В биохимии фосфорилазы — это ферменты , катализирующие присоединение фосфатной группы от неорганического фосфата (фосфат + водород ) к акцептору.
Они включают аллостерические ферменты, которые катализируют образование глюкозо-1-фосфата из глюкана, такого как гликоген , крахмал или мальтодекстрин .
Фосфорилаза — это также общее название гликогенфосфорилазы в честь Эрла У. Сазерленда-младшего , который в конце 1930-х годов открыл ее как первую фосфорилазу. [1]
Фосфорилазы не следует путать с фосфатазами , которые удаляют фосфатные группы. В более общем смысле фосфорилазы — это ферменты, которые катализируют добавление фосфатной группы из неорганического фосфата (фосфат + водород) к акцептору, не следует путать с фосфатазой (гидролазой ) или киназой ( фосфотрансферазой ) . Фосфатаза удаляет фосфатную группу из донора с помощью воды, тогда как киназа переносит фосфатную группу из донора (обычно АТФ) к акцептору.
Фосфорилазы делятся на следующие категории:
Все известные фосфорилазы обладают общими каталитическими и структурными свойствами. [2]
Фосфорилаза a — более активная R-форма гликогенфосфорилазы, которая образуется в результате фосфорилирования менее активной R-формы, фосфорилазы b, с ассоциированным AMP. Неактивная T-форма либо фосфорилируется киназой фосфоилазы и ингибируется глюкозой, либо дефосфорилируется фосфопротеинфосфатазой с ингибированием АТФ и/или глюкозо-6-фосфатом. Для фосфорилирования требуется АТФ, но дефосфорилирование высвобождает свободные неорганические фосфатные ионы.
Некоторые нарушения связаны с фосфорилазами:
