stringtranslate.com

Липопротеинлипаза

Липопротеинлипаза ( LPL ) (EC 3.1.1.34, систематическое название триацилглицерин-ацилгидролаза (липопротеинзависимая) ) является членом семейства генов липазы , которое включает липазу поджелудочной железы , печеночную липазу и эндотелиальную липазу . Это водорастворимый фермент , который гидролизует триглицериды в липопротеинах , например, в хиломикронах и липопротеинах очень низкой плотности (ЛПОНП) , на две свободные жирные кислоты и одну молекулу моноацилглицерина :

триацилглицерин + H 2 O = диацилглицерин + карбоксилат

Он также участвует в стимулировании клеточного поглощения остатков хиломикронов , липопротеинов, богатых холестерином, и свободных жирных кислот. [5] [6] [7] LPL требует ApoC-II в качестве кофактора. [8] [9]

ЛПЛ прикрепляется к просветной поверхности эндотелиальных клеток в капиллярах с помощью белка гликозилфосфатидилинозитол-ЛПВП 1 ( GPIHBP1 ) и гепарансульфатированных пептидогликанов. [10] Наиболее широко он распространен в жировой, сердечной и скелетной мышечной ткани, а также в лактирующих молочных железах. [11] [12] [13]

Синтез

Короче говоря, ЛПЛ секретируется клетками сердца, мышц и жировой паренхимы в виде гликозилированного гомодимера, после чего он транслоцируется через внеклеточный матрикс и через эндотелиальные клетки в просвет капилляра. После трансляции вновь синтезированный белок гликозилируется в эндоплазматическом ретикулуме . Сайтами гликозилирования LPL являются Asn-43, Asn-257 и Asn-359. [5] Затем глюкозидазы удаляют концевые остатки глюкозы; когда-то считалось, что эта обрезка глюкозы ответственна за конформационные изменения, необходимые для того, чтобы LPL образовывал гомодимеры и становился каталитически активным. [5] [13] [14] [15] В аппарате Гольджи олигосахариды дополнительно изменяются, в результате чего образуются либо две сложные цепи, либо две сложные цепи и одна цепь с высоким содержанием маннозы . [5] [13] В конечном белке углеводы составляют около 12% молекулярной массы (55-58 кДа). [5] [13] [16]

Гомодимеризация необходима, прежде чем ЛПЛ сможет секретироваться из клеток. [16] [17] После секреции ЛПЛ переносится через эндотелиальные клетки и презентируется в просвет капилляров с помощью гликозилфосфатидилинозитол -заякоренного белка 1, связывающего липопротеины высокой плотности. [18] [19]

Состав

Сообщалось о кристаллических структурах LPL в комплексе с GPIHBP1. [20] [21] ЛПЛ состоит из двух отдельных областей: более крупного N-концевого домена, который содержит липолитический активный сайт , и меньшего С-концевого домена. Эти две области соединены пептидным линкером. N-концевой домен имеет складку гидролазы α/β , которая представляет собой глобулярную структуру, содержащую центральный β-лист, окруженный α-спиралями . С-концевой домен представляет собой β-сэндвич, образованный двумя слоями β-листа и напоминающий удлиненный цилиндр.

Механизм

Изображение 1: Предлагаемая структура гомодимера LPL; N-концевые домены выделены синим цветом, C-концевые домены — оранжевым. Область века, блокирующая активный сайт, показана темно-синим цветом. Триглицерид связывается с С-концевым доменом и областью век, вызывая изменение конформации LPL, делая активный сайт доступным.

