stringtranslate.com

Редуктаза закиси азота

В энзимологии редуктаза закиси азота , также известная как азот-акцепторная оксидоредуктаза (образующая N 2 O), представляет собой фермент , который катализирует конечный этап бактериальной денитрификации , восстановление закиси азота до молекулярного азота . [1] [2]

N 2 O + 2 восстановленный цитохром c ⇌ N 2 + H 2 O + 2 цитохром c

Он играет решающую роль в предотвращении выбросов в атмосферу мощного парникового газа .

Функция

N 2 O является неорганическим метаболитом прокариотической клетки во время денитрификации. Таким образом, денитрификаторы составляют основную группу производителей N 2 O, при этом определенную роль играют также нитрификаторы, метанотрофные бактерии и грибы . Среди них только денитрифицирующие прокариоты обладают способностью преобразовывать N 2 O в N 2 . [3] Преобразование N 2 O в N 2 является последним этапом полного процесса денитрификации нитрата и является автономной формой дыхания. N 2 O образуется в денитрифицирующей клетке за счет активности дыхательной NO-редуктазы . [4] Некоторые микробные сообщества обладают только способностью восстанавливать N 2 O до N 2 и не обладают другими путями денитрификации. Такие сообщества известны как восстановители закиси азота. [5] Некоторые денитрификаторы не обладают полной денитрификацией с конечным продуктом N 2 O [6]

Структура

Редуктаза закиси азота представляет собой гомодимер , который находится в периплазме бактерий. Рентгеновские структуры ферментов Pseudomonas nautica и Paracoccus denitrificans показали, что каждая субъединица (молекулярная масса = 65 кДа) организована в два домена. [7] Один купредоксин-подобный домен содержит двухъядерный медный белок, известный как Cu A .

Второй домен включает 7-лопастной пропеллер из β-слоев , который содержит каталитический сайт, называемый Cu Z , который представляет собой тетраядерный кластер сульфида меди . [8] Расстояние между центрами Cu A и Cu Z в пределах одной субъединицы превышает 30 Å, что исключает физиологически значимые скорости внутрисубъединичного переноса электронов . Однако две субъединицы ориентированы «голова к хвосту» таким образом, что центр Cu A в одной субъединице находится всего в 10 Å от центра Cu Z во второй, гарантируя, что пары окислительно-восстановительных центров в противоположных субъединицах образуют каталитически компетентную единицу. [9] Центр Cu A может подвергаться одноэлектронному окислительно-восстановительному изменению и, следовательно, имеет функцию, аналогичную функции в хорошо известных цитохромных оксидазах c типа aa 3 ( EC 1.9.3.1), где он служит для получения электрона от растворимых цитохромов c . [10]

Ингибиторы

Ацетилен является наиболее специфичным ингибитором редуктазы закиси азота . [11] Другие ингибиторы включают азид -анион, [12] тиоцианат , оксид углерода , йодид и цианид . [13]

Ссылки

  1. ^ Шнайдер, Лиза К.; Вюст, Аня; Помовски, Аня; Чжан, Линь; Айнсле, Оливер (2014). "Глава 8. Не до смеха: разрушение парникового газа динитрогена монооксида азота редуктазой закиси ". В Питере М. Х. Кронеке и Марте Э. Сосе Торрес (ред.). Биогеохимия газообразных соединений в окружающей среде, обусловленная металлами . Ионы металлов в науках о жизни. Том 14. Springer. С. 177–210. doi :10.1007/978-94-017-9269-1_8. ISBN 978-94-017-9268-4. PMID  25416395.
  2. ^ Berks BC, Ferguson SJ, Moir JW, Richardson DJ (декабрь 1995 г.). «Ферменты и связанные с ними системы электронного транспорта, которые катализируют респираторное восстановление оксидов азота и оксианионов». Biochim. Biophys. Acta . 1232 (3): 97–173. doi : 10.1016/0005-2728(95)00092-5 . PMID  8534676.
  3. ^ Bothe H (2006). Биология цикла азота . Elsevier Science. ISBN 978-0-444-52857-5.
  4. ^ Zumft WG (январь 2005 г.). «Редуктазы оксида азота прокариот с акцентом на респираторный тип гем-медной оксидазы». J. Inorg. Biochem . 99 (1): 194–215. doi :10.1016/j.jinorgbio.2004.09.024. PMID  15598502.
  5. ^ Domeignoz-Horta, Luiz A.; Spor, Aymé; Bru, David; Breuil, Marie-Christine; Bizouard, Florian; Léonard, Joël; Philippot, Laurent (24.09.2015). «Разнообразие редуцентов N2O имеет значение для соотношения конечных продуктов денитрификации N2O:N2 в однолетней и многолетней системе земледелия». Frontiers in Microbiology . 6 : 971. doi : 10.3389/fmicb.2015.00971 . ISSN  1664-302X. PMC 4585238. PMID 26441904  . 
  6. ^ Истон, Закари М. (27 марта 2013 г.). «Управление денитрификацией». hdl :10919/48086.
  7. ^ Haltia T, Brown K, Tegoni M, Cambillau C, Saraste M, Mattila K, Djinovic-Carugo K (январь 2003 г.). «Кристаллическая структура редуктазы закиси азота из Paracoccus denitrificans при разрешении 1,6 А». Biochem. J . 369 (Pt 1): 77–88. doi :10.1042/BJ20020782. PMC 1223067 . PMID  12356332. 
  8. ^ Помовски, А., Цумфт, ВГ, Кронек, ПМХ, Эйнсле, О., «Связывание N2O с кластером меди-серы [lsqb]4Cu:2S в редуктазе закиси азота», Nature 2011, 477, 234. doi :10.1038/nature10332
  9. ^ Rasmussen T, Brittain T, Berks BC, Watmough NJ, Thomson AJ (ноябрь 2005 г.). «Формирование комплекса цитохрома c-оксида азота редуктазы является обязательным для восстановления N2O Paracoccus pantotrophus» (PDF) . Dalton Trans (21): 3501–6. doi :10.1039/b501846c. PMID  16234931.
  10. ^ Hill BC (апрель 1993 г.). «Последовательность переносчиков электронов в реакции цитохром с оксидазы с кислородом». J. Bioenerg. Biomembr . 25 (2): 115–20. doi :10.1007/bf00762853. PMID  8389744. S2CID  45975377.
  11. ^ Balderston WL, Sherr B, Payne WJ (апрель 1976 г.). «Блокировка ацетиленом восстановления закиси азота у Pseudomonas perfectomarinus». Appl. Environ. Microbiol . 31 (4): 504–8. Bibcode :1976ApEnM..31..504B. doi :10.1128/AEM.31.4.504-508.1976. PMC 169812 . PMID  1267447. 
  12. ^ Мацубара, Т; Мори Т (декабрь 1968 г.). «Исследования по денитрификации. IX. Закись азота, ее производство и восстановление до азота». J Biochem . 64 (6): 863–71. doi :10.1093/oxfordjournals.jbchem.a128968. PMID  5718551.
  13. ^ Kristjansson JK, Hollocher TC (январь 1980 г.). «Первый практический анализ растворимой редуктазы закиси азота денитрифицирующих бактерий и частичная кинетическая характеристика». J. Biol. Chem . 255 (2): 704–7. doi : 10.1016/S0021-9258(19)86236-1 . PMID  7356639.