stringtranslate.com

Когезин

Схема когезина, показывающая четыре составляющие его белковые субъединицы.

Когезин представляет собой белковый комплекс , который обеспечивает слипание сестринских хроматид , гомологичную рекомбинацию и образование петель ДНК . Когезин образуется из SMC3 , SMC1 , SCC1 и SCC3 ( SA1 или SA2 у человека). Когезин удерживает сестринские хроматиды вместе после репликации ДНК до анафазы , когда удаление когезина приводит к разделению сестринских хроматид. Комплекс образует кольцевую структуру, и считается, что сестринские хроматиды удерживаются вместе за счет захвата внутри когезинового кольца. Когезин является членом семейства белковых комплексов SMC , которое включает конденсин , MukBEF и SMC-ScpAB.

Когезин был отдельно обнаружен в почкующихся дрожжах ( Saccharomyces cerevisiae ) Дугласом Кошландом [1] и Кимом Нэсмитом в 1997 году. [2]

Состав

Модели структуры ГМК и когезина

Когезин представляет собой многосубъединичный белковый комплекс, состоящий из SMC1, SMC3, RAD21 и SCC3 (SA1 или SA2). [3] SMC1 и SMC3 являются членами семейства структурного поддержания хромосом (SMC) . Белки SMC имеют две основные структурные характеристики: АТФ-связывающий кассетный «головной» домен с АТФазной активностью (образующийся в результате взаимодействия N- и C-концев) и шарнирный домен, который обеспечивает димеризацию SMC. Головной и шарнирный домены соединены друг с другом длинными встречно-параллельными спиральными витками. Димер имеет V-образную форму и соединен шарнирами.

N -концевой домен RAD21 содержит две α-спирали, которые образуют трехспиральный пучок со спиральной спиралью SMC3. [4] Считается, что центральная область RAD21 в значительной степени неструктурирована, но содержит несколько сайтов связывания регуляторов когезина. Сюда входит сайт связывания SA1 или SA2, [5] мотивы узнавания для расщепления сепаразой [6] и область, которая конкурентно связывается с PDS5A , PDS5B или NIPBL . [7] [8] [9] С-концевой домен RAD21 образует крылатую спираль, которая связывает два β-листа в головном домене Smc1. [10]

Как только RAD21 связывается с белками SMC, SCC3 также может связываться с RAD21. Когда RAD21 связывается как с SMC1, так и с SMC3, комплекс когезина образует замкнутую кольцевую структуру. Интерфейсы между субъединицами SMC и RAD21 могут открываться, позволяя ДНК проходить внутрь и из когезинового кольца. [11]

Хотя структуры многих субъединиц и их интерфейсов доступны, структура всего когезинового комплекса не решена. Наши знания о конформации когезина в основном получены благодаря электронной микроскопии. Эти исследования выявили когезин в многочисленных конформациях, включая кольца, удлиненные палочки и совсем недавно в складчатых конформациях. Неизвестно, какая конформация преобладает внутри клетки и индуцируются ли некоторые из них подготовкой образца. [12]

Функция

Комплекс когезин регулирует множество жизненно важных клеточных процессов, таких как:

  1. Слипание сестринских хроматид во время митоза и мейоза . Он удерживает сестринские хроматиды связанными друг с другом во время метафазы , гарантируя, что во время деления клетки каждая сестринская хроматида расходится к противоположным полюсам. Без когезина клетка была бы неспособна контролировать сегрегацию сестринских хроматид, поскольку не было бы способа гарантировать, что волокна веретена , прикрепленные к каждой сестринской хроматиде, находятся с разных полюсов. [13] [14] Другие белки также регулируют этот процесс вместе с когезином. Это PDS5A , PDS5B , NIPBL и ESCO1 в клетках млекопитающих. [14]
  2. Сборка биполярного веретенообразного аппарата во время митоза. Когезин обеспечивает прикрепление микротрубочек веретена и сестринских кинетохор к хромосомам . Это тесно связано с правильной сегрегацией сестринских хроматид по направлению к двум полюсам веретена. Нарушение регуляции этого процесса приводит к преждевременному разделению хромосом и образованию мультиполярных веретен. [15] [16] Белки Shugoshin 1 (или SGO1), Rae1 и NuMA связаны с когезином в этом процессе сборки. [17] [18]
  3. Контрольно-пропускной пункт повреждения ДНК и восстановление. Он участвует в восстановлении двухцепочечных разрывов ДНК посредством гомологичной рекомбинации , когда сестринская хроматида используется в качестве матрицы для реконструкции последовательности. [19]
  4. Недавно было обнаружено множество новых функций когезина во многих различных клеточных процессах. Было показано, что когезин отвечает за регуляцию транскрипции, восстановление двухцепочечного разрыва ДНК , конденсацию хромосом, спаривание гомологичных хромосом во время мейоза I , моноориентацию сестринских кинетохор во время мейоза I, негомологичное соединение центромер , архитектуру и перестройку хромосом, ДНК репликация и т. д. [20]

Диссоциация слипания сестринских хроматид

Комплекс, способствующий анафазе, связанный с Cdc20 (APC/C-cdc20), маркирует секурин (ингибитор анафазы) для деградации протеасомой. Секурин расщепляется в анафазе после деградации, опосредованной APC/C-cdc20, и заставляет сепаразу (протеазу, ингибируемую ассоциацией с секурином) расщеплять субъединицу клейзина. Альфа-клейзин связан с комплексом когезина, связывая вместе SMC 3 и SMC 1, при этом конкретный клейзин варьируется между митозом и мейозом (Scc1 и Rec8 соответственно), и его расщепление в конечном итоге приводит к удалению когезина из хромосом. [21]

Диссоциация сцепления сестринских хроматид определяет начало анафазы, которая устанавливает два набора идентичных хромосом на каждом полюсе клетки ( телофаза ). Затем две дочерние клетки разделяются, и в каждой из них начинается новый раунд клеточного цикла на стадии G0. Когда клетки готовы к делению, поскольку размер клеток достаточно велик или потому что они получают соответствующий стимул, [22] они активируют механизм перехода на стадию G1 клеточного цикла и дублируют большинство органелл во время фазы S (синтеза). включая их центросому. Следовательно, когда процесс клеточного деления завершится, каждая дочерняя клетка получит полный набор органелл. В то же время во время S-фазы все клетки должны очень точно дублировать свою ДНК . Этот процесс называется репликацией ДНК . После завершения репликации ДНК у эукариот молекула ДНК уплотняется и конденсируется с образованием митотических хромосом , каждая из которых состоит из двух сестринских хроматид , которые остаются вместе благодаря установлению сцепления между ними; каждая хроматида представляет собой полную молекулу ДНК, прикрепленную через микротрубочки к одной из двух центросом делящейся клетки, расположенных на противоположных полюсах клетки. Чтобы избежать преждевременного разделения сестринских хроматид, APC/C поддерживается в неактивном состоянии, связанном с различными молекулами, которые являются частью сложного механизма, называемого контрольной точкой сборки веретена .

Механизм слипания сестринских хроматид

Неясно, как когезиновое кольцо связывает сестринские хроматиды вместе. Есть два возможных сценария:

  1. Субъединицы когезина связываются с каждой сестринской хроматидой и образуют мостик между ними.
  2. Поскольку когезин имеет кольцевую структуру, он способен окружать обе сестринские хроматиды.

Имеющиеся данные свидетельствуют о том, что второй сценарий является наиболее вероятным. Белки, которые необходимы для слипания сестринских хроматид, такие как Smc3 и Scc1, не регулируют образование ковалентных связей между когезином и ДНК, указывая на то, что взаимодействия ДНК недостаточно для слипания. [11] Кроме того, нарушение кольцевой структуры когезина посредством расщепления Smc3 или Scc1 вызывает преждевременную сегрегацию сестринских хроматид in vivo. [23] Это показывает, что кольцевая структура важна для функции когезина.

Ранние исследования предложили различные способы, которыми когезин может захватывать ДНК, [24] в том числе в виде мономера, который удерживает вместе оба гомолога, а также модель «наручников», где каждый из двух переплетающихся комплексов когезина удерживает по одной сестринской хроматиде. Хотя некоторые исследования подтверждают идею модели наручников, [24] эта модель не согласуется с рядом экспериментальных наблюдений, [25] и обычно считается, что она захватывает хроматин как мономер.

