stringtranslate.com

Клеточная адгезия

Схема клеточной адгезии

Клеточная адгезия — это процесс, посредством которого клетки взаимодействуют и прикрепляются к соседним клеткам через специализированные молекулы клеточной поверхности. Этот процесс может происходить либо посредством прямого контакта между поверхностями клеток, таких как клеточные соединения, либо через непрямое взаимодействие, при котором клетки прикрепляются к окружающему внеклеточному матриксу — гелеобразной структуре, содержащей молекулы, высвобождаемые клетками в пространство между ними. [1] Адгезия клеток происходит в результате взаимодействия между молекулами клеточной адгезии (CAM), [2] трансмембранными белками, расположенными на поверхности клетки. Клеточная адгезия связывает клетки по-разному и может участвовать в передаче сигналов , позволяющих клеткам обнаруживать изменения в окружающей среде и реагировать на них. [1] [3] Другие клеточные процессы, регулируемые клеточной адгезией, включают миграцию клеток и развитие тканей в многоклеточных организмах . [4] Изменения в клеточной адгезии могут нарушить важные клеточные процессы и привести к множеству заболеваний, включая рак [5] [6] и артрит . [7] Клеточная адгезия также важна для инфекционных организмов, таких как бактерии или вирусы , которые вызывают заболевания . [8] [9]

Общий механизм

Обзорная диаграмма различных типов клеточных соединений, присутствующих в эпителиальных клетках, включая межклеточные соединения и соединения клетка-матрикс.

САМ подразделяются на четыре основных семейства: интегрины , суперсемейство иммуноглобулинов (Ig) , кадгерины и селектины . [2] Кадгерины и IgSF являются гомофильными САМ, поскольку они напрямую связываются с САМ того же типа на другой клетке, тогда как интегрины и селектины представляют собой гетерофильные САМ, которые связываются с разными типами САМ. [2] [ нужна цитация ] Каждая из этих молекул адгезии имеет разные функции и распознает разные лиганды . Дефекты клеточной адгезии обычно связаны с дефектами экспрессии CAM.

В многоклеточных организмах связи между САМ позволяют клеткам прилипать друг к другу и создают структуры, называемые клеточными соединениями . По своим функциям клеточные соединения можно разделить на: [1]

С другой стороны, клеточные соединения можно разделить на два основных типа в зависимости от того, что взаимодействует с клеткой: межклеточные соединения, в основном опосредованные кадгеринами, и соединения клетка-матрикс, в основном опосредованные интегринами.

Межклеточные соединения

Межклеточные соединения могут возникать в разных формах. В якорных соединениях между клетками, таких как слипчивые соединения и десмосомы, основными присутствующими САМ являются кадгерины. Это семейство CAMs представляет собой мембранные белки, которые опосредуют межклеточную адгезию через свои внеклеточные домены и требуют внеклеточных ионов Ca 2+ для правильного функционирования. [2] Кадгерины образуют гомофильную связь между собой, что приводит к слипанию клеток одного типа и может привести к избирательной адгезии клеток, позволяя клеткам позвоночных собираться в организованные ткани. [1] Кадгерины необходимы для межклеточной адгезии и передачи сигналов между клетками у многоклеточных животных, и их можно разделить на два типа: классические кадгерины и неклассические кадгерины. [2]

Прилегающие соединения

Адгереновое соединение, показывающее гомофильное связывание между кадгеринами и то, как катенин связывает его с актиновыми нитями.

