stringtranslate.com

ТАТА коробка

Рисунок 1. Конструктивные элементы коробки ТАТА. Консенсусная последовательность TATA-бокса — TATAWAW, где W представляет собой либо A, либо T.

В молекулярной биологии ТАТА -бокс (также называемый ящиком Гольдберга-Хогнесса ) [ 1] представляет собой последовательность ДНК , обнаруженную в основной промоторной области генов архей и эукариот . [2] Бактериальный гомолог ТАТА - бокса называется коробкой Прибнова и имеет более короткую консенсусную последовательность .

ТАТА-бокс считается некодирующей последовательностью ДНК (также известной как цис-регуляторный элемент ). Его назвали «ТАТА-боксом», поскольку он содержит консенсусную последовательность, характеризующуюся повторяющимися парами оснований Т и А. [3] Неясно, как возник термин «коробка». В 1980-х годах при исследовании нуклеотидных последовательностей в локусах генома мыши была обнаружена последовательность бокса Хогнесса и «заключена» в положение -31. [4] При сравнении консенсусных и альтернативных нуклеотидов гомологичные области были «запакованы» исследователями. [4] Распределение последовательностей проливает свет на происхождение термина «коробка».

ТАТА-бокс был впервые идентифицирован в 1978 году [1] как компонент эукариотических промоторов. Транскрипция инициируется в ТАТА-боксе ТАТА-содержащих генов. ТАТА-бокс — это место связывания ТАТА-связывающего белка (TBP) и других факторов транскрипции в некоторых эукариотических генах. Транскрипция гена с помощью РНК-полимеразы II зависит от регуляции основного промотора с помощью регуляторных элементов дальнего действия, таких как энхансеры и сайленсеры. [5] Без должной регуляции транскрипции эукариотические организмы не смогли бы должным образом реагировать на окружающую среду.

В зависимости от последовательности и механизма инициации ТАТА-бокса такие мутации , как инсерции , делеции и точковые мутации этой консенсусной последовательности, могут приводить к фенотипическим изменениям. Эти фенотипические изменения могут затем превратиться в фенотип заболевания . Некоторые заболевания, связанные с мутациями в ТАТА-боксе, включают рак желудка , спиноцеребеллярную атаксию , болезнь Хантингтона , слепоту , β-талассемию , иммуносупрессию , синдром Гилберта и ВИЧ-1 . ТАТА-связывающий белок (TBP) также может быть атакован вирусами как средство вирусной транскрипции. [6]

История

Открытие

ТАТА-бокс был первым мотивом корового промотора эукариот, который был идентифицирован в 1978 году американским биохимиком Дэвидом Хогнессом [1], когда он и его аспирант Майкл Голдберг находились в творческом отпуске в Базельском университете в Швейцарии. [7] Они впервые обнаружили последовательность ТАТА при анализе последовательностей 5'- промоторов ДНК в генах дрозофилы , млекопитающих и вирусов . [8] [2] ТАТА-бокс был обнаружен в генах, кодирующих белок , транскрибируемых РНК-полимеразой II . [2]

Эволюционная история

Большинство исследований ТАТА-бокса проводилось на геномах дрожжей, человека и дрозофилы , однако сходные элементы были обнаружены у архей и древних эукариот . [2] У видов архей промотор содержит АТ-богатую последовательность длиной 8 п.о., расположенную примерно на 24 п.н. выше сайта начала транскрипции. Эта последовательность первоначально называлась Box A, и теперь известно, что это последовательность, которая взаимодействует с гомологом архейного ТАТА-связывающего белка (TBP). Кроме того, хотя некоторые исследования выявили некоторые сходства, есть и другие, которые выявили заметные различия между архейным и эукариотическим TBP. Белок архей демонстрирует большую симметрию в своей первичной последовательности и в распределении электростатического заряда, что важно, поскольку более высокая симметрия снижает способность белка связывать ТАТА-бокс полярным образом. [2]

Хотя ТАТА-бокс присутствует во многих промоторах эукариот, в большинстве промоторов он отсутствует. Одно исследование показало, что менее 30% из 1031 потенциальной области промотора содержат предполагаемый мотив TATA-бокса у людей. [9] У дрозофилы менее 40% из 205 основных промоторов содержат ТАТА-бокс. [8] Когда ТАТА-бокс отсутствует и TBP отсутствует, нижний промоторный элемент (DPE) во взаимодействии с инициирующим элементом (Inr) связывается с транскрипционным фактором II D ( TFIID ), инициируя транскрипцию в ТАТА- меньше промоутеров. DPE был идентифицирован в трех промоторах без ТАТА дрозофилы и в промоторе IRF-1 человека без ТАТА . [10]

