stringtranslate.com

Презентация субстрата

Представление субстрата ; Субстрат (фиолетовый прямоугольник) показан изолированным в липидном домене (зеленые липиды). Транслокация субстрата в неупорядоченную область (серые липиды) представляет его своему ферменту (синий овал), где он гидролизуется.

В молекулярной биологии презентация субстрата — это биологический процесс, который активирует белок . Белок отделяется от своего субстрата , а затем активируется путем высвобождения и воздействия на свой субстрат. [1] [2] Субстрат — это , как правило, вещество, на которое действует фермент , но также может быть поверхностью белка, с которой связывается лиганд . В случае взаимодействия с ферментом белок или органический субстрат обычно изменяет химическую форму. Презентация субстрата отличается от аллостерической регуляции тем, что ферменту не нужно менять свою конформацию, чтобы начать катализ . Презентация субстрата лучше всего описывается для разделения доменов на наноскопических расстояниях (<100 нм). [3]

Примеры

Белок-предшественник амилоида

Белок-предшественник амилоида (APP) расщепляется бета- и гамма-секретазой с образованием пептида из 40-42 аминокислот, ответственного за амилоидные бляшки, связанные с болезнью Альцгеймера . Ферменты секретазы регулируются презентацией субстрата. [4] Субстрат APP пальмитоилирован и перемещается в липидные плоты GM1 и из них в ответ на холестерин астроцитов. Холестерин, доставляемый аполипопротеином E (ApoE), заставляет APP связываться с липидными плотами GM1. Когда уровень холестерина низкий, белок перемещается в неупорядоченную область и расщепляется альфа-секретазой с образованием неамилогенного продукта. Ферменты, по-видимому, не реагируют на холестерин, перемещается только субстрат.

Гидрофобность управляет разделением молекул. В клетке это приводит к компартментализации внутри клетки и внутри клеточных мембран . Для липидных рафтов пальмитоилирование регулирует сродство рафта к большинству интегральных белков рафта. [5] Регулирование рафта регулируется холестериновой сигнализацией и пространственной биологией

Фосфолипаза D2

( PLD2 ) — это хорошо определенный пример фермента, активируемого презентацией субстрата. [6] Фермент пальмитоилируется, что приводит к перемещению фермента в липидные домены GM1 или « липидные плоты ». Субстратом фосфолипазы D является фосфатидилхолин (PC), который является ненасыщенным и имеет низкое содержание в липидных плотах. PC локализуется в неупорядоченной области клетки вместе с полиненасыщенным липидом фосфатидилинозитол 4,5-бисфосфатом ( PIP2 ). PLD2 имеет домен связывания PIP2 . Когда концентрация PIP2 в мембране увеличивается, PLD2 покидает домены GM1 и связывается с доменами PIP2 , где он затем получает доступ к своему субстрату PC и начинает катализ на основе презентации субстрата. Предположительно, фермент способен катализировать реакцию в липидном плоту, но у него нет субстрата для активности.

Транслокация фермента ; PLD (синий овал) секвестрируется в холестеринзависимые липидные домены (зеленые липиды) путем пальмитоилирования . PLD также связывает домены PIP2 (красный шестиугольник) (серая штриховка), расположенные отдельно от кластеров GM1 в плазматической мембране и рядом с фосфатидилхолином (PC). Когда PIP2 увеличивается в клетке, PLD транслоцируется в PIP2, где он подвергается воздействию и гидролизует PC до фосфатидной кислоты (красный сферический липид).

Воспаление

( ADAM17 ), также называемый TACE, изолируется в липидных плотах от своего субстрата, мембраносвязанного фактора некроза опухоли (mTNF). [7] Холестерин заставляет mTNF объединяться с ADAM17 в липидных плотах и ​​выделять растворимый TNF (sTNF), который является воспалительным цитокином.