Несмотря на то, что гипотеза колец кажется верной, все еще остаются вопросы о количестве колец, необходимых для удержания сестринских хроматид вместе. Одна из возможностей состоит в том, что одно кольцо окружает две хроматиды. Другая возможность предполагает создание димера, в котором каждое кольцо окружает одну сестринскую хроматиду. Два кольца соединены друг с другом посредством образования моста, который удерживает вместе две сестринские хроматиды.

Топология и структура этих субъединиц лучше всего охарактеризована у почкующихся дрожжей, [26] [27] , но консервативность последовательности этих белков, а также биохимические и электронно-микроскопические наблюдения позволяют предположить, что когезиновые комплексы у других видов очень похожи по своей структуре [1 ].

Комплекс когезина формируется на начальных стадиях S-фазы . Комплексы связываются с хромосомами до того, как происходит репликация ДНК. Как только клетки начинают реплицировать свою ДНК, когезиновые кольца замыкаются и связывают сестринские хроматиды вместе. [11] Комплексы когезина должны присутствовать во время S-фазы , чтобы имело место слипание. Однако неясно, как cohesin загружается в хромосомы во время G1 . На данный момент предложено две гипотезы:

  1. АТФазный домен белков SMC взаимодействует с ДНК, и это взаимодействие первоначально опосредует загрузку комплексов когезина на хромосомах.
  2. Некоторые белки помогают в процессе загрузки. Например, Scc2 и Scc4 необходимы для загрузки когезина в почкующиеся дрожжи.

Локализация когезиновых колец

Связывание когезина вдоль хромосомной ДНК считается динамическим, и его местоположение меняется в зависимости от транскрипции гена, специфической последовательности ДНК и присутствия белков, ассоциированных с хромосомой. Есть три возможных сценария:

  1. На расположение когезина влияет ориентация соседних генов, и он чаще всего располагается в областях конвергентной транскрипции. Ориентация генов зависит от направления транскрипции и может быть трех типов: голова к голове, голова к хвосту и хвост к хвосту. Конфигурация «хвост к хвосту» приводит к конвергенции транскрипционных механизмов. Одна из гипотез утверждает, что РНК-полимераза «проталкивает» когезин вдоль ДНК, заставляя их двигаться в направлении РНК-полимеразы. Изменение характера транскрипции генов меняет расположение когезина, указывая на то, что локализация когезина может зависеть от транскрипции. [28]
  2. В другой модели экструзия петель хроматина стимулируется суперспирализацией, генерируемой транскрипцией, что также обеспечивает быструю релокализацию когезина и рост петель с разумной скоростью и в правильном направлении. Кроме того, механизм экструзии петель, управляемый суперспиралью, согласуется с более ранними объяснениями, предполагающими, почему топологически ассоциированные домены (TADs), фланкированные конвергентными сайтами связывания CTCF, образуют более стабильные петли хроматина, чем TAD, фланкированные дивергентными сайтами связывания CTCF. В этой модели суперспирализация также стимулирует контакты энхансерного промотора, и предполагается, что транскрипция эРНК посылает первую волну суперспирализации, которая может активировать транскрипцию мРНК в данном TAD. [29]
  3. Несколько колец когезина обнаруживаются в плечах хромосом, которые имеют богатые АТ последовательности ДНК, что указывает на то, что последовательность ДНК может быть независимым фактором связывания когезина. [28]
  4. Когезиновые кольца, особенно у почкующихся дрожжей , также расположены в области, окружающей центромеру. [28] Две гипотезы могут объяснить это: наличие повторяющейся гетерохроматической ДНК в центромерах и наличие белков, ассоциированных с хромосомами. Например, Schizosaccharomyces pombe имеют несколько копий специфической гетерохроматической ДНК, участие которой в когезионном связывании доказано. У почкующихся дрожжей отсутствуют повторяющиеся последовательности, и поэтому для когезионного связывания требуется другой механизм. Данные свидетельствуют о том, что связывание когезина с центромерной областью почкующихся дрожжей зависит от ассоциированных с хромосомой белков кинетохора , которые опосредуют когезионную ассоциацию с перицентрическими областями (кинетохор является усилителем перицентрического связывания когезина). [30]

Когезин и CTCF

Многие петли хроматина образуются по так называемому механизму экструзии петель, когда когезиновое кольцо активно движется вдоль двух двойных спиралей ДНК, перемещая одну из них относительно другой. Таким образом, петля может стать меньше или больше. Процесс экструзии петли останавливается, когда когезин сталкивается с белком архитектурного хроматина CTCF . Сайт CTCF должен быть в правильной ориентации, чтобы остановить когезин.

Мейоз

Белки когезина SMC1β , SMC3 , REC8 и STAG3 , по-видимому, участвуют в слипании сестринских хроматид на протяжении мейотического процесса в ооцитах человека . [31] Белки SMC1β, REC8 и STAG3 представляют собой когезины, специфичные для мейоза .

Белок STAG3, по-видимому, необходим для женского мейоза. Гомозиготная мутация сдвига рамки считывания в гене Stag3 была выявлена ​​в большой кровнородственной семье с преждевременной недостаточностью яичников . [32] Кроме того, самки мышей с дефицитом STAG3 стерильны, и их плодные ооциты арестовываются на ранней профазе 1.

Эволюция

Структура и функция когезина сохранились в эволюции. Белки SMC обнаружены у прокариот и сохранились в ходе эволюции. Клубки SMC1 и SMC3 консервативны с аминокислотным расхождением менее 0,5%. [33]

Клиническое значение

Термин «когезинопатия» использовался для описания состояний, влияющих на когезиновый комплекс. [34] [35] [36]

Эти условия включают в себя:

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Гуаччи, В.; Кошланд, Д; Струнников, А (3 октября 1997 г.). «Прямая связь между слипанием сестринских хроматид и конденсацией хромосом, выявленная посредством анализа MCD1 в S. cerevisiae». Клетка . 91 (1): 47–57. дои : 10.1016/s0092-8674(01)80008-8. ПМК  2670185 . ПМИД  9335334.
  2. ^ Михаэлис, С; Циоск, Р; Нэсмит, К. (3 октября 1997 г.). «Когезины: хромосомные белки, предотвращающие преждевременное разделение сестринских хроматид». Клетка . 91 (1): 35–45. дои : 10.1016/s0092-8674(01)80007-6 . PMID  9335333. S2CID  18572651.
  3. ^ Лосада А, Хирано М, Хирано Т (1998). «Идентификация белковых комплексов Xenopus SMC, необходимых для слипания сестринских хроматид». Генс Дев . 12 (13): 1986–1997. дои :10.1101/гад.13.12.1986. ПМК 316973 . ПМИД  9649503. {{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  4. ^ Глигорис, Т.Г.; Шейност, Дж. К.; Бюрманн, Ф; Петела, Н; Чан, КЛ; Улуокак, П; Бекуэ, Ф; Грубер, С; Нэсмит, К; Лёве, Дж (21 ноября 2014 г.). «Замыкание когезинового кольца: структура и функция интерфейса Smc3-клейзин». Наука . 346 (6212): 963–7. Бибкод : 2014Sci...346..963G. дои : 10.1126/science.1256917. ПМК 4300515 . ПМИД  25414305. 
  5. ^ Хара, К; Чжэн, Г; Цюй, Кью; Лю, Х; Оуян, З; Чен, З; Томчик, ДР; Ю, Х (октябрь 2014 г.). «Структура подкомплекса когезина указывает на прямой антагонизм Шугошина-Вапла в центромерной слипчивости». Структурная и молекулярная биология природы . 21 (10): 864–70. дои : 10.1038/nsmb.2880. ПМК 4190070 . ПМИД  25173175. 
  6. ^ Ульманн, Ф; Лотспайх, Ф; Нэсмит, К. (1 июля 1999 г.). «Разделению сестринских хроматид в начале анафазы способствует расщепление субъединицы когезина Scc1». Природа . 400 (6739): 37–42. Бибкод : 1999Natur.400...37U. дои : 10.1038/21831. PMID  10403247. S2CID  4354549.
  7. ^ Петела, Нью-Джерси; Глигорис, Т.Г.; Метсон, Дж; Ли, Б.Г.; Вулгарис, М; Центр; Кикучи, С; Чапард, К; Чен, В; Раджендра, Э; Сринивисан, М; Ю, Х; Лёве, Дж; Нэсмит, Калифорния (21 июня 2018 г.). «Scc2 является мощным активатором АТФазы когезина, который способствует загрузке путем связывания Scc1 без Pds5». Молекулярная клетка . 70 (6): 1134–1148.e7. doi : 10.1016/j.molcel.2018.05.022 . ПМК 6028919 . ПМИД  29932904. 
  8. ^ Кикучи, С; Борек, Д.М.; Отвиновский, З; Томчик, ДР; Ю, Х (1 ноября 2016 г.). «Кристаллическая структура загрузчика когезина Scc2 и понимание когезинопатии». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 113 (44): 12444–12449. Бибкод : 2016PNAS..11312444K. дои : 10.1073/pnas.1611333113 . ПМК 5098657 . ПМИД  27791135. 
  9. ^ Мьюир, К.В.; Кшонсак, М; Ли, Ю; Мец, Дж; Херинг, Швейцария; Панне, Д. (8 марта 2016 г.). «Структура комплекса Pds5-Scc1 и влияние на функцию когезина». Отчеты по ячейкам . 14 (9): 2116–2126. дои : 10.1016/j.celrep.2016.01.078 . ПМИД  26923589.
  10. ^ Херинг, Швейцария; Шоффнеггер, Д; Нишино, Т; Хелмхарт, В; Нэсмит, К; Лёве, Дж (24 сентября 2004 г.). «Структура и стабильность взаимодействия когезина Smc1-клейзина» (PDF) . Молекулярная клетка . 15 (6): 951–64. doi :10.1016/j.molcel.2004.08.030. ПМИД  15383284.
  11. ^ abc Gruber S, Haering CH, Nasmyth K (март 2003 г.). «Хромосомный когезин образует кольцо». Клетка . 112 (6): 765–77. дои : 10.1016/S0092-8674(03)00162-4 . ПМИД  12654244.
  12. ^ Яцкевич, С; Роудс, Дж; Нэсмит, К. (3 декабря 2019 г.). «Организация хромосомной ДНК комплексами SMC». Ежегодный обзор генетики . 53 : 445–482. doi : 10.1146/annurev-genet-112618-043633 . PMID  31577909. S2CID  203653572.
  13. ^ Нэсмит, Ким; Херинг, Кристиан Х. (2009). «Когезин: его роли и механизмы». Ежегодный обзор генетики . 43 : 525–558. doi : 10.1146/annurev-genet-102108-134233. ISSN  1545-2948. ПМИД  19886810.
  14. ^ Аб Брукер, Аманда С.; Берковиц, Карен М. (2014). «Роль когезинов в митозе, мейозе, здоровье и заболеваниях человека». Контроль клеточного цикла . Методы молекулярной биологии (Клифтон, Нью-Джерси). Том. 1170. стр. 229–266. дои : 10.1007/978-1-4939-0888-2_11. ISBN 978-1-4939-0887-5. ISSN  1940-6029. ПМЦ  4495907 . ПМИД  24906316.
  15. ^ Вонг, Ричард В.; Блобель, Гюнтер (07 октября 2008 г.). «Субъединица когезина SMC1 ассоциируется с митотическими микротрубочками на полюсе веретена». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (40): 15441–15445. Бибкод : 2008PNAS..10515441W. дои : 10.1073/pnas.0807660105 . ISSN  1091-6490. ПМК 2557025 . ПМИД  18832153. 
  16. ^ МакНелли, Карен П.; Бит, Элизабет А.; Данласки, Бреннан М.; Баррозу, Консуэло; Гонг, Тинг; Ли, Вэньчжэ; Мартинес-Перес, Энрике; МакНелли, Фрэнсис Дж. (октябрь 2022 г.). «Когезин необходим для сборки мейотического веретена независимо от его роли в слипчивости у C. elegans». ПЛОС Генетика . 18 (10): e1010136. дои : 10.1371/journal.pgen.1010136 . ISSN  1553-7404. ПМЦ 9632809 . ПМИД  36279281. 