Адгерентные соединения в основном служат для поддержания формы тканей и удержания клеток вместе. В слипчивых соединениях кадгерины между соседними клетками взаимодействуют через свои внеклеточные домены, которые имеют общую консервативную чувствительную к кальцию область в своих внеклеточных доменах. Когда эта область вступает в контакт с ионами Ca 2+ , внеклеточные домены кадгеринов претерпевают конформационное изменение от неактивной гибкой конформации к более жесткой конформации, чтобы подвергнуться гомофильному связыванию. Внутриклеточные домены кадгеринов также высоко консервативны, поскольку они связываются с белками, называемыми катенинами , образуя комплексы катенин-кадгерин. Эти белковые комплексы связывают кадгерины с актиновыми нитями . Эта ассоциация с актиновыми нитями необходима для адгезионных соединений и стабилизации межклеточной адгезии. [10] [11] [12] Взаимодействие с актиновыми нитями также может способствовать кластеризации кадгеринов, которые участвуют в сборке слипчивых соединений. Это связано с тем, что кластеры кадгерина способствуют полимеризации актиновых нитей , что, в свою очередь, способствует сборке слипчивых соединений путем связывания с комплексами кадгерин-катенин, которые затем образуются в месте соединения. [ нужна цитата ]

Десмосомы

Десмосомы структурно похожи на слипчивые соединения, но состоят из разных компонентов. Вместо классических кадгеринов неклассические кадгерины, такие как десмоглеины и десмоколлины, действуют как молекулы адгезии и связаны с промежуточными нитями , а не с актиновыми нитями. [13] Катенин не присутствует в десмосомах, поскольку внутриклеточные домены десмосомальных кадгеринов взаимодействуют с белками десмосомальных бляшек, которые образуют толстые цитоплазматические бляшки в десмосомах и связывают кадгерины с промежуточными филаментами. [14] Десмосомы обеспечивают прочность и устойчивость к механическому стрессу за счет разгрузки сил на гибкие, но упругие промежуточные филаменты, чего не может произойти с жесткими актиновыми нитями. [13] Это делает десмосомы важными в тканях, которые подвергаются высоким уровням механического напряжения, таких как сердечная мышца и эпителий , и объясняет, почему они часто появляются в этих типах тканей.

Плотные соединения

Плотные соединения обычно присутствуют в эпителиальных и эндотелиальных тканях, где они закрывают разрывы и регулируют парацеллюлярный транспорт растворенных веществ и внеклеточных жидкостей в этих тканях, которые действуют как барьеры. [15] Плотное соединение образуется трансмембранными белками, включая клаудины , окклюдины и трицеллюлины, которые гомофильно связываются друг с другом на соседних мембранах. [1] Подобно якорным соединениям, внутриклеточные домены этих белков плотного соединения связаны с каркасными белками , которые удерживают эти белки в кластерах и связывают их с актиновыми нитями, чтобы поддерживать структуру плотного соединения. [16] Клаудины, необходимые для формирования плотных контактов, образуют парацеллюлярные поры, которые позволяют избирательно проходить определенным ионам через плотные контакты, делая барьер избирательно проницаемым. [15]

Щелевые соединения

Щелевые соединения, показывающие коннексоны и коннексины

Щелевые соединения состоят из каналов, называемых коннексонами , которые состоят из трансмембранных белков, называемых коннексинами , сгруппированных в группы по шесть штук. [17] Коннексоны соседних клеток образуют непрерывные каналы, когда они вступают в контакт и выравниваются друг с другом. Эти каналы позволяют транспортировать ионы и небольшие молекулы между цитоплазмой двух соседних клеток, помимо удержания клеток вместе и обеспечивают структурную стабильность, например, закрепление соединений или плотных соединений. [1] Каналы щелевых соединений избирательно проницаемы для определенных ионов в зависимости от того, какие коннексины образуют коннексоны, что позволяет щелевым контактам участвовать в передаче сигналов в клетках путем регулирования переноса молекул, участвующих в сигнальных каскадах . [18] Каналы могут реагировать на множество различных стимулов и динамически регулируются либо с помощью быстрых механизмов, таких как стробирование напряжения , либо с помощью медленных механизмов, таких как изменение количества каналов, присутствующих в щелевых переходах. [17]