Передача сигналов киназы

Рецепторные тирозинкиназы — это рецепторы клеточной поверхности, которые связываются с различными факторами роста полипептидов, цитокинами и гормонами. Активация RTK осуществляется посредством пальмитоилирования и димеризации, процесса, которому способствует холестерин в липидных плотах. [8] [9] После димеризации рецептор подвергается аутофосфорилированию, которое запускает последующий каскад фосфорилирования. Это особый случай, когда субстрат и фермент являются одной и той же молекулой.


Протеинкиназа C (PKC) — это класс ферментов, фосфорилирующих белки. Его субстраты обычно находятся на поверхности мембраны, где фермент привлекается липидным диацилглицерином. Таким образом, часть активации PKC происходит через презентацию субстрата, т. е. путем локализации с его субстратом на мембране.

SARS-CoV-2

( Фурин ) (производящая клетка, репликация). Когда клетки загружены холестерином, фурин перемещается к липидным плотам GM1, где он локализуется с пальмитоилированным спайковым белком SARS-CoV-2 и подготавливает его к проникновению вируса. [10]

( ACE2 ) (целевая клетка, проникновение вируса), рецептор для SARS-CoV-2 ACE2 перемещает SARS-CoV-2 в липидные рафты GM1, где он эндоцитируется и подвергается воздействию катепсина для расщепления и оптимального слияния клеток. [11] [12] При низком уровне холестерина ACE2 перемещает вирус в TMPRSS2, который также расщепляет и обеспечивает проникновение вируса, но через предполагаемый поверхностный механизм, который гораздо менее эффективен. Считается, что чувствительность ACE2 к холестерину способствует менее тяжелым симптомам COVID19 у детей.

Механизмы активации

Секвестрация

Секвестрация — это процесс перемещения молекулы в липидный плот. Внутри плазматической мембраны секвестрация в первую очередь обусловлена ​​упаковкой насыщенного липида с холестерином или разделением фаз на очень малых расстояниях (< 100 нм). На макроскопическом уровне органеллы и везикулы могут ограничивать доступ фермента к субстрату.

Секвестрация может как повышать, так и понижать концентрацию белка вблизи его субстрата. Когда субстрат присутствует в липидном рафте, секвестрация приводит к повышению концентрации белка вблизи субстрата. И наоборот, если субстрат исключен из липидного рафта, секвестрация приводит к снижению взаимодействия между белком и субстратом, как это видно на примере PLD2.

Либо субстрат фермента может перемещаться. Перемещение обычно представляет собой нарушение локализации, опосредованной пальмитатом, или перемещение органелл . Для белков, которые одновременно пальмитоилированы и связывают PIP2, увеличение концентрации PIP2 способствует перемещению фермента из липидных рафтов в PIP2. PIP2 в первую очередь является полиненасыщенным, что заставляет липид локализоваться вдали от липидных рафтов и позволяет PIP2 противостоять локализации, опосредованной пальмитатом. [13]

Регулирование

Холестерин

Холестерин и полиненасыщенные жирные кислоты (ПНЖК) регулируют образование липидных плотов, отсюда и биологическая функция плотов. Когда в мембране увеличивается количество насыщенных липидов и холестерина, липидные плоты увеличивают свое сродство к пальмитоилированным белкам. [14] ПНЖК оказывают противоположный эффект, они разжижают мембрану.

ПНЖК

ПНЖК также могут повышать концентрацию сигнальных липидов. Арахидоновая кислота, очень распространенная ПНЖК в мозге, включается в PC и PIP2. [15] Арахидонил PC является предпочтительным субстратом PLD, вероятно, увеличивая количество PA в клетке. Регулирование функции плота холестерином эффективно регулирует презентацию субстрата и многие пальмитоилированные белки, которые используют презентацию субстрата в качестве механизма активации. Хотя это и спекулятивно, глубокое воздействие холестерина и ПНЖК на здоровье человека, вероятно, осуществляется посредством физиологической регуляции функции липидного плота в клетках.