Функции

Расположение

Последовательности промотора различаются у бактерий и эукариот . У эукариот ТАТА-бокс расположен на 25 пар оснований выше стартового сайта, который Rpb4 /Rbp7 использует для инициации транскрипции . У многоклеточных животных ТАТА-бокс расположен на 30 пар оснований выше места начала транскрипции. [5] В дрожжах S. cerevisiae ТАТА-бокс имеет вариабельное положение, которое может находиться в диапазоне от 40 до 100 п.н. выше стартового сайта. ТАТА-бокс также обнаружен в 40% основных промоторов генов, которые кодируют актиновый цитоскелет и сократительный аппарат в клетках. [5]

Тип корового промотора влияет на уровень транскрипции и экспрессии гена . ТАТА-связывающий белок (TBP) может быть рекрутирован двумя способами: с помощью SAGA, кофактора РНК-полимеразы II , или с помощью TFIID . [11] Когда промоторы используют бокс-комплекс SAGA/TATA для рекрутирования РНК-полимеразы II, они более строго регулируются и демонстрируют более высокие уровни экспрессии, чем промоторы, использующие режим рекрутирования TFIID/TBP. [11]

Аналогичные последовательности

У бактерий промоторные области могут содержать ящик Прибнова , который служит аналогичной цели эукариотического ТАТА-бокса. Коробка Прибнова имеет область длиной 6 п.н., сосредоточенную вокруг положения -10, и последовательность длиной 8-12 п.н. вокруг области -35, которые оба консервативны. [10]

СААТ -бокс (также CAT-бокс) представляет собой область нуклеотидов со следующей консенсусной последовательностью: 5' GGCCAATCT 3'. СААТ-бокс расположен примерно на 75-80 оснований выше сайта инициации транскрипции и примерно на 150 оснований выше ТАТА-бокса. Он связывает факторы транскрипции (CAAT TF или CTF) и тем самым стабилизирует близлежащий преинициативный комплекс для облегчения связывания РНК-полимераз . СААТ-боксы редко встречаются в генах, которые экспрессируют белки, повсеместно встречающиеся во всех типах клеток. [10]

Состав

Последовательность и распространенность

Рисунок 2. Механизм инициации транскрипции в ТАТА-боксе. Факторы транскрипции, ТАТА-связывающий белок (TBP) и РНК-полимераза II задействованы для начала транскрипции.

ТАТА-бокс является компонентом корового промотора эукариот и обычно содержит консенсусную последовательность 5'-ТАТА(А/Т)А(А/Т)-3'. [3] Например, одно исследование показало, что у дрожжей различные геномы Saccharomyces имеют консенсусную последовательность 5'-TATA(A/T)A(A/T)(A/G)-3', но только около 20% гены дрожжей даже содержали последовательность ТАТА. [12] Аналогично, у людей только 24% генов имеют промоторные области, содержащие ТАТА-бокс. [13] Гены, содержащие ТАТА-бокс, как правило, участвуют в реакциях на стресс и определенных типах метаболизма и более строго регулируются по сравнению с генами, не содержащими ТАТА. [12] [14] Как правило, ТАТА-содержащие гены не участвуют в основных клеточных функциях, таких как рост клеток , репликация ДНК , транскрипция и трансляция , из-за их высокорегулируемой природы. [14]

ТАТА-бокс обычно расположен на 25–35 пар оснований выше места начала транскрипции. Гены, содержащие ТАТА-бокс, обычно требуют дополнительных элементов промотора, включая сайт инициатора , расположенный непосредственно перед сайтом начала транскрипции, и нижестоящий коровый элемент (DCE). [3] Эти дополнительные промоторные области работают вместе с ТАТА-боксом, регулируя инициацию транскрипции у эукариот.

Функция

Роль в инициации транскрипции

ТАТА-бокс — это место образования преинициаторного комплекса , который является первым шагом в инициации транскрипции у эукариот. Формирование преинициативного комплекса начинается, когда мультисубъединичный транскрипционный фактор II D ( TFIID ) связывается с ТАТА-боксом в его субъединице ТАТА-связывающего белка (TBP) . [3] ТБФ связывается с малой бороздкой [15] ТАТА-бокса через участок антипараллельных β-листов в белке. [16] Три типа молекулярных взаимодействий способствуют связыванию ТБФ с ТАТА-боксом:

  1. Четыре остатка фенилаланина (Phe57, Phe74, Phe148, Phe 165) на ТБФ связываются с ДНК и образуют перегибы в ДНК, заставляя малую бороздку ДНК открываться. [16] [17] [18]
  2. Между полярными боковыми цепями аминокислоты TBP (Asn27, Asn117, Thr82, Thr173) (и основаниями в малой бороздке ) образуются четыре водородные связи . [16]
  3. Между остатками ТБФ (особенно Ile152 и Leu163) и основаниями ДНК образуются многочисленные гидрофобные взаимодействия (~15) , включая силы Ван-дер-Ваальса . [16] [17] [18]