Активный центр ЛПЛ состоит из консервативной триады Ser-132, Asp-156 и His-241. Другие важные для катализа участки N-концевого домена включают оксианионную дырку (Trp-55, Leu-133), крышку (остатки 216–239), а также петлю β5 (остатки 54–64). [5] [11] [15] Сайт связывания ApoC-II в настоящее время неизвестен, но предполагается, что для осуществления этого взаимодействия необходимы остатки как на N-, так и на C-концевых доменах. С-концевой домен, по-видимому, придает LPL субстратную специфичность; он имеет более высокое сродство к крупным липопротеинам, богатым триацилглицеридами, чем к липопротеинам, богатым холестерином. [22] С-концевой домен также важен для связывания с рецепторами ЛПНП . [23] Как N-, так и C-концевые домены содержат сайты связывания гепарина , дистальные от сайтов связывания липидов; Таким образом, ЛПЛ служит мостом между поверхностью клетки и липопротеинами. Важно отметить, что связывание ЛПЛ с поверхностью клетки или рецепторами не зависит от ее каталитической активности. [24]

Нековалентный гомодимер LPL имеет расположение мономеров «голова к хвосту». Триада Ser/Asp/His находится в гидрофобной канавке, которая блокируется крышкой от растворителя. [5] [11] При связывании с ApoC-II и липидом липопротеина С-концевой домен представляет липидный субстрат области века. Липид взаимодействует как с областью века, так и с гидрофобной бороздкой активного центра; это заставляет крышку двигаться, обеспечивая доступ к активному месту. Петля β5 сворачивается обратно в ядро ​​белка, приводя один из электрофилов оксианионной дырки в положение для липолиза. [5] Глицериновый остов липида затем может проникнуть в активный центр и гидролизоваться.

Две молекулы ApoC-II могут присоединяться к каждому димеру LPL. [25] Подсчитано, что до сорока димеров ЛПЛ могут действовать одновременно на один липопротеин. [5] Что касается кинетики, считается, что выпуск продукта в обращение является стадией, лимитирующей скорость реакции. [11]

Функция

Ген LPL кодирует липопротеинлипазу, которая экспрессируется в сердце, мышцах и жировой ткани. [26] [27] ЛПЛ функционирует как гомодимер и выполняет двойную функцию триглицеридгидролазы и лиганда/мостикового фактора для рецептор-опосредованного поглощения липопротеинов. Посредством катализа ЛПОНП преобразуются в ИДЛ , а затем в ЛПНП. Тяжелые мутации, вызывающие дефицит ЛПЛ, приводят к гиперлипопротеинемии I типа, тогда как менее экстремальные мутации ЛПЛ связаны со многими нарушениями метаболизма липопротеинов. [28]

Регулирование

LPL контролируется транскрипционно и посттранскрипционно. [29] Циркадные часы могут играть важную роль в контроле уровней мРНК Lpl в периферических тканях. [30]

Изоферменты LPL регулируются по-разному в зависимости от ткани. Например, известно, что инсулин активирует ЛПЛ в адипоцитах и ​​способствует ее размещению в эндотелии капилляров. Напротив, было показано, что инсулин снижает экспрессию мышечных ЛПЛ. [31] Вместо этого мышечная и миокардиальная ЛПЛ активируется глюкагоном и адреналином. Это помогает объяснить, почему во время голодания активность ЛПЛ увеличивается в мышечной ткани и снижается в жировой, тогда как после еды происходит обратное. [5] [13]

В соответствии с этим, пищевые макронутриенты по-разному влияют на активность ЛПЛ в жировой и мышечной ткани. Через 16 дней на диете с высоким содержанием углеводов или жиров активность ЛПЛ значительно увеличилась в обеих тканях через 6 часов после приема пищи любого состава, но наблюдался значительно больший рост ЛПЛ жировой ткани в ответ на диету с высоким содержанием углеводов. по сравнению с диетой с высоким содержанием жиров. Не было никакой разницы между влиянием двух диет на чувствительность к инсулину или активность ЛПЛ натощак в обеих тканях. [32]

Концентрация ЛПЛ, отображаемая на поверхности эндотелиальных клеток, не может регулироваться эндотелиальными клетками, поскольку они не синтезируют и не расщепляют ЛПЛ. Вместо этого эта регуляция происходит за счет управления потоком ЛПЛ, поступающего в липолитический участок, и путем регулирования активности ЛПЛ, присутствующей на эндотелии. Ключевым белком, участвующим в контроле активности LPL, является ANGPTL4 , который служит локальным ингибитором LPL. Индукция ANGPTL4 приводит к ингибированию активности LPL в белой жировой ткани во время голодания. Все больше данных указывает на участие ANGPTL4 в физиологической регуляции активности LPL в различных тканях. [33]

