Длинноцепочечная жирная ацил-КоА-лигаза (или синтетаза ) является ферментом ( EC 6.2.1.3) семейства лигаз, который активирует окисление сложных жирных кислот . [2] Длинноцепочечная жирная ацил-КоА-синтетаза катализирует образование жирного ацил-КоА посредством двухэтапного процесса, протекающего через аденилированное промежуточное соединение. [3] Фермент катализирует следующую реакцию:
Он присутствует во всех организмах от бактерий до человека. Он катализирует предварительную реакцию β-окисления жирных кислот или может быть включен в фосфолипиды.
Синтетаза жирного ацил-КоА с длинной цепью, LC-FACS, играет роль в физиологической регуляции различных клеточных функций посредством продукции сложных эфиров жирного ацил-КоА с длинной цепью , которые, как сообщается, влияют на транспорт белков , активацию ферментов, ацилирование белков, клеточную сигнализацию и регуляцию транскрипции. [1] Образование жирного ацил-КоА катализируется в два этапа: стабильное промежуточное соединение молекулы жирного ацил-АМФ, а затем образуется продукт — молекула жирной кислоты ацил-КоА. [4]
Жирный ацил-КоА-синтетаза катализирует активацию длинной жирнокислотной цепи до жирного ацил-КоА, требуя энергии 1 АТФ для АМФ и пирофосфата . Этот шаг использует 2 «эквивалента АТФ», поскольку пирофосфат расщепляется на 2 молекулы неорганического фосфата, разрывая высокоэнергетическую фосфатную связь .
Механизм для длинноцепочечной жирной ацил-КоА-синтетазы представляет собой механизм «би уни уни би пинг-понг». [1] Префиксы уни и би относятся к числу субстратов, которые поступают в фермент, и числу продуктов, которые покидают фермент; би описывает ситуацию, когда два субстрата поступают в фермент одновременно. Пинг-понг означает, что продукт высвобождается до того, как другой субстрат сможет связаться с ферментом.
На первом этапе АТФ и длинноцепочечная жирная кислота попадают в активный центр фермента . Внутри активного центра отрицательно заряженный кислород жирной кислоты атакует альфа-фосфат на АТФ, образуя промежуточное соединение длинноцепочечной жирной кислоты АТФ. (Шаг 1, Рисунок 2) На втором этапе пирофосфат (PPi) уходит, в результате чего внутри активного центра фермента образуется длинноцепочечная молекула жирной кислоты АМФ . (Шаг 2, Рисунок 2) Теперь кофермент А поступает в фермент, и образуется другое промежуточное соединение, которое состоит из длинноцепочечной жирной кислоты АМФ — кофермента А. (Шаг 3, Рисунок 2) В конце этого механизма высвобождаются два продукта: АМФ и ацил-коа-продукт. (Шаг 4, Рисунок 2)
Ацил-КоА образуется из длинноцепочечных жирных кислот посредством ацильной замены. В АТФ-зависимой реакции карбоксилат жирной кислоты преобразуется в тиоэфир . Конечными продуктами этой реакции являются ацил-КоА , пирофосфат (PPi) и AMP .
Существует несколько высококонсервативных областей и 20-30% сходства аминокислотной последовательности между членами этого суперсемейства. [1] Ферменты в этом семействе состоят из большого N-концевого и небольшого C-концевого домена, с каталитическим сайтом, расположенным между двумя доменами. [1] Связывание субстрата может влиять на относительное положение C- и N-концевых доменов. Предполагается, что C-концевой домен LC-FACS находится в открытой конформации, когда субстрат отсутствует, и в закрытой конформации, когда субстрат связан . [1] Доступность активного сайта для растворителя снижается, когда C- и N-концевые домены приближаются друг к другу. [5]
Связь структуры и функции между LC-FACS и образованием и обработкой промежуточного ацил-AMP все еще была неясна. LC-FACS образует димер с переставленными доменами, при этом мономер взаимодействует с N-концевыми доменами. [6] Большая электростатически положительная вогнутость расположена в задней части структуры в центральной долине гомодимера. [1] Asp15 образует межмолекулярный солевой мостик с Arg176 во взаимодействиях димеров. Межмолекулярная водородная связь образуется между карбонильной группой основной цепи Glu16 и боковой цепью Arg199. На интерфейсе Glu175 образует межмолекулярный солевой мостик с Arg199. [5] [7] [8] [9] Мотив L, пептидный линкер из шести аминокислот, соединяет большой N-концевой домен и небольшой C-концевой домен каждого мономера LC-FACS. [1] N-концевой домен состоит из двух субдоменов: искаженного антипараллельного β-ствола и двух β-слоев, окруженных α-спиралями, образующими сэндвич αβαβα. [1] Небольшой C-концевой глобулярный домен состоит из двухцепочечного β-слоя и трехцепочечного антипараллельного β-слоя, окруженного тремя α-спиралями. [1]
Димеризация LC-FACS стабилизируется посредством солевого мостика между Asp15 последовательности A и Arg176 последовательности B. На рисунке 3 показан этот солевой мостик между этими двумя аминокислотами. Желтая линия между Asp15 и Arg176 показывает наличие солевого мостика.