Адгезия, опосредованная селектинами

Селектины представляют собой семейство специализированных САМ, участвующих в временной межклеточной адгезии, происходящей в системе кровообращения. В основном они опосредуют движение лейкоцитов (лейкоцитов) в кровотоке, позволяя лейкоцитам «катиться» по эндотелиальным клеткам посредством обратимого связывания выделений. [19] Селектины подвергаются гетерофильным связываниям, поскольку их внеклеточный домен связывается с углеводами на соседних клетках вместо других селектинов, в то время как для функционирования ему также требуются ионы Ca 2+ , так же, как и кадгеринам. [1] Межклеточная адгезия лейкоцитов к эндотелиальным клеткам важна для иммунных реакций , поскольку с помощью этого механизма лейкоциты могут перемещаться к местам инфекции или повреждения. [20] В этих местах интегрины на вращающихся лейкоцитах активируются и прочно связываются с местными эндотелиальными клетками, позволяя лейкоцитам прекратить миграцию и двигаться через эндотелиальный барьер. [20]

Адгезия, опосредованная членами суперсемейства иммуноглобулинов

Суперсемейство иммуноглобулинов (IgSF) является одним из крупнейших суперсемейств белков в организме и содержит множество разнообразных САМ, участвующих в различных функциях. Эти трансмембранные белки имеют один или несколько иммуноглобулиноподобных доменов во внеклеточных доменах и подвергаются кальций-независимому связыванию с лигандами на соседних клетках. [21] Некоторые CAM IgSF, такие как молекулы адгезии нервных клеток (NCAM), могут осуществлять гомофильное связывание, в то время как другие, такие как молекулы межклеточной клеточной адгезии (ICAM) или молекулы адгезии сосудистых клеток (VCAM), подвергаются гетерофильному связыванию с такими молекулами, как углеводы или интегрины. . [22] И ICAM, и VCAM экспрессируются на эндотелиальных клетках сосудов и взаимодействуют с интегринами на лейкоцитах, способствуя прикреплению лейкоцитов и их перемещению через эндотелиальный барьер. [22]

Соединения клетка-матрикс

Клетки создают внеклеточный матрикс, высвобождая молекулы в окружающее их внеклеточное пространство. Клетки имеют специфические САМ, которые связываются с молекулами внеклеточного матрикса и связывают матрикс с внутриклеточным цитоскелетом . [1] Внеклеточный матрикс может выступать в качестве поддержки при организации клеток в ткани, а также может участвовать в передаче сигналов клетками, активируя внутриклеточные пути при связывании с CAM. [2] Соединения клетка-матрикс в основном опосредуются интегринами, которые также группируются, подобно кадгеринам, образуя прочные адгезии. Интегрины представляют собой трансмембранные гетеродимеры, образованные разными субъединицами α и β, причем обе субъединицы имеют разную доменную структуру. [23] Интегрины могут передавать сигналы в обоих направлениях: передача сигналов изнутри наружу, внутриклеточные сигналы, модифицирующие внутриклеточные домены, могут регулировать сродство интегринов к их лигандам, в то время как передача сигналов снаружи внутрь, внеклеточные лиганды, связывающиеся с внеклеточными доменами, могут вызывать конформационные изменения в интегринах. и инициировать сигнальные каскады. [23] Внеклеточные домены интегринов могут связываться с различными лигандами посредством гетерофильного связывания, в то время как внутриклеточные домены могут быть связаны либо с промежуточными филаментами, образуя гемидесмосомы, либо с актиновыми нитями, образуя фокальные спайки . [24]

Диаграмма гемидесмосом, показывающая взаимодействие между интегринами и ламинином, в том числе то, как интегрины связаны с промежуточными нитями кератина.

полудесмосомы

В полудесмосомах интегрины прикрепляются к белкам внеклеточного матрикса, называемым ламининами, в базальной пластинке , которая представляет собой внеклеточный матрикс, секретируемый эпителиальными клетками. [1] Интегрины связывают внеклеточный матрикс с промежуточными нитями кератина , которые взаимодействуют с внутриклеточным доменом интегринов через адаптерные белки, такие как плектин и BP230. [25] Гемидесмосомы играют важную роль в поддержании структурной стабильности эпителиальных клеток, связывая их вместе косвенно через внеклеточный матрикс.

