гипертермофил

Организм, который процветает в чрезвычайно жарких условиях (от 60°C и выше).

Гипертермофил — это организм, который процветает в чрезвычайно жарких условиях — от 60 °C (140 °F) и выше . Оптимальная температура для существования гипертермофилов часто превышает 80 ° C (176 ° F). ^[1] Гипертермофилы часто относятся к домену Archaea , хотя некоторые бактерии также способны переносить экстремальные температуры. Некоторые из этих бактерий способны жить при температуре выше 100 °C глубоко в океане, где высокое давление повышает температуру кипения воды. Многие гипертермофилы также способны противостоять другим экстремальным воздействиям окружающей среды, таким как высокая кислотность или высокий уровень радиации. Гипертермофилы представляют собой подгруппу экстремофилов . Их существование может поддерживать возможность внеземной жизни , показывая, что жизнь может процветать в экстремальных условиях окружающей среды.

История

О гипертермофилах, выделенных из горячих источников в Йеллоустонском национальном парке, впервые сообщил Томас Д. Брок в 1965 году. ^{[2] [3]} С тех пор было обнаружено более 70 видов. ^[4] Наиболее экстремальные гипертермофилы живут на перегретых стенках глубоководных гидротермальных источников , которым для выживания требуется температура не менее 90 °C. Выдающимся термотолерантным гипертермофилом является штамм 121 [ ^5] , который смог удвоить свою популяцию в течение 24 часов в автоклаве при температуре 121°C (отсюда и его название). Текущая рекордная температура роста для Methanopyrus kandleri составляет 122 °C .

Хотя ни один гипертермофил не смог процветать при температуре >122 °C, их существование возможно. Штамм 121 выживает при 130°C в течение двух часов, но не способен размножаться до тех пор, пока его не переносят в свежую питательную среду при относительно более низкой температуре 103°C.

Исследовать

Ранние исследования гипертермофилов предполагали, что их геном может характеризоваться высоким содержанием гуанина-цитозина ; однако недавние исследования показывают, что «нет очевидной корреляции между содержанием GC в геноме и оптимальной температурой роста организма в окружающей среде». ^{[6] [7]}

Молекулы белка у гипертермофилов обладают гипертермостабильностью , то есть могут сохранять структурную стабильность (и, следовательно, функционировать) при высоких температурах. Такие белки гомологичны своим функциональным аналогам в организмах, которые процветают при более низких температурах, но эволюционировали, чтобы проявлять оптимальные функции при гораздо более высоких температурах. Большинство низкотемпературных гомологов гипертермостабильных белков денатурируют при температуре выше 60 °C. Такие гипертермостабильные белки часто имеют коммерческое значение, поскольку при высоких температурах химические реакции протекают быстрее. ^{[8] [9]}

Физиология

Общая физиология

Различные морфологии и классы гипертермофильных микроорганизмов.

Из-за экстремальных условий окружающей среды гипертермофилы могут адаптироваться к нескольким различным факторам, таким как pH , окислительно-восстановительный потенциал , уровень солености и температура . Они растут, как и мезофилы, в диапазоне температур около 25–30 ° C между минимальной и максимальной температурой. Самый быстрый рост достигается при оптимальной температуре роста, которая может достигать 106 °C. ^[10] Основными характеристиками их морфологии являются:

• Клеточная стенка: самая внешняя часть архей, расположена вокруг клетки и защищает ее содержимое. Он не содержит пептидогликана , что делает их естественно устойчивыми к лизоциму . Наиболее распространенной стенкой является паракристаллический поверхностный слой, образованный белками или гликопротеинами гексагональной симметрии. За исключением рода Thermoplasma, у которого отсутствует стенка, дефицит которой восполняется развитием клеточной мембраны с уникальной химической структурой. Он содержит тетраэфир липида и глюкозу в очень высокой пропорции от общего количества липидов. Кроме того, его сопровождают гликопротеины, которые вместе с липидами придают мембране Thermoplasma spp устойчивость к кислым и термофильным условиям, в которых она обитает. ^[11]
• Цитоплазматическая мембрана: является основной адаптацией к температуре. Эта мембрана радикально отличается от известных у эукариот и до них. Мембрана архейбактерий построена на тетраэфирном звене, благодаря чему устанавливаются эфирные связи между молекулами глицерина и гидрофобными боковыми цепями, не состоящими из жирных кислот. Эти боковые цепи в основном состоят из повторяющихся изопреновых единиц. ^[11] В определенных точках мембраны обнаруживаются боковые цепи, связанные ковалентными связями и образующие монослой. Таким образом, мембрана гораздо более стабильна и устойчива к изменениям температуры, чем кислотные бислои, присутствующие в эукариотических организмах и бактериях.
• Белки: денатурируют при повышенных температурах и поэтому также должны адаптироваться. Белковые комплексы, известные как белки теплового шока, способствуют правильному сворачиванию. Их функция состоит в том, чтобы связывать или поглощать белок во время синтеза, создавая среду, способствующую его правильной третичной конформации. Кроме того, белки теплового шока могут сотрудничать в транспортировке вновь свернутых белков к месту их действия. ^[11]
• ДНК: также адаптируется к повышенным температурам за счет нескольких механизмов. Первый — циклический 2,3-дифосфоглицерат калия , выделенный лишь у нескольких видов этого рода. Метанопирус отличается тем, что предотвращает повреждение ДНК при таких температурах. ^[10] Топоизомераза — это фермент, обнаруженный у всех гипертермофилов. Он отвечает за появление положительных спинов, которые обеспечивают большую устойчивость к высоким температурам. Этот белок Sac7d обнаружен у этого рода и характеризуется повышением до 40 °C температуры плавления ДНК. Гистоны , с которыми связаны эти белки, участвуют в его суперспирализации. ^{[12] [10]}

Метаболизм

Гипертермофилы имеют большое разнообразие метаболизма, включая хемолитоавтотрофы и хемоорганогетеротрофы, тогда как фототрофные гипертермофилы не известны. Катаболизм сахара включает нефосфорилированные версии пути Энтнера-Дудорова, некоторые модифицированные версии пути Эмбдена-Мейергофа, канонический путь Эмбдена-Мейергофа присутствует только у гипертермофильных бактерий, но не у архей. ^[13]

Большая часть информации о катаболизме сахара была получена в результате наблюдения за Pyrococcus Furiosus . Он растет на многих различных сахарах, таких как крахмал, мальтоза и целлобиоза, которые, попав в клетку, превращаются в глюкозу, но могут использовать и другие органические субстраты в качестве источника углерода и энергии. Некоторые данные показали, что глюкоза катаболизируется по модифицированному пути Эмбдена-Мейергофа, который является канонической версией хорошо известного гликолиза, присутствующего как у эукариот, так и у бактерий. ^[14]

Некоторые обнаруженные различия касались сахарной киназы, запускающей реакции этого пути: вместо обычных глюкокиназы и фосфофруктокиназы были обнаружены две новые сахаркиназы. Этими ферментами являются АДФ-зависимая глюкокиназа (АДФ-ГК) и АДФ-зависимая фосфофруктокиназа (АДФ-ПФК), они катализируют те же реакции, но используют АДФ в качестве донора фосфорила вместо АТФ, производя АМФ. ^[15]

Адаптации

Как правило, гипертермофилы не размножаются при температуре 50°С и ниже, а некоторые даже ниже 80 или 90°С. ^[16] Хотя они не могут расти при температуре окружающей среды, они способны выжить там в течение многих лет. Учитывая простые требования к росту, гипертермофилы могут расти на любом участке, содержащем горячую воду , даже на других планетах и ​​лунах, таких как Марс и Европа . Термофилы-гипертермофилы используют различные механизмы адаптации своих клеток к теплу, особенно клеточной стенки, плазматической мембраны и ее биомолекул (ДНК, белков и т. д.): ^[12]

• Наличие в их плазматической мембране длинноцепочечных и насыщенных жирных кислот у бактерий и « эфирных » связей (диэфирных или тетраэфирных) у архей. У некоторых архей мембрана имеет однослойное строение, что еще больше повышает ее термостойкость.
• Сверхэкспрессия шаперонов GroES и GroEL , которые помогают правильному сворачиванию белков в ситуациях клеточного стресса, например, при температуре, при которой они растут.
• Накопление таких соединений, как дифосфоглицерат калия , которые предотвращают химическое повреждение (депуринирование или депиримидинирование) ДНК.
• Производство спермидина , который стабилизирует ДНК, РНК и рибосомы .
• Наличие обратной ДНК-гиразы ДНК, которая вызывает положительную суперспирализацию и стабилизирует ДНК при нагревании.
• Наличие белков с более высоким содержанием в участках α-спирали , более устойчивых к нагреванию.