  17. ^ МакГиннесс, Барри Э.; Хирота, Тору; Кудо, Нобуаки Р.; Петерс, Ян-Майкл; Нэсмит, Ким (март 2005 г.). «Шугошин предотвращает диссоциацию когезина из центромер во время митоза в клетках позвоночных». ПЛОС Биология . 3 (3): е86. дои : 10.1371/journal.pbio.0030086 . ISSN  1545-7885. ПМЦ 1054882 . ПМИД  15737064. 
  18. ^ Конг, Сяндуо; Болл, Александр Р.; Сонода, Эйитиро; Фэн, Цзе; Такеда, Шуничи; Фукагава, Тацуо; Йен, Тим Дж.; Ёкомори, Кёко (март 2009 г.). «Когезин связывается с полюсами веретена специфичным для митоза образом и участвует в сборке веретена в клетках позвоночных». Молекулярная биология клетки . 20 (5): 1289–1301. doi : 10.1091/mbc.e08-04-0419. ISSN  1939-4586. ПМК 2649254 . ПМИД  19116315. 
  19. ^ Литвин, Иренеуш; Пиларчик, Ева; Высоцкий, Роберт (28 ноября 2018 г.). «Новая роль когезина в реакции на повреждение ДНК». Гены . 9 (12): 581. doi : 10.3390/genes9120581 . ISSN  2073-4425. ПМК 6316000 . ПМИД  30487431. 
  20. ^ Мехта Г.Д., Кумар Р., Шривастава С., Гош С.К. (август 2013 г.). «Когезин: функции, выходящие за рамки слипания сестринских хроматид». Письма ФЭБС . 587 (15): 2299–312. Бибкод : 2013FEBSL.587.2299M. doi :10.1016/j.febslet.2013.06.035. PMID  23831059. S2CID  39397443.
  21. ^ Мехта Г.Д., Ризви С.М., Гош С.К. (август 2012 г.). «Когезин: хранитель целостности генома». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . 1823 (8): 1324–42. дои : 10.1016/j.bbamcr.2012.05.027 . ПМИД  22677545.
  22. ^ Конлон I, Рафф М (январь 1999 г.). «Контроль размера в развитии животных». Клетка . 96 (2): 235–44. дои : 10.1016/S0092-8674(00)80563-2 . ПМИД  9988218.
  23. ^ Петерс Дж. М., Тедески А., Шмитц Дж. (ноябрь 2008 г.). «Комплекс когезина и его роль в биологии хромосом». Гены и развитие . 22 (22): 3089–114. дои : 10.1101/gad.1724308 . ПМИД  19056890.
  24. ^ Аб Чжан Н., Кузнецов С.Г., Шаран С.К., Ли К., Рао П.Х., Пати Д. (декабрь 2008 г.). «Модель наручников для когезинового комплекса». Журнал клеточной биологии . 183 (6): 1019–31. дои : 10.1083/jcb.200801157. ПМК 2600748 . ПМИД  19075111. 
  25. ^ Нэсмит К. (октябрь 2011 г.). «Когезин: катеназа с отдельными входными и выходными воротами?». Природная клеточная биология . 13 (10): 1170–7. дои : 10.1038/ncb2349. PMID  21968990. S2CID  25382204.
  26. ^ Херинг, Швейцария; Лёве, Дж; Хохваген, А; Нэсмит, К. (апрель 2002 г.). «Молекулярная архитектура белков SMC и когезинового комплекса дрожжей». Молекулярная клетка . 9 (4): 773–88. дои : 10.1016/s1097-2765(02)00515-4 . ПМИД  11983169.
  27. ^ Херинг, Швейцария; Фаркас, AM; Арумугам, П; Метсон, Дж; Нэсмит, К. (17 июля 2008 г.). «Когезиновое кольцо объединяет сестринские молекулы ДНК» (PDF) . Природа . 454 (7202): 297–301. Бибкод : 2008Natur.454..297H. дои : 10.1038/nature07098. PMID  18596691. S2CID  1190883.
  28. ^ abc Росс К.Э., Коэн-Фикс О (июль 2004 г.). «Молекулярная биология: когезины ускользают». Природа . 430 (6999): 520–1. Бибкод :2004Natur.430..520R. дои : 10.1038/430520b . PMID  15282594. S2CID  52818523.
