Экзонуклеазы — это ферменты , которые работают, расщепляя нуклеотиды по одному с конца (экзо) полинуклеотидной цепи. Происходит реакция гидролиза , которая разрывает фосфодиэфирные связи либо на 3′, либо на 5′ конце . Ее близким родственником является эндонуклеаза , которая расщепляет фосфодиэфирные связи в середине (эндо) полинуклеотидной цепи. У эукариот и прокариот есть три типа экзонуклеаз, участвующих в нормальном обороте мРНК : 5′ в 3′ экзонуклеаза (Xrn1) , которая является зависимым декепирующим белком ; 3′ в 5′ экзонуклеаза, независимый белок; и поли(А)-специфическая 3′ в 5′ экзонуклеаза. [1] [2]
Как у архей , так и у эукариот один из основных путей деградации РНК осуществляется многобелковым экзосомальным комплексом , который в основном состоит из 3′–5′ экзорибонуклеаз .
Известно, что РНК- полимераза II действует во время терминации транскрипции; она работает с 5'-экзонуклеазой (человеческий ген Xrn2) для деградации новообразованного транскрипта ниже по течению, оставляя сайт полиаденилирования и одновременно выстреливая полимеразой. Этот процесс включает в себя захват экзонуклеазой pol II и терминацию транскрипции. [3]
Затем Pol I синтезирует нуклеотиды ДНК вместо только что удаленного ею праймера РНК. ДНК-полимераза I также имеет 3' to 5' и 5' to 3' экзонуклеазную активность, которая используется при редактировании и исправлении ошибок в ДНК. 3' to 5' может удалять только один мононуклеотид за раз, а 5' to 3' активность может удалять мононуклеотиды или до 10 нуклеотидов за раз.
В 1971 году Lehman IR открыл экзонуклеазу I в E. coli . С тех пор было сделано множество открытий, включая: экзонуклеазу II, III , IV, V , VI, VII и VIII. Каждый тип экзонуклеазы имеет определенный тип функции или требования. [4]
Экзонуклеаза I расщепляет одноцепочечную ДНК в направлении 3' → 5', высвобождая дезоксирибонуклеозид 5'-монофосфаты один за другим. Она не расщепляет цепи ДНК без концевых 3'-ОН групп , поскольку они заблокированы фосфорильными или ацетильными группами. [5]
Экзонуклеаза II связана с ДНК-полимеразой I, которая содержит 5'-экзонуклеазу, которая отрезает РНК-праймер, расположенный непосредственно выше места синтеза ДНК, в направлении 5' → 3'.
Экзонуклеаза III обладает четырьмя каталитическими свойствами:
Экзонуклеаза IV добавляет молекулу воды, поэтому она может разорвать связь олигонуклеотида с нуклеозид 5' монофосфатом. Эта экзонуклеаза требует Mg 2+ для функционирования и работает при более высоких температурах, чем экзонуклеаза I. [7]
Экзонуклеаза V — это 3'-5'-гидролизующий фермент, который катализирует линейную двухцепочечную ДНК и одноцепочечную ДНК, для чего требуется Ca2+ . [8] Этот фермент чрезвычайно важен в процессе гомологичной рекомбинации .
Экзонуклеаза VIII представляет собой 5'-3'-димерный белок, которому не требуется АТФ или какие-либо разрывы или надрезы в цепи, но для выполнения своей функции требуется свободная 5'-ОН-группа [ необходима ссылка ] .
В Escherichia coli ген dnaQ кодирует ε-субъединицу ДНК-полимеразы III. [9] ε-субъединица является одним из трех основных белков комплекса ДНК-полимеразы. Она действует как 3'→5'-направленная ДНК-корректирующая экзонуклеаза, которая удаляет неправильно включенные основания во время репликации. [10] Аналогично, в бактериях Salmonella typhimurium функция редактирования от 3' до 5', используемая во время репликации ДНК , также кодируется геном dnaQ , который определяет 3' до 5'-субъединицу экзонуклеазы, один из трех отдельно кодируемых основных белков голофермента ДНК-полимеразы III. [11]
В отличие от E. coli и S. typhimurium , где функции полимеразы и редактирования кодируются отдельными генами, у бактериального вида Buchnera aphidicola ДНК-полимераза, кодируемая геном DNA III (polC), содержит как ДНК-полимеразные, так и 3'-5' экзонуклеазные домены. [11] Эволюционное расхождение (примерно 0,25-1,2 миллиарда лет назад), по-видимому, было связано с разделением функции гена ДНК-полимеразы от функции гена редактирования 3'-5' экзонуклеазы в линии, которая привела к E. coli и S. typhimurium . [11]
Известно, что 3'-5' эндонуклеаза человеческого типа необходима для правильной обработки гистоновой пре-мРНК, в которой U7 snRNP направляет процесс одиночного расщепления. После удаления продукта расщепления ниже по течению (DCP) Xrn1 продолжает дальнейшее расщепление продукта до тех пор, пока он не будет полностью деградирован. [12] Это позволяет нуклеотидам быть переработанными. Xrn1 связан с активностью ко-транскрипционного расщепления (CoTC), которая действует как предшественник для развития свободного незащищенного конца 5', поэтому экзонуклеаза может удалить и деградировать продукт расщепления ниже по течению (DCP). Это инициирует транскрипционную терминацию, поскольку никто не хочет, чтобы нити ДНК или РНК накапливались в их телах. [13]
CCR4-Not — это общий комплекс регуляции транскрипции в почкующихся дрожжах , который, как было обнаружено, связан с метаболизмом мРНК , инициацией транскрипции и деградацией мРНК. Было обнаружено, что CCR4 содержит РНК и одноцепочечную ДНК 3' к 5' экзонуклеазной активности. [14] Другим компонентом, связанным с CCR4-Not , является белок CAF1, который, как было обнаружено, содержит 3' к 5' или 5' к 3' экзонуклеазные домены у мыши и Caenorhabditis elegans . [15] Этот белок не был обнаружен в дрожжах, что позволяет предположить, что он, вероятно, имеет аномальный экзонуклеазный домен, подобный тому, который наблюдается у многоклеточных. [16] Дрожжи содержат экзонуклеазу Rat1 и Xrn1. Rat1 работает так же, как и человеческий тип (Xrn2), а функция Xrn1 в цитоплазме заключается в направлении от 5' к 3' для деградации РНК (пре-5.8s и 25s рРНК) в отсутствие Rat1. [17] [18]
В бета- коронавирусах , включая SARS-CoV-2 , корректурная экзонуклеаза nsp14-ExoN, которая является частью вирусного генома, отвечает за рекомбинацию, которая участвует в появлении новых штаммов. [19]