Билины , биланы или желчные пигменты — это биологические пигменты, образующиеся во многих организмах как продукт метаболизма определенных порфиринов . Билин (также называемый билихромом) был назван в качестве желчного пигмента млекопитающих , но также может быть обнаружен у низших позвоночных , беспозвоночных , а также красных водорослей , зеленых растений и цианобактерий . Билины могут иметь цвет от красного, оранжевого, желтого или коричневого до синего или зеленого. [1]
В химическом отношении билины представляют собой линейные структуры из четырех пиррольных колец ( тетрапирролов ). В метаболизме человека билирубин является продуктом распада гема . Модифицированный билан является промежуточным продуктом в биосинтезе и уропорфириногена III из порфобилиногена .
Примеры билинов встречаются у животных (основные примеры — билирубин и биливердин ), а также фикоцианобилин , хромофор фотосинтетического пигмента фикоцианина , у водорослей и растений. В растениях билины также служат фотопигментами фоторецепторного белка фитохрома . Примером билина беспозвоночных является микроматабилин , который отвечает за зеленый цвет зеленого паука-охотника Micrommata virescens . [2]
Большинство фотосинтезирующих, вырабатывающих кислород организмов содержат положительный регулятор биосинтеза хлорофилла GENOMES UNCOUPLED 4 (GUN4). Исследования показывают, что GUN4 регулирует синтез хлорофилла, активируя фермент хелатазы магния , который катализирует вставку Mg 2+ в протопорфирин IX . [3] Билины нековалентно связываются с CrGUN4, водорослевым GUN4 из Chlamydomonas reinhardtii , который, как было показано, участвует в ретроградной сигнализации . [4]
Крылья бабочки являются новым местом синтеза и расщепления порфирина , где изображен билин; экспрессия липокалина, связывающего билин белка в Pieris brassicae . [5] Функция билипротеина во время развития крыльев до сих пор неизвестна, как и существование активного пути синтеза и расщепления порфирина в крыльях насекомых, что было продемонстрировано здесь впервые. Билин-связывающий белок из Pieris brassicae , который, как было обнаружено, имеет кристаллическую структуру, был одним из первых членов суперсемейства белков липокалинов, которое с тех пор значительно выросло. Это синий пигментный белок, который можно четко идентифицировать по его аминокислотной последовательности и кристаллической структуре. Билин-связывающий белок преимущественно присутствует в гемолимфе , жировом теле и эпидермисе у личинок последней стадии и в крыльях взрослого насекомого Pieris brassicae . [6] Хотя недавно было обнаружено, что три личиночных цветовых рисунка бабочки-парусника коррелируют с комбинацией белка, связывающего билин, и гена, связанного с желтым, дополнительные физиологические активности до сих пор неизвестны. [7] Обычно билины насекомых соединяются с белками для создания различных билипротеинов, которые были идентифицированы у чешуекрылых и других насекомых. Наличие синего и желтого пигментов способствует сине-зеленому оттенку некоторых личинок чешуекрылых . Считается, что синие пигменты и желтые каротиноиды работают вместе как камуфляж. [8]
Билин-связывающий белок является членом семейства липокалинов, которое включает внеклеточные белки с рядом общих свойств молекулярных лигандов, включая способность связывать крошечные, в первую очередь липофильные соединения, такие как ретинол . [9] Члены семейства липокалинов в основном классифицируются как транспортные белки, но ясно, что они также выполняют ряд других задач, включая транспорт ретинола, скрытую окраску беспозвоночных , обоняние и передачу феромонов . Существует множество структурных и функциональных вариаций в семействе липокалинов как внутри видов, так и между ними.