Организм, который процветает в очень жарких условиях от 60°C и выше.
Гипертермофил — это организм, который процветает в чрезвычайно жарких условиях — от 60 °C (140 °F) и выше . Оптимальная температура для существования гипертермофилов часто превышает 80 ° C (176 ° F). [1] Гипертермофилы часто относятся к домену Archaea , хотя некоторые бактерии также способны переносить экстремальные температуры. Некоторые из этих бактерий способны жить при температуре выше 100 °C глубоко в океане, где высокое давление повышает температуру кипения воды. Многие гипертермофилы также способны противостоять другим экстремальным воздействиям окружающей среды, таким как высокая кислотность или высокий уровень радиации. Гипертермофилы представляют собой подгруппу экстремофилов . Их существование может поддерживать возможность внеземной жизни , показывая, что жизнь может процветать в экстремальных условиях окружающей среды.
История
О гипертермофилах, выделенных из горячих источников в Йеллоустонском национальном парке, впервые сообщил Томас Д. Брок в 1965 году. [2] [3] С тех пор было обнаружено более 70 видов. [4] Наиболее экстремальные гипертермофилы живут на перегретых стенках глубоководных гидротермальных источников , которым для выживания требуется температура не менее 90 °C. Выдающимся термотолерантным гипертермофилом является штамм 121 [ 5] , который смог удвоить свою популяцию в течение 24 часов в автоклаве при температуре 121°C (отсюда и его название). Текущая рекордная температура роста для Methanopyrus kandleri составляет 122 °C .
Хотя ни один гипертермофил не смог процветать при температуре >122 °C, их существование возможно. Штамм 121 выживает при 130°C в течение двух часов, но не способен размножаться до тех пор, пока его не переносят в свежую питательную среду при относительно более низкой температуре 103°C.
Исследовать
Ранние исследования гипертермофилов предполагали, что их геном может характеризоваться высоким содержанием гуанина-цитозина ; однако недавние исследования показывают, что «нет очевидной корреляции между содержанием GC в геноме и оптимальной температурой роста организма в окружающей среде». [6] [7]
Молекулы белка у гипертермофилов обладают гипертермостабильностью , то есть могут сохранять структурную стабильность (и, следовательно, функционировать) при высоких температурах. Такие белки гомологичны своим функциональным аналогам в организмах, которые процветают при более низких температурах, но эволюционировали, чтобы проявлять оптимальные функции при гораздо более высоких температурах. Большинство низкотемпературных гомологов гипертермостабильных белков денатурируют при температуре выше 60 °C. Такие гипертермостабильные белки часто имеют коммерческое значение, поскольку при высоких температурах химические реакции протекают быстрее. [8] [9]
Физиология
Общая физиология
Различные морфологии и классы гипертермофильных микроорганизмов.
Из-за экстремальных условий окружающей среды гипертермофилы могут адаптироваться к нескольким различным факторам, таким как pH , окислительно-восстановительный потенциал , уровень солености и температура . Они растут, подобно мезофилам, в диапазоне температур около 25–30 ° C между минимальной и максимальной температурой. Самый быстрый рост достигается при оптимальной температуре роста, которая может достигать 106 °C. [10] Основными характеристиками их морфологии являются:
Клеточная стенка: самая внешняя часть архей, расположена вокруг клетки и защищает ее содержимое. Он не содержит пептидогликана , что делает их естественно устойчивыми к лизоциму . Наиболее распространенной стенкой является паракристаллический поверхностный слой, образованный белками или гликопротеинами гексагональной симметрии. Исключительная особенность связана с рукой этого рода, у которой отсутствует стенка, дефицит которой восполняется развитием клеточной мембраны, уникальная химическая структура которой: она содержит тетраэфир липида и глюкозу в очень высокой пропорции к общему количеству липидов. Кроме того, его сопровождают гликопротеины, которые вместе с липидами придают мембране Thermoplasma spp устойчивость к кислым и термофильным условиям, в которых она обитает. [11]
Цитоплазматическая мембрана: является основной адаптацией к температуре. Эта мембрана радикально отличается от известных у эукариот и до них. Мембрана архейбактерий построена на тетраэфирном звене, благодаря чему устанавливаются эфирные связи между молекулами глицерина и гидрофобными боковыми цепями, не состоящими из жирных кислот. Эти боковые цепи в основном состоят из повторяющихся изопреновых единиц. [11] В определенных точках мембраны обнаруживаются боковые цепи, связанные ковалентными связями и образующие монослой. Таким образом, мембрана гораздо более стабильна и устойчива к изменениям температуры, чем кислотные бислои, присутствующие в эукариотических организмах и бактериях.
Белки: денатурируют при повышенных температурах и поэтому также должны адаптироваться. Белковые комплексы, известные как белки теплового шока, способствуют правильному сворачиванию. Их функция состоит в том, чтобы связывать или поглощать белок во время синтеза, создавая среду, способствующую его правильной третичной конформации. Кроме того, белки теплового шока могут сотрудничать в транспортировке вновь свернутых белков к месту их действия. [11]
ДНК: также адаптируется к повышенным температурам за счет нескольких механизмов. Первый — циклический 2,3-дифосфоглицерат калия , выделенный лишь у нескольких видов этого рода. Метанопирус отличается тем, что предотвращает повреждение ДНК при таких температурах. [10] Топоизомераза — это фермент, обнаруженный у всех гипертермофилов. Он отвечает за появление положительных спинов, которые обеспечивают большую устойчивость к высоким температурам. Этот белок Sac7d обнаружен у этого рода и характеризуется повышением до 40 °C температуры плавления ДНК. Гистоны , с которыми связаны эти белки, участвуют в его суперспирализации. [12] [10]
Метаболизм
Гипертермофилы имеют большое разнообразие метаболизма, включая хемолитоавтотрофы и хемоорганогетеротрофы, тогда как фототрофные гипертермофилы не известны. Катаболизм сахара включает нефосфорилированные версии пути Энтнера-Дудорова, некоторые модифицированные версии пути Эмбдена-Мейергофа, канонический путь Эмбдена-Мейергофа присутствует только у гипертермофильных бактерий, но не у архей. [13]
Большая часть информации о катаболизме сахара была получена в результате наблюдения за Pyrococcus Furiosus . Он растет на многих различных сахарах, таких как крахмал, мальтоза и целлобиоза, которые, попав в клетку, превращаются в глюкозу, но могут использовать и другие органические субстраты в качестве источника углерода и энергии. Некоторые данные показали, что глюкоза катаболизируется по модифицированному пути Эмбдена-Мейергофа, который является канонической версией хорошо известного гликолиза, присутствующего как у эукариот, так и у бактерий. [14]
Некоторые обнаруженные различия касались сахарной киназы, запускающей реакции этого пути: вместо обычных глюкокиназы и фосфофруктокиназы были обнаружены две новые сахаркиназы. Этими ферментами являются АДФ-зависимая глюкокиназа (АДФ-ГК) и АДФ-зависимая фосфофруктокиназа (АДФ-ПФК), они катализируют те же реакции, но используют АДФ в качестве донора фосфорила вместо АТФ, производя АМФ. [15]
Адаптации
Как правило, гипертермофилы не размножаются при температуре 50°С и ниже, а некоторые даже ниже 80 или 90°С. [16] Хотя они не могут расти при температуре окружающей среды, они способны выжить там в течение многих лет. Учитывая простые требования к росту, гипертермофилы могут расти на любом участке, содержащем горячую воду , даже на других планетах и лунах, таких как Марс и Европа . Термофилы-гипертермофилы используют различные механизмы адаптации своих клеток к теплу, особенно к клеточной стенке, плазматической мембране и ее биомолекулам (ДНК, белкам и т. д.): [12]
Наличие в их плазматической мембране длинноцепочечных и насыщенных жирных кислот у бактерий и « эфирных » связей (диэфирных или тетраэфирных) у архей. У некоторых архей мембрана имеет однослойное строение, что еще больше повышает ее термостойкость.
Сверхэкспрессия шаперонов GroES и GroEL , которые помогают правильному сворачиванию белков в ситуациях клеточного стресса, например, при температуре, при которой они растут.
Накопление таких соединений, как дифосфоглицерат калия , которые предотвращают химическое повреждение (депуринирование или депиримидинирование) ДНК.
^ Стеттер, К. (2006). «История открытия первых гипертермофилов». Экстремофилы . 10 (5): 357–362. дои : 10.1007/s00792-006-0012-7. PMID 16941067. S2CID 36345694.
^ Джозеф Зекбах и др.: Полиэкстремофилы - жизнь в условиях множественных форм стресса. Springer, Дордрехт 2013, ISBN 978-94-007-6487-3 , предисловие; @google книги
^ Ценность фундаментальных исследований: открытие Thermus aquaticus и других экстремальных термофилов.
^ Гипертермофильные микроорганизмы
^ Микроб из глубин доводит жизнь до самого горячего из известных пределов.
^ Высокое содержание гуанина-цитозина не является адаптацией к высокой температуре: сравнительный анализ среди прокариот.
^ Чжэн Х, Ву Х; Ву (декабрь 2010 г.). «Анализ геноцентрических ассоциаций для выявления корреляции между уровнями содержания гуанина-цитозина и условиями температурного диапазона прокариотических видов». БМК Биоинформатика . 11 (Дополнение 11): S7. дои : 10.1186/1471-2105-11-S11-S7 . ПМК 3024870 . ПМИД 21172057.
^ «Анализ генома и состава протеома Nanoarchaeum equitans: показания к гипертермофильной и паразитарной адаптации».
^ Сайки, РК; Гельфанд, д.р.; Стоффель, С; Шарф, С.Дж.; Хигучи, Р; Хорн, GT; Муллис, КБ; Эрлих, ХА (1988). «Праймер-направленная ферментативная амплификация ДНК с помощью термостабильной ДНК-полимеразы». Наука . 239 (4839): 487–91. Бибкод : 1988Sci...239..487S. дои : 10.1126/science.239.4839.487. ПМИД 2448875.
^ abc Фернандес, П.Г., и Руис, член парламента (2007). Археабактерии гипертермофилы: жизнь в кипении. Revista Complutense de Ciencias Veterinarias, 1(2), 560.
^ abc Complutense de Ciencias Veterinarias, Revista (05 февраля 2014 г.). «Я Jornadas Nacionales de Innovación Docente en Veterinaria». Revista Complutense de Ciencias Veterinarias . 8 (1). doi : 10.5209/rev_rccv.2014.v8.n1.44301. ISSN 1988-2688.
^ Аб Брок, Кристина М.; Баньо-Поло, Мануэль; Гарсиа-Муррия, Мария Дж.; Мингарро, Исмаил; Эстев-Гасент, Мария (22 ноября 2017 г.). «Характеристика белка внутренней мембраны BB0173 Borrelia burgdorferi». БМК Микробиология . 17 (1): 219. дои : 10.1186/s12866-017-1127-y . ISSN 1471-2180. ПМК 5700661 . ПМИД 29166863.
^ Шёнхайт, П.; Шефер, Т. (январь 1995 г.). «Метаболизм гипертермофилов». Всемирный журнал микробиологии и биотехнологии . 11 (1): 26–57. дои : 10.1007/bf00339135. ISSN 0959-3993. PMID 24414410. S2CID 21904448.
^ Сакураба, Харухико; Года, Шуитиро; Осима, Тошихиса (2004). «Уникальный метаболизм сахара и новые ферменты гипертермофильных архей». Химическая запись . 3 (5): 281–287. дои : 10.1002/tcr.10066. ISSN 1527-8999. ПМИД 14762828.
^ Бар-Эвен, Аррен; Фламхольц, Ави; Нур, Элад; Майло, Рон (17 мая 2012 г.). «Переосмысление гликолиза: о биохимической логике метаболических путей». Химическая биология природы . 8 (6): 509–517. дои : 10.1038/nchembio.971. ISSN 1552-4450. ПМИД 22596202.
^ Шварц, Майкл Х.; Пан, Тао (10 декабря 2015 г.). «Температурно-зависимая неправильная трансляция у гипертермофила адаптирует белки к более низким температурам». Исследования нуклеиновых кислот . 44 (1): 294–303. дои : 10.1093/nar/gkv1379 . ISSN 0305-1048. ПМК 4705672 . ПМИД 26657639.
^ аб Гроган Д.В. Понимание репарации ДНК гипертермофильных архей: постоянные пробелы и другие причины сосредоточиться на вилке. Архея. 4 июня 2015 г.; 2015 г.: 942605. дои: 10.1155/2015/942605. PMID: 26146487; PMCID: PMC4471258
дальнейшее чтение
Стеттер, Карл (февраль 2013 г.). «Краткая история открытия гипертермофильной жизни». Труды Биохимического общества . 41 (1): 416–420. дои : 10.1042/BST20120284. ПМИД 23356321.
Насколько жарко или слишком жарко? Экспедиция T-Limit