В биохимии зимоген ( / ˈ z aɪ m ə dʒ ən , -m oʊ - / [1] [2] ), также называемый проферментом ( / ˌ p r oʊ ˈ ɛ n z aɪ m / [3] [4 ] ] ), является неактивным предшественником фермента . Зимогену требуется биохимическое изменение (например, реакция гидролиза , раскрывающая активный центр , или изменение конфигурации, чтобы выявить активный сайт), чтобы он стал активным ферментом. Биохимические изменения обычно происходят в тельцах Гольджи , где определенная часть фермента-предшественника расщепляется , чтобы активировать его. Отщепляемый инактивирующий фрагмент может представлять собой пептидную единицу или может представлять собой независимо сворачивающиеся домены , содержащие более 100 остатков . Хотя они ограничивают способность фермента, эти N-концевые расширения фермента или «просегмент» часто помогают в стабилизации и сворачивании фермента, который они ингибируют. [ нужна цитата ]
Поджелудочная железа секретирует зимогены частично для предотвращения переваривания ферментами белков в клетках , в которых они синтезируются. Ферменты, такие как пепсин, создаются в форме пепсиногена , неактивного зимогена. Пепсиноген активируется, когда главные клетки выделяют его в кислоту желудка , соляная кислота которой частично активирует его. [5] Другой частично инактивированный пепсиноген завершает активацию, удаляя пептид, превращая пепсиноген в пепсин. Случайная активация зимогенов может произойти, когда секреторный проток поджелудочной железы блокируется желчным камнем , что приводит к острому панкреатиту . [ нужна цитата ]
Грибы также выделяют пищеварительные ферменты в окружающую среду в виде зимогенов. Внешняя среда имеет другой pH , чем внутри грибковой клетки, и это меняет структуру зимогена на активный фермент. [ нужна цитата ]
Другой способ, которым ферменты могут существовать в неактивных формах, а затем превращаться в активные формы, заключается в активации только тогда, когда связан кофактор , называемый коферментом. В этой системе неактивная форма (апофермент) становится активной формой (голофермент) при связывании кофермента.
В двенадцатиперстной кишке ферменты поджелудочной железы — трипсиноген, химотрипсиноген, проэластаза и прокарбоксипептидаза превращаются в активные ферменты под действием энтеропептидазы и трипсина. Химотрипсиноген, одна полипептидная цепь из 245 аминокислотных остатков, превращается в альфа-химотрипсин, который имеет три полипептидные цепи, связанные двумя из пяти дисульфидных связей, присутствующих в первичной структуре химотрипсиногена. [6]
Примеры зимогенов:
