stringtranslate.com

ПЛКГ1

Фосфолипаза C, гамма 1 , также известная как PLCG1 и PLCgamma1 , представляет собой белок , который у людей участвует в росте клеток , миграции , апоптозе и пролиферации . Он кодируется геном PLCG1 [ 5] [6] и является частью суперсемейства PLC .

Функция

PLCγ1 — это фактор роста клеток [7] [8] из суперсемейства PLC . PLCγ1 используется во время роста клеток [7], а также при миграции клеток [9] и апоптозе [8] , все из которых являются жизненно важными клеточными процессами, которые, если они нарушены мутациями, могут привести к образованию раковых клеток в организме. Мутации в этом белке показывают увеличение проблем в клетках, касающихся регуляции пролиферации и их клеточной сигнализации. [7] Роли PLCγ1 также участвуют в росте нейронального актина, кальциевой сигнализации и развитии мозга. [10] [8] [9] Он в значительной степени регулируется несколькими факторами, такими как PIK3 , AMPK и FAK . [8] [11] Он является частью пути PIP3 и приводит к увеличению кальция в клетках. В нейрональных клетках PLCγ1 в значительной степени участвует в организации актинового цитоскелета и синаптической пластичности . [10] Основной путь PLCγ1, как его понимают ученые в настоящее время, представлен ниже.

Путь PLCG1

Белок, кодируемый этим геном, катализирует образование инозитол 1,4,5-трифосфата (IP3) и диацилглицерина (DAG) из фосфатидилинозитол 4,5-бисфосфата . Эта реакция использует кальций в качестве кофактора и играет важную роль во внутриклеточной трансдукции активаторов тирозинкиназы , опосредованных рецепторами . Например, при активации SRC кодируемый белок заставляет фактор обмена гуаниновых нуклеотидов Ras RASGRP1 транслоцироваться в аппарат Гольджи , где он активирует Ras. Также было показано, что этот белок является основным субстратом для тирозинкиназы, активируемой гепарин-связывающим фактором роста 1 (кислым фактором роста фибробластов). Рецепторный белок тирозинфосфатаза PTPmu ( PTPRM ) способен дефосфорилировать PLCG1. [12] Для этого гена были обнаружены два варианта транскрипта, кодирующие различные изоформы. [13]

Общий для всех изоферментов PLC, PLCG1 состоит из N-концевого домена PH, который перемещает PLC в плазматическую мембрану и связывает PIP3; [14] четырех EF-рук; каталитической области X и Y, включающей ствол TIM; и C-концевого домена C2. [15] Специфичным для изоферментов PLCG является большое разделение между доменами X и Y, состоящими из разделенного домена PH, тандемных доменов SH2 и домена SH3. [15] Домены SH2 связывают фосфорилированные остатки тирозина на целевых белках через свои мотивы последовательности FLVR, активируя каталитическую функцию PLCg; а домен SH3 связывается с богатыми пролином последовательностями на целевом белке. [15]

PLCG1 может активироваться рецепторными тирозинкиназами (RTK) и нерецепторными тирозинкиназами . Например, при активации рецептор фактора роста фибробластов 1 и рецептор эпидермального фактора роста являются RTK, которые имеют фосфорилированные тирозины, которые обеспечивают сайты стыковки для доменов SH2 PLCG1 . [15] Активированные RTK фосфорилируют PLCG1 по тирозинам, расположенным в положениях 472, 771, 775, 783 и 1254. [16] Нерецепторные тирозинкиназы взаимодействуют с PLCG1 в больших комплексах на плазматической мембране. Например, в Т-клетках Lck и Fyn ( киназы семейства Src ) фосфорилируют иммунорецепторные мотивы активации на основе тирозина (ITAM) на рецепторе антигена Т-клетки (TCR). [15] Фосфорилированные ITAM привлекают ZAP-70, который фосфорилирует тирозины в LAT и SLP-76. PLCg1 связывается с LAT через свой n-концевой домен SH2 и с SLP-76 через свой домен SH3 . [15]

Было показано, что он взаимодействует с CISH , что негативно регулирует его, направляя его на деградацию. [17] Было показано, что удаление Cish в эффекторных Т-клетках усиливает сигнализацию TCR и последующее высвобождение эффекторных цитокинов, пролиферацию и выживание. Адаптивный перенос опухолеспецифических эффекторных Т-клеток, нокаутированных или нокаутированных для CISH, привел к значительному увеличению функциональной авидности и долгосрочному иммунитету к опухоли. Нет никаких изменений в активности или фосфорилировании предполагаемой цели Cish, STAT5, ни в присутствии, ни в отсутствие Cish.

Исследования in vitro показали, что PLCγ1 имеет множество функций клеточной подвижности, однако in vivo не удалось показать физиологическую роль PLCγ1. [18] Хотя PLCγ1 хорошо документирован и легко обнаруживается в организме, четкие связи и роли PLCγ1 было трудно найти в исследованиях in vivo . Несмотря на это, все еще удается найти связи между уровнями PLCγ1 и выживаемостью пациентов с раком.

Рак

Мутации в PLCγ1 могут привести к пролиферации раковых клеток, а ингибирование может привести к росту опухоли. [19] PLCγ1 участвует в пролиферации клеток, а мутации вызывают его сверхэкспрессию и способствуют прогрессированию опухолевых клеток. Этот аспект PLCγ1 также способствует миграции рака и метастазированию от исходных опухолевых клеток. [20] [21] Существует также связь между PLCγ1 и PDK , путем PDK-PLCγ1, который является жизненно важной частью инвазии раковых клеток . [21]

Ингибирование PLCγ1 связано с уменьшением роста опухоли и метастазирования. [19] [20] PLCγ1 играет важную роль в остановке апоптоза в клетках, и, таким образом, ингибируя PLCγ1, организм лучше обеспечивает запрограммированную гибель клеток и избегание опухолей. [19] [20] Основная роль, обнаруженная для PLCγ1, — это рост клеток, и именно эта роль, в частности, является причиной того, что он все чаще изучается для противораковых препаратов. [20] [21] В образцах тканей от онкологических больных уровни PLCγ1 не повышены, однако регуляторные факторы для этих белков снижены, а амплификация PLCγ1 чрезвычайно высока. [20] Регуляторные белки, которые останавливают PLCγ1, были отключены клеткой, что означает, что, хотя нет увеличения физического белка PLCγ1, увеличивается объем его работы — ничто не мешает ему перерабатывать себя. Исследования также показали, что добавление новых регуляторов к клеткам in vitro помогло снизить ранее усиленный PLCγ1. [19] Эта информация способствовала тому, что PLCγ1 стал мишенью для противораковых препаратов, несмотря на проблемы, связанные с нацеливанием на межмембранные белки. [19] [21] [22]

Взаимодействия

Было показано, что PLCG1 взаимодействует с:

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000124181 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000016933 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Bristol A, Hall SM, Kriz RW, Stahl ML, Fan YS, Byers MG, Eddy RL, Shows TB, Knopf JL (1988). «Фосфолипаза C-148: хромосомное расположение и делеционное картирование функциональных доменов». Симпозиумы по количественной биологии в Колд-Спринг-Харбор . 53 (2): 915–20. doi :10.1101/sqb.1988.053.01.105. PMID  3254788.
  6. ^ Burgess WH, Dionne CA, Kaplow J, Mudd R, Friesel R, Zilberstein A, Schlessinger J, Jaye M (сентябрь 1990 г.). «Характеристика и клонирование кДНК фосфолипазы C-гамма, основного субстрата для тирозинкиназы, активируемой гепарин-связывающим фактором роста 1 (кислым фактором роста фибробластов)». Молекулярная и клеточная биология . 10 (9): 4770–7. doi :10.1128/mcb.10.9.4770. PMC 361079. PMID 2167438  . 
  7. ^ abc Koss H, Bunney TD, Behjati S, Katan M (декабрь 2014 г.). «Дисфункция фосфолипазы Cγ при иммунных расстройствах и раке» (PDF) . Trends in Biochemical Sciences . 39 (12): 603–11. doi :10.1016/j.tibs.2014.09.004. PMID  25456276.
  8. ^ abcd Lattanzio R, Piantelli M, Falasca M (сентябрь 2013 г.). «Роль фосфолипазы C в инвазии клеток и метастазах». Advances in Biological Regulation . 53 (3): 309–18. doi :10.1016/j.jbior.2013.07.006. PMID  23925006.
  9. ^ ab Jang HJ, Suh PG, Lee YJ, Shin KJ, Cocco L, Chae YC (январь 2018 г.). «PLCγ1: Потенциальный арбитр прогрессирования рака». Advances in Biological Regulation . 67 : 179–189. doi : 10.1016/j.jbior.2017.11.003. PMID  29174396.
  10. ^ ab Kang DS, Kim IS, Baik JH, Kim D, Cocco L, Suh PG (январь 2020 г.). «Функция PLCγ1 в развитии системы mDA у мышей». Advances in Biological Regulation . 75 : 100654. doi : 10.1016/j.jbior.2019.100654. PMID  31558431. S2CID  203568510.
  11. ^ Lu X, Fu H, Chen R, Wang Y, Zhan Y, Song G и др. (2020). "in vitro". Международный журнал биологических наук . 16 (8): 1427–1440. doi :10.7150/ijbs.42962. PMC 7085223. PMID  32210730 . 
  12. ^ Филлипс-Мейсон П.Дж., Каур Х., Берден-Галли СМ., Крейг С.Э., Брэди-Калнай СМ. (январь 2011 г.). «Идентификация фосфолипазы С гамма1 как субстрата тирозиновой фосфатазы мю, регулирующего миграцию клеток». Журнал клеточной биохимии . 112 (1): 39–48. doi :10.1002/jcb.22710. PMC 3031780. PMID  20506511 . 
  13. ^ "Ген Entrez: PLCG1 фосфолипаза C, гамма 1".
  14. ^ Сингх SM, Мюррей D (сентябрь 2003 г.). «Молекулярное моделирование мембранного нацеливания доменов гомологии плекстрина фосфолипазы C». Protein Science . 12 (9): 1934–53. doi :10.1110/ps.0358803. PMC 2323991 . PMID  12930993. 
  15. ^ abcdef Gresset A, Sondek J, Harden TK (март 2012). "Изоферменты фосфолипазы C и их регуляция". Фосфоинозитиды I: Ферменты синтеза и деградации . Субклеточная биохимия. Том 58. С. 61–94. doi :10.1007/978-94-007-3012-0_3. ISBN 978-94-007-3011-3. PMC  3638883 . PMID  22403074.
  16. ^ Bae JH, Lew ED, Yuzawa S, Tomé F, Lax I, Schlessinger J (август 2009 г.). «Селективность сигнализации рецепторной тирозинкиназы контролируется вторичным сайтом связывания домена SH2». Cell . 138 (3): 514–24. doi :10.1016/j.cell.2009.05.028. PMC 4764080 . PMID  19665973. 