Кроме того, связыванию ТБФ способствует стабилизация взаимодействий с ДНК, фланкирующей ТАТА-бокс, который состоит из последовательностей, богатых GC. [19] Эти вторичные взаимодействия вызывают изгиб ДНК и раскручивание спирали. [20] Степень изгиба ДНК зависит от вида и последовательности. Например, в одном исследовании использовалась последовательность промотора ТАТА аденовируса (5'-CGC TATAAAAG GGC-3') в качестве модельной связывающей последовательности и было обнаружено, что связывание человеческого ТБФ с ТАТА-боксом вызывает изгиб на 97° в сторону большой бороздки , в то время как дрожжевой ТБФ белок вызывал изгиб только на 82°. [21] Рентгеновские кристаллографические исследования комплексов ТБФ/ТАТА-бокс в целом сходятся во мнении, что ДНК претерпевает изгиб примерно на 80° в процессе связывания ТБФ. [16] [17] [18]

Конформационные изменения, вызванные связыванием ТБФ с ТАТА-боксом, позволяют дополнительным факторам транскрипции и РНК-полимеразе II связываться с областью промотора . TFIID сначала связывается с блоком TATA, чему способствует связывание TFIIA с восходящей частью комплекса TFIID . [22] [23] TFIIB затем связывается с комплексом TFIID- TFIIA -ДНК посредством взаимодействий как выше, так и ниже ТАТА-бокса. [24] РНК-полимераза II затем рекрутируется в этот мультибелковый комплекс с помощью TFIIF . [24] Затем связываются дополнительные факторы транскрипции: сначала TFIIE , а затем TFIIH . [24] На этом завершается сборка преинициаторного комплекса эукариотической транскрипции. [3] Как правило, ТАТА-бокс находится в областях промотора РНК-полимеразы II, хотя некоторые исследования in vitro показали, что РНК-полимераза III может распознавать последовательности ТАТА. [25]

Этот кластер РНК-полимеразы II и различных факторов транскрипции известен как базальный транскрипционный комплекс (БТК). В этом состоянии он дает лишь низкий уровень транскрипции. Другие факторы должны стимулировать BTC к повышению уровня транскрипции. [2] Одним из таких примеров BTC-стимулирующей области ДНК является СААТ-бокс . Дополнительные факторы, в том числе комплекс Mediator , белки, регулирующие транскрипцию, и ферменты , модифицирующие нуклеосомы, также усиливают транскрипцию in vivo . [3]

Взаимодействия

В определенных типах клеток или на определенных промоторах TBP может быть заменен одним из нескольких TBP-связанных факторов (TRF1 у дрозофилы , TBPL1/TRF2 у многоклеточных животных , TBPL2/TRF3 у позвоночных ), некоторые из которых взаимодействуют с ТАТА-боксом аналогично TBP . [ 26 ] Взаимодействие ТАТА - боксов с различными активаторами или репрессорами может влиять на транскрипцию генов разными способами . Энхансеры представляют собой регуляторные элементы дальнего действия, которые повышают активность промотора, тогда как сайленсеры подавляют активность промотора.

Мутации

Рисунок 3. Влияние мутаций на связывание TBP с ТАТА-боксом. Wildtype показывает, что транскрипция выполняется нормально. Вставка или делеция смещает сайт узнавания ТАТА-бокса, что приводит к смещению сайта транскрипции. [27] Точечные мутации рискуют неспособностью TBP связываться для инициации. [28]

Мутации в ТАТА-боксе могут варьироваться от делеции или вставки до точечной мутации с различными эффектами в зависимости от мутировавшего гена. Мутации изменяют связывание ТАТА- связывающего белка (TBP) для инициации транскрипции . Таким образом, происходит изменение фенотипа, основанное на неэкспрессируемом гене (рис. 3).

Вставки или удаления

В одном из первых исследований мутаций TATA-бокса изучалась последовательность ДНК Agrobacterium tumefaciens , содержащая ген цитокинина октопинового типа . [27] Этот конкретный ген имеет три ТАТА-бокса. Изменение фенотипа наблюдалось только тогда, когда были удалены все три блока ТАТА . Вставка дополнительных пар оснований между последним ТАТА - боксом и сайтом начала транскрипции привела к сдвигу сайта начала; таким образом, что приводит к фенотипическому изменению. Из этого оригинального исследования мутаций можно увидеть изменение транскрипции, когда нет ТАТА-бокса, способствующего транскрипции, но транскрипция гена будет происходить при вставке в последовательность. Вставка может повлиять на природу результирующего фенотипа .