Модель ANGPTL3-4-8 была предложена для объяснения изменений активности LPL во время цикла голодания. [34] В частности, кормление индуцирует ANGPTL8, активируя путь ANGPTL8-ANGPTL3, который ингибирует LPL в сердечных и скелетных мышцах, тем самым делая циркулирующие триглицериды доступными для поглощения белой жировой тканью, в которой активность LPL повышается из-за уменьшения ANGPTL4; обратное верно во время голодания, которое подавляет ANGPTL8, но индуцирует ANGPTL4, тем самым направляя триглицериды в мышцы. Модель предлагает общую структуру регулирования незаконного оборота триглицеридов. [34]

Клиническое значение

Дефицит липопротеинлипазы приводит к гипертриглицеридемии (повышенному уровню триглицеридов в кровотоке). [35] Было показано, что у мышей сверхэкспрессия LPL вызывает резистентность к инсулину , [36] [37] и способствует ожирению. [30]

Высокая реакция ЛПЛ жировой ткани на диету с высоким содержанием углеводов может предрасполагать к увеличению жира. В одном исследовании сообщалось, что испытуемые набирали больше жира в течение следующих четырех лет, если после соблюдения высокоуглеводной диеты и приема пищи с высоким содержанием углеводов они реагировали увеличением активности ЛПЛ жировой ткани на адипоцит или снижением активности скелетных ЛПЛ. Активность мышечной ЛПЛ на грамм ткани. [38]

Было показано, что экспрессия LPL является прогностическим предиктором при хроническом лимфоцитарном лейкозе . [39] При этом гематологическом заболевании ЛПЛ, по-видимому, обеспечивает жирные кислоты в качестве источника энергии для злокачественных клеток. [40] Таким образом, повышенные уровни мРНК или белка ЛПЛ считаются индикаторами плохого прогноза. [41] [42] [43 ] [44] [45] [46] [47] [48] [49] [50]

Взаимодействия

Было показано, что липопротеинлипаза взаимодействует с LRP1 . [51] [52] [53] Он также является лигандом для рецепторов α2M , GP330 и VLDL. [23] Было показано, что LPL является лигандом для LRP2 , хотя и с более низким сродством, чем для других рецепторов; однако большая часть LPL-зависимой деградации ЛПОНП может быть связана с путем LRP2. [23] В каждом случае ЛПЛ служит мостом между рецептором и липопротеином. Хотя LPL активируется ApoC-II, он ингибируется ApoCIII . [11]

В других организмах

Ген LPL высоко консервативен у позвоночных. Липопротеинлипаза участвует в транспорте липидов в плацентах живородящих ящериц ( Pseudemoia entrecasteauxii ). [54]

Интерактивная карта маршрутов

Нажмите на гены, белки и метаболиты ниже, чтобы перейти к соответствующим статьям. [§ 1]

  1. ^ Интерактивную карту путей можно редактировать на WikiPathways: «Statin_Pathway_WP430».

Рекомендации

  1. ^ abc GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000175445 — Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000015568 — Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Ссылка на Human PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ abcdefghij Мид-младший, Ирвин С.А., Рамджи Д.П. (декабрь 2002 г.). «Липопротеинлипаза: структура, функции, регуляция и роль в заболеваниях». Дж. Мол. Мед . 80 (12): 753–69. дои : 10.1007/s00109-002-0384-9. PMID  12483461. S2CID  40089672.
  6. ^ Риннингер Ф, Кайзер Т, Манн В.А., Мейер Н, Гретен Х, Бейзигель Ю (июль 1998 г.). «Липопротеинлипаза опосредует увеличение избирательного поглощения сложных эфиров холестерина, связанных с липопротеинами высокой плотности, печеночными клетками в культуре». Дж. Липид Рес . 39 (7): 1335–48. дои : 10.1016/S0022-2275(20)32514-1 . ПМИД  9684736.
  7. ^ Ма Ю, Хендерсон Х.Э., Лю М.С., Чжан Х., Форсайт И.Дж., Кларк-Льюис И., Хайден М.Р., Брунзелл Дж.Д. (ноябрь 1994 г.). «Мутагенез в четырех кандидатных областях связывания гепарина (остатки 279–282, 291–304, 390–393 и 439–448) и идентификация остатков, влияющих на связывание гепарина с липопротеинлипазой человека». Дж. Липид Рес . 35 (11): 2049–59. дои : 10.1016/S0022-2275(20)39951-X . ПМИД  7868983.
  8. ^ Ким С.Ю., Пак С.М., Ли С.Т. (январь 2006 г.). «Аполипопротеин C-II является новым субстратом для матриксных металлопротеиназ». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 339 (1): 47–54. дои : 10.1016/j.bbrc.2005.10.182. ПМИД  16314153.
  9. ^ Киннунен П.К., Джексон Р.Л., Смит Л.К., Готто А.М., Воробей Дж.Т. (ноябрь 1977 г.). «Активация липопротеинлипазы нативными и синтетическими фрагментами аполипопротеина C-II плазмы крови человека». Учеб. Натл. акад. наук. США . 74 (11): 4848–51. Бибкод : 1977PNAS...74.4848K. дои : 10.1073/pnas.74.11.4848 . ПМК 432053 . ПМИД  270715. 
  10. ^ Менегетти MC, Хьюз AJ, Радд Т.Р., Надер Х.Б., Пауэлл АК, Йейтс Э.А., Лима Массачусетс (сентябрь 2015 г.). «Гепарансульфат и взаимодействие гепарина с белками». Журнал Королевского общества, Интерфейс . 12 (110): 0589. doi : 10.1098/rsif.2015.0589. ПМЦ 4614469 . ПМИД  26289657. 
  11. ^ abcde Wang CS, Hartsuck J, McConathy WJ (январь 1992 г.). «Структура и функциональные свойства липопротеинлипазы» (PDF) . Биохимика и биофизика Acta . 1123 (1): 1–17. дои : 10.1016/0005-2728(92)90119-М. ПМИД  1730040.
  12. ^ Вонг Х, Шотц MC (июль 2002 г.). «Семейство генов липазы». Журнал исследований липидов . 43 (7): 993–9. doi : 10.1194/jlr.R200007-JLR200 . ПМИД  12091482.
  13. ^ abcde Браун Дж. Э., Северсон Д. Л. (октябрь 1992 г.). «Регуляция синтеза, процессинга и транслокации липопротеинлипазы». Биохимический журнал . 287 (Часть 2) (2): 337–47. дои : 10.1042/bj2870337. ПМЦ 1133170 . ПМИД  1445192. 
  14. ^ Семб Х, Оливекрона Т (март 1989 г.). «Связь между гликозилированием и активностью липопротеинлипазы морской свинки». Ж. Биол. Хим . 264 (7): 4195–200. дои : 10.1016/S0021-9258(19)84982-7 . ПМИД  2521859.
