry (1978). «Диссоциация субъединиц в аллостерической регуляции глицеролкиназы из Escherichia coli. 3. Роль в десенсибилизации». Биохимия . 17 (24): 5146–50. doi :10.1021/bi00617a012. PMID  31903.
  79. ^ ab Feese, Michael D; Faber, H Rick; Bystrom, Cory E; Pettigrew, Donald W; Remington, S James (1998). "Глицеролкиназа из Escherichia coli и мутант Ala65→Thr: кристаллические структуры выявляют конформационные изменения с последствиями для аллостерической регуляции". Structure . 6 (11): 1407–18. doi : 10.1016/S0969-2126(98)00140-3 . PMID  9817843.
  80. ^ ab Bystrom, Cory E.; Pettigrew, Donald W.; Branchaud, Bruce P.; O'Brien, Patrick; Remington, S. James (1999). "Кристаллические структуры варианта глицеролкиназы Escherichia coli S58→W в комплексе с негидролизуемыми аналогами АТФ выявляют предполагаемую активную конформацию фермента в результате движения домена". Biochemistry . 38 (12): 3508–18. doi :10.1021/bi982460z. PMID  10090737.
  81. ^ ab Deprez, Eric; Tauc, Patrick; Leh, Hervé; Mouscadet, Jean-François; Auclair, Christian; Brochon, Jean-Claude (2000). «Олигомерные состояния интегразы ВИЧ-1, измеренные с помощью анизотропии флуоресценции с временным разрешением». Biochemistry . 39 (31): 9275–84. doi :10.1021/bi000397j. PMID  10924120.
  82. ^ ab Deprez, E.; Tauc, P.; Leh, H.; Mouscadet, J.-F.; Auclair, C.; Hawkins, ME; Brochon, J.-C. (2001). «Связывание ДНК индуцирует диссоциацию мультимерной формы интегразы ВИЧ-1: исследование анизотропии флуоресценции с временным разрешением». Труды Национальной академии наук . 98 (18): 10090–5. Bibcode : 2001PNAS...9810090D. doi : 10.1073/pnas.181024498 . PMC 56920. PMID  11504911. 
  83. ^ abc Фор, А. л.; Калмельс, К; Дежобер, К; Кастровьехо, М; Комон-Саркос, А; Тарраго-Литвак, Л; Литвак, С; Парисси, В. (2005). «Олигомеры, сшитые интегразой ВИЧ-1, активны in vitro». Исследования нуклеиновых кислот . 33 (3): 977–86. дои : 10.1093/nar/gki241. ПМК 549407 . ПМИД  15718297. 
  84. ^ ab Guiot, E.; Carayon, K; Delelis, O; Simon, F; Tauc, P; Zubin, E; Gottikh, M; Mouscadet, JF; et al. (2006). «Связь между олигомерным статусом интегразы ВИЧ-1 на ДНК и ферментативной активностью». Журнал биологической химии . 281 (32): 22707–19. doi : 10.1074/jbc.M602198200 . PMID  16774912.
  85. ^ Фьёлейн, С.; Морера, С; Понсе, С; Монедеро, В; Геген-Шеньон, В; Галинье, А; Джанин, Дж; Дойчер, Дж; и др. (2001). «Рентгеновская структура киназы HPr: бактериальная протеинкиназа с нуклеотидсвязывающим доменом P-петли». Журнал ЭМБО . 20 (15): 3917–27. дои : 10.1093/emboj/20.15.3917. ПМК 149164 . ПМИД  11483495. 
  86. ^ Márquez, José Antonio; Hasenbein, Sonja; Koch, Brigitte; Fieulaine, Sonia; Nessler, Sylvie; Russell, Robert B.; Hengstenberg, Wolfgang; Scheffzek, Klaus (2002). «Структура полноразмерной HPr киназы/фосфатазы из Staphylococcus xylosus при разрешении 1,95 Å: имитация продукта/субстрата реакций переноса фосфора». Труды Национальной академии наук . 99 (6): 3458–63. Bibcode : 2002PNAS...99.3458M. doi : 10.1073/pnas.052461499 . JSTOR  3058148. PMC 122545 . PMID  11904409. 