Мутации в промоторах кукурузы влияют на экспрессию генов промотора специфичным для органов растения образом. [29] Дублирование ТАТА-бокса приводит к значительному снижению ферментативной активности в щитке и корнях , оставляя уровень ферментов пыльцы неизменным. Удаление ТАТА-бокса приводит к небольшому снижению ферментативной активности в щитке и корнях , но к значительному снижению уровня ферментов в пыльце . [29]

Точечные мутации

Точечные мутации в ТАТА-боксе имеют схожие фенотипические изменения в зависимости от затронутого гена. Исследования также показывают, что размещение мутации в последовательности ТАТА-бокса препятствует связыванию ТБФ . [28] Например, мутация с TATAAAA на CATAAAA полностью препятствует связыванию в достаточной степени, чтобы изменить транскрипцию ; соседние последовательности могут повлиять на наличие изменения или его отсутствие. [30] Однако в клетках HeLa можно увидеть изменение с TATAAAA на TATACAA, которое приводит к 20-кратному снижению транскрипции . [31] Некоторыми заболеваниями, которые могут быть вызваны этой недостаточностью в результате специфической транскрипции генов , являются:  талассемия , [32] рак легких , [33] хроническая гемолитическая анемия , [34] иммуносупрессия , [35] гемофилия B Лейдена , [36] и тромбофлебит и инфаркт миокарда . [37]

Савинкова и др. написал моделирование для прогнозирования значения K D для выбранной последовательности блока TATA и TBP . [38] Это можно использовать для прямого прогнозирования фенотипических признаков, возникающих в результате выбранной мутации, на основе того, насколько тесно ТБФ связывается с ТАТА-боксом.

Болезни

Мутации в области ТАТА-бокса влияют на связывание ТАТА-связывающего белка (TBP) для инициации транскрипции, что может привести к появлению у носителей фенотипа заболевания .

Рак желудка коррелирует с полиморфизмом ТАТА-бокса . [39] ТАТА-бокс имеет сайт связывания транскрипционного фактора гена PG2. Этот ген производит сыворотку PG2, которая используется в качестве биомаркера опухолей при раке желудка. Более длинные последовательности TATA-бокса коррелируют с более высокими уровнями сыворотки PG2, что указывает на рак желудка. Носители с более короткими последовательностями ТАТА-бокса могут производить более низкие уровни сыворотки PG2.

Некоторые нейродегенеративные расстройства связаны с мутациями TATA-бокса. [40] Были выделены два расстройства: спиноцеребеллярная атаксия и болезнь Хантингтона . При спиноцеребеллярной атаксии фенотип заболевания обусловлен экспансией полиглутаминового повтора в ТАТА-связывающем белке (TBP) . Будет происходить накопление этих клеток полиглутамин-ТБФ, как показывают белковые агрегаты в секциях мозга пациентов, что приводит к потере нейрональных клеток .

Слепота может быть вызвана чрезмерным образованием катаракты , когда на ТАТА-бокс воздействуют микроРНК , повышающие уровень генов окислительного стресса. [41] МикроРНК могут нацеливаться на 3'-нетранслируемую область и связываться с ТАТА-боксом, чтобы активировать транскрипцию генов, связанных с окислительным стрессом.

SNP в ТАТА-боксах связаны с B-талассемией , иммуносупрессией и другими неврологическими расстройствами . [42] SNP дестабилизируют комплекс TBP/TATA, что значительно снижает скорость, с которой ТАТА-связывающие белки (TBP) будут связываться с ТАТА-боксом. Это приводит к снижению уровня транскрипции, что влияет на тяжесть заболевания. Результаты исследований пока показали взаимодействие in vitro, но результаты могут быть сопоставимы с результатами in vivo.

Синдром Жильбера коррелирует с полиморфизмом ТАТА-бокса UTG1A1 . [43] Это создает риск развития желтухи у новорожденных.

МикроРНК также играют роль в репликации вирусов, таких как ВИЧ-1 . [44] Было обнаружено, что новая микроРНК, кодируемая ВИЧ-1, усиливает выработку вируса, а также активирует латентный период ВИЧ-1, нацеливаясь на область ТАТА-бокса.

Клиническое значение

Технологии

Многие исследования до сих пор проводились in vitro , обеспечивая лишь прогнозирование того, что может произойти, а не представление в реальном времени того, что происходит в клетках . Недавние исследования в 2016 году были проведены для демонстрации ТАТА-связывающей активности in vivo . Специфические для основного промотора механизмы инициации транскрипции с помощью канонического TBP/TFIID-зависимого механизма базальной транскрипции недавно были документированы in vivo, демонстрируя активацию SRF -зависимой восходящей активирующей последовательностью (UAS) человеческого гена ACTB , участвующей в TATA-связывании. [5]

Терапия рака

Фармацевтические компании на протяжении многих лет разрабатывают лекарства для лечения рака , воздействующие на ДНК традиционными методами, и доказали свою эффективность. [45] Однако токсичность этих препаратов подтолкнула ученых к изучению других процессов, связанных с ДНК, на которые можно было бы воздействовать вместо этого. В последние годы были предприняты коллективные усилия по поиску специфичных для рака молекулярных мишеней, таких как комплексы белок-ДНК, которые включают мотив связывания ТАТА. Соединения, которые захватывают промежуточный продукт белок-ДНК, могут привести к тому, что он станет токсичным для клетки , когда они столкнутся с событием процессинга ДНК . Примеры препаратов , содержащих такие соединения, включают топотекан , SN-38 ( топоизомераза I ), доксорубицин и митоксантрон ( топоизомераза II ). [45] Цисплатин представляет собой соединение, которое ковалентно связывается с соседними гуанинами в большой бороздке ДНК , что искажает ДНК , открывая доступ ДНК-связывающим белкам в малой бороздке . [45] Это дестабилизирует взаимодействие между ТАТА-связывающим белком (TBP) и ТАТА-боксом. В результате ТАТА-связывающий белок (TBP) иммобилизуется на ДНК, чтобы подавить инициацию транскрипции .