  15. ^ Аб Вонг Х., Дэвис Р.К., Турен Т., Гёрс Дж.В., Никази Дж., Уэйт М., Шотц MC (апрель 1994 г.). «Функция домена липопротеинлипазы». Ж. Биол. Хим . 269 ​​(14): 10319–23. дои : 10.1016/S0021-9258(17)34063-2 . ПМИД  8144612.
  16. ^ аб Ваннье С., Айо Дж. (август 1989 г.). «Биосинтез липопротеинлипазы в культивируемых адипоцитах мыши. II. Обработка, сборка субъединиц и внутриклеточный транспорт». Ж. Биол. Хим . 264 (22): 13206–16. дои : 10.1016/S0021-9258(18)51616-1 . ПМИД  2753912.
  17. ^ Онг Дж. М., Керн, Пенсильвания (февраль 1989 г.). «Роль глюкозы и гликозилирования в регуляции синтеза и секреции липопротеинлипазы в адипоцитах крысы». Ж. Биол. Хим . 264 (6): 3177–82. дои : 10.1016/S0021-9258(18)94047-0 . ПМИД  2644281.
  18. ^ Бенье А.П., Дэвис Б.С., Джин П., Вайнштейн М.М., Фарбер Э., Цяо X, Пил Ф., Бантинг С., Уолзем Р.Л., Вонг Дж.С., Бланер В.С., Дин З.М., Мелфорд К., Вонгсирой Н., Шу Х., де Соваж Ф., Райан Р.О., Фонг Л.Г., Бенсадун А., Янг С.Г. (2007). «Гликозилфосфатидилинозитол-заякоренный белок 1, связывающий липопротеины высокой плотности, играет решающую роль в липолитическом процессинге хиломикронов». Клеточный метаболизм . 5 (4): 279–291. doi :10.1016/j.cmet.2007.02.002. ЧВК 1913910 . ПМИД  17403372. 
  19. ^ Дэвис Б.С., Бенье А.П., Барнс Р.Х., Ту Ю., Джин П., Вайнштейн М.М., Нобумори С., Найрен Р., Голдберг I, Оливекрона Г., Бенсадун А., Янг С.Г., Фонг Л.Г. (июль 2010 г.). «GPIHBP1 отвечает за проникновение липопротеинлипазы в капилляры». Клеточный метаболизм . 12 (1): 42–52. doi :10.1016/j.cmet.2010.04.016. ПМК 2913606 . ПМИД  20620994. 
  20. ^ ПДБ : 6Э7К ; Бирран Г., Бенье А.П., Дуайер Б., Стрэк-Лог Б., Кристенсен К.К., Франконе О.Л. и др. (январь 2019 г.). «Структура комплекса липопротеинлипаза-GPIHBP1, который опосредует гидролиз триглицеридов в плазме». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 116 (5): 1723–1732. Бибкод : 2019PNAS..116.1723B. дои : 10.1073/pnas.1817984116 . ПМК 6358717 . ПМИД  30559189. 
  21. ^ ПДБ : 6ОАУ, 6ОАЗ, 6ОБ0 ​; Арора Р., Нимонкар А.В., Бэрд Д., Ван С., Чиу Ч., Хортон П.А. и др. (май 2019 г.). «Структура липопротеинлипазы в комплексе с GPIHBP1». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 116 (21): 10360–10365. Бибкод : 2019PNAS..11610360A. дои : 10.1073/pnas.1820171116 . ПМК 6534989 . ПМИД  31072929. 
  22. ^ Лукен А., Нильсен М.С., Глиманн Дж., Оливекрона Г. (апрель 2000 г.). «Вклад карбокси-концевого домена липопротеинлипазы во взаимодействие с гепарином и липопротеинами». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 271 (1): 15–21. дои : 10.1006/bbrc.2000.2530. ПМИД  10777674.
  23. ^ abc Медх Дж.Д., Боуэн С.Л., Фрай Г.Л., Рубен С., Андраки М., Иноуэ И., Лалуэль Дж.М., Стрикленд Д.К., Чаппелл Д.А. (июль 1996 г.). «Липопротеинлипаза связывается с рецепторами липопротеинов низкой плотности и индуцирует рецептор-опосредованный катаболизм липопротеинов очень низкой плотности in vitro». Ж. Биол. Хим . 271 (29): 17073–80. дои : 10.1074/jbc.271.29.17073 . ПМИД  8663292.
  24. ^ Бейзигель Ю, Вебер В, Бенгтссон-Оливекрона Г (октябрь 1991 г.). «Липопротеинлипаза усиливает связывание хиломикронов с белком, родственным рецептору липопротеина низкой плотности». Учеб. Натл. акад. наук. США . 88 (19): 8342–6. Бибкод : 1991PNAS...88.8342B. дои : 10.1073/pnas.88.19.8342 . ПМЦ 52504 . ПМИД  1656440. 
