stringtranslate.com

Плакоглобин

Плакоглобин , также известный как соединительный плакоглобин или гамма-катенин , представляет собой белок , который у людей кодируется геном JUP . [ 5] Плакоглобин является членом семейства белков катенина и гомологичен β-катенину . Плакоглобин является цитоплазматическим компонентом структур десмосом и адгезионных соединений , расположенных внутри вставочных дисков сердечной мышцы , которые выполняют функцию закрепления саркомеров и соединения соседних клеток в сердечной мышце . Мутации в плакоглобине связаны с аритмогенной дисплазией правого желудочка .

Структура

Человеческий плакоглобина имеет молекулярную массу 81,7 кДа и состоит из 745 аминокислот. [6] Ген JUP содержит 13 экзонов, охватывающих 17 кб на хромосоме 17q21. [7] Плакоглобин является членом семейства катенинов , поскольку он содержит отчетливый повторяющийся аминокислотный мотив, называемый повтором броненосца . [5] Плакоглобин очень похож на β-катенин ; оба имеют 12 повторов броненосца , а также N-концевые и C-концевые глобулярные домены неизвестной структуры. [8] Плакоглобин был первоначально идентифицирован как компонент десмосом , где он может связываться с членом семейства кадгеринов десмоглеином I. Плакоглобин также ассоциируется с классическими кадгеринами, такими как E-кадгерин ; в этом контексте он был назван гамма- катенином . Плакоглобин образует отдельные комплексы с кадгеринами и десмосомальными кадгеринами .

Функция

Плакоглобин является основным цитоплазматическим компонентом как десмосом , так и адгезионных соединений и является единственным известным компонентом, общим для субмембранных бляшек в обеих этих структурах, [9] которые расположены в интеркалированном диске (ICD) кардиомиоцитов. Плакоглобин связывает кадгерины с актиновым цитоскелетом . Плакоглобин связывается с консервативными областями десмоглеина и десмоколлина на внутриклеточных участках связывания катенина для сборки десмосом . [10] [11]

Плакоглобин необходим для нормального развития вставочных дисков и стабильности сердечной мышцы . Трансгенные мыши, гомозиготные по нулевой мутации гена JUP, умирают примерно на 12-й день эмбрионального развития от существенных дефектов в адгезивных соединениях и отсутствия функциональных десмосом в сердце. [12] [13] Дальнейшие исследования показали, что сердечные волокна, полученные от эмбриональных мышей с нулевым JUP, имели сниженную пассивную податливость, хотя и нормальное прикрепление саркомеров к адгезивным соединениям . [14]

В дополнительных исследованиях были получены мыши с индуцируемым кардиоспецифическим нокаутом плакоглобина. Трансгенные мыши продемонстрировали фенотип, аналогичный фенотипу пациентов с аритмогенной правожелудочковой кардиомиопатией , с потерей кардиомиоцитов , фиброзом и сердечной дисфункцией, а также изменениями в содержании белка десмосом и ремоделированием щелевых контактов . Сердца также показали увеличение сигнализации β-катенина . [15] [16] Дальнейшие исследования роли β-катенина и плакоглобина в сердце привели к двойному нокауту этих двух белков. У мышей проявилась кардиомиопатия , фиброз , нарушения проводимости и внезапная сердечная смерть , предположительно через спонтанные летальные желудочковые аритмии . У мышей также было показано уменьшение структур щелевых контактов в интеркалированных дисках . [17]

Внутриклеточная экспрессия плакоглобина контролируется сигнализацией Wnt и убиквитин- протеасомо-зависимой деградацией. Фосфорилирование N-концевых серинов « комплексом разрушения » , состоящим из гликогенсинтазы киназы 3β (GSK3β) и каркасных белков аденоматозного полипоза кишечной палочки (APC) и аксина, нацеливает плакоглобина на деградацию. [18] [19] [20] [31–33]. Фосфорилированный мотив распознается β-TrCP, убиквитинлигазой, которая нацеливается на плакоглобина 26S протеасомо-зависимую деградацию. [21] Плакоглобин также O-гликозилирован вблизи своего N-концевого бокса разрушения.

Клиническое значение

Мутация гена JUP , кодирующего плакоглобина, была замешана в качестве одной из причин кардиомиопатии , известной как аритмогенная дисплазия правого желудочка (ARVD) или аритмогенная кардиомиопатия правого желудочка ; мутации в JUP, в частности, вызывают аутосомно-рецессивную форму, называемую болезнью Наксоса . [22] [23] [24] Эта форма была впервые выявлена ​​в небольшой группе семей на греческом острове Наксос . Фенотип варианта болезни Наксоса ARVD уникален тем, что он затрагивает волосы и кожу, а также правый желудочек . У пораженных людей курчавые, мохнатые волосы ; также наблюдается ладонная и подошвенная эритема при рождении, которая прогрессирует до кератоза, поскольку ладони и подошвы ног используются при ползании и ходьбе. [25] [26] [27] Эти результаты на 100% совпадают с развитием ОРВИ в раннем подростковом возрасте.

Стало ясно, что АДПЖ / АДПЖ — это заболевание десмосомы сердечной мышцы ; достижения молекулярной генетики пролили свет на это понятие. [28] [29] [30] [31] [32] [33] [34] [35] [36]

Исследования, изучающие роль плакоглобина в патологии заболеваний, показали, что подавление экспрессии десмоплакина с помощью siRNA привело к ядерной локализации плакоглобина, что привело к снижению сигнала Wnt через Tcf/Lef1 и последующему патогенезу ARVC. [37] В частности, была вызвана экспрессия адипогенного фактора, и сердечные клетки-предшественники в эпикарде дифференцировались в адипоциты. [38]

Неинвазивный кардиологический скрининг выявил инверсию зубца Т, аномалии движения стенки правого желудочка и частые желудочковые экстрасистолы как чувствительные и специфические маркеры мутации JUP . [39] Дополнительные исследования показали, что иммуногистохимический анализ десмосомальных белков сердечной мышцы также является чувствительным и специфическим диагностическим тестом для АДПЖ / АДПЖ . [40]

Аномальное распределение плакоглобина из-за мутаций в генах, кодирующих десмоглеин 1 и 3, также может быть связано с пузырчаткой обыкновенной . [41] [42]

Взаимодействия

Было показано, что плакоглобин взаимодействует с:

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000173801 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000001552 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ ab "Ген Энтреза: соединительный плакоглобина JUP".
  6. ^ "Последовательность белка JUP человека (Uniprot ID: P14923)". Cardiac Organellar Protein Atlas Knowledgebase (COPaKB) . Архивировано из оригинала 24 сентября 2015 г. . Получено 3 июля 2015 г. .
  7. ^ Whittock NV, Eady RA, McGrath JA (октябрь 2000 г.). «Геномная организация и амплификация гена человеческого плакоглобина (JUP)». Experimental Dermatology . 9 (5): 323–6. doi : 10.1034/j.1600-0625.2000.009005323.x . PMID  11016852. S2CID  12956044.
  8. ^ Stokes DL (октябрь 2007 г.). «Десмосомы с точки зрения структуры». Current Opinion in Cell Biology . 19 (5): 565–71. doi :10.1016/j.ceb.2007.09.003. PMC 2211412. PMID 17945476  . 
  9. ^ Ковин П., Каппрелл Х.П., Франке В.В., Тамкун Дж., Хайнс Р.О. (сентябрь 1986 г.). «Плакоглобин: белок, общий для различных видов межклеточных соединений». Клетка . 46 (7): 1063–73. дои : 10.1016/0092-8674(86)90706-3. PMID  3530498. S2CID  45332970.
  10. ^ Witcher LL, Collins R, Puttagunta S, Mechanic SE, Munson M, Gumbiner B, Cowin P (май 1996). "Десмосомальные кадгерин-связывающие домены плакоглобина". Журнал биологической химии . 271 (18): 10904–9. doi : 10.1074/jbc.271.18.10904 . PMID  8631907.
  11. ^ Трояновский РБ, Читаев НА, Трояновский СМ (декабрь 1996 г.). «Места связывания кадгерина плакоглобина: локализация, специфичность и роль в нацеливании на адгезионные соединения». Journal of Cell Science . 109 (13): 3069–78. doi :10.1242/jcs.109.13.3069. PMID  9004041.
  12. ^ Ruiz P, Brinkmann V, Ledermann B, Behrend M, Grund C, Thalhammer C, Vogel F, Birchmeier C, Günthert U, Franke WW, Birchmeier W (октябрь 1996 г.). «Целевая мутация плакоглобина у мышей выявляет существенные функции десмосом в эмбриональном сердце». The Journal of Cell Biology . 135 (1): 215–25. doi :10.1083/jcb.135.1.215. PMC 2121015 . PMID  8858175. 
  13. ^ Bierkamp C, Mclaughlin KJ, Schwarz H, Huber O, Kemler R (декабрь 1996 г.). «Эмбриональные дефекты сердца и кожи у мышей с отсутствием плакоглобина». Developmental Biology . 180 (2): 780–5. doi : 10.1006/dbio.1996.0346 . PMID  8954745.
  14. ^ Isac CM, Ruiz P, Pfitzmaier B, Haase H, Birchmeier W, Morano I (январь 1999). «Плакоглобин необходим для податливости миокарда, но необязателен для вставки миофибрилл в адгезионные соединения». Журнал клеточной биохимии . 72 (1): 8–15. doi :10.1002/(sici)1097-4644(19990101)72:1<8::aid-jcb2>3.0.co;2-a. PMID  10025662. S2CID  23650188.
  15. ^ Li J, Swope D, Raess N, Cheng L, Muller EJ, Radice GL (март 2011 г.). «Ограниченная сердечной тканью делеция плакоглобина приводит к прогрессирующей кардиомиопатии и активации сигнализации {бета}-катенина». Молекулярная и клеточная биология . 31 (6): 1134–44. doi :10.1128/MCB.01025-10. PMC 3067899. PMID  21245375 . 
  16. ^ Li D, Liu Y, Maruyama M, Zhu W, Chen H, Zhang W, Reuter S, Lin SF, Haneline LS, Field LJ, Chen PS, Shou W (декабрь 2011 г.). «Ограничительная потеря плакоглобина в кардиомиоцитах приводит к аритмогенной кардиомиопатии». Human Molecular Genetics . 20 (23): 4582–96. doi :10.1093/hmg/ddr392. PMC 3209829 . PMID  21880664. 
  17. ^ Swope D, Cheng L, Gao E, Li J, Radice GL (март 2012 г.). «Потеря кадгерин-связывающих белков β-катенина и плакоглобина в сердце приводит к ремоделированию щелевых контактов и аритмогенезу». Молекулярная и клеточная биология . 32 (6): 1056–67. doi :10.1128/MCB.06188-11. PMC 3295003. PMID  22252313 . 
  18. ^ Кодама С., Икеда С., Асахара Т., Кишида М., Кикучи А. (сентябрь 1999 г.). «Аксин напрямую взаимодействует с плакоглобином и регулирует его стабильность». Журнал биологической химии . 274 (39): 27682–8. doi : 10.1074/jbc.274.39.27682 . PMID  10488109.
  19. ^ Rubinfeld B, Souza B, Albert I, Munemitsu S, Polakis P (март 1995). «Белок APC и E-кадгерин образуют похожие, но независимые комплексы с альфа-катенином, бета-катенином и плакоглобином». Журнал биологической химии . 270 (10): 5549–55. doi : 10.1074/jbc.270.10.5549 . PMID  7890674.
  20. ^ Кикучи А. (февраль 2000 г.). «Регуляция сигнализации бета-катенина в пути Wnt». Biochemical and Biophysical Research Communications . 268 (2): 243–8. doi :10.1006/bbrc.1999.1860. PMID  10679188.
  21. ^ Sadot E, Simcha I, Iwai K, Ciechanover A, Geiger B, Ben-Ze'ev A (апрель 2000 г.). «Дифференциальное взаимодействие плакоглобина и бета-катенина с системой убиквитин-протеасома». Онкоген . 19 (16): 1992–2001. doi : 10.1038/sj.onc.1203519 . PMID  10803460.
  22. ^ Zhang Z, Stroud MJ, Zhang J, Fang X, Ouyang K, Kimura K, Mu Y, Dalton ND, Gu Y, Bradford WH, Peterson KL, Cheng H, Zhou X, Chen J (апрель 2015 г.). «Нормализация уровней плакоглобина Naxos восстанавливает сердечную функцию у мышей». Журнал клинических исследований . 125 (4): 1708–12. doi :10.1172/JCI80335. PMC 4396479. PMID  25705887 . 
  23. ^ Li D, Zhang W, Liu Y, Haneline LS, Shou W (март 2012). «Отсутствие плакоглобина в эпидермисе приводит к кератодермии». Журнал биологической химии . 287 (13): 10435–43. doi : 10.1074/jbc.M111.299669 . PMC 3322998. PMID  22315228 . 
  24. ^ Рампаццо А (2006). «Генетические основы аритмогенной правожелудочковой кардиомиопатии». Heart International . 2 (1): 17. doi : 10.4081 /hi.2006.17 (неактивен 1 ноября 2024 г.). PMC 3184660. PMID  21977247. {{cite journal}}: CS1 maint: DOI inactive as of November 2024 (link)
  25. ^ Erken H, Yariz KO, Duman D, Kaya CT, Sayin T, Heper AO, Tekin M (октябрь 2011 г.). «Кардиомиопатия с алопецией и ладонно-подошвенной кератодермией (CAPK) вызвана мутацией JUP». Британский журнал дерматологии . 165 (4): 917–21. doi :10.1111/j.1365-2133.2011.10455.x. PMID  21668431. S2CID  31241849.
  26. ^ Пигорс М, Кирици Д, Крумпельманн С, Вагнер Н, Хе Ю, Подда М, Кольхасе Дж, Хауссер И, Брукнер-Тудерман Л, Хас С (май 2011 г.). «Недостаток плакоглобина приводит к летальному врожденному буллезному эпидермолизу: новому клинико-генетическому заболеванию». Молекулярная генетика человека . 20 (9): 1811–9. дои : 10.1093/hmg/ddr064 . ПМИД  21320868.
  27. ^ Cabral RM, Liu L, Hogan C, Dopping-Hepenstal PJ, Winik BC, Asial RA, Dobson R, Mein CA, Baselaga PA, Mellerio JE, Nanda A, Boente Mdel C, Kelsell DP, McGrath JA, South AP (июнь 2010 г.). «Гомозиготные мутации в 5'-области гена JUP приводят к кожным заболеваниям, но нормальному развитию сердца у детей». Журнал исследовательской дерматологии . 130 (6): 1543–50. doi : 10.1038/jid.2010.7 . PMID  20130592.
  28. ^ Marian AJ (2013). «О диагностической полезности соединительного плакоглобина при аритмогенной правожелудочковой кардиомиопатии». Cardiovascular Pathology . 22 (5): 309–11. doi :10.1016/j.carpath.2013.05.002. PMID  23806441.
  29. ↑ Лаццарини Э., Йонгблоед Дж.Д., Пиличу К., Тиен Дж., Бассо С., Биккер Х., Чарбон Б., Сверц М., ван Тинтелен Дж.П., ван дер Цвааг П.А. (апрель 2015 г.). «База данных генетических вариантов ARVD/C: обновление 2014 г.». Человеческая мутация . 36 (4): 403–10. дои : 10.1002/humu.22765 . hdl : 11577/3157304 . PMID  25676813. S2CID  29624191.
  30. ^ Фрессарт В., Дютуа Г., Донал Э., Пробст В., Дехаро Дж.К., Шевалье П., Клюг Д., Дюбур О., Делакретаз Е., Косне П., Сканю П., Экстрамиана Ф., Келлер Д., Хидден-Люсе Ф., Саймон Ф., Бессирар В. , Ру-Бюиссон Н., Эбер Дж.Л., Азарин А., Кассет-Сенон Д., Рузе Ф., Лекарпантье И., Фонтен Г., Койро С., Франк Р., Энке Б., Шаррон П. (июнь 2010 г.). «Анализ десмосомальных генов при аритмогенной дисплазии / кардиомиопатии правого желудочка: спектр мутаций и клиническое влияние на практике». Европа . 12 (6): 861–8. doi : 10.1093/europace/euq104 . PMID  20400443.
  31. ^ McNally E, MacLeod H, Dellefave-Castillo L, Pagon RA, Adam MP, Ardinger HH, Wallace SE, Amemiya A, Bean LJ, Bird TD, Fong CT, Mefford HC, Smith RJ, Stephens K (1993). «Аритмогенная дисплазия/кардиомиопатия правого желудочка». PMID  20301310. {{cite journal}}: Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
  32. ↑ Бауче Б, Нава А, Беффанья Г, Бассо С, Лоренцон А, Сманиотто Г, Де Бортоли М, Ригато I, Маццотти Е, Стериотис А, Марра М.П., ​​Таубин Дж.А., Тиен Г., Даниэли Г.А., Рампаццо А (январь 2010 г.) . «Множественные мутации в десмосомальных белках, кодирующих гены аритмогенной кардиомиопатии / дисплазии правого желудочка». Сердечный ритм . 7 (1): 22–9. doi :10.1016/j.hrthm.2009.09.070. ПМИД  20129281.
  33. ^ den Haan AD, Tan BY, Zikusoka MN, Lladó LI, Jain R, Daly A, Tichnell C, James C, Amat-Alarcon N, Abraham T, Russell SD, Bluemke DA, Calkins H, Dalal D, Judge DP (октябрь 2009 г.). «Комплексный анализ мутаций десмосом у североамериканцев с аритмогенной дисплазией правого желудочка/кардиомиопатией». Circulation: Cardiovascular Genetics . 2 (5): 428–35. doi :10.1161/CIRCGENETICS.109.858217. PMC 2801867. PMID  20031617 . 
  34. ^ Awad MM, Calkins H, Judge DP (май 2008 г.). «Механизмы заболевания: молекулярная генетика аритмогенной дисплазии/кардиомиопатии правого желудочка». Nature Clinical Practice Cardiovascular Medicine . 5 (5): 258–67. doi :10.1038/ncpcardio1182. PMC 2822988 . PMID  18382419. 
  35. ^ van Tintelen JP, Hofstra RM, Wiesfeld AC, van den Berg MP, Hauer RN, Jongbloed JD (май 2007 г.). «Молекулярная генетика аритмогенной правожелудочковой кардиомиопатии: открывающийся горизонт?». Current Opinion in Cardiology . 22 (3): 185–92. doi :10.1097/HCO.0b013e3280d942c4. PMID  17413274. S2CID  24552922.
  36. ^ Сен-Чоудхри С., Сиррис П., Маккенна В.Дж. (ноябрь 2007 г.). «Роль генетического анализа в лечении пациентов с аритмогенной дисплазией правого желудочка/кардиомиопатией». Журнал Американского колледжа кардиологии . 50 (19): 1813–21. doi : 10.1016/j.jacc.2007.08.008 . PMID  17980246.
  37. ^ Garcia-Gras E, Lombardi R, Giocondo MJ, Willerson JT, Schneider MD, Khoury DS, Marian AJ (июль 2006 г.). «Подавление канонической сигнализации Wnt/бета-катенина ядерным плакоглобином повторяет фенотип аритмогенной правожелудочковой кардиомиопатии». Журнал клинических исследований . 116 (7): 2012–21. doi :10.1172/JCI27751. PMC 1483165. PMID  16823493 . 
  38. ^ Lombardi R, Marian AJ (май 2010). «Аритмогенная правожелудочковая кардиомиопатия — это заболевание сердечных стволовых клеток». Current Opinion in Cardiology . 25 (3): 222–8. doi :10.1097/HCO.0b013e3283376daf. PMC 2980568. PMID  20124997 . 
  39. ^ Antoniades L, Tsatsopoulou A, Anastasakis A, Syrris P, Asimaki A, Panagiotakos D, Zambartas C, Stefanadis C, McKenna WJ, Protonotarios N (сентябрь 2006 г.). «Аритмогенная правожелудочковая кардиомиопатия, вызванная делециями в плакофилине-2 и плакоглобине (болезнь Наксоса) в семьях из Греции и Кипра: связи генотипа и фенотипа, диагностические признаки и прогноз». European Heart Journal . 27 (18): 2208–16. doi : 10.1093/eurheartj/ehl184 . PMID  16893920.
  40. ^ van Tintelen JP, Hauer RN (июль 2009). «Кардиомиопатии: новый тест на аритмогенную кардиомиопатию правого желудочка». Nature Reviews. Кардиология . 6 (7): 450–1. doi :10.1038/nrcardio.2009.97. PMID  19554004. S2CID  20454940.
  41. ^ Ло Муцио Л., Панноне Г., Стайбано С., Миньогна М.Д., Рубини С., Руокко Е., Де Роза Г., Скиубба Дж.Дж. (октябрь 2001 г.). «Возможная роль дислокализации катенина в патогенезе пузырчатки обыкновенной». Журнал кожной патологии . 28 (9): 460–9. дои : 10.1034/j.1600-0560.2001.028009460.x. PMID  11553312. S2CID  34380290.
  42. ^ Миньогна, доктор медицинских наук, Панноне Дж., Ло Муцио Л., Стайбано С., Буччи Е. (май 2001 г.). «Дислокация катенина при обыкновенной пузырчатке полости рта». Журнал патологии полости рта и медицины . 30 (5): 268–74. дои : 10.1034/j.1600-0714.2001.300503.x. ПМИД  11334462.
  43. ^ ab Shibata T, Gotoh M, Ochiai A, Hirohashi S (август 1994). «Связь плакоглобина с APC, продуктом гена-супрессора опухолей, и ее регуляция фосфорилированием тирозина». Biochemical and Biophysical Research Communications . 203 (1): 519–22. doi :10.1006/bbrc.1994.2213. PMID  8074697.
  44. ^ Daniel JM, Reynolds AB (сентябрь 1995 г.). «Субстрат тирозинкиназы p120cas связывается непосредственно с E-кадгерином, но не с белком аденоматозного полипоза кишечной палочки или альфа-катенином». Молекулярная и клеточная биология . 15 (9): 4819–24. doi :10.1128/mcb.15.9.4819. PMC 230726. PMID  7651399. 
  45. ^ ab Sacco PA, McGranahan TM, Wheelock MJ, Johnson KR (август 1995 г.). «Идентификация доменов плакоглобина, необходимых для ассоциации с N-кадгерином и альфа-катенином». Журнал биологической химии . 270 (34): 20201–6. doi : 10.1074/jbc.270.34.20201 . PMID  7650039.