Очаговые спайки

При фокальных спайках интегрины прикрепляют фибронектин , компонент внеклеточного матрикса, к актиновым нитям внутри клеток. [24] Белки-адаптеры, такие как талины , винкулины , α-актинины и филамины , образуют комплекс во внутриклеточном домене интегринов и связываются с актиновыми нитями. [26] Этот мультибелковый комплекс, связывающий интегрины с актиновыми нитями, важен для сборки сигнальных комплексов, которые действуют как сигналы для клеточного роста и подвижности клеток. [26]

Другие организмы

Эукариоты

Клетки растений тесно прилегают друг к другу и соединяются посредством плазмодесм — каналов, которые пересекают стенки растительных клеток и соединяют цитоплазмы соседних растительных клеток. [27] Молекулы, которые являются либо питательными веществами, либо сигналами, необходимыми для роста, переносятся пассивно или выборочно между растительными клетками через плазмодесмы. [27]

Простейшие экспрессируют множество молекул адгезии с различной специфичностью, которые связываются с углеводами, расположенными на поверхности клеток-хозяев. [28] Межклеточная адгезия является ключом к прикреплению патогенных простейших и проникновению в клетки-хозяева. Примером патогенного простейшего является малярийный паразит ( Plasmodium falciparum ), который использует одну молекулу адгезии, называемую белком циркумспорозоита , для связывания с клетками печени [29] и другую молекулу адгезии, называемую поверхностным белком мерозоита, для связывания эритроцитов . [30]

Патогенные грибы используют молекулы адгезии, присутствующие на клеточной стенке, для прикрепления либо посредством белок-белковых, либо белково-углеводных взаимодействий к клеткам-хозяевам [31] или фибронектинам во внеклеточном матриксе. [32]

Прокариоты

У прокариотов на поверхности клеток имеются молекулы адгезии, называемые бактериальными адгезинами , помимо использования пилей ( бабочек ) и жгутиков для клеточной адгезии. [8] Прокариоты могут иметь один или несколько жгутиков, расположенных в одном или нескольких местах на поверхности клетки. Патогенные виды, такие как Escherichia coli и Vibrio cholera, обладают жгутиками, облегчающими адгезию. [33]

Адгезины могут распознавать различные лиганды, присутствующие на поверхности клеток-хозяев, а также компоненты внеклеточного матрикса. Эти молекулы также контролируют специфичность хозяина и регулируют тропизм (ткане- или клеточно-специфическое взаимодействие) посредством взаимодействия со своими лигандами. [34]

Вирусы

Вирусы также имеют молекулы адгезии, необходимые для связывания вируса с клетками-хозяевами. Например, вирус гриппа имеет на своей поверхности гемагглютинин , который необходим для распознавания сахара сиаловой кислоты на молекулах поверхности клетки-хозяина. [35] ВИЧ имеет молекулу адгезии, называемую gp120 , которая связывается со своим лигандом CD4 , который экспрессируется на лимфоцитах . [36] Вирусы также могут поражать компоненты клеточных соединений, чтобы проникнуть в клетки-хозяева, что и происходит, когда вирус гепатита С нацелен на окклюдины и клаудины в плотных соединениях, чтобы проникнуть в клетки печени. [9]

Клинические последствия

Дисфункция клеточной адгезии возникает при метастазировании рака . Потеря межклеточной адгезии в метастатических опухолевых клетках позволяет им покинуть место своего происхождения и распространиться по кровеносной системе. [5] Одним из примеров дерегуляции CAM при раке являются кадгерины, которые инактивируются либо генетическими мутациями, либо другими онкогенными сигнальными молекулами, что позволяет раковым клеткам мигрировать и быть более инвазивными. [6] Другие CAM, такие как селектины и интегрины, могут способствовать метастазированию, опосредуя межклеточные взаимодействия между мигрирующими метастатическими опухолевыми клетками в системе кровообращения с эндотелиальными клетками других отдаленных тканей. [37] Из-за связи между САМ и метастазами рака эти молекулы могут быть потенциальными терапевтическими мишенями для лечения рака.

Существуют также другие генетические заболевания человека, вызванные неспособностью экспрессировать специфические молекулы адгезии. Примером является дефицит адгезии лейкоцитов -I (LAD-I), при котором экспрессия субъединицы интегрина β снижается или теряется. [38] Это приводит к снижению экспрессии гетеродимеров интегрина β 2 , которые необходимы для прочного прикрепления лейкоцитов к эндотелиальной стенке в местах воспаления для борьбы с инфекциями. [39] Лейкоциты пациентов с LAD-I не способны прикрепляться к эндотелиальным клеткам, и у пациентов наблюдаются серьезные эпизоды инфекции , которые могут быть опасными для жизни.

Аутоиммунное заболевание, называемое пузырчаткой , также вызвано потерей клеточной адгезии, поскольку оно возникает в результате воздействия аутоантител на собственные десмосомальные кадгерины человека, что приводит к отслоению эпидермальных клеток друг от друга и образованию волдырей на коже. [40]

Патогенные микроорганизмы, включая бактерии, вирусы и простейшие, должны сначала прикрепиться к клеткам-хозяевам, чтобы заразить и вызвать заболевания. Антиспаечная терапия может использоваться для предотвращения инфекции путем воздействия молекул адгезии либо на патоген, либо на клетку-хозяина. [41] Помимо изменения выработки молекул адгезии, также можно использовать конкурентные ингибиторы, которые связываются с молекулами адгезии для предотвращения связывания между клетками, действуя как антиадгезивные агенты. [42]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ abcdefghi Альбертс, Брюс; Джонсон, Александр; Льюис, Джулиан; Морган, Дэвид; Рафф, Мартин; Робертс, Кейт; Уолтер, Питер (2014). Молекулярная биология клетки (6-е изд.). Гирляндная наука. ISBN 9780815344322.
  2. ^ abcdef Лодиш, Харви; Берк, Арнольд; Мацудайра, Пол; Кайзер, Крис А.; Кригер, Монти; Скотт, Мэтью П.; Зипурский, Лоуренс; Дарнелл, Джеймс (2003). Молекулярно-клеточная биология (5-е изд.). У. Х. Фриман. ISBN 978-0716743668.
  3. ^ Гамбинер, Барри М. (1996). «Клеточная адгезия: молекулярная основа тканевой архитектуры и морфогенеза». Клетка . 84 (3): 345–357. дои : 10.1016/S0092-8674(00)81279-9 . PMID  8608588. S2CID  13443584.
  4. ^ Сумигрэй, Кэлин Д.; Лехлер, Терри (2015). Адгезия клеток в развитии эпидермиса и формировании барьера . Том. 112. стр. 383–414. doi :10.1016/bs.ctdb.2014.11.027. ISBN 9780124077584. ПМЦ  4737682 . ПМИД  25733147. {{cite book}}: |journal=игнорируется ( помощь )
  5. ^ аб Окегава, Т; Понг, Колорадо; Ли, Ю; Се, JT (2004). «Роль молекулы клеточной адгезии в прогрессировании рака и ее применение в терапии рака». Акта Биохимика Полоника . 51 (2): 445–57. дои : 10.18388/abp.2004_3583 . ПМИД  15218541.
  6. ^ аб Хирохаши, Сэцуо; Канаи, Яэ (2003). «Система клеточной адгезии и морфогенез рака человека». Раковая наука . 94 (7): 575–581. дои : 10.1111/j.1349-7006.2003.tb01485.x . PMID  12841864. S2CID  22154824.
