stringtranslate.com

Бактериоцин II класса

Бактериоцины II класса — это класс небольших пептидов , которые подавляют рост различных бактерий.

Многие грамположительные бактерии продуцируют рибосомально синтезируемые антимикробные пептиды , называемые бактериоцинами .

Бактериоцины, у которых дисульфидные связи являются единственной модификацией пептида, относятся к бактериоцинам II класса.

Класс IIa

Одним из важных и хорошо изученных классов бактериоцинов является класс IIa или педиоцин-подобные бактериоцины, продуцируемые молочнокислыми бактериями . Все бактериоцины класса IIa продуцируются штаммами, ассоциированными с пищевыми продуктами, выделенными из различных пищевых продуктов промышленного и природного происхождения, включая мясные продукты, молочные продукты и овощи. Все бактериоцины класса IIa являются катионными , проявляют активность против листерий и убивают клетки-мишени, проницая клеточную мембрану . [2] [3] [4]

Бактериоцины класса IIa содержат от 37 до 48 остатков. [5] На основании их первичной структуры пептидные цепи бактериоцинов класса IIa можно грубо разделить на две области: гидрофильную, катионную и высококонсервативную N-концевую область и менее консервативную гидрофобную/амфифильную C-концевую область. N-концевая область содержит консервативный мотив YGNGV/L «педиоциновый бокс» и два консервативных остатка цистеина , соединенных дисульфидным мостиком . Он образует трехцепочечный антипараллельный бета-лист, поддерживаемый консервативным дисульфидным мостиком. Этот катионный домен N-концевого бета-листа опосредует связывание бактериоцина класса IIa с мембраной клетки-мишени. C-концевая область образует домен, похожий на шпильку, который проникает в гидрофобную часть мембраны клетки-мишени, тем самым опосредуя утечку через мембрану. Два домена соединены шарниром, который позволяет доменам перемещаться относительно друг друга. [3] [4]

Ниже перечислены некоторые белки, относящиеся к семейству бактериоцинов класса IIa:

Класс IIб

Бактериоцины класса IIb (двухпептидные бактериоцины) требуют для своей активности два разных пептида. Они включают альфа- энтероцины и пептиды лактококцина G. Эти пептиды обладают некоторыми антимикробными свойствами; они подавляют рост Enterococcus spp . и нескольких других грамположительных бактерий . Эти пептиды действуют как порообразующие токсины , которые создают каналы в клеточной мембране через механизм «бочка-клепка» и, таким образом, вызывают ионный дисбаланс в клетке [8]

Класс IIc

Другие бактериоцины класса II можно сгруппировать вместе как класс IIc (кольцевые бактериоцины). Они оказывают широкий спектр воздействия на проницаемость мембран, формирование клеточной стенки и феромонное действие клеток-мишеней. В частности, бактериоцин AS-48 представляет собой циклический пептидный антибиотик, продуцируемый эубактерией Enterococcus faecalis (Streptococcus faecalis), который демонстрирует широкий антимикробный спектр против как грамположительных, так и грамотрицательных бактерий . Бактериоцин AS-48 кодируется плазмидой pMB2, чувствительной к феромонам, и действует на плазматическую мембрану , в которой он открывает поры, что приводит к утечке ионов и гибели клетки . [9] Глобулярная структура бактериоцина AS-48 состоит из пяти альфа-спиралей, заключающих в себе гидрофобное ядро . Эффекторный белок млекопитающих NK -лизин Т-клеток и естественных клеток- киллеров имеет схожую структуру, хотя у него отсутствует гомология последовательностей с бактериоцинами AS-48.