  17. ^ Аб Палмер, округ Колумбия, Гиттард Г.К., Франко З., Кромптон Дж.Г., Эйл Р.Л., Патель С.Дж., Джи Й, Ван Панхуис Н., Клебанофф Калифорния, Сукумар М., Клевер Д., Чичура А., Ройчоудхури Р., Варма Р., Ван Э., Гаттинони Л. , Маринкола Ф.М., Балагопалан Л., Самельсон Л.Е., Рестифо Н.П. (ноябрь 2015 г.). «Киш активно подавляет передачу сигналов TCR в CD8+ Т-клетках, чтобы поддерживать толерантность опухоли». Журнал экспериментальной медицины . 212 (12): 2095–113. дои : 10.1084/jem.20150304. ПМЦ 4647263 . ПМИД  26527801. 
  18. ^ Kang DS, Kim IS, Baik JH, Kim D, Cocco L, Suh PG (январь 2020 г.). «Функция PLCγ1 в развитии системы mDA у мышей». Advances in Biological Regulation . 75 : 100654. doi : 10.1016/j.jbior.2019.100654. PMID  31558431. S2CID  203568510.
  19. ^ abcde Lu X, Fu H, Chen R, Wang Y, Zhan Y, Song G и др. (2020). "in vitro". Международный журнал биологических наук . 16 (8): 1427–1440. doi :10.7150/ijbs.42962. PMC 7085223. PMID  32210730 . 
  20. ^ abcde Jang HJ, Suh PG, Lee YJ, Shin KJ, Cocco L, Chae YC (январь 2018 г.). «PLCγ1: Потенциальный арбитр прогрессирования рака». Advances in Biological Regulation . 67 : 179–189. doi : 10.1016/j.jbior.2017.11.003. PMID  29174396.
  21. ^ abcd Lattanzio R, Piantelli M, Falasca M (сентябрь 2013 г.). «Роль фосфолипазы C в инвазии клеток и метастазах». Advances in Biological Regulation . 53 (3): 309–18. doi :10.1016/j.jbior.2013.07.006. PMID  23925006.
  22. ^ Koss H, Bunney TD, Behjati S, Katan M (декабрь 2014 г.). «Дисфункция фосфолипазы Cγ при иммунных расстройствах и раке» (PDF) . Trends in Biochemical Sciences . 39 (12): 603–11. doi :10.1016/j.tibs.2014.09.004. PMID  25456276.
  23. ^ Doong H, Price J, Kim YS, Gasbarre C, Probst J, Liotta LA, Blanchette J, Rizzo K, Kohn E (сентябрь 2000 г.). «CAIR-1/BAG-3 образует регулируемый EGF тройной комплекс с фосфолипазой C-гамма и Hsp70/Hsc70». Онкоген . 19 (38): 4385–95. doi : 10.1038/sj.onc.1203797 . PMID  10980614.
  24. ^ ван Дейк Т.Б., ван Ден Аккер Э., Амельсвоорт MP, Мано Х., Левенберг Б., фон Линдерн М. (ноябрь 2000 г.). «Фактор стволовых клеток индуцирует образование фосфатидилинозитол-3'-киназ-зависимого комплекса Lyn/Tec/Dok-1 в гемопоэтических клетках». Кровь . 96 (10): 3406–13. дои : 10.1182/blood.V96.10.3406. HDL : 1765/9530 . ПМИД  11071635.
  25. ^ Jhun BH, Rivnay B, Price D, Avraham H (апрель 1995 г.). «Тирозинкиназа MATK взаимодействует специфическим и зависимым от SH2 образом с c-Kit». Журнал биологической химии . 270 (16): 9661–6. doi : 10.1074/jbc.270.16.9661 . PMID  7536744.
  26. ^ Pumphrey NJ, Taylor V, Freeman S, Douglas MR, Bradfield PF, Young SP, Lord JM, Wakelam MJ, Bird IN, Salmon M, Buckley CD (апрель 1999 г.). "Дифференциальная ассоциация цитоплазматических сигнальных молекул SHP-1, SHP-2, SHIP и фосфолипазы C-gamma1 с PECAM-1/CD31". FEBS Letters . 450 (1–2): 77–83. doi : 10.1016/s0014-5793(99)00446-9 . PMID  10350061. S2CID  31471121.
  27. ^ ab Tvorogov D, Carpenter G (июль 2002 г.). "EGF-зависимая ассоциация фосфолипазы C-gamma1 с c-Cbl". Experimental Cell Research . 277 (1): 86–94. doi :10.1006/excr.2002.5545. PMID  12061819.
  28. ^ Graham LJ, Stoica BA, Shapiro M, DeBell KE, Rellahan B, Laborda J, Bonvini E (август 1998 г.). «Последовательности, окружающие домен Src-гомологии 3 фосфолипазы Cgamma-1, увеличивают ассоциацию домена с Cbl». Biochemical and Biophysical Research Communications . 249 (2): 537–41. doi :10.1006/bbrc.1998.9177. PMID  9712732.
  29. ^ Bedrin MS, Abolafia CM, Thompson JF (июль 1997 г.). «Цитоскелетная ассоциация рецептора эпидермального фактора роста и связанных сигнальных белков регулируется плотностью клеток в кишечных клетках IEC-6». Journal of Cellular Physiology . 172 (1): 126–36. doi :10.1002/(SICI)1097-4652(199707)172:1<126::AID-JCP14>3.0.CO;2-A. PMID  9207933. S2CID  24571987.