  46. ^ Roe S, Koslov ER, Rimm DL (июнь 1998 г.). «Мутация в альфа-катенине нарушает адгезию в клетках клона A, не нарушая его связывающую активность актина и бета-катенина». Cell Adhesion and Communication . 5 (4): 283–96. doi : 10.3109/15419069809040298 . PMID  9762469.
  47. ^ Обама Х., Озава М. (апрель 1997 г.). «Идентификация домена альфа-катенина, участвующего в его ассоциации с бета-катенином и плакоглобином (гамма-катенином)». Журнал биологической химии . 272 ​​(17): 11017–20. doi : 10.1074/jbc.272.17.11017 . PMID  9110993.
  48. ^ ab Hazan RB, Norton L (апрель 1998 г.). «Рецептор эпидермального фактора роста модулирует взаимодействие E-кадгерина с актиновым цитоскелетом». Журнал биологической химии . 273 (15): 9078–84. doi : 10.1074/jbc.273.15.9078 . PMID  9535896.
  49. ^ Куцерова Д, Слонцова Е, Тугачкова З, Войтехова М, Совова В (декабрь 2001 г.). «Экспрессия и взаимодействие различных катенинов в клетках колоректальной карциномы». Международный журнал молекулярной медицины . 8 (6): 695–8. дои : 10.3892/ijmm.8.6.695. ПМИД  11712088.
  50. ^ Kinch MS, Clark GJ, Der CJ, Burridge K (июль 1995 г.). «Фосфорилирование тирозина регулирует адгезию ras-трансформированного эпителия молочной железы». Журнал клеточной биологии . 130 (2): 461–71. doi :10.1083/jcb.130.2.461. PMC 2199929. PMID  7542250 . 
  51. ^ Hinck L, Näthke IS, Papkoff J, Nelson WJ (июнь 1994 г.). «Динамика образования комплекса кадгерин/катенин: новые взаимодействия белков и пути сборки комплекса». Журнал клеточной биологии . 125 (6): 1327–40. doi :10.1083/jcb.125.6.1327. PMC 2290923. PMID  8207061 . 
  52. ^ Knudsen KA, Wheelock MJ (август 1992 г.). «Плакоглобин, или 83-кДа гомолог, отличный от бета-катенина, взаимодействует с E-кадгерином и N-кадгерином». Журнал клеточной биологии . 118 (3): 671–9. doi :10.1083/jcb.118.3.671. PMC 2289540. PMID  1639850 . 
  53. ^ Straub BK, Boda J, Kuhn C, Schnoelzer M, Korf U, Kempf T, Spring H, Hatzfeld M, Franke WW (декабрь 2003 г.). «Новая система межклеточных соединений: мозаика клеток коркового слоя адгезионных волокон хрусталика». Journal of Cell Science . 116 (Pt 24): 4985–95. doi : 10.1242/jcs.00815 . PMID  14625392.
  54. ^ Klingelhöfer J, Troyanovsky RB, Laur OY, Troyanovsky S (август 2000). «Аминоконцевой домен классических кадгеринов определяет специфичность адгезивных взаимодействий». Journal of Cell Science . 113 (16): 2829–36. doi :10.1242/jcs.113.16.2829. PMID  10910767.
  55. ^ Lewalle JM, Bajou K, Desreux J, Mareel M, Dejana E, Noël A, Foidart JM (декабрь 1997 г.). «Изменение межэндотелиальных адгезионных соединений после взаимодействия опухолевых клеток с эндотелиальными клетками in vitro». Experimental Cell Research . 237 (2): 347–56. doi :10.1006/excr.1997.3799. hdl : 2268/61990 . PMID  9434630.
  56. ^ Shasby DM, Ries DR, Shasby SS, Winter MC (июнь 2002 г.). «Гистамин стимулирует фосфорилирование белков адгезивных соединений и изменяет их связь с виментином». American Journal of Physiology. Lung Cellular and Molecular Physiology . 282 (6): L1330–8. CiteSeerX 10.1.1.1000.5266 . doi :10.1152/ajplung.00329.2001. PMID  12003790. 