  87. ^ Аллен, Грегори С.; Штайнхауэр, Катрин; Хиллен, Вольфганг; Стюльке, Йорг; Бреннан, Ричард Г. (2003). «Кристаллическая структура киназы/фосфатазы HPr из Mycoplasma pneumoniae». Журнал молекулярной биологии . 326 (4): 1203–17. дои : 10.1016/S0022-2836(02)01378-5. ПМИД  12589763.
  88. ^ Понсе, Сандрин; Миякович, Иван; Несслер, Сильви; Геген-Шеньон, Вирджиния; Шапталь, Винсент; Галинье, Энн; Боэль, Грегори; Мазе, Ален; и др. (2004). «Киназа / фосфорилаза HPr, бифункциональный сенсорный фермент, содержащий мотив Уокера А, контролирующий репрессию катаболита в грамположительных бактериях». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1697 (1–2): 123–35. дои : 10.1016/j.bbapap.2003.11.018. ПМИД  15023355.
  89. ^ abcde Ramstrom, H.; Sanglier, S; Leize-Wagner, E; Philippe, C; Van Dorsselaer, A; Haiech, J (2002). «Свойства и регулирование бифункционального фермента HPr киназы/фосфатазы в Bacillus subtilis». Журнал биологической химии . 278 (2): 1174–85. doi : 10.1074/jbc.M209052200 . PMID  12411438.
  90. ^ Jault, J.-M.; Fieulaine, S; Nessler, S; Gonzalo, P; Di Pietro, A; Deutscher, J; Galinier, A (2000). «Киназа HPr из Bacillus subtilis является гомоолигомерным ферментом, который проявляет сильную положительную кооперативность для связывания нуклеотидов и фруктозо-1,6-бисфосфата» (PDF) . Журнал биологической химии . 275 (3): 1773–80. doi : 10.1074/jbc.275.3.1773 . PMID  10636874.
  91. ^ Кларк, Энтони Р.; Уолдман, Адам ДБ; Манро, Ян; Холбрук, Дж. Джон (1985). «Изменения в состоянии ассоциации субъединиц лактатдегидрогеназы из Bacillus stearothermophilus». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 828 (3): 375–9. doi :10.1016/0167-4838(85)90319-X. PMID  3986214.
  92. ^ abcde Кларк, Энтони Р.; Уолдман, Адам ДБ; Харт, Кейт У.; Джон Холбрук, Дж. (1985). «Скорости определенных изменений в структуре белка во время каталитического цикла лактатдегидрогеназы». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 829 (3): 397–407. doi :10.1016/0167-4838(85)90250-X. PMID  4005269.
  93. ^ Кларк, Энтони Р.; Уигли, Дейл Б.; Барстоу, Дэвид А.; Чиа, Уильям Н.; Аткинсон, Тони; Холбрук, Дж. Джон (1987). «Замена одной аминокислоты дерегулирует бактериальную лактатдегидрогеназу и стабилизирует ее тетрамерную структуру». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 913 (1): 72–80. doi :10.1016/0167-4838(87)90234-2. PMID  3580377.
  94. ^ Кэмерон, Александр Д.; Ропер, Дэвид И.; Мортон, Кэтлин М.; Мьюирхед, Хилари; Холбрук, Дж. Джон; Уигли, Дейл Б. (1994). «Аллостерическая активация в лактатдегидрогеназе Bacillus stearothermophilus, исследованная с помощью рентгеновского кристаллографического анализа мутанта, разработанного для предотвращения тетрамеризации фермента». Журнал молекулярной биологии . 238 (4): 615–25. doi :10.1006/jmbi.1994.1318. PMID  8176749.
  95. ^ abc Рудяк, Станислав Г.; Шрадер, Томас Э. (1998). "Функциональная роль N-концевой области Lon-протеазы из Mycobacterium smegmatis". Биохимия . 37 (32): 11255–63. doi :10.1021/bi980945h. PMID  9698372.
  96. ^ abc Рудяк, Станислав Г.; Бреновиц, Майкл; Шрадер, Томас Э. (2001). «Олигомеризация, связанная с Mg2+, модулирует каталитическую активность протеазы Lon (La) из Mycobacterium smegmatis». Биохимия . 40 (31): 9317–23. doi :10.1021/bi0102508. PMID  11478899.
  97. ^ ab Виньярд, Диана; Паттерсон-Уорд, Джессика; Ли, Ирен (2006). «Эксперименты с однократной кинетикой подтверждают существование участков АТФазы с высоким и низким сродством в протеазе Escherichia coli Lon». Биохимия . 45 (14): 4602–10. doi :10.1021/bi052377t. PMC 2515378. PMID  16584195 . 
  98. ^ ab Yang, Zhiru; Lanks, Charles W.; Tong, Liang (2002). «Молекулярный механизм регуляции человеческого митохондриального НАД(Ф)+-зависимого яблочного фермента с помощью АТФ и фумарата». Структура . 10 (7): 951–60. doi : 10.1016/S0969-2126(02)00788-8 . PMID  12121650.
  99. ^ ab Gerald e, Edwards; Carlos s, Andreo (1992). "NADP-яблочный фермент из растений". Phytochemistry . 31 (6): 1845–57. Bibcode :1992PChem..31.1845G. doi :10.1016/0031-9422(92)80322-6. PMID  1368216.
  100. ^ Hsieh, J.-Y.; Chen, S.-H.; Hung, H.-C. (2009). «Функциональные роли тетрамерной организации яблочного фермента». Журнал биологической химии . 284 (27): 18096–105. doi : 10.1074/jbc.M109.005082 . PMC 2709377. PMID  19416979 . 
  101. ^ Пул, Лесли Б. (2005). «Бактериальная защита от окислителей: Механистические особенности пероксидаз на основе цистеина и их флавопротеинредуктаз». Архивы биохимии и биофизики . 433 (1): 240–54. doi :10.1016/j.abb.2004.09.006. PMID  15581580.
  102. ^ Аран, Мартин; Ферреро, Диего С.; Пагано, Эдуардо; Волосюк, Рикардо А. (2009). «Типичные 2-Cys пероксиредоксины — модуляция ковалентными превращениями и нековалентными взаимодействиями». Журнал FEBS . 276 (9): 2478–93. doi :10.1111/j.1742-4658.2009.06984.x. hdl : 11336/20656 . PMID  19476489. S2CID  1698327.
  103. ^ Бьорго, Элиза; Де Карвальо, Ракель Маргарита Неграо; Флэтмарк, Торгейр (2001). «Сравнение кинетических и регуляторных свойств тетрамерных и димерных форм дикого типа и мутантной человеческой фенилаланингидроксилазы Thr427→Pro». Европейский журнал биохимии . 268 (4): 997–1005. doi :10.1046/j.1432-1327.2001.01958.x. PMID  11179966.
  104. ^ Мартинес, Аврора; Кнаппског, Пер М.; Олафсдоттир, Сигридур; Дёскеланд, Энн П.; Эйкен, Ханс Гейр; Свебак, Рэнди Мирсет; Боззини, МериЛиза; Апольд, Яран; и др. (1995). «Экспрессия рекомбинантной человеческой фенилаланингидроксилазы как белка слияния в Escherichia coli обходит протеолитическую деградацию протеазами клеток-хозяев. Выделение и характеристика фермента дикого типа». Биохимический журнал . 306 (2): 589–97. doi :10.1042/bj3060589. PMC 1136558. PMID  7887915 . 
  105. ^ Knappskog, Per M.; Flatmark, Torgeir ; Aarden, Johanna M.; Haavik, Jan; Martinez, Aurora (1996). «Структурно-функциональные связи в фенилаланингидроксилазе человека. Влияние концевых делеций на олигомеризацию, активацию и кооперативность связывания субстрата с ферментом». European Journal of Biochemistry . 242 (3): 813–21. doi : 10.1111/j.1432-1033.1996.0813r.x . PMID  9022714.
  106. ^ Филлипс, Роберт С.; Парниак, Майкл А.; Кауфман, Сеймур (1984). «Спектроскопическое исследование взаимодействия лиганда с гидроксилазой фенилаланина печени: доказательства конформационного изменения, связанного с активацией». Биохимия . 23 (17): 3836–42. doi :10.1021/bi00312a007. PMID  6487579.