Генная инженерия

Модификация коробки ТАТА

Эволюционные изменения подтолкнули растения к адаптации к меняющимся условиям окружающей среды. В истории Земли развитие аэробной атмосферы Земли привело к дефициту железа в растениях . [46] По сравнению с другими представителями того же вида, Malus baccata var. xiaojinensis имеет ТАТА-бокс, встроенный в промотор выше промотора регулируемого железом транспортера 1 (IRT1) . В результате уровни активности промотора повышаются, что приводит к увеличению активности TFIID и последующей инициации транскрипции , что приводит к более эффективному использованию железа фенотипу. [46]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ abc Лифтон Р.П., Голдберг М.Л., Карп Р.В., Хогнесс Д.С. (1978). «Организация гистоновых генов у Drosophila melanogaster: функциональные и эволюционные последствия». Симпозиумы Колд-Спринг-Харбор по количественной биологии . 42 (2): 1047–51. дои : 10.1101/sqb.1978.042.01.105. ПМИД  98262.
  2. ^ abcdef Смейл С.Т., Кадонага Дж.Т. (2003). «Основной промотор РНК-полимеразы II». Ежегодный обзор биохимии . 72 : 449–79. doi : 10.1146/annurev.biochem.72.121801.161520. ПМИД  12651739.
  3. ^ abcdef Уотсон, Джеймс Д. (2014). Молекулярная биология гена . Уотсон, Джеймс Д., 1928- (Седьмое изд.). Бостон. ISBN 9780321762436. ОКЛК  824087979.{{cite book}}: CS1 maint: отсутствует местоположение издателя ( ссылка )
  4. ^ аб Осима Ю, Окада Н, Тани Т, Ито Ю, Ито М (октябрь 1981 г.). «Нуклеотидные последовательности геномных локусов мыши, включая ген или псевдоген ядерной РНК U6 (4,8S)». Исследования нуклеиновых кислот . 9 (19): 5145–58. дои : 10.1093/нар/9.19.5145. ПМК 327505 . ПМИД  6171774. 
  5. ^ abcd Сюй М, Гонсалес-Уртадо Э, Мартинес Э (апрель 2016 г.). «Регуляция генов, специфичная для основного промотора: селективность TATA-бокса и инициатор-зависимая двунаправленность транскрипции, активируемой фактором ответа сыворотки». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Механизмы регуляции генов . 1859 (4): 553–63. doi :10.1016/j.bbagrm.2016.01.005. ПМЦ 4818687 . ПМИД  26824723. 
  6. ^ Майнц Д., Квадт I, Странценбах А.К., Восс Д., Гуарино Л.А., Кнебель-Мёрсдорф Д. (июнь 2014 г.). «Экспрессия и ядерная локализация ТАТА-бокс-связывающего белка при бакуловирусной инфекции». Журнал общей вирусологии . 95 (Часть 6): 1396–407. дои : 10.1099/vir.0.059949-0 . PMID  24676420. S2CID  33480957.
  7. ^ Геринг WJ (1998). Главные управляющие гены в развитии и эволюции: история гомеобокса . Нью-Хейвен: Издательство Йельского университета. ISBN 978-0300074093.
  8. ^ аб Кутач А.К., Кадонага Дж.Т. (июль 2000 г.). «Последующий промоторный элемент DPE, по-видимому, так же широко используется, как и ТАТА-бокс в основных промоторах дрозофилы». Молекулярная и клеточная биология . 20 (13): 4754–64. дои : 10.1128/mcb.20.13.4754-4764.2000. ПМК 85905 . ПМИД  10848601. 
  9. ^ Сузуки Ю, Цунода Т, Сесе Дж, Тайра Х, Мидзусима-Сугано Дж, Хата Х, Ота Т, Исогай Т, Танака Т, Накамура Ю, Суяма А, Сакаки Ю, Моришита С, Окубо К, Сугано С (май 2001 г.) ). «Идентификация и характеристика потенциальных промоторных областей 1031 вида генов человека». Геномные исследования . 11 (5): 677–84. дои :10.1101/gr.gr-1640р. ПМК 311086 . ПМИД  11337467. 
  10. ^ abc Трипати, Г. (2010). Клеточная и биохимическая наука . Нью-Дели: IK International Publishing House Pvt. ООО, стр. 373–374. ISBN 9788188237852.
  11. ^ ab Баптиста Т., Грюнберг С., Минунгу Н., Костер М.Дж., Тиммерс Х.Т., Хан С., Девис Д., Тора Л. (октябрь 2017 г.). «SAGA является общим кофактором транскрипции РНК-полимеразы II». Молекулярная клетка . 68 (1): 130–143.e5. doi :10.1016/j.molcel.2017.08.016. ПМЦ 5632562 . ПМИД  28918903. 
  12. ^ ab Basehoar AD, Zanton SJ, Pugh BF (март 2004 г.). «Идентификация и четкая регуляция генов, содержащих TATA-бокс дрожжей». Клетка . 116 (5): 699–709. дои : 10.1016/s0092-8674(04)00205-3 . ПМИД  15006352.
  13. ^ Ян С., Болотин Э., Цзян Т., Сладек Ф.М., Мартинес Э. (март 2007 г.). «Распространенность инициатора над ТАТА-боксом в генах человека и дрожжей и идентификация мотивов ДНК, обогащенных основными промоторами человека без ТАТА». Джин . 389 (1): 52–65. дои : 10.1016/j.gene.2006.09.029. ЧВК 1955227 . ПМИД  17123746. 
  14. ^ Аб Бэ Ш., Хан Х.В., Мун Дж. (2015). «Функциональный анализ молекулярных взаимодействий генов, содержащих TATA-бокс, и основных генов». ПЛОС ОДИН . 10 (3): e0120848. Бибкод : 2015PLoSO..1020848B. дои : 10.1371/journal.pone.0120848 . ПМК 4366266 . ПМИД  25789484. 
  15. ^ Старр Д.Б., Хоули Д.К. (декабрь 1991 г.). «TFIID прикрепляется к малой канавке коробки TATA». Клетка . 67 (6): 1231–40. дои : 10.1016/0092-8674(91)90299-е. PMID  1760847. S2CID  10297041.
  16. ^ abcde Ким Дж.Л., Николов Д.Б., Берли С.К. (октябрь 1993 г.). «Сокристаллическая структура ТБФ, распознающая второстепенную бороздку элемента ТАТА». Природа . 365 (6446): 520–7. Бибкод : 1993Natur.365..520K. дои : 10.1038/365520a0. PMID  8413605. S2CID  4371241.
  17. ^ abc Николов Д.Б., Чен Х., Халай Э.Д., Хоффман А., Редер Р.Г., Берли С.К. (май 1996 г.). «Кристаллическая структура комплекса белок-связывающий ТАТА-бокс человека/элемент ТАТА». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 93 (10): 4862–7. Бибкод : 1996PNAS...93.4862N. дои : 10.1073/pnas.93.10.4862 . ПМК 39370 . ПМИД  8643494. 
  18. ^ abc Ким Ю, Гейгер Дж. Х., Хан С., Сиглер П. Б. (октябрь 1993 г.). «Кристаллическая структура дрожжевого комплекса ТБФ/ТАТА-бокс». Природа . 365 (6446): 512–20. Бибкод : 1993Natur.365..512K. дои : 10.1038/365512a0. PMID  8413604. S2CID  4336203.
  19. ^ Хорикоши М., Бертуччиоли С., Такада Р., Ван Дж., Ямамото Т., Редер Р.Г. (февраль 1992 г.). «Фактор транскрипции TFIID индуцирует изгиб ДНК при связывании с элементом ТАТА». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 89 (3): 1060–4. Бибкод : 1992PNAS...89.1060H. дои : 10.1073/pnas.89.3.1060 . ПМК 48385 . ПМИД  1736286. 
  20. ^ Блер Р.Х., Гудрич Дж.А., Кугель Дж.Ф. (сентябрь 2012 г.). «Резонансный перенос энергии флуоресценции одной молекулы демонстрирует единообразие в изгибе ДНК, индуцированном ТАТА-связывающим белком, и гетерогенность в кинетике изгиба». Биохимия . 51 (38): 7444–55. дои : 10.1021/bi300491j. ПМК 3551999 . ПМИД  22934924. 
  21. ^ Уиттингтон Дж. Э., Дельгадилло Р. Ф., Аттебери Т. Дж., Паркхерст Л. К., Догерти М. А., Паркхерст Л. Дж. (июль 2008 г.). «Распознавание ТАТА-связывающего белка и изгиб консенсусного промотора зависят от вида белка». Биохимия . 47 (27): 7264–73. дои : 10.1021/bi800139w. PMID  18553934. S2CID  7460689.
  22. ↑ Louder RK, He Y, Лопес-Бланко JR, Фанг Дж, Чакон П, Ногалес Э (март 2016 г.). «Структура TFIID, связанного с промотором, и модель сборки прединициаторного комплекса человека». Природа . 531 (7596): 604–9. Бибкод : 2016Natur.531..604L. дои : 10.1038/nature17394. ПМЦ 4856295 . ПМИД  27007846. 
  23. ^ Ван Дж., Чжао С., Хэ В., Вэй Ю., Чжан Ю., Пегг Х., Шор П., Робертс С.Г., Дэн В. (июль 2017 г.). «Сайт связывания транскрипционного фактора IIA дифференциально регулирует транскрипцию, опосредованную РНК-полимеразой II, в зависимости от контекста промотора». Журнал биологической химии . 292 (28): 11873–11885. дои : 10.1074/jbc.M116.770412 . ПМК 5512080 . ПМИД  28539359. 