  7. ^ Секанеч, Золтан; Кох, Алиса Э (2000). «Клеточно-клеточные взаимодействия при синовите: эндотелиальные клетки и миграция иммунных клеток». Исследования артрита . 2 (5): 368–373. дои : 10.1186/ar114 . ПМК 130138 . ПМИД  11094450. 
  8. ^ аб Писарро-Серда, Хавьер; Коссар, Паскаль (2006). «Бактериальная адгезия и проникновение в клетки-хозяева». Клетка . 124 (4): 715–727. дои : 10.1016/j.cell.2006.02.012 . PMID  16497583. S2CID  5769387.
  9. ^ аб Матео, М.; Щедрый, А.; Синн, Польша; Каттанео, Р. (2015). «Соединения имеют значение: как вирусы используют компоненты клеточной адгезии». Журнал клеточной науки . 128 (3): 431–439. дои : 10.1242/jcs.159400. ПМК 4311127 . ПМИД  26046138. 
  10. ^ Мэн, В.; Такеичи, М. (2009). «Соединение приверженцев: молекулярная архитектура и регуляция». Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии . 1 (6): а002899. doi : 10.1101/cshperspect.a002899. ПМЦ 2882120 . ПМИД  20457565. 
  11. ↑ Николл И.Д., Мацуи Т., Вайс Т.М., Стэнли CB, Хеллер В.Т., Мартель А., Фараго Б., Callaway DJ, Bu Z (21 августа 2018 г.). «Структура альфа-катенина и наномасштабная динамика в растворе и в комплексе с F-актином». Биофизический журнал . 115 (4): 642–654. Бибкод : 2018BpJ...115..642N. дои : 10.1016/j.bpj.2018.07.005. ПМК 6104293 . ПМИД  30037495. 
  12. ^ Харрис, Тони Дж. К.; Тепасс, Ульрих (2010). «Адегерентные соединения: от молекул к морфогенезу». Nature Reviews Молекулярно-клеточная биология . 11 (7): 502–514. дои : 10.1038/nrm2927. PMID  20571587. S2CID  13638902.
  13. ^ Аб Джонсон, JL; Найор, Северная Каролина; Грин, К.Дж. (2014). «Десмосомы: регуляторы клеточной передачи сигналов и адгезии в эпидермальном здоровье и заболеваниях». Перспективы Колд-Спринг-Харбора в медицине . 4 (11): а015297. doi : 10.1101/cshperspect.a015297. ПМК 4208714 . ПМИД  25368015. 
  14. ^ Дельва, Э.; Такер, ДК; Ковальчик, АП (2009). «Десмосома». Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии . 1 (2): а002543. doi : 10.1101/cshperspect.a002543. ПМК 2742091 . ПМИД  20066089. 
  15. ^ Аб Стид, Эмили; Балда, Мария С.; Материя, Карл (2010). «Динамика и функции плотных соединений». Тенденции в клеточной биологии . 20 (3): 142–149. дои : 10.1016/j.tcb.2009.12.002. ПМИД  20061152.
  16. ^ Ниссен, Кариен М. (2007). «Плотные соединения/адгерентные соединения: основная структура и функция». Журнал исследовательской дерматологии . 127 (11): 2525–2532. дои : 10.1038/sj.jid.5700865 . ПМИД  17934504.
  17. ^ аб Гуденаф, DA; Пол, Д.Л. (2009). «Разрывные соединения». Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии . 1 (1): а002576. doi : 10.1101/cshperspect.a002576. ПМК 2742079 . ПМИД  20066080. 
  18. ^ Меше, Гюлистан; Ричард, Габриэле; Уайт, Томас В. (2007). «Щелевые соединения: основная структура и функция». Журнал исследовательской дерматологии . 127 (11): 2516–2524. дои : 10.1038/sj.jid.5700770 . ПМИД  17934503.
  19. ^ МакЭвер, Роджер П. (2015). «Селектины: инициаторы адгезии лейкоцитов и передачи сигналов на сосудистой стенке». Сердечно-сосудистые исследования . 107 (3): 331–339. дои : 10.1093/cvr/cvv154. ПМЦ 4592324 . ПМИД  25994174. 
  20. ^ Аб Бартель, Стивен Р.; Гавино, Жасилн Д; Дешени, Лейла; Димитрофф, Чарльз Дж (2007). «Нацеливание на селектины и лиганды селектина при воспалении и раке». Мнение экспертов о терапевтических целях . 11 (11): 1473–1491. дои : 10.1517/14728222.11.11.1473. ПМК 2559865 . ПМИД  18028011. 
  21. ^ Вонг, Чи Вай; Дай, Даниэль Э.; Кумб, Дейдра Р. (2012). «Роль молекул адгезии клеток суперсемейства иммуноглобулинов в метастазах рака». Международный журнал клеточной биологии . 2012 : 340296. doi : 10.1155/2012/340296 . ПМЦ 3261479 . ПМИД  22272201. 
  22. ^ аб Арическу, А Раду; Джонс, Э. Ивонн (2007). «Молекулы клеточной адгезии суперсемейства иммуноглобулинов: молнии и сигналы». Современное мнение в области клеточной биологии . 19 (5): 543–550. дои : 10.1016/j.ceb.2007.09.010. ПМИД  17935964.
  23. ^ аб Такада, Ёсиказу; Йе, Сяоцзин; Саймон, Скотт (2007). «Интегрины». Геномная биология . 8 (5): 215. doi : 10.1186/gb-2007-8-5-215 . ЧВК 1929136 . ПМИД  17543136. 
  24. ^ аб Лодиш, Харви; Берк, Арнольд; Зипурски, С. Лоуренс; Мацудайра, Пол; Балтимор, Дэвид; Дарнелл, Джеймс (2000). Молекулярно-клеточная биология (4-е изд.). У. Х. Фриман. ISBN 978-0-7167-3136-8.
  25. ^ Боррадори, Лука; Зонненберг, Арну (1999). «Структура и функции гемидесмосом: больше, чем простые адгезионные комплексы». Журнал исследовательской дерматологии . 112 (4): 411–418. дои : 10.1046/j.1523-1747.1999.00546.x . ПМИД  10201522.
  26. ^ аб Кричли, Дэвид Р. (2000). «Фокальные спайки – цитоскелетная связь». Современное мнение в области клеточной биологии . 12 (1): 133–139. дои : 10.1016/S0955-0674(99)00067-8. ПМИД  10679361.
  27. ^ аб Силия, Мишель Линн; Джексон, Дэвид (2004). «Форма и функция плазмодесм». Современное мнение в области клеточной биологии . 16 (5): 500–506. doi :10.1016/j.ceb.2004.08.002. ПМИД  15363799.
  28. ^ Сингх, Рам Саруп; Валия, Амандип Каур; Канвар, Джагат Ракеш (2016). «Лектины простейших и их роль во взаимодействии хозяин-патоген». Достижения биотехнологии . 34 (5): 1018–1029. doi :10.1016/j.biotechadv.2016.06.002. ПМИД  27268207.
  29. ^ Ратор, Дхармендар; Сакчи, Джон Б.; де ла Вега, Патрисия; Маккатчан, Томас Ф. (2002). «Связывание и инвазия спорозоитов в клетки печени». Журнал биологической химии . 277 (9): 7092–7098. дои : 10.1074/jbc.M106862200 . ПМИД  11751898.
  30. ^ Кадекоппала, Мадхусудан; Холдер, Энтони А. (2010). «Поверхностные белки мерозоитов малярийного паразита: комплекс MSP1 и семейство MSP7». Международный журнал паразитологии . 40 (10): 1155–1161. doi :10.1016/j.ijpara.2010.04.008. ПМИД  20451527.