восстановление ДНК

Гипертермофильные археи, по-видимому, обладают особыми стратегиями борьбы с повреждениями ДНК , которые отличают эти организмы от других организмов. ^[17] Эти стратегии включают в себя существенное требование к ключевым белкам, используемым в гомологичной рекомбинации ( процесс репарации ДНК ), очевидное отсутствие процесса репарации ДНК при эксцизионной репарации нуклеотидов и отсутствие гомологов MutS/MutL ( белков репарации несоответствия ДНК ). . ^[17]

Специфические гипертермофилы

Архея

• Штамм 121 — архея , живущая при температуре 121 °C в Тихом океане.
• Pyrolobus fumarii — архей ,живущий при температуре 113 °C в гидротермальных источниках Атлантического океана.
• Pyrococcus Furiosus , архея , которая процветает при температуре 100°C, впервые обнаружена в Италии возле жерла вулкана.
• Археоглобус фульгидус
• Метанококк Яннаскии
• Аэропирум перникс
• Сульфобус
• Methanopyrus kandleri, штамм 116, архей при температуре 80–122 ° C в Центрально-Индийском хребте .

Грамотрицательные бактерии

• Аквифекс эоликус
• Geothermobacterium Ferrireducens , которая процветает при температуре 65–100 °C в Обсидиановом бассейне Йеллоустонского национального парка.
• Термотога , особенно Thermotoga maritima.