  30. ^ Chang JS, Seok H, Kwon TK, Min DS, Ahn BH, Lee YH, Suh JW, Kim JW, Iwashita S, Omori A, Ichinose S, Numata O, Seo JK, Oh YS, Suh PG (май 2002 г.). «Взаимодействие фактора элонгации-1альфа и домена гомологии плекстрина фосфолипазы C-гамма 1 с активацией его активности». Журнал биологической химии . 277 (22): 19697–702. doi : 10.1074/jbc.M111206200 . PMID  11886851.
  31. ^ Cunningham SA, Arrate MP, Brock TA, Waxham MN (ноябрь 1997 г.). «Взаимодействие FLT-1 и KDR с фосфолипазой C гамма: идентификация участков связывания фосфотирозина». Biochemical and Biophysical Research Communications . 240 (3): 635–9. doi :10.1006/bbrc.1997.7719. PMID  9398617.
  32. ^ Уэно Э, Харута Т, Уно Т, Усуи I, Ивата М, Такано А, Кавахара Дж, Сасаока Т, Исибаши О, Кобаяши М (июль 2001 г.). «Потенциальная роль Gab1 и фосфолипазы C-гамма в поглощении глюкозы, вызванном осмотическим шоком, в адипоцитах 3T3-L1». Гормональные и метаболические исследования . 33 (7): 402–6. дои : 10.1055/с-2001-16227. PMID  11507676. S2CID  9125865.
  33. ^ Holgado-Madruga M, Emlet DR, Moscatello DK, Godwin AK, Wong AJ (февраль 1996 г.). "Связанный с Grb2 стыковочный белок в передаче сигналов рецепторов EGF и инсулина". Nature . 379 (6565): 560–4. Bibcode :1996Natur.379..560H. doi :10.1038/379560a0. PMID  8596638. S2CID  4271970.
  34. ^ Haendeler J, Yin G, Hojo Y, Saito Y, Melaragno M, Yan C, Sharma VK, Heller M, Aebersold R, Berk BC (декабрь 2003 г.). «GIT1 опосредует Src-зависимую активацию фосфолипазы Cgamma ангиотензином II и эпидермальным фактором роста». Журнал биологической химии . 278 (50): 49936–44. doi : 10.1074/jbc.M307317200 . PMID  14523024.
  35. ^ Pei Z, Maloney JA, Yang L, Williamson JR (сентябрь 1997 г.). «Новая функция фосфолипазы C-gamma1: связь с адаптерным белком GRB2». Архивы биохимии и биофизики . 345 (1): 103–10. doi : 10.1006/abbi.1997.0245 . PMID  9281317.
  36. ^ Nel AE, Gupta S, Lee L, Ledbetter JA, Kanner SB (август 1995 г.). «Лигирование рецептора антигена Т-клеток (TCR) индуцирует ассоциацию hSos1, ZAP-70, фосфолипазы C-гамма 1 и других фосфопротеинов с Grb2 и дзета-цепью TCR». Журнал биологической химии . 270 (31): 18428–36. doi : 10.1074/jbc.270.31.18428 . PMID  7629168.
  37. ^ ab Scholler JK, Perez-Villar JJ, O'Day K, Kanner SB (август 2000 г.). «Взаимодействие рецептора антигена Т-лимфоцита регулирует ассоциацию гомологов son-of-sevenless с доменом SH3 фосфолипазы Cgamma1». European Journal of Immunology . 30 (8): 2378–87. doi : 10.1002/1521-4141(2000)30:8<2378::AID-IMMU2378>3.0.CO;2-E . PMID  10940929.
  38. ^ Peles E, Levy RB, Or E, Ullrich A, Yarden Y (август 1991 г.). «Онкогенные формы тирозиновой киназы neu/HER2 постоянно связаны с гамма-фосфолипазой C». The EMBO Journal . 10 (8): 2077–86. doi :10.1002/j.1460-2075.1991.tb07739.x. PMC 452891. PMID  1676673 . 
  39. ^ Arteaga CL, Johnson MD, Todderud G, Coffey RJ, Carpenter G, Page DL (декабрь 1991 г.). «Повышенное содержание субстрата тирозинкиназы фосфолипазы C-гамма 1 в первичных карциномах молочной железы человека». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 88 (23): 10435–9. Bibcode : 1991PNAS...8810435A. doi : 10.1073/pnas.88.23.10435 . PMC 52943. PMID  1683701 . 
  40. ^ Sozzani P, Hasan L, Séguélas MH, Caput D, Ferrara P, Pipy B, Cambon C (март 1998 г.). «IL-13 индуцирует фосфорилирование тирозина фосфолипазы C гамма-1 после ассоциации IRS-2 в человеческих моноцитах: связь с ингибирующим эффектом IL-13 на продукцию ROI». Biochemical and Biophysical Research Communications . 244 (3): 665–70. doi :10.1006/bbrc.1998.8314. PMID  9535722.
  41. ^ Перес-Виллар Дж. Дж., Каннер С. Б. (декабрь 1999 г.). «Регулируемая ассоциация между тирозинкиназой Emt/Itk/Tsk и фосфолипазой-C гамма 1 в человеческих Т-лимфоцитах». Журнал иммунологии . 163 (12): 6435–41. doi : 10.4049/jimmunol.163.12.6435 . PMID  10586033.
  42. ^ Хао С, Август А (август 2002). «Богатая пролином область домена гомологии Tec ITK регулирует его активность». FEBS Letters . 525 (1–3): 53–8. doi : 10.1016/s0014-5793(02)03066-1 . PMID  12163161. S2CID  21541455.
  43. ^ Онеяма C, Накано H, Шарма SV (март 2002 г.). «UCS15A, новая малая молекула, блокирующая белок-белковое взаимодействие, опосредованное доменом SH3». Онкоген . 21 (13): 2037–50. doi : 10.1038/sj.onc.1205271 . PMID  11960376.
  44. ^ Jabado N, Jauliac S, Pallier A, Bernard F, Fischer A, Hivroz C (сентябрь 1998 г.). «Связь Sam68 с p120GAP в Т-клетках CD4+ зависит от экспрессии молекулы CD4». Журнал иммунологии . 161 (6): 2798–803. doi : 10.4049/jimmunol.161.6.2798 . PMID  9743338.
  45. ^ Shen Z, Batzer A, Koehler JA, Polakis P, Schlessinger J, Lydon NB, Moran MF (август 1999 г.). «Доказательства направленного связывания и фосфорилирования Sam68 доменом SH3 с помощью Src». Oncogene . 18 (33): 4647–53. doi : 10.1038/sj.onc.1203079 . PMID  10467411.
  46. ^ Zhang W, Trible RP, Samelson LE (август 1998 г.). «Пальмитоилирование LAT: его существенная роль в нацеливании на мембранные микродомены и фосфорилировании тирозина во время активации Т-клеток». Immunity . 9 (2): 239–46. doi : 10.1016/s1074-7613(00)80606-8 . PMID  9729044.
  47. ^ Paz PE, Wang S, Clarke H, Lu X, Stokoe D, Abo A (июнь 2001 г.). «Картирование участков фосфорилирования Zap-70 на LAT (линкер для активации Т-клеток), необходимых для набора и активации сигнальных белков в Т-клетках». The Biochemical Journal . 356 (Pt 2): 461–71. doi :10.1042/0264-6021:3560461. PMC 1221857 . PMID  11368773. 
  48. ^ Zhang W, Sloan-Lancaster J, Kitchen J, Trible RP, Samelson LE (январь 1998 г.). «LAT: субстрат тирозинкиназы ZAP-70, который связывает рецептор Т-клеток с клеточной активацией». Cell . 92 (1): 83–92. doi : 10.1016/S0092-8674(00)80901-0 . PMID  9489702. S2CID  1806525.
  49. ^ Яблонски Д., Кадлечек Т., Вайс А. (июль 2001 г.). «Идентификация сайта связывания домена SH3 фосфолипазы C-гамма1 (PLC-гамма1) в SLP-76, необходимого для активации PLC-гамма1 и NFAT, опосредованной рецептором Т-клеток». Молекулярная и клеточная биология . 21 (13): 4208–18. doi :10.1128/MCB.21.13.4208-4218.2001. PMC 87082. PMID  11390650 . 
  50. ^ Eriksson A, Nånberg E, Rönnstrand L, Engström U, Hellman U, Rupp E, Carpenter G, Heldin CH, Claesson-Welsh L (март 1995). «Демонстрация функционально различных взаимодействий между фосфолипазой C-гамма и двумя типами рецепторов тромбоцитарного фактора роста». Журнал биологической химии . 270 (13): 7773–81. doi : 10.1074/jbc.270.13.7773 . PMID  7535778.
  51. ^ Jang IH, Lee S, Park JB, Kim JH, Lee CS, Hur EM, Kim IS, Kim KT, Yagisawa H, Suh PG, Ryu SH (май 2003 г.). «Прямое взаимодействие фосфолипазы C-гамма 1 с фосфолипазой D2 важно для передачи сигналов эпидермального фактора роста». Журнал биологической химии . 278 (20): 18184–90. doi : 10.1074/jbc.M208438200 . PMID  12646582.
  52. ^ Thodeti CK, Massoumi R, Bindslev L, Sjölander A (июль 2002 г.). «Лейкотриен D4 индуцирует ассоциацию активного RhoA с фосфолипазой C-gamma1 в эпителиальных клетках кишечника». The Biochemical Journal . 365 (Pt 1): 157–63. doi :10.1042/BJ20020248. PMC 1222665 . PMID  12071848. 
  53. ^ Kim MJ, Chang JS, Park SK, Hwang JI, Ryu SH, Suh PG (июль 2000 г.). «Прямое взаимодействие белка обмена SOS1 Ras с доменом SH3 фосфолипазы C-gamma1». Биохимия . 39 (29): 8674–82. doi :10.1021/bi992558t. PMID  10913276.
  54. ^ Капеллер Р., Мориарти А., Штраус А., Стабдал Х., Терио К., Сиберт Э., Чикеринг Т., Моргенштерн Дж. П., Тарталья Л. А., Лилли Дж. (август 1999 г.). «Фосфорилирование тирозина в tub и его связь с белками, содержащими домен Src homology 2, вовлекает tub во внутриклеточную сигнализацию инсулином». Журнал биологической химии . 274 (35): 24980–6. doi : 10.1074/jbc.274.35.24980 . PMID  10455176.
  55. ^ Ohmichi M, Decker SJ, Pang L, Saltiel AR (август 1991 г.). «Фактор роста нервов связывается с продуктом протоонкогена trk 140 кДа и стимулирует его ассоциацию с доменом гомологии src фосфолипазы C гамма 1» (PDF) . Biochemical and Biophysical Research Communications . 179 (1): 217–23. doi :10.1016/0006-291x(91)91357-i. hdl : 2027.42/29169 . PMID  1715690.
  56. ^ Qian X, Riccio A, Zhang Y, Ginty DD (ноябрь 1998 г.). «Идентификация и характеристика новых субстратов рецепторов Trk в развивающихся нейронах». Neuron . 21 (5): 1017–29. doi : 10.1016/s0896-6273(00)80620-0 . PMID  9856458. S2CID  12354383.
  57. ^ ab Meakin SO, MacDonald JI, Gryz EA, Kubu CJ, Verdi JM (апрель 1999 г.). «Сигнальный адаптер FRS-2 ​​конкурирует с Shc за связывание с рецептором фактора роста нервов TrkA. Модель для различения пролиферации и дифференциации». Журнал биологической химии . 274 (14): 9861–70. doi : 10.1074/jbc.274.14.9861 . PMID  10092678.
  58. ^ Koch A, Mancini A, Stefan M, Niedenthal R, Niemann H, Tamura T (март 2000 г.). «Прямое взаимодействие рецептора фактора роста нервов, TrkA, с нерецепторной тирозинкиназой, c-Abl, через активационную петлю». FEBS Letters . 469 (1): 72–6. doi : 10.1016/s0014-5793(00)01242-4 . PMID  10708759. S2CID  28312468.
  59. ^ Suzuki S, Mizutani M, Suzuki K, Yamada M, Kojima M, Hatanaka H, ​​Koizumi S (июнь 2002 г.). «Нейротрофический фактор мозга способствует взаимодействию белка-адаптера Nck2 с рецептором тирозинкиназы TrkB». Biochemical and Biophysical Research Communications . 294 (5): 1087–92. doi :10.1016/S0006-291X(02)00606-X. PMID  12074588.
  60. ^ Bertagnolo V, Marchisio M, Volinia S, Caramelli E, Capitani S (декабрь 1998 г.). «Ядерная ассоциация фосфорилированного тирозина Vav с фосфолипазой C-гамма1 и фосфоинозитид 3-киназой во время гранулоцитарной дифференциации клеток HL-60». FEBS Letters . 441 (3): 480–4. doi : 10.1016/s0014-5793(98)01593-2 . PMID  9891995. S2CID  38371954.
  61. ^ Banin S, Truong O, Katz DR, Waterfield MD, Brickell PM, Gout I (август 1996 г.). «Белок синдрома Вискотта-Олдрича (WASp) является связывающим партнером для протеинтирозинкиназ семейства c-Src». Current Biology . 6 (8): 981–8. Bibcode :1996CBio....6..981B. doi : 10.1016/s0960-9822(02)00642-5 . PMID  8805332. S2CID  162267.
  62. ^ Finan PM, Soames CJ, Wilson L, Nelson DL, Stewart DM, Truong O, Hsuan JJ, Kellie S (октябрь 1996 г.). «Идентификация областей белка синдрома Вискотта-Олдрича, ответственных за ассоциацию с выбранными доменами гомологии Src 3». Журнал биологической химии . 271 (42): 26291–5. doi : 10.1074/jbc.271.42.26291 . PMID  8824280.