stringtranslate.com

Псевдокиназа

Псевдокиназы представляют собой каталитически дефицитные псевдоферментные [1] варианты протеинкиназ , которые представлены во всех киномах всех царств жизни. Псевдокиназы выполняют как физиологические ( передача сигнала ), так и патофизиологические функции. [2] [3] [4] [5] [6] [7] [8]

История

Фраза «псевдокиназа» была впервые использована в 2002 году. [9] Впоследствии они были подразделены на разные «классы». [10] [8] [11] [12] [13] В киноме человека обнаружено несколько семейств, содержащих псевдокиназы , включая псевдокиназы Триббла, которые находятся на границе между передачей сигналов киназы и убиквитин E3-лигазы . [14] [15] [16]

Человеческие псевдокиназы (и их родственники псевдофосфатазы) вовлечены в широкий спектр заболеваний, [17] [18], что сделало их потенциальными мишенями и антимишенями для лекарств . [19] [20] [21] [22] Псевдокиназы состоят из эволюционной смеси эукариотической протеинкиназы (ePK) и не связанных с ePK псевдоферментных белков (например, FAM20A , который связывает АТФ [23] и является псевдокиназой из-за консервативный обмен глутамата на глютамин в спирали альфа-C [24] FAM20A участвует в заболеваниях пародонта и служит для контроля каталитической активности FAM20C , важной физиологической казеиновой киназы, которая контролирует фосфорилирование предназначенных белков в аппарате Гольджи. для секреции, [25] такие как молочный белок казеин .