Смотрите также

• Мезофил
• Психрофил
• термофил
• Уникальные свойства гипертермофильных архей

Рекомендации

1. Стеттер, К. (2006). «История открытия первых гипертермофилов». Экстремофилы . 10 (5): 357–362. дои : 10.1007/s00792-006-0012-7. PMID  16941067. S2CID  36345694.
2. Зекбах, Джозеф; Орен, Аарон; Стэн-Лоттер, Хельга, ред. (2013). Полиэкстремофилы — Жизнь в условиях множественных форм стресса. Клеточное происхождение, жизнь в экстремальных средах обитания и астробиология. Том. 27. Спрингер. стр. XVIII. дои : 10.1007/978-94-007-6488-0. ISBN 978-94-007-6487-3. В июне 1965 года Томас Брок, микробиолог из Университета Индианы, обнаружил новую форму бактерий в термальных источниках Йеллоустонского национального парка. Они могут выжить при температуре, близкой к температуре кипения. В то время считалось, что верхняя температура жизни составляет 73 °C. Он обнаружил, что один конкретный источник, Источник Осьминога, имел большое количество розовых нитчатых бактерий при температуре 82–88 °C.
3. Брок Т.Д. (август 1997 г.). «Ценность фундаментальных исследований: открытие Thermus aquaticus и других экстремальных термофилов». Генетика . 146 (4): 1207–10. doi : 10.1093/генетика/146.4.1207. ПМК 1208068 . ПМИД  9258667. 
4. Стеттер, нокаут (2002). «Гипертермофильные микроорганизмы». Ин Хорнек, Г.; Баумстарк-Хан, К. (ред.). Астробиология . Спрингер. стр. 169–184. дои : 10.1007/978-3-642-59381-9_12. ISBN 978-3-642-59381-9.
5. Микроб из глубин доводит жизнь до самого горячего из известных пределов.
6. Херст LD, Merchant AR (март 2001 г.). «Высокое содержание гуанина-цитозина не является адаптацией к высокой температуре: сравнительный анализ среди прокариот». Учебник по биологическим наукам . 268 (1466): 493–7. дои :10.1098/rspb.2000.1397. ПМЦ 1088632 . ПМИД  11296861. 
7. Чжэн Х, Ву Х; Ву (декабрь 2010 г.). «Анализ геноцентрических ассоциаций для выявления корреляции между уровнями содержания гуанина-цитозина и условиями температурного диапазона прокариотических видов». БМК Биоинформатика . 11 (Дополнение 11): S7. дои : 10.1186/1471-2105-11-S11-S7 . ПМК 3024870 . ПМИД  21172057. 
8. Дас С., Пол С., Бэг СК, Дутта С (июль 2006 г.). «Анализ генома и состава протеома Nanoarchaeum equitans: показания к гипертермофильной и паразитарной адаптации». БМК Геномика . 7 : 186. дои : 10.1186/1471-2164-7-186 . ПМЦ 1574309 . ПМИД  16869956. 
9. Сайки, РК; Гельфанд, д.р.; Стоффель, С; Шарф, С.Дж.; Хигучи, Р; Хорн, GT; Муллис, КБ; Эрлих, ХА (1988). «Праймер-направленная ферментативная амплификация ДНК с помощью термостабильной ДНК-полимеразы». Наука . 239 (4839): 487–91. Бибкод : 1988Sci...239..487S. дои : 10.1126/science.239.4839.487. ПМИД  2448875.
10. Фернандес, PG; Руис, член парламента (2007). «Археабактерии гипертермофилы: жизнь в кипении» (PDF) . Revista Complutense de Ciencias Veterinarias . 1 (2)): 560.
11. Васкес Брингас Ф.Дж., Сантьяго I, Хиль Л., Рибера Т., Грасиа-Салинас М.Дж., Роман Л.С., Блас И.Д., Прадес М., Алонсо де Диего М., Арданас Н., Муниеса А. (2014). «Описание информационного приложения для обучения в клинике и производства лошадей в тривиальной игре» (PDF) . Revista Complutense de Ciencias Veterinarias . 8 (1): 45. doi :10.5209/rev_RCCV.2014.v8.n1.44301.
12. Брок, Кристина М.; Баньо-Поло, Мануэль; Гарсиа-Муррия, Мария Дж.; Мингарро, Исмаэль; Эстев-Гасент, Мария (2017). «Характеристика белка внутренней мембраны BB0173 Borrelia burgdorferi». БМК Микробиология . 17 (1): 219. дои : 10.1186/s12866-017-1127-y . ПМК 5700661 . ПМИД  29166863. 
13. Шёнхайт, П.; Шефер, Т. (январь 1995 г.). «Метаболизм гипертермофилов». Всемирный журнал микробиологии и биотехнологии . 11 (1): 26–57. дои : 10.1007/bf00339135. ISSN  0959-3993. PMID  24414410. S2CID  21904448.
14. Сакураба, Харухико; Года, Шуичиро; Осима, Тошихиса (2004). «Уникальный метаболизм сахара и новые ферменты гипертермофильных архей». Химическая запись . 3 (5): 281–7. дои : 10.1002/tcr.10066. ISSN  1527-8999. ПМИД  14762828.
15. Бар-Эвен, Аррен; Фламхольц, Ави; Нур, Элад; Майло, Рон (17 мая 2012 г.). «Переосмысление гликолиза: о биохимической логике метаболических путей». Химическая биология природы . 8 (6): 509–517. дои : 10.1038/nchembio.971. ISSN  1552-4450. ПМИД  22596202.
16. Шварц, Майкл Х.; Пан, Тао (10 декабря 2015 г.). «Температурно-зависимая неправильная трансляция у гипертермофила адаптирует белки к более низким температурам». Исследования нуклеиновых кислот . 44 (1): 294–303. дои : 10.1093/nar/gkv1379 . ПМК 4705672 . ПМИД  26657639. 
17. Гроган Д.В. (2015). «Понимание восстановления ДНК гипертермофильных архей: постоянные пробелы и другие причины сосредоточиться на вилке». Архея . 2015 : 942605. doi : 10.1155/2015/942605 . ПМЦ 4471258 . ПМИД  26146487. 

дальнейшее чтение

• Стеттер, Карл (февраль 2013 г.). «Краткая история открытия гипертермофильной жизни». Труды Биохимического общества . 41 (1): 416–420. дои : 10.1042/BST20120284. ПМИД  23356321.
• Насколько жарко или слишком жарко? Экспедиция T-Limit