  25. ^ Макилхарги Т.Л., Ян Й., Вонг Х., Хилл Дж.С. (июнь 2003 г.). «Идентификация сайта связывания кофактора липопротеинлипазы путем химического перекрестного связывания и переноса липолиза, реагирующего на аполипопротеин C-II, от липопротеинлипазы к печеночной липазы». Ж. Биол. Хим . 278 (25): 23027–35. дои : 10.1074/jbc.M300315200 . ПМИД  12682050.
  26. ^ Атлас белков, Атлас белков. «Тканевая экспрессия LPL - Резюме - Атлас белков человека». www.proteinatlas.org . Атлас белков человека . Проверено 25 июля 2019 г.
  27. ^ Генные карты, Генные карты. «База данных генов человека». www.genecards.org . GeneCardsSuite . Проверено 25 июля 2019 г.
  28. ^ «Ген Энтрез: липопротеинлипаза LPL» .
  29. ^ Ван Х, Экель Р.Х. (2009). «Липопротеинлипаза: от гена к ожирению». Am J Physiol Endocrinol Metab . 297 (2): E271–88. дои : 10.1152/ajpendo.90920.2008. ПМИД  19318514.
  30. ^ ab Делези Дж., Дюмон С., Дарденте Х., Удар Х., Греше-Кассио А., Клозен П. и др. (2012). «Ядерный рецептор REV-ERBα необходим для ежедневного баланса углеводного и липидного обмена». ФАСЕБ Дж . 26 (8): 3321–35. дои : 10.1096/fj.12-208751. PMID  22562834. S2CID  31204290.
  31. ^ Киенс Б., Лителл Х., Микинес К.Дж., Рихтер Э.А. (октябрь 1989 г.). «Влияние инсулина и физических упражнений на активность мышечной липопротеинлипазы у человека и ее связь с действием инсулина». Дж. Клин. Вкладывать деньги . 84 (4): 1124–9. дои : 10.1172/JCI114275. ПМК 329768 . ПМИД  2677048. 
  32. ^ Йост Т.Дж., Дженсен Д.Р., Хауген Б.Р., Экель Р.Х. (август 1998 г.). «Влияние состава пищевых макронутриентов на активность тканеспецифической липопротеинлипазы и действие инсулина у субъектов с нормальным весом» (PDF) . Являюсь. Дж. Клин. Нутр . 68 (2): 296–302. дои : 10.1093/ajcn/68.2.296 . ПМИД  9701186.
  33. ^ Дейк В., Керстен С. (2014). «Регуляция липопротеинлипазы с помощью Angptl4». Тенденции Эндокринол. Метаб . 25 (3): 146–155. дои : 10.1016/j.tem.2013.12.005. PMID  24397894. S2CID  10273285.
  34. ^ Аб Чжан Р. (апрель 2016 г.). «Модель ANGPTL3-4-8, молекулярный механизм торговли триглицеридами». Открытая Биол . 6 (4): 150272. doi :10.1098/rsob.150272. ПМЦ 4852456 . ПМИД  27053679. 
  35. ^ Окубо М, Хориниси А, Сайто М, Эбара Т, Эндо Ю, Каку К, Мурасе Т, Это М (ноябрь 2007 г.). «Новая сложная мутация делеции-вставки, опосредованная повторяющимися элементами Alu, приводит к дефициту липопротеинлипазы». Мол. Жене. Метаб . 92 (3): 229–33. дои : 10.1016/j.ymgme.2007.06.018. ПМИД  17706445.
  36. ^ Феррейра Л.Д., Пулава Л.К., Йенсен Д.Р., Экель Р.Х. (2001). «Сверхэкспрессия липопротеинлипазы человека в скелетных мышцах мышей связана с резистентностью к инсулину». Диабет . 50 (5): 1064–8. дои : 10.2337/диабет.50.5.1064 . ПМИД  11334409.
  37. ^ Ким Дж.К., Филлмор Дж.Дж., Чен Ю., Ю С., Мур И.К., Пайпарт М. и др. (2001). «Тканеспецифическая сверхэкспрессия липопротеинлипазы вызывает тканеспецифическую резистентность к инсулину». Proc Natl Acad Sci США . 98 (13): 7522–7. Бибкод : 2001PNAS...98.7522K. дои : 10.1073/pnas.121164498 . ПМК 34701 . ПМИД  11390966. 
