stringtranslate.com

Элис И. Тинг

Элис Йен-Пин Тин ( китайский :丁燕萍) [1] — американский химик тайваньского происхождения. Она профессор генетики, биологии и, любезно, химии в Стэнфордском университете . [2] Она также является исследователем Chan Zuckerberg Biohub и членом Национальной академии наук . [3]

Ранняя жизнь и образование

Элис Тин родилась на Тайване и иммигрировала в США, когда ей было три года. Она выросла в Техасе и посещала Техасскую академию математики и науки (TAMS). Она получила степень бакалавра наук по химии в Гарвардском университете в 1996 году, работая с лауреатом Нобелевской премии Э. Дж. Кори . Она закончила докторскую диссертацию у Питера Г. Шульца в Калифорнийском университете в Беркли в 2000 году. [4]

Тин завершила свою постдокторскую стажировку у лауреата Нобелевской премии 2008 года Роджера Й. Циена . [5]

Карьера

Тинг присоединилась к химическому факультету Массачусетского технологического института в 2002 году, где она была профессором Эллен Суоллоу Ричардс до 2016 года. В 2016 году она перешла в Стэнфордский университет, на факультеты генетики, биологии и, любезно, химии. Ее исследования используют силу направленной эволюции и синтетической органической химии для разработки новых методов изучения клетки. Она получила ряд наград, в том числе премию NIH Director's Pioneer Award 2008 года [6] , премию Arthur C. Cope Scholar Award 2010 года от Американского химического общества , премию NIH Transformative R01 Award (в 2013 и 2018 годах), премию McKnight Technological Innovations in Neuroscience Award, премию Technology Review TR35 Award, исследовательскую стипендию Sloan Foundation, премию Office of Naval Research Young Investigator Award, премию Camille Dreyfus Teacher-Scholar Award и премию Vilcek Prize for Creative Promise in Biomedical Science в 2012 году [7]. Тинг является исследователем Chan Zuckerberg Biohub с 2017 года. Тинг была избрана членом Национальной академии наук в 2023 году [3].

Исследовать

Тинг и ее лаборатория заслужили признание за разработку нескольких влиятельных методов, некоторые из которых были широко приняты академическими и промышленными исследователями по всему миру. Маркировка близости (ПЛ) — это метод обнаружения молекул, которые находятся в пределах нескольких нанометров (1–5 нм) от определенной интересующей молекулы в живых клетках или организмах. Метод включает в себя слияние фермента беспорядочной маркировки с интересующей молекулой и последующее добавление субстрата из малых молекул, который позволяет ферменту ковалентно помечать любую молекулу (белка или РНК) в непосредственной близости от нее. ПЛ — это мощный метод для выяснения сигнальных сетей, [8] [9] анализа молекулярной функции и потенциального обнаружения новых генов заболеваний. [10] [11] Лаборатория Тинг разработала три широко используемых фермента для ПЛ; все они были разработаны с использованием направленной эволюции : пероксидаза APEX2, [12] [13] и биотинлигазы TurboID и miniTurbo. [14]

Кроме того, Тинг и ее лаборатория разработали моновалентный стрептавидин, [15] сайт-специфическое биотинилирование в клетках млекопитающих, [16] небольшие моновалентные квантовые точки для визуализации отдельных молекул, [17] APEX2 в качестве генетической метки для электронной микроскопии (аналог зеленого флуоресцентного белка, но видимый с помощью электронной микроскопии), [18] расщепленную пероксидазу хрена для визуализации синапсов in vivo, [19] FLARE (быстрая экспрессия, регулируемая светом и активностью) для получения генетического доступа к активированным нейронным ансамблям, [20] SPARK (специфический инструмент ассоциации белков, дающий транскрипционное считывание с быстрой кинетикой) для транскрипционного считывания белок-белковых взаимодействий, [21] и PRIME (включение зонда, опосредованное ферментами) — метод маркировки белков, который позволяет ученым извлекать выгоду из яркости, фотостабильности, малого размера и химического разнообразия малых молекулярных зондов в качестве альтернативы зеленому флуоресцентному белку.

Ссылки

  1. ^ "10名华裔入选美国国家科学院" [10 американцев китайского происхождения избраны членами Национальной академии наук]. Бюро международных информационных программ Государственного департамента США . 15 мая 2023 г. Архивировано из оригинала 17 мая 2023 г. Проверено 17 мая 2023 г.
  2. ^ "Элис Тинг | Кафедра биологии". biology.stanford.edu . Получено 2020-11-17 .
  3. ^ ab "Выборы NAS 2023". www.nasonline.org . Получено 2023-05-03 .
  4. ^ "Элис Тинг". Фонд Вильчека . Получено 17 ноября 2020 г.
  5. ^ "Поймать их с поличным: проф. А. Тин и проф. Дж. Чжан". NCCR в области химической биологии . Получено 17.11.2020 .
  6. ^ Лауреаты премии NIH Director's Pioneer Award 2008 Архивировано 13 января 2009 г. на Wayback Machine , получено онлайн: 12 мая 2009 г.
  7. ^ "Профессор Элис Тинг выиграла премию Фонда Вилчека за творческие перспективы в области биомедицинской науки". MIT News . 14 февраля 2012 г. Получено 12 ноября 2015 г.
  8. ^ Lobingier, BT (2017). «Подход к пространственно-временному разрешению сетей взаимодействия белков в живых клетках». Cell . 169 (2): 350–360.e12. doi :10.1016/j.cell.2017.03.022. PMC 5616215 . PMID  28388416. 
  9. ^ Paek, J (2017). «Многомерное отслеживание сигнализации GPCR с помощью метки близости, катализируемой пероксидазой». Cell . 169 (2): 338–349.e11. doi :10.1016/j.cell.2017.03.028. PMC 5514552 . PMID  28388415. 
  10. ^ Хан, С (2018). «Маркировка близости: пространственно разрешенное протеомное картирование для нейробиологии». Current Opinion in Neurobiology . 50 : 17–23. doi : 10.1016/j.conb.2017.10.015. PMC 6726430. PMID 29125959  . 
  11. ^ Чен, CL (2017). «Методы маркировки, зависящие от близости, для протеомного профилирования в живых клетках». Wiley Interdiscip Rev Dev Biol . 6 (4): e272. doi :10.1002/wdev.272. PMC 5553119. PMID  28387482 . 
  12. ^ Лэм, СС (2015). «Направленная эволюция APEX2 для электронной микроскопии и маркировки близости». Nature Methods . 12 (1): 51–4. doi :10.1038/nmeth.3179. PMC 4296904 . PMID  25419960. 
  13. ^ Rhee, HW (2013). «Протеомное картирование митохондрий в живых клетках с помощью пространственно ограниченного ферментативного мечения». Science . 339 (6125): 1328–1331. Bibcode :2013Sci...339.1328R. doi :10.1126/science.1230593. PMC 3916822 . PMID  23371551. 
  14. ^ Branon, TC (2018). «Эффективная маркировка близости в живых клетках и организмах с помощью TurboID». Nature Biotechnology . 36 (9): 880–887. doi :10.1038/nbt.4201. PMC 6126969. PMID  30125270 . 
  15. ^ Howarth, M (2006). «Моновалентный стрептавидин с одним фемтомолярным сайтом связывания биотина». Nature Methods . 3 (4): 267–73. doi :10.1038/nmeth861. PMC 2576293 . PMID  16554831. 
  16. ^ Howarth, M (2005). «Нацеливание квантовых точек на поверхностные белки в живых клетках с помощью биотинлигазы». PNAS . 102 (21): 7583–8. Bibcode : 2005PNAS..102.7583H. doi : 10.1073/pnas.0503125102 . PMC 1129026. PMID  15897449 . 
  17. ^ Ховарт, М (2008). «Моновалентные квантовые точки уменьшенного размера для визуализации рецепторов на живых клетках». Nature Methods . 5 (5): 397–9. doi :10.1038/nmeth.1206. PMC 2637151 . PMID  18425138. 
  18. ^ Martell, JD (2012). «Сконструированная аскорбатпероксидаза как генетически кодируемый репортер для электронной микроскопии». Nature Biotechnology . 30 (11): 1143–8. doi :10.1038/nbt.2375. PMC 3699407. PMID  23086203 . 
  19. ^ Martell, JD (2016). «Расщепленная пероксидаза хрена для обнаружения межклеточных белок-белковых взаимодействий и чувствительной визуализации синапсов». Nature Biotechnology . 34 (7): 774–80. doi :10.1038/nbt.3563. PMC 4942342 . PMID  27240195. 
  20. ^ Ван, В (2017). «Фактор транскрипции, управляемый светом и кальцием, для визуализации и манипулирования активированными нейронами». Nature Biotechnology . 35 (9): 864–871. doi :10.1038/nbt.3909. PMC 5595644 . PMID  28650461. 
  21. ^ Ким, МВ (2017). «Временное обнаружение белок-белковых взаимодействий с транскрипционным считыванием». eLife . 6 . doi : 10.7554/eLife.30233 . PMC 5708895 . PMID  29189201. 

Внешние ссылки