  107. ^ Fusetti, F.; Erlandsen, H; Flatmark, T ; Stevens, RC (1998). «Структура тетрамерной человеческой фенилаланингидроксилазы и ее значение для фенилкетонурии». Журнал биологической химии . 273 (27): 16962–7. doi : 10.1074/jbc.273.27.16962 . PMID  9642259.
  108. ^ abcdef Wohl, RC; Markus, G (1972). "Фосфоенолпируваткарбоксилаза Escherichia coli. Очистка и некоторые свойства". Журнал биологической химии . 247 (18): 5785–92. doi : 10.1016/S0021-9258(19)44827-8 . PMID  4560418.
  109. ^ Кай, Ясуси; Мацумура, Хироёси; Изуи, Кацура (2003). «Фосфоенолпируваткарбоксилаза: трёхмерная структура и молекулярные механизмы». Архивы биохимии и биофизики . 414 (2): 170–9. doi :10.1016/S0003-9861(03)00170-X. PMID  12781768.
  110. ^ abc Сюй, Цзин; Осима, Тайро; Ёсида, Масасуке (1990). «Превращение тетрамер-димера фосфофруктокиназы из Thermus thermophilus, индуцированное ее аллостерическими эффекторами». Журнал молекулярной биологии . 215 (4): 597–606. дои : 10.1016/S0022-2836(05)80171-8. ПМИД  2146397.
  111. ^ Джолли-младший, Р. Л.; Мейсон, Х. С. (1965). «Множественные формы грибной тирозиназы. Взаимопревращения». Журнал биологической химии . 240 : PC1489–91. doi : 10.1016/S0021-9258(18)97603-9 . PMID  14284774.
  112. ^ Джолли-младший, Р. Л.; Робб, Д. А.; Мейсон, Х. С. (1969). «Множественные формы грибной тирозиназы. Явления ассоциации-диссоциации». Журнал биологической химии . 244 (6): 1593–9. doi : 10.1016/S0021-9258(18)91800-4 . PMID  4975157.
  113. ^ Маллетт, МФ; Доусон, К. Р. (1949). «О природе высокоочищенных препаратов грибной тирозиназы». Архивы биохимии . 23 (1): 29–44. PMID  18135760.
  114. ^ ab Chazarra, Soledad; García-Carmona, Francisco; Cabanes, Juana (2001). «Гистерезис и положительная кооперативность полифенолоксидазы салата айсберг». Biochemical and Biophysical Research Communications . 289 (3): 769–75. doi :10.1006/bbrc.2001.6014. PMID  11726215.
  115. ^ Harel, E.; Mayer, AM (1968). «Взаимопревращение субъединиц катехолоксидазы из хлоропластов яблок». Фитохимия . 7 (2): 199–204. Bibcode : 1968PChem...7..199H. doi : 10.1016/S0031-9422(00)86315-3.
  116. ^ ab Jaffe EK, Lawrence SH (март 2012 г.). «Аллостерия и динамическая олигомеризация порфобилиногенсинтазы». Arch. Biochem. Biophys . 519 (2): 144–53. doi :10.1016/j.abb.2011.10.010. PMC 3291741. PMID  22037356 . 
  117. ^ Breinig S, Kervinen J, Stith L, Wasson AS, Fairman R, Wlodawer A, Zdanov A, Jaffe EK (сентябрь 2003 г.). «Контроль биосинтеза тетрапирролов альтернативными четвертичными формами порфобилиногенсинтазы». Nat. Struct. Biol . 10 (9): 757–63. doi :10.1038/nsb963. PMID  12897770. S2CID  24188785.
  118. ^ ab Шульц, Юрген; Спарманн, Гизела; Хофманн, Эберхард (1975). «Обратимая инактивация пируваткиназы опухоли, опосредованная аланином, вызванная переходом тетрамер-димер». FEBS Letters . 50 (3): 346–50. Bibcode : 1975FEBSL..50..346S. doi : 10.1016/0014-5793(75)90064-2 . PMID  1116605. S2CID  5665440.