  38. ^ Ферланд А., Шато-Дега ML, Эрнандес Т.Л., Экель Р.Х. (май 2012 г.). «Тканеспецифические реакции липопротеинлипазы на состав пищевых макронутриентов как предиктор увеличения веса в течение 4 лет». Ожирение (Серебряная весна) . 20 (5): 1006–11. дои : 10.1038/oby.2011.372 . PMID  22262159. S2CID  40167321.
  39. ^ Прието Д., Опеццо П. (декабрь 2017 г.). «Экспрессия липопротеинлипазы при хроническом лимфоцитарном лейкозе: новый взгляд на прогрессирование лейкемии». Молекулы . 22 (12): 2083. doi : 10,3390/molecules22122083 . ПМК 6149886 . ПМИД  29206143. 
  40. ^ Розовский Ю, Хазан-Халеви И, Барзилай М, Китинг МДж, Эстров З (8 декабря 2015 г.). «Пути метаболизма при хроническом лимфоцитарном лейкозе». Лейкемия и лимфома . 57 (4): 758–65. дои : 10.3109/10428194.2015.1106533. ПМЦ 4794359 . ПМИД  26643954. 
  41. ↑ Оппеццо П., Васконселос И., Сеттеграна С., Жаннель Д., Вилье Ф., Легарф-Тавернье М., Кимура Э.Ю., Беше С., Дюма Г., Бриссар М., Мерль-Берал Х., Ямамото М., Дигьеро Г., Дави Ф (июль 2005 г.) . «Соотношение экспрессии LPL/ADAM29 является новым индикатором прогноза при хроническом лимфоцитарном лейкозе». Кровь . 106 (2): 650–7. дои : 10.1182/blood-2004-08-3344 . ПМИД  15802535.
  42. ^ Хейнтель Д., Кинле Д., Шехата М., Крёбер А., Кремер Э., Шварцингер И., Миттериггер Д., Ле Т., Гляйсс А., Манхальтер С., Чотт А., Шварцмайер Дж., Фонач С., Гайгер А., Дёнер Х., Стилгенбауэр С., Йегер. У (июль 2005 г.). «Высокая экспрессия липопротеинлипазы при В-клеточном хроническом лимфоцитарном лейкозе низкого риска». Лейкемия . 19 (7): 1216–23. дои : 10.1038/sj.leu.2403748 . ПМИД  15858619.
  43. ^ Вант Вир М.Б., Бройманс А.М., Лангерак ​​А.В., Верхааф Б., Гоудсваард К.С., Грейвленд В.Дж., ван Лом К., Валк П.Дж. (январь 2006 г.). «Прогностическая ценность липопротеинлипазы для выживания при хроническом лимфоцитарном лейкозе». Гематологическая . 91 (1): 56–63. ПМИД  16434371.
  44. ^ Нюкель Х, Хюттманн А, Кляйн-Хитпасс Л, Шроерс Р, Фюрер А, Зеллманн Л, Дюрсен Ю, Дюриг Дж (июнь 2006 г.). «Экспрессия липопротеинлипазы является новым прогностическим фактором при В-клеточном хроническом лимфоцитарном лейкозе». Лейкемия и лимфома . 47 (6): 1053–61. дои : 10.1080/10428190500464161. PMID  16840197. S2CID  20532204.
  45. ^ Мансури М, Севов М, Фальгрен Э, Тобин Г, Джондал М, Осорио Л, Роос Г, Оливекрона Г, Розенквист Р (март 2010 г.). «Липопротеинлипаза по-разному экспрессируется в прогностических подгруппах хронического лимфоцитарного лейкоза, но демонстрирует неизменно низкую каталитическую активность». Исследования лейкемии . 34 (3): 301–6. doi :10.1016/j.leukres.2009.07.032. ПМИД  19709746.
  46. ^ Кадери М.А., Кандури М., Буль А.М., Севов М., Кэхилл Н., Гуннарссон Р., Янссон М., Смедби К.Е., Ялгрим Х., Юрландер Дж., Юлиуссон Г., Мансури Л., Розенквист Р. (август 2011 г.). «ЛПЛ является сильнейшим прогностическим фактором при сравнительном анализе маркеров на основе РНК при раннем хроническом лимфоцитарном лейкозе». Гематологическая . 96 (8): 1153–60. doi :10.3324/haematol.2010.039396. ПМК 3148909 . ПМИД  21508119. 