Ссылки

  1. ^ Fregeau Gallagher NL, Sailer M, Niemczura WP, Nakashima TT, Stiles ME, Vederas JC (декабрь 1997 г.). «Трехмерная структура лейкоцина А в мицеллах трифторэтанола и додецилфосфохолина: пространственное расположение остатков, критических для биологической активности в бактериоцинах типа IIa из молочнокислых бактерий». Биохимия . 36 (49): 15062–72. doi :10.1021/bi971263h. PMID  9398233.
  2. ^ Эннахар С., Сономото К., Ишизаки А. (1999). «Бактериоцины класса IIa из молочнокислых бактерий: антибактериальная активность и сохранение пищевых продуктов». J. Biosci. Bioeng . 87 (6): 705–16. doi :10.1016/S1389-1723(99)80142-X. PMID  16232543.
  3. ^ ab Fimland G, Nissen-Meyer J, Johnsen L (2005). "C-концевой домен педиоцин-подобных антимикробных пептидов (бактериоцины класса IIa) участвует в специфическом распознавании C-концевой части родственных белков иммунитета и в определении антимикробного спектра". J. Biol. Chem . 280 (10): 9243–50. doi : 10.1074/jbc.M412712200 . PMID  15611086.
  4. ^ ab Dalhus B, Fimland G, Nissen-Meyer J, Johnsen L (2005). «Педиоцин-подобные антимикробные пептиды (бактериоцины класса IIa) и их иммунные белки: биосинтез, структура и способ действия». J. Pept. Sci . 11 (11): 688–96. doi : 10.1002/psc.699 . PMID  16059970. S2CID  38561151.
  5. ^ Саймон Л., Фремо С., Сенатьемпо Ю., Бержо Дж. М. (2002). «Сакацин г, новый тип антилистерического бактериоцина». Прил. Окружающая среда. Микробиол. 68 (12): 6416–20. Бибкод : 2002ApEnM..68.6416S. дои :10.1128/АЕМ.68.12.6416-6420.2002. ПМЦ 134399 . ПМИД  12450870.  
  6. ^ Чжу, Лиянь; Цзэн, Цзяньвэй; Ван, Чанг; Ван, Цзявэй (2022-02-08). "Структурная основа формирования пор в системе маннозной фосфотрансферазы педиоцином PA-1". Прикладная и экологическая микробиология . 88 (3): e0199221. Bibcode : 2022ApEnM..88E1992Z. doi : 10.1128/AEM.01992-21. ISSN  1098-5336. PMC 8824269. PMID 34851716  . 
  7. ^ Чжу, Лиянь; Цзэн, Цзяньвэй; Ван, Цзявэй (2022-06-15). "Структурная основа механизмов иммунитета педиоцин-подобных бактериоцинов". Прикладная и экологическая микробиология . 88 (13): e0048122. Bibcode : 2022ApEnM..88E.481Z. doi : 10.1128/aem.00481-22. ISSN  1098-5336. PMC 9275228. PMID 35703550  . 
  8. ^ Balla E, Dicks LM, Du Toit M, Van Der Merwe MJ, Holzapfel WH (апрель 2000 г.). «Характеристика и клонирование генов, кодирующих энтероцин 1071A и энтероцин 1071B, два антимикробных пептида, продуцируемых Enterococcus faecalis BFE 1071». Appl . Environ. Microbiol . 66 (4): 1298–304. Bibcode : 2000ApEnM..66.1298B. doi : 10.1128/aem.66.4.1298-1304.2000. PMC 91984. PMID  10742203. 
  9. ^ González C, Langdon GM, Bruix M, Gálvez A, Valdivia E, Maqueda M, Rico M (октябрь 2000 г.). «Бактериоцин AS-48, микробный циклический полипептид, структурно и функционально связанный с млекопитающим NK-лизином». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 97 (21): 11221–6. Bibcode : 2000PNAS...9711221G. doi : 10.1073/pnas.210301097 . PMC 17181. PMID  11005847 . 

Дальнейшее чтение

  1. Papathanasopoulos, MA; Dykes, GA; Revol-Junelles, AM; Delfour, A.; Von Holy, A.; Hastings, JW (1998). "Последовательность и структурные связи лейкоцинов A-, B- и C-TA33a из Leuconostoc mesenteroides TA33a". Микробиология . 144 (5): 1343–1348. doi : 10.1099/00221287-144-5-1343 . PMID  9611809.
  2. Fregeau Gallagher, NL; Sailer, M.; Niemczura, WP; Nakashima, TT; Stiles, ME; Vederas, JC (1997). "Трехмерная структура лейкоцина a в мицеллах трифторэтанола и додецилфосфохолина: пространственное расположение остатков, критических для биологической активности в бактериоцинах типа IIa из молочнокислых бактерий†,‡". Biochemistry . 36 (49): 15062–15072. doi :10.1021/bi971263h. PMID  9398233.

Внешние ссылки

Бактериоцины класса II и родственные им семейства по-разному регистрируются в Pfam и InterPro как:

Названия порой противоречивы.

В статье использован текст из общедоступных источников Pfam и InterPro : IPR002633