  24. ^ abc Кришнамурти С., Хэмпси М. (февраль 2009 г.). «Инициация эукариотической транскрипции». Современная биология . 19 (4): Р153–6. дои : 10.1016/j.cub.2008.11.052 . ПМИД  19243687.
  25. ^ Даттке С.Х. (июль 2014 г.). «РНК-полимераза III точно инициирует транскрипцию с промоторов РНК-полимеразы II in vitro». Журнал биологической химии . 289 (29): 20396–404. дои : 10.1074/jbc.M114.563254 . ПМК 4106352 . ПМИД  24917680. 
  26. ^ Ахтар В., Винстра Г.Дж. (1 января 2011 г.). «Факторы, связанные с TBP: парадигма разнообразия в инициации транскрипции». Клетка и биологические науки . 1 (1): 23. дои : 10.1186/2045-3701-1-23 . ПМЦ 3142196 . ПМИД  21711503. 
  27. ^ ab Чиоин Р., Стритони П., Сконьямиглио Р., Боффа Г.М., Далиенто Л., Раззолини Р., Рамондо А., Далла Вольта С. (1987). «[Естественный анамнез ишемической болезни сердца с операцией аортокоронарного шунтирования и без нее. Кривые выживаемости 272 пациентов за максимальный период 24 месяца (перевод автора)]». Giornale Italiano di Cardiologia . 8 (4): 359–64. дои : 10.1093/нар/15.20.8283. ПМК 306359 . ПМИД  3671084. 
  28. ^ ab Gaillard J, Haguenauer JP, Romanet P, Boulud B, Gerard JP (ноябрь 1977 г.). «[Опухоли обонятельной плакоды. Исследование 5 случаев]». Журнал Français d'Oto-Rhino-Laryngologie; Аудиофонология, челюстно-лицевая хирургия . 26 (9): 669–76. дои : 10.1093/нар/24.15.3100. ПМК 146060 . ПМИД  8760900. 
  29. ^ ab Kloeckener-Gruissem B, Vogel JM, Freeling M (январь 1992 г.). «Область промотора TATA-бокса Adh1 кукурузы влияет на его органоспецифическую экспрессию». Журнал ЭМБО . 11 (1): 157–66. doi :10.1002/j.1460-2075.1992.tb05038.x. ПМК 556436 . ПМИД  1740103. 
  30. ^ Фей Ю.Дж., Стоминг Т.А., Ефремов Г.Д., Ефремов Д.Г., Баттачария Р., Гонсалес-Редондо Дж.М., Алтай С., Гургей А., Хьюсман Т.Х. (июнь 1988 г.). «Бета-талассемия из-за мутации Т----А в блоке ATA». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 153 (2): 741–7. дои : 10.1016/S0006-291X(88)81157-4. ПМИД  3382401.
  31. ^ Бауэр GC (1978). «Награждение медалью Уилла Росса за 1978 год». Американский обзор респираторных заболеваний . 118 (3): 635–636. ПМИД  360896.
  32. ^ Антонаракис С.Е., Иркин С.Х., Ченг Т.К., Скотт А.Ф., Секстон Дж.П., Труско С.П., Чараче С., Казазян Х.Х. (1984). «Бета-талассемия у чернокожих американцев: новые мутации в поле «ТАТА» и акцепторном сайте сплайсинга». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 81 (4): 1154–8. Бибкод : 1984PNAS...81.1154A. дои : 10.1073/pnas.81.4.1154 . ПМЦ 344784 . ПМИД  6583702. 
  33. ^ Зиенольддини С., Райберг Д., Маггини В., Скауг В., Канциан Ф., Хауген А. (апрель 2004 г.). «Полиморфизмы гена бета-интерлейкина-1 связаны с повышенным риском развития немелкоклеточного рака легких». Международный журнал рака . 109 (3): 353–6. дои : 10.1002/ijc.11695 . ПМИД  14961572.
  34. ^ Хильдебрандт П. (август 1991 г.). «Подкожная абсорбция инсулина у инсулинозависимых больных сахарным диабетом. Влияние видов, физико-химических свойств инсулина и физиологических факторов». Датский медицинский бюллетень . 38 (4): 337–46. ЧВК 1914533 . ПМИД  8571957. 
  35. ^ Такахаши К., Иезековиц Р.А. (ноябрь 2005 г.). «Роль маннозосвязывающего лектина во врожденном иммунитете». Клинические инфекционные болезни . 41 (Приложение 7): S440–4. дои : 10.1086/431987 . ПМИД  16237644.
