stringtranslate.com

Пентамерный белок

Общая структура пентамерного белка

Пентамерный белок представляет собой четвертичную белковую структуру , состоящую из пяти белковых субъединиц .

Примеры

Лиганд-управляемые ионные каналы

Пять субъединиц объединяются, образуя канал. Каждый канал состоит из двух альфа-цепей , одной бета-цепи, одной гамма-цепи и одной дельта-цепи. Эти пять цепей собираются вместе (вместе с определенными рецепторами, такими как протоны или ацетилхолин ), образуя структуру канала. [1] Примером такого канала является лиганд -управляемый ионный канал на постсинаптическом соединении концевой пластинки мышцы. Это ионные каналы, управляемые ацетилхолином, а это означает, что ацетилхолин вызывает конформационные изменения . Канал обеспечивает свободное перемещение катионов, таких как Na и K, когда ацетилхолин связывается с его рецепторами.

Вирусные капсиды

Многие вирусные капсиды образованы гексамерными и пентамерными белками. [2] Таким капсидам присваивается номер триангуляции (Т-число), который описывает соотношение между количеством пятиугольников и шестиугольников.

Карбоксисомы

Белок, содержащий бактериальные органеллы карбоксисому , также состоит из пентамерного белка. [3]

Пентамеры главного комплекса гистосовместимости (MHC)

Синтетические пентамерные белки включают пентамеры MHC, тип мультимера MHC , включающий пять комплексов пептид-MHC, связанных через спиральный домен, прикрепленный к пяти флуорофорным фрагментам. Эти белки используются в качестве реагентов в иммунологических исследованиях.

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Учо Ф., Changeux JP (декабрь 1973 г.). «Молекулярная масса и четверичная структура белка холинергического рецептора, экстрагированного детергентами из электрической ткани Electrophorus electricus». Письма ФЭБС . 38 (1): 11–5. дои : 10.1016/0014-5793(73)80500-9 . ПМИД  4772687.
  2. ^ Модель вирусного капсида. Архивировано 7 октября 2009 г. в Wayback Machine.
  3. ^ Танака С., Керфельд Калифорния, Савая М.Р., Кай Ф., Хайнхорст С., Кэннон Г.К., Йейтс Т.О. (февраль 2008 г.). «Модели бактериальной карбоксисомной оболочки на атомном уровне». Наука . 319 (5866): 1083–6. дои : 10.1126/science.1151458. ПМИД  18292340.