Всесторонний эволюционный анализ подтверждает, что псевдокиназы группируются в несколько подсемейств, и они обнаруживаются в аннотированном киноме организмов всех царств жизни, включая прокариотов, архей и всех эукариотических линий с аннотированным протеомом ; эти данные доступны для поиска в ProKino (http://vulcan.cs.uga.edu/prokino/about/browser). [26]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Мерфи Дж. М., Фархан Х., Эйерс, Пенсильвания (апрель 2017 г.). «Био-зомби: появление псевдоферментов в биологии». Труды Биохимического общества . 45 (2): 537–544. дои : 10.1042/BST20160400. ПМИД  28408493.
  2. ^ Якобсен А.В., Мерфи Дж.М. (июнь 2017 г.). «Тайная жизнь киназ: понимание некаталитических сигнальных функций псевдокиназ». Труды Биохимического общества . 45 (3): 665–681. дои : 10.1042/BST20160331 . ПМИД  28620028.
  3. ^ Мерфи Дж.М., Чжан К., Янг С.Н., Риз М.Л., Бэйли Ф.П., Эйерс П.А., Унгуряну Д., Хаммарен Х., Сильвеннойнен О., Варгезе Л.Н., Чен К., Трипайдонис А., Джура Н., Фукуда К., Цинь Дж., Нимчук З., Маджетт МБ, Элоу С., Джи КЛ, Лю Л., Дейли Р.Дж., Мэннинг Дж., Бабон Дж.Дж., Люсет И.С. (январь 2014 г.). «Надежная методология субклассификации псевдокиназ на основе их свойств связывания нуклеотидов». Биохимический журнал . 457 (2): 323–34. дои : 10.1042/BJ20131174. ПМЦ 5679212 . ПМИД  24107129. 
  4. ^ Каннан Н., Тейлор СС (апрель 2008 г.). «Переосмысление псевдокиназ». Клетка . 133 (2): 204–5. doi :10.1016/j.cell.2008.04.005. ПМК 6226312 . ПМИД  18423189. 
  5. ^ Мукерджи К., Шарма М., Урлауб Х., Буренков Г.П., Ян Р., Зюдхоф TC, Валь MC (апрель 2008 г.). «CASK Функционирует как Mg2+-независимая киназа нейрексина». Клетка . 133 (2): 328–39. дои : 10.1016/j.cell.2008.02.036. ПМК 3640377 . ПМИД  18423203. 
  6. ^ Бэйли Ф.П., Бирн Д.П., Оруганти К., Эйерс CE, Новотный CJ, Шокат К.М., Каннан Н., Эйерс П.А. (апрель 2015 г.). «Псевдокиназа Tribbles 2 (TRB2) связывается с АТФ и аутофосфорилирует металл-независимым способом». Биохимический журнал . 467 (1): 47–62. дои : 10.1042/BJ20141441. ПМЦ 4844368 . ПМИД  25583260. 
  7. ^ Ши Ф, Telesco SE, Лю Ю, Радхакришнан Р, Леммон М.А. (апрель 2010 г.). «Внутриклеточный домен ErbB3/HER3 способен связывать АТФ и катализировать аутофосфорилирование». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 107 (17): 7692–7. Бибкод : 2010PNAS..107.7692S. дои : 10.1073/pnas.1002753107 . ПМЦ 2867849 . ПМИД  20351256. 
  8. ^ аб Зекирай Э., Филиппи Б.М., Дик М., Алесси Д.Р., ван Аалтен Д.М. (декабрь 2009 г.). «Структура комплекса LKB1-STRAD-MO25 раскрывает аллостерический механизм активации киназы». Наука . 326 (5960): 1707–11. Бибкод : 2009Sci...326.1707Z. дои : 10.1126/science.1178377. ПМК 3518268 . ПМИД  19892943. 
  9. ^ Мэннинг Г., Уайт Д.Б., Мартинес Р., Хантер Т., Сударсанам С. (декабрь 2002 г.). «Протеинкиназный комплемент генома человека». Наука . 298 (5600): 1912–34. Бибкод : 2002Sci...298.1912M. дои : 10.1126/science.1075762. PMID  12471243. S2CID  26554314.
  10. ^ Будо Дж., Миранда-Сааведра Д., Бартон Г.Дж., Алесси Д.Р. (сентябрь 2006 г.). «Новые роли псевдокиназ». Тенденции в клеточной биологии . 16 (9): 443–52. дои : 10.1016/j.tcb.2006.07.003. ПМИД  16879967.
  11. ^ Зекирай Э., ван Аалтен Д.М. (декабрь 2010 г.). «Псевдокиназы-пережитки эволюции или ключевые аллостерические регуляторы?». Современное мнение в области структурной биологии . 20 (6): 772–81. дои : 10.1016/j.sbi.2010.10.001. ПМК 3014569 . ПМИД  21074407. 
  12. ^ Шифф Э.Д., Эсваран Дж., Бункоци Г., Кнапп С., Мэннинг Дж. (январь 2009 г.). «Структура псевдокиназы VRK3 обнаруживает деградированный каталитический сайт, высококонсервативную киназную складку и предполагаемый регуляторный сайт связывания». Состав . 17 (1): 128–38. doi :10.1016/j.str.2008.10.018. ПМЦ 2639636 . ПМИД  19141289. 
  13. ^ Эйерс, Пенсильвания, Мерфи Дж. М. (август 2013 г.). «Рассвет мертвецов: протеиновые псевдокиназы сигнализируют о новых приключениях в клеточной биологии». Труды Биохимического общества . 41 (4): 969–74. дои : 10.1042/BST20130115. ПМИД  23863165.
  14. ^ Эйерс, Пенсильвания, Кишан К., Каннан Н. (апрель 2017 г.). «Трибблс в 21 веке: развивающаяся роль псевдокиназ Трибблс в биологии и заболеваниях». Тенденции в клеточной биологии . 27 (4): 284–298. дои : 10.1016/j.tcb.2016.11.002. ПМЦ 5382568 . ПМИД  27908682. 
  15. ^ Фулкс Д.М., Бирн Д.П., Юнг В., Шреста С., Бэйли Ф.П., Феррис С., Эйерс CE, Кишан К., Уэллс К., Дрюри Д.Х., Цюрчер В.Дж., Каннан Н., Эйерс П.А. (сентябрь 2018 г.). «Ковалентные ингибиторы протеинкиназ семейства EGFR вызывают деградацию псевдокиназы Tribbles 2 человека (TRIB2) в раковых клетках». Научная сигнализация . 11 (549): eaat7951. doi : 10.1126/scisignal.aat7951. ПМК 6553640 . ПМИД  30254057. 
  16. ^ Джеймисон С.А., Руан З., Берджесс А.Е., Карри-младший, Макмиллан Х.Д., Брюстер Дж.Л., Данбье А.К., Экстман А.Д., Каннан Н., Мейс П.Д. (сентябрь 2018 г.). «Связывание субстрата аллостерически снимает аутоингибирование псевдокиназы TRIB1». Научная сигнализация . 11 (549): eaau0597. doi : 10.1126/scisignal.aau0597. ПМЦ 6553639 . ПМИД  30254053. 
  17. ^ Рейтерер В., Эйерс, Пенсильвания, Фархан Х (сентябрь 2014 г.). «День мертвых: псевдокиназы и псевдофосфатазы в физиологии и заболеваниях». Тенденции клеточной биологии . 24 (9): 489–505. дои : 10.1016/j.tcb.2014.03.008. ПМИД  24818526.
  18. ↑ Чен М.Дж., Диксон Дж.Э., Мэннинг Дж. (апрель 2017 г.). «Геномика и эволюция протеинфосфатаз». Научная сигнализация . 10 (474): eaag1796. doi : 10.1126/scisignal.aag1796. PMID  28400531. S2CID  41041971.
  19. ^ Бирн Д.П., Фулкс Д.М., Эйерс, Пенсильвания (январь 2017 г.). «Псевдокиназы: обновленная информация об их функциях и оценка как новых мишеней для лекарств». Будущая медицинская химия . 9 (2): 245–265. дои : 10.4155/fmc-2016-0207 . ПМИД  28097887.
  20. ^ Бэйли Ф.П., Бирн Д.П., МакСкимминг Д., Каннан Н., Эйерс П.А. (январь 2015 г.). «Идем ва-банк: нацелены на псевдокином рака человека». Биохимический журнал . 465 (2): 195–211. дои : 10.1042/BJ20141060. ПМИД  25559089.
  21. ^ Коуэн-Джейкоб С.В., Янке В., Кнапп С. (апрель 2014 г.). «Новые подходы к нацеливанию на киназы: аллостерическое ингибирование, аллостерическая активация и псевдокиназы». Будущая медицинская химия . 6 (5): 541–61. дои : 10.4155/fmc.13.216. ПМИД  24649957.
  22. ^ Фулкс Д.М., Бирн Д.П., Бейли Ф.П., Эйерс, Пенсильвания (октябрь 2015 г.). «Псевдокиназы Триббла: новые цели для химической биологии и открытия лекарств?». Труды Биохимического общества . 43 (5): 1095–103. дои : 10.1042/BST20150109. ПМИД  26517930.
  23. ^ Цуй Дж, Чжу Q, Чжан Х, Чианфрокко М.А., Лешцинер А.Е., Диксон Дж.Э., Сяо Дж. (апрель 2017 г.). «Структура Fam20A демонстрирует псевдокиназу с уникальным дисульфидным паттерном и инвертированным АТФ-связыванием». электронная жизнь . 6 . doi : 10.7554/eLife.23990 . ПМЦ 5413348 . ПМИД  28432788. 
  24. ^ Цуй Дж, Сяо Дж, Тальябраччи В.С., Вэнь Дж, Рахдар М, Диксон Дж.Э. (март 2015 г.). «Секреторный киназный комплекс регулирует фосфорилирование внеклеточных белков». электронная жизнь . 4 : e06120. doi : 10.7554/eLife.06120 . ПМЦ 4421793 . ПМИД  25789606. 
  25. ^ Тальябраччи В.С., Уайли С.Э., Го X, Кинч Л.Н., Даррант Э, Вэнь Дж., Сяо Дж., Цуй Дж., Нгуен КБ, Энгель Дж.Л., Кун Дж.Дж., Гришин Н., Пинна Л.А., Пальярини DJ, Диксон Дж.Э. (июнь 2015 г.). «Одна киназа генерирует большую часть секретируемого фосфопротеома». Клетка . 161 (7): 1619–32. doi :10.1016/j.cell.2015.05.028. ПМЦ 4963185 . ПМИД  26091039. 
  26. ↑ Квон А., Скотт С., Тауджале Р., Юнг В., Кочут К.Дж., Эйерс П.А., Каннан Н. (апрель 2019 г.). «Прослеживание происхождения и эволюции псевдокиназ на древе жизни». Научная сигнализация . 12 (578): eaav3810. doi : 10.1126/scisignal.aav3810. ПМК 6997932 . ПМИД  31015289. 

дальнейшее чтение

Внешние ссылки