  119. ^ ab Ibsen, KH; Schiller, KW; Haas, TA (1971). «Взаимопревращаемые кинетические и физические формы пируваткиназы эритроцитов человека». Журнал биологической химии . 246 (5): 1233–40. doi : 10.1016/S0021-9258(19)76963-4 . PMID  5545066.
  120. ^ Лю, Яньшунь; Готте, Джованни; Либонати, Массимо; Айзенберг, Дэвид (2009). «Структуры двух 3D-тримеров РНКазы a с обменом доменами». Protein Science . 11 (2): 371–80. doi :10.1110/ps.36602. PMC 2373430 . PMID  11790847. 
  121. ^ ab Gotte, Giovanni; Bertoldi, Mariarita; Libonati, Massimo (1999). «Структурная универсальность бычьей рибонуклеазы A. Отдельные конформеры тримерных и тетрамерных агрегатов фермента». European Journal of Biochemistry . 265 (2): 680–7. doi : 10.1046/j.1432-1327.1999.00761.x . PMID  10504400.
  122. ^ Gotte, Giovanni; Laurents, Douglas V.; Libonati, Massimo (2006). «Трехмерные олигомеры рибонуклеазы A с обменом доменами: идентификация пятого тетрамера, пентамеров и гексамеров, а также обнаружение следов гептамерных, октамерных и нонамерных видов». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1764 (1): 44–54. doi :10.1016/j.bbapap.2005.10.011. PMID  16310422.
  123. ^ ab Gotte, Giovanni; Libonati, Massimo (1998). "Две различные формы агрегированных димеров рибонуклеазы A". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1386 (1): 106–112. doi :10.1016/S0167-4838(98)00087-9. PMID  9675255.
  124. ^ ab Libonati, Massimo; Gotte, Giovanni (2004). «Олигомеризация бычьей рибонуклеазы A: структурные и функциональные особенности ее мультимеров». Biochemical Journal . 380 (2): 311–27. doi :10.1042/BJ20031922. PMC 1224197 . PMID  15104538. 
  125. ^ ab Libonati, M. (2004). «Биологическое действие олигомеров рибонуклеазы А». Cellular and Molecular Life Sciences . 61 (19–20): 2431–6. doi :10.1007/s00018-004-4302-x. PMID  15526151. S2CID  8769502.
  126. ^ ab Libonati, M; Bertoldi, M; Sorrentino, S (1996). «Активность агрегатов рибонуклеазы a в отношении двухцепочечной РНК выше, чем димеров, увеличивается в зависимости от размера агрегатов». The Biochemical Journal . 318 (1): 287–90. doi :10.1042/bj3180287. PMC 1217620 . PMID  8761484. 
  127. ^ ab Libonati, M.; Gotte, G.; Vottariello, F. (2008). «Новые биологические действия, приобретенные рибонуклеазой через олигомеризацию». Current Pharmaceutical Biotechnology . 9 (3): 200–9. doi :10.2174/138920108784567308. PMID  18673285.
  128. ^ Кашлан, Оссама Б.; Куперман, Барри С. (2003). «Комплексная модель аллостерической регуляции рибонуклеотидредуктазы млекопитающих: уточнения и последствия†». Биохимия . 42 (6): 1696–706. doi :10.1021/bi020634d. PMID  12578384.
  129. ^ Кашлан, Оссама Б.; Скотт, Чарльз П.; Лир, Джеймс Д.; Куперман, Барри С. (2002). «Комплексная модель аллостерической регуляции рибонуклеотидредуктазы млекопитающих. Функциональные последствия олигомеризации большой субъединицы, вызванной АТФ и дАТФ†». Биохимия . 41 (2): 462–74. doi :10.1021/bi011653a. PMID  11781084.
  130. ^ Эрикссон, Матиас; Улин, Улла; Рамасвами, С; Экберг, Моника; Регнстрем, Карин; Сьёберг, Бритт-Мари; Эклунд, Ганс (1997). «Связывание аллостерических эффекторов с белком рибонуклеотидредуктазы R1: уменьшение цистеинов активного центра способствует связыванию субстрата». Структура . 5 (8): 1077–92. дои : 10.1016/S0969-2126(97)00259-1 . ПМИД  9309223.