  47. ^ Порпаци Э, Таубер С, Билбан М, Костнер Г, Грубер М, Эдер С, Хейнтель Д, Ле Т, Фляйсс К, Скрабс С, Шехата М, Ягер Ю, Ванура К (июнь 2013 г.). «Липопротеинлипаза при хроническом лимфоцитарном лейкозе - сильный биомаркер с отсутствием функциональной значимости». Исследования лейкемии . 37 (6): 631–6. doi : 10.1016/j.leukres.2013.02.008 . ПМИД  23478142.
  48. ↑ Матрай З, Андрикович Х, Сильваши А, Борс А, Козма А, Адам Е, Халм Г, Караси Э, Тордай А, Масси Т (январь 2017 г.). «Липопротеинлипаза как прогностический маркер при хроническом лимфоцитарном лейкозе». Патологические и онкологические исследования . 23 (1): 165–171. doi : 10.1007/s12253-016-0132-z. PMID  27757836. S2CID  22647616.
  49. ^ Прието Д., Сейха Н., Уриперо А., Соуто-Падрон Т., Оливер С., Иригоин В., Гильермо С., Наваррете М.А., Инес Ландони А., Дигьеро Г., Габус Р., Джордано М., Оппеццо П. (август 2018 г.). «Белок LPL при хроническом лимфоцитарном лейкозе имеет различное происхождение у мутированных и немутированных пациентов. Достижения в области нового прогностического маркера при ХЛЛ». Британский журнал гематологии . 182 (4): 521–525. дои : 10.1111/bjh.15427 . hdl : 11336/95516 . ПМИД  29953583.
  50. ^ Ромбоут А, Верхасселт Б, Филипп Дж (ноябрь 2016 г.). «Липопротеинлипаза при хроническом лимфоцитарном лейкозе: функция и прогностическое значение». Европейский журнал гематологии . 97 (5): 409–415. дои : 10.1111/ejh.12789 . ПМИД  27504855.
  51. ^ Уильямс С.Э., Иноуэ I, Тран Х., Фрай Г.Л., Пладет М.В., Ивериус П.Х., Лалуэль Дж.М., Чаппелл Д.А., Стрикленд Д.К. (март 1994 г.). «Карбокси-концевой домен липопротеинлипазы связывается с белком, родственным рецептору липопротеинов низкой плотности/альфа-2-макроглобулиновым рецептором (LRP), и опосредует связывание нормальных липопротеинов очень низкой плотности с LRP». Ж. Биол. Хим . 269 ​​(12): 8653–8. дои : 10.1016/S0021-9258(17)37017-5 . ПМИД  7510694.
  52. ^ Никьяер А, Нильсен М, Лукен А, Мейер Н, Ройгаард Х, Этцеродт М, Бейзигель Ю, Оливекрона Г, Глиманн Дж (декабрь 1994 г.). «Карбокси-концевой фрагмент липопротеинлипазы связывается с белком, родственным рецептору липопротеина низкой плотности, и ингибирует опосредованное липазой поглощение липопротеина в клетках». Ж. Биол. Хим . 269 ​​(50): 31747–55. дои : 10.1016/S0021-9258(18)31759-9 . ПМИД  7989348.
  53. ^ Чаппелл Д.А., Фрай Г.Л., Вакниц М.А., Ивериус П.Х., Уильямс С.Е., Стрикленд Д.К. (декабрь 1992 г.). «Белок, родственный рецептору липопротеина низкой плотности, / рецептор альфа-2-макроглобулина связывает и опосредует катаболизм липопротеинлипазы бычьего молока». Ж. Биол. Хим . 267 (36): 25764–7. дои : 10.1016/S0021-9258(18)35675-8 . ПМИД  1281473.
  54. ^ Гриффит О.В., Уйвари Б., Белов К., Томпсон М.Б. (ноябрь 2013 г.). «Экспрессия гена плацентарной липопротеинлипазы (LPL) у плацентотрофной ящерицы Pseudemoia entrecasteauxii». Журнал экспериментальной зоологии, часть B: Молекулярная эволюция и эволюция развития . 320 (7): 465–70. дои : 10.1002/jez.b.22526. ПМИД  23939756.

дальнейшее чтение

Внешние ссылки