Гидроксиламиноксидоредуктаза

Гидроксиламиноксидоредуктаза ( ГАО ) — фермент , обнаруженный в прокариотическом роде Nitrosomonas . Он играет критически важную роль в биогеохимическом цикле азота как часть метаболизма аммиакокисляющих бактерий .

Субстратом является гидроксиламин ( ), химическое вещество, биологически производимое ферментом аммиачной монооксигеназой . Продукты катализируемой реакции являются предметом споров, но недавние исследования показывают убедительные доказательства производства оксида азота . ^[1] ${\displaystyle {\ce {NH2OH}}}$

Структурные исследования

Кристаллографические методы показывают, что HAO (код PDB: 1FGJ) представляет собой сшитый тример полипептидов, содержащий 24 кофактора гема . ^{[2] [3]}

Реактивность

На протяжении многих десятилетий считалось, что фермент катализирует следующую реакцию: ^[4]

${\displaystyle {\ce {NH2OH + H2O -> NO2^- + 5 H+ + 4e^-}}}$

Однако недавние исследования в этой области показывают, что этот фермент катализирует совершенно другую реакцию: ^[1]

${\displaystyle {\ce {NH2OH -> NO + 3H+ + 3e^-}}}$

Последующее окисление оксида азота до нитрита, вызванное реакцией с кислородом, объясняет реакционную способность, ранее описанную Хупером и др.

Воздействие на окружающую среду

Оксид азота, продукт катализа HAO, является мощным парниковым газом . ^[5] Кроме того, продуктом окисления оксида азота в присутствии кислорода является нитрит — распространенный загрязнитель в сельскохозяйственных стоках .

Ссылки

1. Caranto, Jonathan D.; Lancaster, Kyle M. (2017-07-17). «Оксид азота является обязательным промежуточным продуктом бактериальной нитрификации, продуцируемым гидроксиламиноксидоредуктазой». Труды Национальной академии наук . 114 (31): 8217–8222. Bibcode : 2017PNAS..114.8217C. doi : 10.1073/pnas.1704504114 . ISSN  0027-8424. PMC 5547625.  PMID 28716929  .
2. Cedervall, Peder; Hooper, Alan B.; Wilmot, Carrie M. (2013-09-10). «Структурные исследования гидроксиламиноксидоредуктазы выявили уникальный кофактор гема и ранее не идентифицированного партнера взаимодействия». Biochemistry . 52 (36): 6211–6218. doi :10.1021/bi400960w. ISSN  0006-2960. PMID  23952581.
3. Игараси, Н.; Морияма, Х.; Фудзивара, Т.; Фукумори, И.; Танака, Н. (апрель 1997 г.). «Структура гидроксиламиноксидоредуктазы 2.8 А из нитрифицирующей хемоавтотрофной бактерии Nitrosomonas europaea». Nature Structural Biology . 4 (4): 276–284. doi :10.1038/nsb0497-276. ISSN  1072-8368. PMID  9095195. S2CID  1028628.
4. Хендрих, Майкл П.; Логан, Майкл; Андерссон, Кристоффер К.; Арсиеро, Дэйв М.; Липскомб, Джон Д.; Хупер, Алан Б. (1994-12-01). «Активный сайт гидроксиламиноксидоредуктазы из Nitrosomonas: доказательства нового металлического кластера в ферментах». Журнал Американского химического общества . 116 (26): 11961–11968. doi :10.1021/ja00105a041. ISSN  0002-7863.
5. Монцка, С.А.; Длугокенки, Э.Дж.; Батлер, Дж.Х. (2011). «Парниковые газы, не входящие в состав CO2, и изменение климата». Nature . 476 (7358): 43–50. doi :10.1038/nature10322. PMID  21814274. S2CID  205225911.

• Hooper AB, Balny C (1982). "Реакция кислорода с гидроксиламиноксидоредуктазой Nitrosomonas: быстрая кинетика". FEBS Lett . 144 (2): 299–303. Bibcode :1982FEBSL.144..299H. doi : 10.1016/0014-5793(82)80658-3 . PMID  7117545. S2CID  9726167.
• Lipscomb JD, Hooper AB (1982). «Разделение множественных гемовых центров гидроксиламиноксидоредуктазы из Nitrosomonas. 1. Спектроскопия электронного парамагнитного резонанса». Биохимия . 21 (17): 3965–72. doi :10.1021/bi00260a010. PMID  6289867.
• Rees MK (1968). «Исследования метаболизма гидроксиламина Nitrosomonas europaea. I Очистка гидроксиламиноксидазы». Биохимия . 7 (1): 353–66. doi :10.1021/bi00841a045. PMID  5758552.