stringtranslate.com

Энолаза

Фосфопируватгидратаза , обычно известная как енолаза , представляет собой металлофермент ( EC 4.2.1.11), который катализирует превращение 2-фосфоглицерата (2-PG) в фосфоенолпируват (PEP), девятую и предпоследнюю стадию гликолиза . Химическая реакция :

2-фосфо- D -глицерат фосфоенолпируват + H 2 O

Фосфопируватгидратаза принадлежит к семейству лиаз , в частности гидролиаз, которые расщепляют углерод-кислородные связи. Систематическое название этого фермента — 2-фосфо -D -глицератгидролиаза (фосфоенолпируватобразующая) .

Реакция обратима и зависит от концентрации субстратов в окружающей среде. [3] Оптимальный pH для человеческого фермента составляет 6,5. [4] Энолаза присутствует во всех тканях и организмах, способных к гликолизу или ферментации . Фермент был открыт Ломанном и Мейерхофом в 1934 году [5] и с тех пор был выделен из различных источников, включая человеческие мышцы и эритроциты . [4] У людей дефицит ENO1 связан с наследственной гемолитической анемией , а дефицит ENO3 связан с болезнью накопления гликогена типа XIII.

изоферменты

У человека есть три субъединицы енолазы: α , β и γ , каждая из которых кодируется отдельным геном, который может объединяться с образованием пяти различных изоферментов : αα, αβ, αγ, ββ и γγ. [3] [6] Три из этих изоферментов (все гомодимеры) чаще встречаются в клетках взрослого человека, чем другие:

Разные изоферменты, присутствуя в одной и той же клетке, легко образуют гетеродимеры . [ нужна цитата ]

Состав

Энолаза является членом большого суперсемейства енолаз . Его молекулярная масса составляет 82 000–100 000 дальтон в зависимости от изоформы. [3] [4] В альфа-энолазе человека две субъединицы имеют антипараллельную ориентацию, так что Glu 20 одной субъединицы образует ионную связь с Arg 414 другой субъединицы. [3] Каждая субъединица имеет два отдельных домена. Меньший N-концевой домен состоит из трех α-спиралей и четырех β-листов . [3] [6] Более крупный С-концевой домен начинается с двух β-листов, за которыми следуют две α-спирали, и заканчивается бочонком, состоящим из чередующихся β-листов и α-спиралей, расположенных так, что β-бета-листы окружены α-спирали. [3] [6] Компактная глобулярная структура фермента является результатом значительных гидрофобных взаимодействий между этими двумя доменами.

Энолаза — высококонсервативный фермент, активность которого особенно важна для пяти остатков в активном центре. По сравнению с енолазой дикого типа, мутантная енолаза, которая отличается по остатку Glu 168 , Glu 211 , Lys 345 или Lys 396 , имеет уровень активности, сниженный в 105 раз. [3] Кроме того, изменения, влияющие на His 159 оставляют мутанту лишь 0,01% его каталитической активности. [3] Неотъемлемой частью енолазы являются два кофактора Mg 2+ в активном центре, которые служат для стабилизации отрицательных зарядов в субстрате. [3] [6]

В последнее время подработка функций нескольких енолаз, таких как взаимодействие с плазминогеном , привлекла интерес к каталитическим петлям ферментов и их структурному разнообразию. [7] [8]

  • Трехмерное изображение димера енолазы в антипараллельной ориентации. N-концевой Glu20 одного димера образует ионную связь с C-концевым Arg414 другого, чтобы стабилизировать четвертичную структуру фермента.
    Трехмерное изображение димера енолазы в антипараллельной ориентации. N-концевой Glu 20 одного димера образует ионную связь с C-концевым Arg 414 другого, чтобы стабилизировать четвертичную структуру фермента.
  • Активный сайт енолазы в середине ствола С-концевого домена. Изображены два кофактора Mg2+ и пять высококонсервативных остатков, необходимых для правильной каталитической функции: His159, Glu168, Glu211, Lys345, Lys396.
    Активный сайт енолазы в середине ствола С-концевого домена. Изображены два кофактора Mg 2+ и пять высококонсервативных остатков, необходимых для правильной каталитической функции: His 159 , Glu 168 , Glu 211 , Lys 345 , Lys 396 .

Механизм

Механизм преобразования 2PG в PEP.

Предполагается, что с использованием изотопных зондов общий механизм превращения 2-PG в PEP представляет собой реакцию элиминирования E1cB с участием промежуточного карбаниона. [9] Следующий подробный механизм основан на исследованиях кристаллической структуры и кинетики . [3] [10] [11] [12] [13] [14] [15] Когда субстрат, 2-фосфоглицерат, связывается с α-енолазой, его карбоксильная группа координируется с двумя кофакторами ионов магния в активном центре. Это стабилизирует отрицательный заряд депротонированного кислорода, одновременно увеличивая кислотность альфа-водорода. Lys 345 компании Enolase депротонирует альфа-водород, и полученный отрицательный заряд стабилизируется за счет резонанса с карбоксилатным кислородом и кофакторами ионов магния. После образования промежуточного карбаниона гидроксид на C3 удаляется в виде воды с помощью Glu 211 и образуется PEP.

Кроме того, внутри фермента происходят конформационные изменения, которые способствуют катализу. В человеческой α-енолазе субстрат поворачивается в нужное положение при связывании с ферментом за счет взаимодействия с двумя каталитическими ионами магния, Gln 167 и Lys 396 . Перемещения петель Ser 36 к His 43 , Ser 158 к Gly 162 и Asp 255 к Asn 256 позволяют Ser 39 координироваться с Mg 2+ и закрывать активный сайт. Помимо координации с каталитическими ионами магния, pKa альфа-водорода субстрата также снижается из-за протонирования фосфорильной группы His 159 и ее близости к Arg 374 . Arg 374 также вызывает депротонирование Lys 345 в активном сайте, что стимулирует Lys 345 к его роли в этом механизме.

Диагностическое использование

В недавних медицинских экспериментах концентрации енолазы были отобраны в попытке диагностировать определенные состояния и их тяжесть. Например, более высокие концентрации енолазы в спинномозговой жидкости более сильно коррелировали с астроцитомой низкой степени злокачественности , чем другие протестированные ферменты ( альдолаза , пируваткиназа , креатинкиназа и лактатдегидрогеназа ). [16] То же исследование показало, что самая быстрая скорость роста опухоли наблюдалась у пациентов с самым высоким уровнем энолазы спинномозговой жидкости. Повышенные уровни енолазы также были выявлены у пациентов, недавно перенесших инфаркт миокарда или нарушение мозгового кровообращения . Был сделан вывод, что уровни нейрон-специфической енолазы спинномозговой жидкости, сывороточного NSE и креатинкиназы (тип BB) являются показательными для прогностической оценки пострадавших от остановки сердца. [17] Другие исследования были сосредоточены на прогностической ценности значений NSE у жертв мозгового кровообращения. [18]

Аутоантитела к альфа-енолазе связаны с ревматоидным артритом [19] и редким синдромом, называемым энцефалопатией Хашимото . [20]

Ингибиторы

Низкомолекулярные ингибиторы енолазы были синтезированы как химические зонды (субстраты-аналоги) каталитического механизма фермента, а в последнее время исследовались как потенциальные средства лечения рака и инфекционных заболеваний. [21] [22] Большинство ингибиторов обладают металлохелатирующими свойствами и связываются с ферментом путем взаимодействия со структурным атомом магния Mg(A). [23] [24] Наиболее эффективным из них является фосфоноацетогидроксамат, [24] который в своей непротонированной форме обладает сродством к рМ ферменту. Он имеет структурное сходство с предполагаемым каталитическим промежуточным продуктом между PEP и 2-PG. Были предприняты попытки использовать этот ингибитор в качестве антитрипаносомного препарата [25] , а в последнее время и в качестве противоракового средства, в частности, при глиобластомах , дефицитных по энолазе из-за гомозиготной делеции гена ENO1 в составе Локус-супрессор опухоли 1p36 ( синтетическая летальность ). [26] Натуральный фосфонатный антибиотик SF2312 ( CAS 107729-45-3), который активен против грамположительных и отрицательных бактерий, особенно в анаэробных условиях, [27] является высокоэффективным ингибитором енолазы 4zcw, который связывается аналогично фосфоноацетогидроксамат 4за0. [28] SF2312 ингибирует активность энолазы как эукариотического , так и прокариотического происхождения, [29] что отражает сильную эволюционную консервативность энолазы и древнее происхождение пути гликолиза. SF2312 представляет собой хиральную молекулу, содержащую только 3S-энантиомер, проявляющую ингибирующую енолазу активность и биологическую активность в отношении бактерий. [30] Совсем недавно было показано, что производное SF2312, названное HEX, и его пролекарство POMHEX проявляют противоопухолевую активность против глиомы с делецией ENO1 на доклинической внутричерепной ортотопической мышиной модели. [31] Аллостерическое связующее, ENOblock [22] первоначально было описано как ингибитор енолазы, но впоследствии было показано, что он фактически не ингибирует фермент, а, скорее, мешает ферментативному анализу энолазы in vitro. [32] Было обнаружено, что ENOblock изменяет клеточную локализацию енолазы, влияя на ее вторичные, негликолитические функции, такие как регуляция транскрипции. [33] Последующий анализ с использованием коммерческого анализа также показал, что ENOblock может ингибировать активность енолазы в биологических средах, таких как клетки и ткани животных. [33] Метилглиоксаль также был описан как ингибитор енолазы человека. [34]

Ингибиторы энолазы с переходным состоянием активного сайта были исследованы доклинически для лечения различных микробных патогенов, а также в прецизионной онкологии для опухолей с гомозиготными делециями 1p36, в которых отсутствует ENO1. [31] [35] [36] [37] [38] [39] [40]

Фторид является известным конкурентом субстрата енолазы 2-PG. Фторид может образовывать комплекс с магнием и фосфатом, который связывается в активном центре вместо 2-PG. [4] Одно исследование показало, что фторид может ингибировать бактериальную енолазу in vitro . [41] Ингибирующая енолазу активность аниона фтора может способствовать противокариесному эффекту фторидной зубной пасты за счет ограничения выработки молочной кислоты (продукта гликолиза, для которого требуется энолаза). [ нужна медицинская ссылка ]

Рекомендации

  1. ^ PDB : 2ONE ; Чжан Э., Брюэр Дж. М., Минор В., Каррейра Л. А., Лебиода Л. (октябрь 1997 г.). «Механизм енолазы: кристаллическая структура асимметричной димерной енолазы-2-фосфо-D-глицерата/енолазы-фосфоенолпирувата при разрешении 2,0 А». Биохимия . 36 (41): 12526–12534. дои : 10.1021/bi9712450. ПМИД  9376357.
  2. ^ PDB : 2XSX ; Воллмар М, Кристофинска Э, Чайкуад А, Кройер Т, Кокинг Р, Вондельфт Ф, Бунтра С, Эрроусмит Ч, Вайгельт Дж, Эдвардс А, Юэ В.В., Опперманн Ю (2010). «Кристаллическая структура бета-енолазы человека ENOB». Банк данных по белкам .
  3. ^ abcdefghij Панчоли V (июнь 2001 г.). «Многофункциональная альфа-енолаза: ее роль в заболеваниях». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 58 (7): 902–920. дои : 10.1007/pl00000910. PMID  11497239. S2CID  9191423.
  4. ^ abcd Hoorn RK, Flikweert JP, Staal GE (ноябрь 1974 г.). «Очистка и свойства енолазы эритроцитов человека». Международный журнал биохимии . 5 (11–12): 845–852. дои : 10.1016/0020-711X(74)90119-0. hdl : 1874/18158 . S2CID  86699159.
  5. ^ Ломан, К; Мейерхоф, О (1934). «Über die enzymatische umwandlung von phosophoglyzerinsäure in brenztraubensäure und Phosphorsäure» [Ферментативное превращение фосфоглицериновой кислоты в пировиноградную и фосфорную кислоту]. Biochemische Zeitschrift (на немецком языке). 273 : 60–72.
  6. ^ abcd Пешавария М, День IN (апрель 1991 г.). «Молекулярная структура гена енолазы, специфического для мышц человека (ENO3)». Биохимический журнал . 275 (Часть 2) (Часть 2): 427–433. дои : 10.1042/bj2750427. ПМЦ 1150071 . ПМИД  1840492. 
  7. ^ Эхингер С., Шуберт В.Д., Бергманн С., Хаммершмидт С., Хайнц Д.В. (октябрь 2004 г.). «Плазмин(оген)-связывающая альфа-енолаза из Streptococcus pneumoniae: кристаллическая структура и оценка сайтов связывания плазмин(оген)». Журнал молекулярной биологии . 343 (4): 997–1005. дои : 10.1016/j.jmb.2004.08.088. ПМИД  15476816.
  8. ^ Рагунатан К., Харрис П.Т., Спурбек Р.Р., Арвидсон К.Г., Арвидсон Д.Н. (июнь 2014 г.). «Кристаллическая структура эффективного ингибитора адгезии гонококков: енолаза из Lactobacillus gasseri». Письма ФЭБС . 588 (14): 2212–2216. doi :10.1016/j.febslet.2014.05.020. PMID  24859038. S2CID  9976031.
  9. ^ Диново ЕС, Бойер П.Д. (1971). «Изотопные зонды механизма енолазной реакции». J Биол Хим . 240 (14): 4586–93. дои : 10.1016/S0021-9258(18)62051-4 .
  10. ^ Пойнер Р.Р., Лафлин Л.Т., Сова Г.А., Рид Г.Х. (февраль 1996 г.). «На пути к идентификации кислотно-основных катализаторов в активном центре енолазы: сравнение свойств вариантов K345A, E168Q и E211Q». Биохимия . 35 (5): 1692–1699. дои : 10.1021/bi952186y. ПМИД  8634301.
  11. ^ Рид Г.Х., Пойнер Р.Р., Ларсен Т.М., Ведекинд Дж.Э., Рэймент I (декабрь 1996 г.). «Структурные и механистические исследования енолазы». Современное мнение в области структурной биологии . 6 (6): 736–743. дои : 10.1016/S0959-440X(96)80002-9. ПМИД  8994873.
  12. ^ Ведекинд Дж. Э., Рид Г. Х., Рэймент I (апрель 1995 г.). «Октаэдрическая координация на участке металла с высоким сродством в енолазе: кристаллографический анализ комплекса MgII-фермент из дрожжей при разрешении 1,9 А». Биохимия . 34 (13): 4325–4330. дои : 10.1021/bi00013a022. ПМИД  7703246.
  13. ^ Ведекинд Дж. Э., Пойнер Р. Р., Рид Г. Х., Рэймент I (август 1994 г.). «Хелирование серина 39 с Mg2+ фиксирует ворота в активном центре енолазы: структура бис(Mg2+) комплекса дрожжевой енолазы и промежуточного аналога фосфоноацетогидроксамата с разрешением 2,1-А». Биохимия . 33 (31): 9333–9342. дои : 10.1021/bi00197a038. ПМИД  8049235.
  14. ^ Ларсен Т.М., Ведекинд Дж.Э., Рэймент I, Рид Г.Х. (апрель 1996 г.). «Карбоксилатный кислород субстрата соединяет ионы магния в активном центре енолазы: структура дрожжевого фермента в комплексе с равновесной смесью 2-фосфоглицерата и фосфоенолпирувата при разрешении 1,8 А». Биохимия . 35 (14): 4349–4358. дои : 10.1021/bi952859c. ПМИД  8605183.
  15. ^ Дюкеррой С., Камю С., Жанен Дж. (октябрь 1995 г.). «Рентгеновская структура и каталитический механизм енолазы омаров». Биохимия . 34 (39): 12513–12523. дои : 10.1021/bi00039a005. ПМИД  7547999.
  16. ^ Ройдс Дж. А., Тимперли В. Р., Тейлор CB (декабрь 1981 г.). «Уровни енолазы и других ферментов в спинномозговой жидкости как показатели патологических изменений». Журнал неврологии, нейрохирургии и психиатрии . 44 (12): 1129–1135. дои : 10.1136/jnnp.44.12.1129. ПМЦ 491233 . ПМИД  7334408. 
  17. ^ Ройне Р.О., Сомер Х., Касте М., Вийникка Л., Каронен С.Л. (июль 1989 г.). «Неврологический исход после внебольничной остановки сердца. Прогнозирование с помощью ферментного анализа спинномозговой жидкости». Архив неврологии . 46 (7): 753–756. doi : 10.1001/archneur.1989.00520430047015. ПМИД  2742544.
  18. ^ Хэй Э., Ройдс Дж.А., Дэвис-Джонс Г.А., Льютас Н.А., Тимперли В.Р., Тейлор CB (июль 1984 г.). «Энолаза спинномозговой жидкости при инсульте». Журнал неврологии, нейрохирургии и психиатрии . 47 (7): 724–729. дои : 10.1136/jnnp.47.7.724. ПМЦ 1027902 . ПМИД  6747647. 
  19. ^ Лундберг К., Кинлох А., Фишер Б.А., Вегнер Н., Уэйт Р., Чарльз П. и др. (октябрь 2008 г.). «Антитела к пептиду 1 цитруллинированной альфа-енолазы специфичны для ревматоидного артрита и перекрестно реагируют с бактериальной енолазой». Артрит и ревматизм . 58 (10): 3009–3019. дои :10.1002/арт.23936. ПМИД  18821669.
  20. ^ Фуджи А., Йонеда М., Ито Т., Ямамура О., Сатоми С., Хига Х. и др. (май 2005 г.). «Аутоантитела против аминоконца альфа-енолазы являются полезным диагностическим маркером энцефалопатии Хашимото». Журнал нейроиммунологии . 162 (1–2): 130–136. doi :10.1016/j.jneuroim.2005.02.004. PMID  15833368. S2CID  43249019.
  21. ^ Андерсон В.Е., Вайс П.М., Клеланд В.В. (июнь 1984 г.). «Промежуточные аналоги реакции енолазы». Биохимия . 23 (12): 2779–2786. дои : 10.1021/bi00307a038. ПМИД  6380574.
  22. ^ Аб Юнг Д.В., Ким В.Х., Пак Ш., Ли Дж., Ким Дж., Су Д. и др. (2 апреля 2013 г.). «Уникальный низкомолекулярный ингибитор енолазы проясняет свою роль в фундаментальных биологических процессах». АКС Химическая биология . 8 (6): 1271–1282. дои : 10.1021/cb300687k. ПМИД  23547795.
  23. ^ Пойнер Р.Р., Рид Г.Х. (август 1992 г.). «Структура бивалентного катионного комплекса с фосфоноацетогидроксаматом в активном центре енолазы». Биохимия . 31 (31): 7166–7173. дои : 10.1021/bi00146a020. ПМИД  1322695.
  24. ^ Аб Чжан Э, Хатада М, Брюэр Дж. М., Лебиода Л. (май 1994 г.). «Каталитическое связывание ионов металлов в енолазе: кристаллическая структура комплекса енолаза-Mn2+-фосфоноацетогидроксамат при разрешении 2,4 А». Биохимия . 33 (20): 6295–6300. дои : 10.1021/bi00186a032. ПМИД  8193144.
  25. ^ де Наварро М.В., Гомес Диас С.М., Мелло Л.В., да Силва Джотто М.Т., Гавальда С., Блонски С. и др. (октябрь 2007 г.). «Структурная гибкость енолазы Trypanosoma brucei, выявленная с помощью рентгеновской кристаллографии и молекулярной динамики». Журнал ФЭБС . 274 (19): 5077–5089. дои : 10.1111/j.1742-4658.2007.06027.x . ПМИД  17822439.
  26. ^ Мюллер Ф.Л., Колла С., Аквиланти Э., Манзо В.Е., Дженовезе Г., Ли Дж. и др. (август 2012 г.). «Удаления пассажиров создают терапевтические уязвимости при раке». Природа . 488 (7411): 337–342. Бибкод : 2012Natur.488..337M. дои : 10.1038/nature11331. ПМЦ 3712624 . ПМИД  22895339. 
  27. ^ Ватанабэ Х, Ёсида Дж, Танака Э, Ито М, Миядо С, Шомура Т (1986). «Исследование нового антибиотика на основе фосфоновой кислоты SF-2312». Научный представитель Мэйдзи Сейка Кайся . 25 : 12–17.
  28. ^ Леонард П.Г., Сатани Н., Максвелл Д., Лин Ю.Х., Хаммуди Н., Пэн З. и др. (декабрь 2016 г.). «SF2312 является природным фосфонатным ингибитором енолазы». Химическая биология природы . 12 (12): 1053–1058. дои : 10.1038/nchembio.2195. ПМК 5110371 . ПМИД  27723749. 
  29. ^ Кручинска Дж., Ломбардо М.Н., Эрландсен Х., Хазин А., Дуай С.С., Паттис Дж.Г. и др. (ноябрь 2019 г.). «Функциональная и структурная основа ингибирования енолазы E. coli с помощью SF2312: имитатор промежуточного карбаниона». Научные отчеты . 9 (1): 17106. Бибкод : 2019НатСР...917106К. дои : 10.1038/s41598-019-53301-3. ПМК 6863902 . ПМИД  31745118. 
  30. ^ Писанески Ф., Лин Ю.Х., Леонард П.Г., Сатани Н., Ян В.К., Хаммуди Н. и др. (июль 2019 г.). «Энантиомер 3S управляет ингибирующей активностью енолазы в SF2312 и его аналогах». Молекулы . 24 (13): 2510. doi : 10,3390/molecules24132510 . ПМК 6651268 . ПМИД  31324042. 
  31. ^ Аб Лин Ю.Х., Сатани Н., Хаммуди Н., Ян В.К., Барекатайн Ю., Хадка С. и др. (декабрь 2020 г.). «Ингибитор енолазы для таргетного лечения рака с удаленным ENO1». Природный метаболизм . 2 (12): 1413–1426. дои : 10.1038/s42255-020-00313-3. ПМЦ 7744354 . ПМИД  33230295. 
  32. ^ Сатани Н., Лин Ю.Х., Хаммуди Н., Рагхаван С., Георгиу Д.К., Мюллер Флорида (28 декабря 2016 г.). «ENOblock не ингибирует активность гликолитического фермента енолазы». ПЛОС ОДИН . 11 (12): e0168739. Бибкод : 2016PLoSO..1168739S. дои : 10.1371/journal.pone.0168739 . ПМК 5193436 . ПМИД  28030597. 
  33. ^ Аб Чо Х, Ум Дж, Ли Дж. Х., Ким WH, Кан WS, Ким SH и др. (март 2017 г.). «ЭНОблок, уникальный низкомолекулярный ингибитор негликолитических функций енолазы, облегчает симптомы диабета 2 типа». Научные отчеты . 7 : 44186. Бибкод : 2017NatSR...744186C. дои : 10.1038/srep44186. ПМЦ 5341156 . ПМИД  28272459. 
  34. ^ Петкевич Дж., Гамиан А., Станишевска М., Даниэлевич Р. (апрель 2009 г.). «Ингибирование специфической для мышц енолазы человека метилглиоксалем и необратимое образование конечных продуктов гликирования». Журнал ингибирования ферментов и медицинской химии . 24 (2): 356–364. дои : 10.1080/14756360802187679. PMID  18830874. S2CID  85416928.
  35. ^ Ежевски А.Дж., Лин Ю.Х., Рейш Дж.А., Калп-Хилл Р., Барекатайн Ю., Ян В.К. и др. (16 сентября 2021 г.). «Нацеливание на гликолиз хозяина как стратегия противомалярийного развития». Границы клеточной и инфекционной микробиологии . 11 : 730413. doi : 10.3389/fcimb.2021.730413 . ПМЦ 8482815 . ПМИД  34604112. 
  36. ^ Миллер Дж.Дж., Шах И.Т., Хаттен Дж., Барекатейн Ю., Мюллер Э.А., Мустафа А.М. и др. (июль 2021 г.). «Структурно-ориентированное микробное нацеливание антистафилококковых пролекарств». электронная жизнь . 10 : е66657. дои : 10.7554/eLife.66657 . ПМЦ 8318587 . ПМИД  34279224. 
  37. ^ Микати М.О., Миллер Дж.Дж., Осборн Д.М., Барекатайн Ю., Гебремайкл Н., Шах И.Т. и др. (ноябрь 2020 г.). «Активация противомикробного пролекарства стафилококковой глиоксалазой GloB». ОКС Инфекционные болезни . 6 (11): 3064–3075. doi : 10.1021/acsinfecdis.0c00582. ПМЦ 8543975 . PMID  33118347. S2CID  226052354. 
  38. ^ Майтуохети М., Кеунг Э.З., Тан М., Ян Л., Алам Х., Хан Г. и др. (октябрь 2020 г.). «Перепрограммирование энхансера приводит к зависимости от гликолиза и передачи сигналов IGF при мутантной меланоме KMT2D». Отчеты по ячейкам . 33 (3): 108293. doi :10.1016/j.celrep.2020.108293. ПМЦ 7649750 . ПМИД  33086062. 
  39. ^ Кручинска Дж., Ломбардо М.Н., Эрландсен Х., Хазин А., Дуай С.С., Паттис Дж.Г. и др. (ноябрь 2019 г.). «Функциональная и структурная основа ингибирования енолазы E. coli с помощью SF2312: имитатор промежуточного карбаниона». Научные отчеты . 9 (1): 17106. Бибкод : 2019НатСР...917106К. дои : 10.1038/s41598-019-53301-3. ПМК 6863902 . ПМИД  31745118. 
  40. ^ Писанески Ф., Лин Ю.Х., Леонард П.Г., Сатани Н., Ян В.К., Хаммуди Н. и др. (июль 2019 г.). «Энантиомер 3S управляет ингибирующей активностью енолазы в SF2312 и его аналогах». Молекулы . 24 (13): 2510. doi : 10,3390/molecules24132510 . ПМК 6651268 . ПМИД  31324042. 
  41. ^ Хютер Ф.Дж., Псаррос Н., Душнер Х. (апрель 1990 г.). «Выделение, характеристика и кинетика ингибирования енолазы из Streptococcus rattus FA-1». Инфекция и иммунитет . 58 (4): 1043–1047. дои : 10.1128/IAI.58.4.1043-1047.1990. ПМК 258580 . ПМИД  2318530. 

дальнейшее чтение

Внешние ссылки