Химическое соединение
Коэнзим B — это кофермент, необходимый для окислительно-восстановительных реакций в метаногенах . Полное химическое название кофермента B — 7-меркаптогептаноилтреонинфосфат. [1] Молекула содержит тиол , который является ее основным местом реакции.
Кофермент B реагирует с 2-метилтиоэтансульфонатом (метил- Кофермент M , сокращенно CH
3–S–CoM ), для высвобождения метана в метаногенезе : [2]
- Ч.
3–S–CoM + HS–CoB → CH
4 + CoB–S–S–CoM
Это превращение катализируется ферментом метилкоферментом М-редуктазой , которая содержит кофактор F430 в качестве простетической группы .
Связанное преобразование, в котором задействованы как HS-CoB, так и HS-CoM , представляет собой восстановление фумарата до сукцината , катализируемое фумаратредуктазой : [3]
- HS–CoM + HS–CoB + − O
2CCH=CHCO−
2→ − О
2КЧ
2–Ч
2КО−
2 + CoB–S–S–CoM
Значение кофермента B в метаногенезе
Кофермент B является важным компонентом на конечном этапе биогенеза метана. [4] Он действует как донор двух электронов для восстановления кофермента M (метилкофермента) на две молекулы: метан и гетеродисульфид. [5] Два отдельных эксперимента, которые были проведены, один с коферментом B, а другой без кофермента B, показали, что использование кофермента B до образования молекулы метана приводит к более эффективному и последовательному разрыву связи. [6]
Ссылки
- ^ Noll KM, Rinehart KL, Tanner RS, Wolfe RS (1986). "Структура компонента B (7-меркаптогептаноилтреонинфосфат) метилкоферментной M метилредуктазной системы Methanobacterium thermoautotrophicum". Труды Национальной академии наук . 83 (12): 4238–42. Bibcode : 1986PNAS...83.4238N. doi : 10.1073/pnas.83.12.4238 . PMC 323707. PMID 3086878 .
- ^ Thauer RK (сентябрь 1998 г.). «Биохимия метаногенеза: дань уважения Марджори Стивенсон. Лекция о премии Марджори Стивенсон 1998 года». Микробиология . 144 (ч. 9): 2377–406. doi : 10.1099/00221287-144-9-2377 . PMID 9782487.
- ^ Heim S, Künkel A, Thauer RK, Hedderich R (апрель 1998 г.). «Тиол:фумаратредуктаза (Tfr) из Methanobacterium thermoautotrophicum — идентификация каталитических участков для восстановления фумарата и окисления тиола». European Journal of Biochemistry . 253 (1): 292–9. doi : 10.1046/j.1432-1327.1998.2530292.x . PMID 9578488.
- ^ Дей, Мишту; Ли, Сянхуэй; Кунц, Райан К; Рэгсдейл, Стивен В (2010-12-22). «Обнаружение металлоорганических и радикальных промежуточных соединений в каталитическом механизме метилкоэнзим М-редуктазы с использованием природного субстрата метилкоэнзима М и аналога субстрата кофермента В». Биохимия . 49 (51): 10902–10911. doi :10.1021/bi101562m. PMID 21090696.[ постоянная мертвая ссылка ]
- ^ Cedervall, Peder E; Dey, Mishtu; Pearson, Arwen R; Ragsdale, Stephen W; Wilmot, Carrie M (2010-07-22). «Структурное понимание химии метил-коэнзим M-редуктазы с использованием аналогов коэнзима B». Биохимия . 49 (35): 7683–7693. doi :10.1021/bi100458d. PMC 3098740. PMID 20707311 .
- ^ Хорнг, Йих-Черн; Беккер, Дональд Ф.; Рэгсдейл, Стивен В. (2001-10-30). «Механистические исследования биогенеза метана с помощью метилкоэнзим М-редуктазы: доказательства того, что кофермент В участвует в расщеплении связи C−S метилкоэнзима М». Биохимия . 40 (43): 12875–12885. doi :10.1021/bi011196y. PMID 11669624.[ постоянная мертвая ссылка ]