  36. ^ Свит Д., Голомб Х., Дессер Р., Ультманн Дж. Э., Ячнин С., Штейн Р. (май 1975 г.). «Письмо: Химиотерапия запущенных гистоцитарных лимфом». Ланцет . 1 (7916): 6300–3. дои : 10.1016/s0140-6736(75)92521-0. ПМК 49488 . ПМИД  1631121. 
  37. ^ Арно Э., Барбалат В., Нико В., Камбьен Ф., Эванс А., Моррисон С., Арвейлер Д., Люк Г., Руидавец Дж.Б., Эммерих Дж., Фиссингер Дж.Н., Айах М. (март 2000 г.). «Полиморфизмы в 5'-регуляторной области гена тканевого фактора и риск инфаркта миокарда и венозной тромбоэмболии: исследования ECTIM и PATHROS. Etude Cas-Témoins de l'Infarctus du Myocarde. Парижское исследование «случай-контроль» тромбоза». Атеросклероз, тромбоз и сосудистая биология . 20 (3): 892–8. дои : 10.1161/01.ATV.20.3.892 . ПМИД  10712418.
  38. ^ Савинкова Л, Драчкова И, Аршинова Т, Пономаренко П, Пономаренко М, Колчанов Н (2013). «Экспериментальная проверка предсказанного влияния полиморфизма промотора ТАТА-бокса, связанного с заболеваниями человека, на взаимодействие между ТАТА-боксами и ТАТА-связывающим белком». ПЛОС ОДИН . 8 (2): e54626. Бибкод : 2013PLoSO...854626S. дои : 10.1371/journal.pone.0054626 . ПМЦ 3570547 . ПМИД  23424617. 
  39. ^ Де Ре В., Магрис Р., Де Зорзи М., Майеро С., Каджари Л., Форнасариг М., Репетто О., Бускарини Э., Ди Марио Ф (2017). «P.08.10: Влияние области тата-бокса PG2 на уровень PG2 в сыворотке при раке желудка». Болезни пищеварения и печени . 49 : e182–e183. дои : 10.1016/s1590-8658(17)30534-0. S2CID  79101992.
  40. ^ Рошан Р., Чоудхари А., Бхамбри А., Бакши Б., Гош Т., Пиллаи Б. (август 2017 г.). «Нарушение регуляции микроРНК при полиглутаминовой токсичности белка, связывающего ТАТА-бокс, опосредовано через STAT1 в нейрональных клетках мыши». Журнал нейровоспаления . 14 (1): 155. дои : 10.1186/s12974-017-0925-3 . ПМЦ 5543588 . ПМИД  28774347. 
  41. ↑ Ву С, Лю З, Ма Л, Пей С, Цинь Л, Гао Н, Ли Дж, Инь Ю (август 2017 г.). «МиРНК регулируют гены, связанные с окислительным стрессом, посредством связывания с областями 3'-UTR и ТАТА-бокса: новая гипотеза патогенеза катаракты». БМК Офтальмология . 17 (1): 142. дои : 10.1186/s12886-017-0537-9 . ПМЦ 5556341 . ПМИД  28806956. 
  42. ^ Драчкова И, Савинкова Л, Аршинова Т, Пономаренко М, Пельтек С, Колчанов Н (май 2014 г.). «Механизм, с помощью которого полиморфизмы ТАТА-бокса, связанные с наследственными заболеваниями человека, влияют на взаимодействие с ТАТА-связывающим белком». Человеческая мутация . 35 (5): 601–8. дои : 10.1002/humu.22535 . PMID  24616209. S2CID  19928327.
  43. ^ Жая О, Тиляк МК, Штефанович М, Тумбри Дж, Юрчич З (май 2014 г.). «Корреляция полиморфизма TATA-бокса UGT1A1 и желтухи у новорожденных на грудном вскармливании - раннее проявление синдрома Жильбера». Журнал медицины матери, плода и новорожденных . 27 (8): 844–50. дои : 10.3109/14767058.2013.837879. PMID  23981182. S2CID  29893463.
  44. ^ Чжан Ю, Фань М, Гэн Г, Лю Б, Хуан З, Луо Х, Чжоу Дж, Го Икс, Цай В, Чжан Х (март 2014 г.). «Новая микроРНК, кодируемая ВИЧ-1, усиливает репликацию вируса, воздействуя на область ТАТА-бокса». Ретровирусология . 11:23 . дои : 10.1186/1742-4690-11-23 . ПМК 4007588 . ПМИД  24620741. 
  45. ^ abc Hurley LH (март 2002 г.). «ДНК и связанные с ней процессы как мишени для терапии рака». Обзоры природы. Рак . 2 (3): 188–200. дои : 10.1038/nrc749. PMID  11990855. S2CID  24209612.
  46. ^ ab Чжан М, Lv Y, Ван Y, Роуз Дж. К., Шен Ф, Хань Z, Чжан X, Сюй X, Ву Т, Хань Z (январь 2017 г.). «Введение коробки TATA обеспечивает механизм выбора, лежащий в основе адаптации к дефициту железа». Физиология растений . 173 (1): 715–727. дои : 10.1104/стр.16.01504. ПМК 5210749 . ПМИД  27881725.