Супервторичная структура — это компактная трехмерная структура белка из нескольких смежных элементов вторичной структуры , которая меньше домена или субъединицы белка . Супервторичные структуры могут действовать как зародыши в процессе сворачивания белка .
Спиральная шпилька, также известная как альфа-альфа шпилька, состоит из двух антипараллельных альфа-спиралей, соединенных петлей из двух или более остатков. Соответствуя своему названию, она напоминает шпильку. Более длинная петля имеет большее количество возможных конформаций. Если короткие нити соединяют спирали, то отдельные спирали будут упаковываться вместе через свои гидрофобные остатки. Функция спиральной шпильки неизвестна; однако, пучок из четырех спиралей состоит из двух спиральных шпилек, которые имеют важные сайты связывания лиганда. [1]
Уголок спирали, также называемый альфа-альфа-уголком, имеет две альфа-спирали, расположенные почти под прямым углом друг к другу и соединенные короткой «петлей». Эта петля образована гидрофобным остатком . Функция угла спирали неизвестна. [1]
Структура спираль-петля-спираль имеет две спирали, соединенные «петлей». Они довольно распространены и обычно связывают лиганды . Например, кальций связывается с карбоксильными группами боковых цепей в области петли между спиралями. [1]
Мотив спираль-поворот-спираль важен для связывания ДНК и поэтому присутствует во многих белках, связывающих ДНК. [1]
Бета-шпилька — это распространенный супервторичный мотив, состоящий из двух антипараллельных бета-нитей, соединенных петлей. Структура напоминает шпильку и часто встречается в глобулярных белках.
Петля между бета-цепями может содержать от 2 до 16 остатков. Однако большинство петель содержат менее семи остатков. [2] Остатки в бета-шпильках с петлями из 2, 3 или 4 остатков имеют различные конформации. Однако в более длинных петлях, которые иногда называют «случайными катушками», можно увидеть широкий спектр конформаций. Бета-меандр состоит из последовательных антипараллельных бета-цепей, соединенных шпильками. [3]
Две петли остатков называются бета-поворотами или обратными поворотами. Обратные повороты типа I' и типа II' встречаются чаще всего, поскольку они имеют меньшее стерическое препятствие, чем повороты типа I и типа II. Функция бета-шпилек неизвестна. [2]
Бета-шпилька имеет две антипараллельные бета-нити, которые находятся под углом около 90 градусов друг к другу. Она образована бета-шпилькой, меняющей направление, при этом одна нить имеет остаток глицина , а другая — бета-выпуклость . Бета-углы не имеют известной функции. [2]
Греческий ключевой мотив имеет четыре особенности:
Мотив греческого ключа получил свое название потому, что его структура напоминает узор, который можно увидеть на греческих урнах. У этого мотива нет известной функции.
β-слои (состоящие из нескольких отдельных β-нитей, связанных водородными связями) иногда считаются вторичной или супервторичной структурой.
Мотив бета-альфа-бета состоит из двух бета-цепей, соединенных альфа-спиралью через соединительные петли. Бета-цепи параллельны, а спираль также почти параллельна цепям. Эту структуру можно увидеть почти во всех белках с параллельными цепями. Петли, соединяющие бета-цепи и альфа-спираль, могут различаться по длине и часто связывают лиганды.
Спирали бета-альфа-бета могут быть как левозакрученными, так и правозакрученными. Если смотреть с N-концевой стороны бета-нитей, так что одна нить находится поверх другой, левозакрученный мотив бета-альфа-бета имеет альфа-спираль на левой стороне бета-нитей. Более распространенный правозакрученный мотив будет иметь альфа-спираль на правой стороне плоскости, содержащей бета-нитеи. [4]
Складки Россмана, названные в честь Майкла Россмана , состоят из 3 бета-цепей и 2 спиралей в чередующейся манере: бета-цепь, спираль, бета-цепь, спираль, бета-цепь. Этот мотив имеет тенденцию менять направление цепи в белке на противоположное. Складки Россмана имеют важную биологическую функцию в связывании нуклеотидов, таких как НАД , в большинстве дегидрогеназ. [4]