  131. ^ ab Fairman, James Wesley; Wijerathna, Sanath Ranjan; Ahmad, Md Faiz; Xu, Hai; Nakano, Ryo; Jha, Shalini; Prendergast, Jay; Welin, R Martin; et al. (2011). "Структурная основа аллостерической регуляции человеческой рибонуклеотидредуктазы с помощью нуклеотид-индуцированной олигомеризации". Nature Structural & Molecular Biology . 18 (3): 316–22. doi :10.1038/nsmb.2007. PMC 3101628 . PMID  21336276. 
  132. ^ ab Hohman, RJ; Guitton, MC; Véron, M. (1984). «Очистка S-аденозил-l-гомоцистеингидролазы из Dictyostelium discoideum: обратимая инактивация цАМФ и 2′-дезоксиаденозином». Архивы биохимии и биофизики . 233 (2): 785–95. doi :10.1016/0003-9861(84)90507-1. PMID  6091559.
  133. ^ Гурановски, Анджей; Павелкевич, Ежи (1977). «Аденозилгомоцистеиназа из семян желтого люпина. Очистка и свойства». Европейский журнал биохимии . 80 (2): 517–23. doi : 10.1111/j.1432-1033.1977.tb11907.x . PMID  923592.
  134. ^ Kajander, EO; Raina, AM (1981). «Аффинно-хроматографическая очистка S-аденозил-L-гомоцистеингидролазы. Некоторые свойства фермента из печени крысы». The Biochemical Journal . 193 (2): 503–12. doi :10.1042/bj1930503. PMC 1162632. PMID  7305945 . 
  135. ^ abc Saeki, Y; Ito, S; Shizuta, Y; Hayaishi, O; Kagamiyama, H; Wada, H (1977). "Структура субъединицы биодеградативной треониндезаминазы". Журнал биологической химии . 252 (7): 2206–8. doi : 10.1016/S0021-9258(17)40542-4 . PMID  321452.
  136. ^ abc Филлипс, AT; Вуд, WA (1964). «Основа активации AMP «биодеградативной» треониндегидразы из». Biochemical and Biophysical Research Communications . 15 (6): 530–535. doi :10.1016/0006-291X(64)90499-1.
  137. ^ abc Gerlt, JA; Rabinowitz, KW; Dunne, CP; Wood, WA (1973). "Механизм действия треониндегидразы, активируемой 5'-адениловой кислотой. V. Связь между лиганд-индуцированной аллостерической активацией и взаимопревращением протомеролигомеров". Журнал биологической химии . 248 (23): 8200–6. doi : 10.1016/S0021-9258(19)43214-6 . PMID  4584826.
  138. ^ Эддингтон, Адель К.; Джонсон, Дэвид А. (1996). «Инактивация триптазы легких человека: доказательства наличия повторно активируемых тетрамерных промежуточных и активных мономеров». Биохимия . 35 (42): 13511–8. doi :10.1021/bi960042t. PMID  8885830.
  139. ^ Фахардо, Игнасио; Пейлер, Гуннар (2003). «Образование активных мономеров из тетрамерной β-триптазы человека». Биохимический журнал . 369 (3): 603–10. дои : 10.1042/BJ20021418. ПМЦ 1223112 . ПМИД  12387726. 
  140. ^ Фукуока, Йошихиро; Шварц, Лоуренс Б. (2004). «Человеческая β-триптаза: обнаружение и характеристика активного мономера и предотвращение восстановления тетрамера ингибиторами протеазы». Биохимия . 43 (33): 10757–64. doi :10.1021/bi049486c. PMID  15311937.
  141. ^ Fukuoka, Y; Schwartz, LB (2006). «Моноклональное антитело против триптазы B12 разрушает тетрамерную структуру стабилизированной гепарином бета-триптазы, образуя мономеры, которые неактивны при нейтральном pH и активны при кислом pH». Journal of Immunology . 176 (5): 3165–72. doi :10.4049/jimmunol.176.5.3165. PMC 1810230 . PMID  16493076. 
  142. ^ Фукуока, Йошихиро; Шварц, Лоуренс Б. (2007). «Активные мономеры человеческой β-триптазы имеют расширенную субстратную специфичность». Международная иммунофармакология . 7 (14): 1900–8. doi :10.1016/j.intimp.2007.07.007. PMC 2278033. PMID  18039527 . 