Роль в биологии

Механосенсорика

Механическая сила (сдвиг или набухание) может независимо нарушить упаковку и результирующее сродство пальмитата к липидным плотам. Это нарушение также заставляет PLD2 благоприятствовать перемещению в домены PIP2. [16] Механочувствительный ионный канал TREK-1 высвобождается из холестеринзависимых липидных плотов в ответ на механическую силу. Это имеет эффект ослабления боли. [17]

Анестезия

Мембранно-опосредованная анестезия использует презентацию субстрата. Общие анестетики пропофол и ингаляционные анестетики ксенон , хлороформ , изофлуран , диэтиловый эфир нарушают функцию липидного плота и локализацию PLD2, опосредованную пальмитатом, на липидных плотах. [18] [19] Активация PLD затем активирует каналы TREK-1. Мембранно-опосредованная активация PLD2 может быть передана нечувствительному к анестетикам гомологу TRAAK, делая канал чувствительным к анестетикам.

Ссылки

  1. ^ Петерсен, EN; Павел, MA; Ван, H; Хансен, SB (28 октября 2019 г.). «Нарушение локализации, опосредованной пальмитатом; общий путь силовой и анестезирующей активации каналов TREK-1». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 1862 (1): 183091. doi : 10.1016/j.bbamem.2019.183091 . PMC  6907892. PMID  31672538 .
  2. ^ Робинсон, CV; Рохач, T; Хансен, SB (сентябрь 2019 г.). «Инструменты для понимания наномасштабной липидной регуляции ионных каналов». Тенденции в биохимических науках . 44 (9): 795–806. doi :10.1016/j.tibs.2019.04.001. PMC 6729126. PMID  31060927 . 
  3. ^ Юань, Цзысюань; Хансен, Скотт Б. (20 февраля 2023 г.). «Регуляция холестерина мембранными белками, выявленная с помощью двухцветной сверхразрешающей визуализации». Мембраны . 13 (2): 250. doi : 10.3390/membranes13020250 . PMC 9966874 . PMID  36837753. 
  4. ^ Ван, Хао; Кулас, Джошуа А.; Ван, Чао; Хольцман, Дэвид М.; Феррис, Хизер А.; Хансен, Скотт Б. (17 августа 2021 г.). «Регуляция продукции бета-амилоида в нейронах холестерином, полученным из астроцитов». Труды Национальной академии наук . 118 (33): e2102191118. Bibcode : 2021PNAS..11802191W. doi : 10.1073/pnas.2102191118 . ISSN  0027-8424. PMC 8379952. PMID 34385305  . 
  5. ^ Levental, I; Lingwood, D; Grzybek, M; Coskun, U; Simons, K (21 декабря 2010 г.). «Пальмитоилирование регулирует сродство к рафтам для большинства интегральных белков рафтов». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 107 (51): 22050–4. Bibcode : 2010PNAS..10722050L. doi : 10.1073/pnas.1016184107 . PMC 3009825. PMID  21131568 . 
  6. ^ Петерсен, EN; Чунг, HW; Найебосадри, A; Хансен, SB (15 декабря 2016 г.). «Кинетическое разрушение липидных рафтов является механосенсором для фосфолипазы D». Nature Communications . 7 : 13873. Bibcode : 2016NatCo...713873P. doi : 10.1038/ncomms13873. PMC 5171650. PMID  27976674 . 
  7. ^ Tellier, Edwige; Canault, Matthias; Rebsomen, Laure; Bonardo, Bernadette; Juhan-Vague, Irène; Nalbone, Gilles; Peiretti, Franck (10 декабря 2006 г.). «Активность шеддинга ADAM17 секвестрируется в липидных плотах». Experimental Cell Research . 312 (20): 3969–3980. doi :10.1016/j.yexcr.2006.08.027. PMID  17010968.
  8. ^ Пайк, Л. Дж. (30 декабря 2005 г.). «Рецепторы факторов роста, липидные плоты и кавеолы: развивающаяся история». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research . 1746 (3): 260–73. doi : 10.1016/j.bbamcr.2005.05.005 . PMID  15951036.
  9. ^ Paige, LA; Nadler, MJ; Harrison, ML; Cassady, JM; Geahlen, RL (25 апреля 1993 г.). «Обратимое пальмитоилирование протеинтирозинкиназы p56lck». Журнал биологической химии . 268 (12): 8669–74. doi : 10.1016/S0021-9258(18)52927-6 . PMID  8473310.
  10. ^ Ван, Хао; Юань, Цзысюань; Павел, Махмуд Ариф; Хансен, Скотт Б. (29 мая 2020 г.). «Роль высокого уровня холестерина в смертности от COVID-19, связанной с возрастом». bioRxiv : 2020.05.09.086249. doi :10.1101/2020.05.09.086249. PMC 7263494 . PMID  32511366. 
  11. ^ Хансен, Скотт Б.; Юань, Цзысюань (март 2023 г.). «Включаемся в действие: новые инструменты для наблюдения за заражением клетки SARS-CoV-2». Cell Chemical Biology . 30 (3): 233–234. doi :10.1016/j.chembiol.2023.02.010. PMC 10018748 . PMID  36931249. 
  12. ^ Ван, Хао; Юань, Цзысюань; Павел, Махмуд Ариф; Хансен, Скотт Б. (29 мая 2020 г.). «Роль высокого уровня холестерина в смертности от COVID-19, связанной с возрастом». bioRxiv : 2020.05.09.086249. doi :10.1101/2020.05.09.086249. PMC 7263494 . PMID  32511366. 
  13. ^ Хансен, СБ (май 2015 г.). «Агонизм липидов: парадигма PIP2 лиганд-управляемых ионных каналов». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярная и клеточная биология липидов . 1851 (5): 620–8. doi : 10.1016 /j.bbalip.2015.01.011. PMC 4540326. PMID  25633344. 
  14. ^ Levental, I; Lingwood, D; Grzybek, M; Coskun, U; Simons, K (21 декабря 2010 г.). «Пальмитоилирование регулирует сродство к рафтам для большинства интегральных белков рафтов». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 107 (51): 22050–4. Bibcode : 2010PNAS..10722050L. doi : 10.1073/pnas.1016184107 . PMC 3009825. PMID  21131568 . 
  15. ^ Петерсен, Э. Николас; Гудхети, Манаса; Павел, Махмуд Ариф; Мерфи, Кит Р.; Джа, Уильям В.; Йоргенсен, Эрик М.; Хансен, Скотт Б. (5 сентября 2019 г.). «Фосфолипаза D трансдуцирует силу в каналы TREK-1 в биологической мембране». bioRxiv 10.1101/758896 . 
  16. ^ Петерсен, EN; Павел, MA; Ван, H; Хансен, SB (28 октября 2019 г.). «Нарушение локализации, опосредованной пальмитатом; общий путь силовой и анестезирующей активации каналов TREK-1». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 1862 (1): 183091. doi : 10.1016/j.bbamem.2019.183091 . PMC 6907892. PMID  31672538 . 
  17. ^ Петерсен, Э. Николас; Павел, Махмуд Ариф; Хансен, Сэмюэл С.; Гудхети, Манаса; Ван, Хао; Юань, Цзысюань; Мерфи, Кит Р.; Джа, Уильям; Феррис, Хизер А.; Йоргенсен, Эрик; Хансен, Скотт Б. (26 февраля 2024 г.). «Механическая активация калиевого канала, связанного с TWIK, наноскопическим движением и быстрой передачей сигналов вторичными мессенджерами». eLife . 12 : RP89465. doi : 10.7554/eLife.89465 . PMC 10942622 . PMID  38407149. 
  18. ^ Петерсен, EN; Павел, MA; Ван, H; Хансен, SB (1 января 2020 г.). «Нарушение локализации, опосредованной пальмитатом; общий путь силовой и анестезирующей активации каналов TREK-1». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 1862 (1): 183091. doi : 10.1016/j.bbamem.2019.183091 . PMC 6907892. PMID  31672538 . 
  19. ^ Павел, Махмуд Ариф; Петерсен, Э. Николас; Ван, Хао; Лернер, Ричард А.; Хансен, Скотт Б. (19 июня 2019 г.). «Исследования механизма мембранно-опосредованной общей анестезии». bioRxiv 10.1101/313973 .