  31. ^ Трончин, Гай; Пиет, Марк; Лопес-Безерра, Лейла М.; Бушара, Жан-Филипп (2008). «Механизмы адгезии патогенных грибов человека». Медицинская микология . 46 (8): 749–772. дои : 10.1080/13693780802206435 . ПМИД  18651303.
  32. ^ Лима, ОК; Фигейредо, CC; Превиато, Джо; Мендонка-Превиато, Л.; Моранди, В.; Лопес Безерра, LM (2001). «Участие компонентов клеточной стенки грибов в адгезии Sporothrix schenckii к фибронектину человека». Инфекция и иммунитет . 69 (11): 6874–6880. дои : 10.1128/IAI.69.11.6874-6880.2001. ПМК 100066 . ПМИД  11598061. 
  33. ^ Магистр наук, Майкл Гринвуд (04 октября 2021 г.). «Роль жгутиков в адгезии и вирулентности». Новости-Медицинские . Проверено 18 января 2024 г.
  34. ^ Клемм, Пер; Шембри, Марк А. (2000). «Бактериальные адгезины: функции и строение». Международный журнал медицинской микробиологии . 290 (1): 27–35. дои : 10.1016/S1438-4221(00)80102-2. ПМИД  11043979.
  35. ^ Гарман, EF (2015). «Молекулярные механизмы противовирусной адгезии при гриппе: навязчивая идея У. Г. Лейвера на всю жизнь». Философские труды Королевского общества B: Биологические науки . 370 (1661): 20140034. doi :10.1098/rstb.2014.0034. ПМЦ 4275904 . ПМИД  25533092. 
  36. ^ Капон, диджей; Уорд, RHR (1991). «Взаимодействие CD4-gpl20 и патогенез СПИДа». Ежегодный обзор иммунологии . 9 (1): 649–678. дои : 10.1146/annurev.iy.09.040191.003245. ПМИД  1910691.
  37. ^ Бендас, Герд; Борсиг, Любор (2012). «Адгезия раковых клеток и метастазирование: селектины, интегрины и ингибирующий потенциал гепаринов». Международный журнал клеточной биологии . 2012 : 676731. doi : 10.1155/2012/676731 . ПМК 3296185 . ПМИД  22505933. 
  38. ^ Харрис, Эстель С.; Вейрих, Эндрю С.; Циммерман, Гай А. (2012). «Уроки редких заболеваний: синдромы дефицита адгезии лейкоцитов». Современное мнение в гематологии . 20 (1): 16–25. дои : 10.1097/MOH.0b013e32835a0091. ПМЦ 3564641 . ПМИД  23207660. 
  39. ^ Ханна, Сухейр; Эциони, Амос (2012). «Дефицит адгезии лейкоцитов». Анналы Нью-Йоркской академии наук . 1250 (1): 50–55. Бибкод : 2012NYASA1250...50H. дои : 10.1111/j.1749-6632.2011.06389.x. PMID  22276660. S2CID  33727687.
  40. ^ Тамгадж, Сандхья; Бхатт, ДайватМ; Перейра, Тревиль; Тамгадж, Авинаш; Бхалерао, Судхир (2011). «Пемфигус обыкновенный». Современная клиническая стоматология . 2 (2): 134–7. дои : 10.4103/0976-237X.83074 . ПМК 3180831 . ПМИД  21957393. 
  41. ^ Крахлер, Энн Мари; Орт, Ким (2014). «Нацеливание на интерфейс бактерия-хозяин». Вирулентность . 4 (4): 284–294. дои : 10.4161/viru.24606. ПМЦ 3710331 . ПМИД  23799663. 
  42. ^ Офек, Ицхак; Хэсти, Дэвид Л; Шэрон, Натан (2003). «Антиспаечная терапия бактериальных заболеваний: перспективы и проблемы». FEMS Иммунология и медицинская микробиология . 38 (3): 181–191. CiteSeerX 10.1.1.320.1480 . дои : 10.1016/S0928-8244(03)00228-1. ПМИД  14522453. 

Внешние ссылки

Викискладе есть медиафайлы по теме клеточной адгезии .