  29. ↑ Рако Д., Бенедетти Ф., Дорье Дж., Стасиак А. (13 ноября 2017 г.). «Вызванная транскрипцией сверхспирализация как движущая сила экструзии петель хроматина во время образования TAD в интерфазных хромосомах». Нуклеиновые кислоты Рез . 46 (4): 1648–1660. дои : 10.1093/nar/gkx1123. ПМЦ 5829651 . ПМИД  29140466. 
  30. ^ Вебер С.А., Гертон Дж.Л., Поланчич Дж.Э., ДеРизи Дж.Л., Кошланд Д., Меги ПК (сентябрь 2004 г.). «Кинетохор является усилителем перицентрического связывания когезина». ПЛОС Биология . 2 (9): Е260. doi : 10.1371/journal.pbio.0020260 . ПМК 490027 . ПМИД  15309047. 
  31. ^ Гарсия-Крус Р., Бриеньо М.А., Ройг И., Гроссманн М., Велилья Е, Пужоль А., Каберо Л., Пессарродона А., Барберо Х.Л., Гарсия Кальдес М. (сентябрь 2010 г.). «Динамика белков когезина REC8, STAG3, SMC1 бета и SMC3 согласуется с их ролью в слипании сестринских хроматид во время мейоза в ооцитах человека». Репродукция человека . 25 (9): 2316–27. doi : 10.1093/humrep/deq180. ПМИД  20634189.
  32. ↑ Кабюре С., Арболеда В.А., Ллано Э., Овербек П.А., Барберо Дж.Л., Ока К., Харрисон В., Вайман Д., Бен-Нерия З., Гарсия-Туньон И., Феллоус М., Пендас AM, Вейтиа Р.А., Вилен Е (март 2014 г.) . «Мутантный когезин при преждевременной недостаточности яичников». Медицинский журнал Новой Англии . 370 (10): 943–949. дои : 10.1056/NEJMoa1309635. ПМК 4068824 . ПМИД  24597867. 
  33. ^ Уайт GE, Эриксон HP (2009). «Спиральные клубки когезина сохраняются у животных, но не у дрожжей». ПЛОС ОДИН . 4 (3): e4674. Бибкод : 2009PLoSO...4.4674W. дои : 10.1371/journal.pone.0004674 . ПМК 2650401 . ПМИД  19262687. 
  34. ^ Гард С., Лайт В., Сюн Б., Бозе Т., Макнейрн А.Дж., Харрис Б., Флехарти Б., Зайдел С., Брикнер Дж.Х., Гертон Дж.Л. (ноябрь 2009 г.). «Мутации когезинопатии нарушают субъядерную организацию хроматина». Журнал клеточной биологии . 187 (4): 455–62. дои : 10.1083/jcb.200906075. ПМК 2779225 . ПМИД  19948494. 
  35. ^ ван дер Лелий П., Хшановска К.Х., Годтелп BC, Ройманс М.А., Оостра AB, Штумм М., Здзеницка М.З., Йоэнье Х., де Винтер Дж.П. (февраль 2010 г.). «Варшавский синдром разрушения, когезинопатия, связанная с мутациями члена семейства геликаз XPD DDX11 / ChlR1». Американский журнал генетики человека . 86 (2): 262–6. дои : 10.1016/j.ajhg.2010.01.008. ПМК 2820174 . ПМИД  20137776. 
  36. ^ ван дер Лелидж П., Годхелп BC, ван Зон В., ван Гослига Д., Остра AB, Стелтенпул Дж., де Гроот Дж., Шепер Р.Дж., Волтуис Р.М., Вайсфис К., Дарруди Ф., Йоэнье Х., де Винтер Дж.П. (сентябрь 2009 г.). Уорбертон PE (ред.). «Клеточный фенотип фибробластов синдрома Робертса, выявленный по эктопической экспрессии ESCO2». ПЛОС ОДИН . 4 (9): е6936. Бибкод : 2009PLoSO...4.6936V. дои : 10.1371/journal.pone.0006936 . ПМЦ 2734174 . ПМИД  19738907. 

дальнейшее чтение

Внешние ссылки