stringtranslate.com

НАДН:убихинонредуктаза (неэлектрогенная)

НАДН:убихинонредуктаза (неэлектрогенная) ( КФ 1.6.5.9, NDH-2 , убихинонредуктаза , кофермент Q-редуктаза , дигидроникотинамидадениндинуклеотид-кофермент Q-редуктаза , DPNH-кофермент Q-редуктаза , DPNH-убихинонредуктаза , НАДН-кофермент Q-оксидоредуктаза , НАДН-кофермент Q-редуктаза , НАДН-CoQ-оксидоредуктаза , НАДН-CoQ-редуктаза ) — фермент с систематическим названием НАДН:убихиноноксидоредуктаза . [2] [3] [4] [5] Этот фермент катализирует следующую химическую реакцию :

НАДН + Н + + хинон НАД + + хинол

Тремя субстратами этого фермента являются НАДН , Н + и хинон ( акцептор электронов ), тогда как его двумя продуктами являются НАД + и хинол ( восстановленный акцептор ).

Важным примером этой реакции является:

НАДН + Н + + убихинон НАД + + убихинол

Этот фермент является флавопротеином (FAD). Он принадлежит к семейству оксидоредуктаз , в частности, тех, которые действуют на NADH или NADPH с другими акцепторами. Систематическое название этого класса ферментов - NADH:(хинон-акцептор) оксидоредуктаза . Другие общеупотребительные названия включают восстановленный никотинамидадениндинуклеотид (хинон)дегидрогеназу , NADH-хинон оксидоредуктазу , NADH убихинон оксидоредуктазу , DPNH-менадионредуктазу , D-диафоразу и NADH2 дегидрогеназу (хинон) , а также митохондриальный (mt) комплекс I. Этот фермент участвует в окислительном фосфорилировании . Известно, что несколько соединений ингибируют этот фермент , включая AMP и 2,4-динитрофенол . НАДН-дегидрогеназа участвует в первом этапе цепи переноса электронов окислительного фосфорилирования (OXPHOS). Любое изменение компонента переноса электронов, вызванное мутацией, может повлиять на нормальный поток электронов. Это может привести к «увеличению бифуркации и генерации радикалов супероксидазы и увеличению окислительного стресса в различных типах раковых клеток». [6]

В цепи переноса электронов NADH в основном используется для создания градиента концентрации водорода с целью производства АТФ. Так как после окисления NADH водород выкачивается, и продуктом будет NAD + . [7]

Структурные исследования

Существует несколько структур этого фермента, который является частью дыхательной цепи. Это многосубъединичный фермент, в котором эта активность локализована в гидрофильном домене. Субъединицы мембранно-встроенного домена отвечают за транслокацию протонов.

Ссылки

  1. ^ Berrisford JM, Sazanov LA (2009). «Структурная основа механизма дыхательного комплекса I». J Biol Chem . 284 (43): 29773–83. doi : 10.1074/jbc.M109.032144 . PMC  2785608. PMID  19635800 .
  2. ^ Моллер, ИМ; Палмер, Дж. М. (1982). «Прямое доказательство присутствия ротенон-устойчивой НАДН-дегидрогеназы на внутренней поверхности митохондрий растений». Physiologia Plantarum . 54 : 267–274. doi :10.1111/j.1399-3054.1982.tb00258.x.
  3. ^ de Vries S, Grivell LA (сентябрь 1988 г.). «Очистка и характеристика ротенон-нечувствительной NADH:Q6 оксидоредуктазы из митохондрий Saccharomyces cerevisiae». European Journal of Biochemistry . 176 (2): 377–84. doi : 10.1111/j.1432-1033.1988.tb14292.x . PMID  3138118.
  4. ^ Kerscher SJ, Okun JG, Brandt U (июль 1999). «Один внешний фермент придает альтернативную активность NADH:убихинон оксидоредуктазы в Yarrowia lipolytica». Journal of Cell Science . 112 (Pt 14) (14): 2347–54. PMID  10381390.
  5. ^ Rasmusson AG, Soole KL, Elthon TE (2004). «Альтернативные NAD(P)H-дегидрогеназы митохондрий растений». Annual Review of Plant Biology . 55 : 23–39. doi :10.1146/annurev.arplant.55.031903.141720. PMID  15725055.
  6. ^ Юснита, Якоб; Норсиа, Мд Деса; Рахман, А. Джамал (2010-12-01). «Мутации в гене субъединицы 1 митохондриальной НАДН-дегидрогеназы (mtND1) при колоректальной карциноме». Малазийский журнал патологии . 32 (2): 103–110. ISSN  0126-8635. PMID  21329181.
  7. ^ Альбертс, Брюс; Джонсон, Александр; Льюис, Джулиан; Рафф, Мартин; Робертс, Кейт; Уолтер, Питер (2002-01-01). «Электронно-транспортные цепи и их протонные насосы». {{cite journal}}: Цитировать журнал требует |journal=( помощь )

Дальнейшее чтение

Внешние ссылки