  143. ^ Hallgren, J.; Spillmann, D; Pejler, G (2001). «Структурные требования и механизм гепарин-индуцированной активации рекомбинантной триптазы тучных клеток мыши, протеазы-6 тучных клеток мыши. ОБРАЗОВАНИЕ АКТИВНЫХ МОНОМЕРОВ ТРИПТАЗЫ В ПРИСУТСТВИИ НИЗКОМОЛЕКУЛЯРНОГО ГЕПАРИНА». Журнал биологической химии . 276 (46): 42774–81. doi : 10.1074/jbc.M105531200 . PMID  11533057.
  144. ^ Шехтер, Норман М.; Чой, Ын-Джунг; Селвуд, Тревор; МакКаслин, Даррелл Р. (2007). «Характеристика трех различных каталитических форм человеческой триптазы-β: их взаимосвязи и значимость». Биохимия . 46 (33): 9615–29. doi :10.1021/bi7004625. PMID  17655281.
  145. ^ Шехтер, Норман М.; Энг, Грейс Й.; Селвуд, Тревор; МакКаслин, Даррелл Р. (1995). «Структурные изменения, связанные со спонтанной инактивацией сериновой протеиназы человеческой триптазы». Биохимия . 34 (33): 10628–38. doi :10.1021/bi00033a038. PMID  7654717.
  146. ^ Шварц, Лоуренс Б. (1994). "[6] Триптаза: сериновая протеаза тучных клеток". Протеолитические ферменты: сериновые и цистеиновые пептидазы. Методы в энзимологии. Т. 244. С. 88–100. doi :10.1016/0076-6879(94)44008-5. ISBN 978-0-12-182145-6. PMID  7845247.
  147. ^ Стрик, Мерел CM; Волбинк, Анджела; Воутерс, Дорин; Бладергрун, Беллинда А.; Верлаан, Анжелика Р.; ван Худт, Инге С.; Хилькема, Санне; Хак, К. Эрик; и др. (2004). «Внутриклеточный серпин SERPINB6 (PI6) обильно экспрессируется тучными клетками человека и образует комплексы с мономерами β-триптазы». Кровь . 103 (7): 2710–7. doi : 10.1182/blood-2003-08-2981. ПМИД  14670919.
  148. ^ ab Kozik, Andrzej; Potempa, Jan; Travis, James (1998). «Спонтанная инактивация триптазы легких человека, исследованная с помощью гель-хроматографии и химического сшивания: диссоциация активного тетрамерного фермента на неактивные мономеры является основным событием всего процесса». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1385 (1): 139–48. doi :10.1016/S0167-4838(98)00053-3. PMID  9630576.
  149. ^ Альзани, Р.; Коцци, Э.; Корти, А.; Темпони, М.; Тризио, Д.; Джильи, М.; Риццо, В. (1995). «Механизм индуцированной сурамином деолигомеризации фактора некроза опухоли альфа». Биохимия . 34 (19): 6344–50. дои : 10.1021/bi00019a012. ПМИД  7756262.
  150. ^ Corti, A; Fassina, G; Marcucci, F; Barbanti, E; Cassani, G (1992). «Олигомерный фактор некроза опухоли альфа медленно превращается в неактивные формы на биоактивных уровнях». The Biochemical Journal . 284 (3): 905–10. doi :10.1042/bj2840905. PMC 1132625. PMID  1622406 . 
  151. ^ Хлодан, Роман; Пейн, Роджер Х. (1995). «Путь сворачивания и сборки фактора некроза опухоли TNFalpha, глобулярного тримерного белка». Европейский журнал биохимии . 231 (2): 381–7. doi : 10.1111/j.1432-1033.1995.0381e.x . PMID  7635149.
  152. ^ abcd Jensen, Kaj Frank; Mygind, Bente (1996). «Различные олигомерные состояния вовлечены в аллостерическое поведение урацилфосфорибозилтрансферазы из Escherichia Coli». European Journal of Biochemistry . 240 (3): 637–45. doi :10.1111/j.1432-1033.1996.0637h.x. PMID  8856065.