  57. ^ Bannon LJ, Cabrera BL, Stack MS, Green KJ (ноябрь 2001 г.). «Различия в размерах десмосомальных комплексов кадгерина/катенина, специфичные для изоформ». Журнал исследовательской дерматологии . 117 (5): 1302–6. doi : 10.1046/j.1523-1747.2001.01512.x . PMID  11710948.
  58. ^ Nieset JE, Sacco-Bubulya PA, Sadler TM, Johnson KR, Wheelock MJ (май 2000). «Амино- и карбоксильные концевые хвосты (бета)-катенина снижают его сродство к десмоглеину 2». Journal of Cell Science . 113 (10): 1737–45. doi : 10.1242/jcs.113.10.1737 . PMID  10769205.
  59. ^ Ozawa M, Terada H, Pedraza C (ноябрь 1995 г.). «Четвертый повтор броненосца плакоглобина (гамма-катенина) необходим для его высокоаффинного связывания с цитоплазматическими доменами E-кадгерина и десмосомального кадгерина Dsg2, а также белком-супрессором опухолей APC». Журнал биохимии . 118 (5): 1077–82. doi :10.1093/jb/118.5.1077. PMID  8749329.
  60. ^ Kowalczyk AP, Navarro P, Dejana E, Bornslaeger EA, Green KJ, Kopp DS, Borgwardt JE (октябрь 1998 г.). «VE-кадгерин и десмоплакин собираются в дермальных микрососудистых эндотелиальных межклеточных соединениях: ключевая роль плакоглобина в привлечении десмоплакина в межклеточные соединения». Journal of Cell Science . 111 (20): 3045–57. doi :10.1242/jcs.111.20.3045. PMID  9739078.
  61. ^ Kowalczyk AP, Bornslaeger EA, Borgwardt JE, Palka HL, Dhaliwal AS, Corcoran CM, Denning MF, Green KJ (ноябрь 1997 г.). «Аминоконцевой домен десмоплакина связывается с плакоглобином и кластеризует комплексы десмосомального кадгерина-плакоглобина». The Journal of Cell Biology . 139 (3): 773–84. doi :10.1083/jcb.139.3.773. PMC 2141713 . PMID  9348293. 
  62. ^ Li Y, Yu WH, Ren J, Chen W, Huang L, Kharbanda S, Loda M, Kufe D (август 2003 г.). «Херегулин нацеливает гамма-катенин на ядрышко с помощью механизма, зависящего от онкопротеина DF3/MUC1». Molecular Cancer Research . 1 (10): 765–75. PMID  12939402.
  63. ^ Chen X, Bonne S, Hatzfeld M, van Roy F, Green KJ (март 2002 г.). «Связывание белков и функциональная характеристика плакофилина 2. Доказательства его разнообразных ролей в десмосомах и передаче сигналов бета-катенина». Журнал биологической химии . 277 (12): 10512–22. doi : 10.1074/jbc.M108765200 . PMID  11790773.
  64. ^ Фукс М., Мюллер Т., Лерх М.М., Ульрих А. (июль 1996 г.). «Связь человеческого белка-тирозиновой фосфатазы каппа с членами семейства броненосцев». Журнал биологической химии . 271 (28): 16712–9. doi : 10.1074/jbc.271.28.16712 . PMID  8663237.
  65. ^ Besco JA, Hooft van Huijsduijnen R, Frostholm A, Rotter A (октябрь 2006 г.). «Внутриклеточные субстраты обогащенного мозгом рецепторного белка тирозинфосфатазы rho (RPTPrho/PTPRT)». Brain Research . 1116 (1): 50–7. doi :10.1016/j.brainres.2006.07.122. PMID  16973135. S2CID  23343123.
  66. ^ Pashmforoush M, Pomiès P, Peterson KL, Kubalak S, Ross J, Hefti A, Aebi U, Beckerle MC, Chien KR (май 2001 г.). «Взрослые мыши с дефицитом белка LIM-домена, ассоциированного с актинином, обнаруживают путь развития кардиомиопатии правого желудочка». Nature Medicine . 7 (5): 591–7. doi :10.1038/87920. PMID  11329061. S2CID  1781328.

Дальнейшее чтение

Внешние ссылки