В биохимии тример белка представляет собой макромолекулярный комплекс , образованный тремя, обычно нековалентно связанными , макромолекулами , такими как белки или нуклеиновые кислоты . Тример белка часто возникает из сборки четвертичной структуры белка. [1] Нековалентные взаимодействия между гидрофобными и гидрофильными областями на полипептидных единицах помогают стабилизировать четвертичную структуру. Поскольку тример белка состоит из нескольких полипептидных субъединиц, он считается олигомером . [ 2]
Гомотример будет образован тремя идентичными молекулами . Гетеротример будет образован тремя различными макромолекулами. Коллаген типа II является примером гомотримерного белка, в то время как коллаген типа I является гетеротримерным белком типа AAB.
Порины обычно располагаются в мембранах в виде тримеров.
Несколько копий полипептида, кодируемого геном , часто могут образовывать агрегат, называемый мультимером. [3] Когда мультимер образуется из полипептидов, продуцируемых двумя различными мутантными аллелями определенного гена, смешанный мультимер может проявлять большую функциональную активность, чем несмешанные мультимеры, образованные каждым из мутантов в отдельности. Когда смешанный мультимер проявляет повышенную функциональность по сравнению с несмешанными мультимерами, это явление называется внутригенной комплементарностью . Дистальная часть каждого из хвостовых волокон бактериофага T4 кодируется геном 37 , и мутанты, дефектные по этому гену, подвергаются внутригенной комплементации. [4] Это открытие показало, что дистальные хвостовые волокна являются мультимером полипептида, кодируемого геном 37. Анализ данных комплементации далее показал, что полипептиды, составляющие мультимер, были сложены сами на себя в форме шпильки. Дальнейший анализ кристаллической структуры дистального хвостового волокна с высоким разрешением показал, что полипептиды гена 37 присутствуют в виде тримера и что каждый полипептид тримера сложен сам на себя в конфигурации шпильки. [5]