Конформации C-концевого домена структур LC-FACS зависят от присутствия лиганда . [ 1] AMP-PNP, негидролизуемый аналог АТФ, связанный с LC-FACS, приводит к закрытой конформации с C- и N-концевыми доменами, напрямую взаимодействующими. [1] В кристаллических структурах AMP-PNP связан в расщелине каждого мономера на границе между N- и C-концевыми доменами. [1] Закрытая конформация C-концевого домена сохраняется с миристроил-AMP. [1] Три остатка в C-концевом домене, Glu443, Glu475 и Lys527, нековалентно взаимодействуют с остатками мотива L и N-концевым доменом, стабилизируя закрытую конформацию. [1] Существует два типа открытых конформаций в C-концевых доменах некомплексированной структуры. С- и N-концевые домены не взаимодействуют напрямую для обоих мономеров димера. [1] Обширная сеть водородных связей используется фрагментом AMP связанной молекулы АТФ для удержания С- и N-концевых доменов вместе. [1]
Более объемные длинноцепочечные жирные кислоты связаны туннелем связывания жирных кислот, который расположен в N-концевом домене каждого мономера . [1] Большой β-слой и кластер α-спирали окружают туннель, который простирается от вогнутой полости в центральной долине до места связывания АТФ. [1] В большом центральном пути туннеля в сложной структуре есть два отдельных пути, которые включают «путь АТФ» и «центральный путь», разделенные индольным кольцом Trp234 в мотиве G. [1] Существует также еще одна ветвь центрального пути, известная как «мертвая и ветвящаяся». Индольное кольцо Trp234 закрывает туннель связывания жирных кислот в некомплексной структуре. [1] Он открывается, как только AMP-PNP связывается посредством образования водородной связи между β-фосфатом и азотом на кольце Trp234. [1] В это время закрытая конформация принимается подвижным С-концевым доменом. В закрытых структурах LC-FACS происходит сдвиг гибкой петли мотива G, что приводит к более широкой тупиковой ветви по сравнению с некомплексированными формами. [1]
Сайт связывания АТФ соединен с путем АТФ, который является гидрофобным каналом в туннеле связывания жирной кислоты. [1] Жирная кислота входит через центральный путь, простирающийся от интерфейса димера вдоль β-цепи 13 к пути АТФ. [1] Связь между двумя путями блокируется индольным кольцом Trp234 в отсутствие АТФ. Молекулы воды заполняют центральный путь в структурах комплекса AMP-PNP и миристоил-AMP, и через вход центрального пути они соединяются с областями основного растворителя. Основные остатки из каждого мономера, Lys219, Arg296, Arg297, Arg321, Lys350 и Lys 354, заставляют вход центрального пути генерировать положительный электростатический потенциал. [1] Тупиковая ветвь содержит остатки 235-243 и простирается от туннеля связывания жирной кислоты до α-спирали h. [1] Нижняя часть тупиковой ветви состоит из гидрофильной среды из молекул воды и полярных боковых цепей. [1]
Домены, найденные в длинноцепочечной жирной ацил-КоА-синтетазе, показаны как в ферментном представлении (рисунок 5), так и в представлении последовательности (рисунок 6). LC-FACS имеет пять доменов. После поиска 1v26 в Entrez было показано расположение 5 доменов, которое было использовано для создания рисунков 5 и 6. Цвета лент на рисунке 5 соответствуют цветам рисунка 6.
Долгосрочная и краткосрочная регуляция контролирует синтез жирных кислот. [4] Долгосрочная регуляция синтеза жирных кислот зависит от скорости синтеза ацетил-КоА-карбоксилазы (ACC), фермента, ограничивающего скорость, и первого фермента синтеза жирных кислот, и синтазы жирных кислот (FAS), второго и основного фермента синтеза жирных кислот. [4] [10] [11] [12] Клеточный жирный ацил-КоА участвует в краткосрочной регуляции, но полное понимание механизмов отсутствует. [13]
Свободные жирные кислоты ингибируют синтез жирных кислот de novo и, по-видимому, зависят от образования длинноцепочечных жирных ацил-КоА. [14] Исследования показали, что длинноцепочечные жирные ацил-КоА ингибируют ACC и FAS посредством ингибирования по принципу обратной связи. [15] [16] [17] [18] Ингибирующее действие длинноцепочечных жирных ацил-КоА на синтез жирных кислот может быть результатом его регуляции липогенных ферментов по принципу обратной связи через подавление транскрипции генов. [19]
Лигаза длинноцепочечных жирных кислот-КоА в клетках каталитически синтезирует длинноцепочечные жирные ацил-КоА. Лигаза длинноцепочечных жирных кислот-КоА может играть важную роль в подавлении синтеза жирных кислот, и сообщалось, что она играет роль в ингибировании синтеза жирных кислот. [20] Недавно было обнаружено, что витамин D 3 повышает регуляцию FACL3, который формирует синтез длинноцепочечных жирных кислот с использованием миристиновой кислоты , эйкозапентаеновой кислоты (EPA) и арахидоновой кислоты в качестве субстратов, на уровнях экспрессии и активности. [21] FACL3 способствует ингибирующему эффекту витамина D 3 на рост в клетках рака простаты человека LNCaP. [21] Текущее исследование сообщает , что ингибирование обратной связи экспрессии FAS длинноцепочечными жирными ацил-КоА вызывает подавление мРНК FAS витамином D 3. [4] [22]
Адренолейкодистрофия (АЛД) — это накопление длинноцепочечных жирных кислот в мозге и коре надпочечников из-за снижения активности длинноцепочечной жирной ацил-коа-синтетазы. [23] Окисление длинноцепочечных жирных кислот обычно происходит в пероксисоме, где находится длинноцепочечная жирная ацил-коа-синтетаза. Длинноцепочечные жирные кислоты попадают в пероксисому через транспортный белок ALDP, который создает ворота в мембране пероксисомы . При АЛД ген этого пероксимального мембранного транспортера ALDP является дефектным, что препятствует проникновению длинноцепочечных жирных кислот в пероксисому. [24]
Гены человека, кодирующие ферменты лигазы длинноцепочечных жирных кислот — КоА (также известные как длинноцепочечные ацил-КоА-синтетазы, или ACSL), включают: