stringtranslate.com

Клеточный переход

Клеточные соединения [1] или соединительные комплексы представляют собой класс клеточных структур, состоящих из мультипротеиновых комплексов , которые обеспечивают контакт или адгезию между соседними клетками или между клеткой и внеклеточным матриксом у животных. [2] Они также поддерживают парацеллюлярный барьер эпителия и контролируют парацеллюлярный транспорт . Клеточные соединения особенно распространены в эпителиальных тканях. В сочетании с молекулами клеточной адгезии и внеклеточным матриксом клеточные соединения помогают удерживать клетки животных вместе.

Клеточные соединения также особенно важны для обеспечения связи между соседними клетками посредством специализированных белковых комплексов, называемых коммуникативными (щелевыми) соединениями . Клеточные соединения также важны для снижения нагрузки на клетки.

У растений подобные каналы связи известны как плазмодесмы , а у грибов они называются септальными порами . [3]

Типы

Некоторые примеры клеточных соединений
Некоторые примеры клеточных соединений

У позвоночных существует три основных типа клеточных соединений:

У беспозвоночных есть несколько других типов специфических соединений, например, септированные соединения или апикальное соединение C. elegans . У многоклеточных растений структурные функции клеточных соединений обеспечиваются клеточными стенками . Аналоги коммуникативных клеточных соединений у растений называются плазмодесмами .

Анкерные соединения

Клетки в тканях и органах должны быть прикреплены друг к другу и к компонентам внеклеточного матрикса . Клетки развили несколько типов соединительных комплексов для выполнения этих функций, и в каждом случае закрепляющие белки простираются через плазматическую мембрану, чтобы связать цитоскелетные белки в одной клетке с цитоскелетными белками в соседних клетках, а также с белками во внеклеточном матриксе. [5]

Наблюдаются три типа якорных соединений , которые отличаются друг от друга цитоскелетным белком-якорем, а также трансмембранным линкерным белком, который простирается через мембрану:

Соединения якорного типа не только удерживают клетки вместе, но и обеспечивают тканям структурную связность. Эти соединения наиболее распространены в тканях, которые подвергаются постоянному механическому напряжению, таких как кожа и сердце. [5]

Десмосомы

На этом изображении показано десмосомное соединение между клетками эпидермального слоя кожи.

Десмосомы, также называемые maculae attachedtes, можно визуализировать как заклепки через плазматическую мембрану соседних клеток. Промежуточные филаменты, состоящие из кератина или десмина , прикреплены к мембранно-ассоциированным белкам прикрепления, которые образуют плотную бляшку на цитоплазматической поверхности мембраны. Молекулы кадгерина образуют фактический якорь, прикрепляясь к цитоплазматической бляшке, простираясь через мембрану и прочно связываясь с кадгеринами, проходящими через мембрану соседней клетки. [6]

Гемидесмосомы

Гемидесмосомы образуют заклепочные связи между цитоскелетом и компонентами внеклеточного матрикса, такими как базальные пластинки , лежащие под эпителием. Подобно десмосомам, они прикрепляются к промежуточным филаментам в цитоплазме, но в отличие от десмосом их трансмембранными якорями являются интегрины, а не кадгерины. [7]

Адгезивные соединения

Адгезивные соединения имеют общую характеристику закрепления клеток посредством их цитоплазматических актиновых филаментов . Подобно десмосомам и гемидесмосомам, их трансмембранные якоря состоят из кадгеринов в тех, которые закреплены на других клетках, и интегринов (фокальная адгезия) в тех, которые закреплены на внеклеточном матриксе. Существует значительное морфологическое разнообразие среди адгезивных соединений. Те, которые связывают клетки друг с другом, видны как изолированные полоски или пятна, или как полосы, которые полностью окружают клетку. Ленточный тип адгезивных соединений связан с пучками актиновых филаментов, которые также окружают клетку чуть ниже плазматической мембраны. Точечные адгезивные соединения, называемые фокальными адгезиями, помогают клеткам прилипать к внеклеточному матриксу. Цитоскелетные актиновые филаменты, которые закреплены в адгезивных соединениях, являются сократительными белками, и в дополнение к обеспечению функции закрепления, адгезивные соединения, как полагают, участвуют в складывании и изгибе эпителиальных клеточных пластов. Представление о полосах актиновых филаментов как о «шнурках» позволяет представить, как сокращение полос внутри группы клеток может деформировать слой, создавая интересные узоры. [5]

Щелевые соединения

Щелевые контакты или сообщающиеся контакты обеспечивают прямую химическую связь между соседними цитоплазмами клеток посредством диффузии без контакта с внеклеточной жидкостью. [8] Это возможно благодаря шести белкам коннексина, взаимодействующим с образованием цилиндра с порой в центре, называемого коннексоном . [9] Комплексы коннексонов простираются через клеточную мембрану, и когда взаимодействуют два соседних клеточных коннексона, они образуют полный канал щелевого контакта. [8] [9] Поры коннексонов различаются по размеру, полярности и, следовательно, могут быть специфичными в зависимости от белков коннексина, которые составляют каждый отдельный коннексон. [8] [9] Хотя изменения в каналах щелевых контактов действительно происходят, их структура остается относительно стандартной, и это взаимодействие обеспечивает эффективную связь без утечки молекул или ионов во внеклеточную жидкость. [9]

Щелевые контакты играют жизненно важную роль в организме человека, [10] включая их роль в равномерном сокращении сердечной мышцы . [10] Они также важны для передачи сигналов в мозге , и их отсутствие показывает снижение плотности клеток в мозге. [11] Клетки сетчатки и кожи также зависят от щелевых контактов в дифференциации и пролиферации клеток. [10] [11]

Плотные соединения

Плотные контакты, обнаруженные в эпителии позвоночных , действуют как барьеры, регулирующие движение воды и растворенных веществ между эпителиальными слоями. Плотные контакты классифицируются как парацеллюлярный барьер, который определяется как не имеющий направленной дискриминации; однако движение растворенного вещества во многом зависит от размера и заряда. Есть данные, позволяющие предположить, что структуры, через которые проходят растворенные вещества, чем-то похожи на поры.

Физиологический pH играет роль в селективности растворов, проходящих через плотные контакты, при этом большинство плотных контактов являются слегка селективными для катионов. Плотные контакты, присутствующие в различных типах эпителия, селективны для растворов разного размера, заряда и полярности.

Белки

Было идентифицировано около 40 белков, которые участвуют в плотных контактах. Эти белки можно разделить на четыре основные категории: сигнальные белки.

Роли

Считается, что клаудин — это белковая молекула, отвечающая за избирательную проницаемость между эпителиальными слоями.

Трехмерное изображение еще не получено, и поэтому конкретная информация о функции плотных контактов еще не получена.

Трехклеточные соединения

Трехклеточные соединения запечатывают эпителий в углах трех клеток. Из-за геометрии трехклеточных вершин запечатывание клеток в этих местах требует особой организации соединений, отличной от таковой в двухклеточных соединениях. У позвоночных компонентами трехклеточных соединений являются трицеллюлин и стимулируемые липолизом липопротеиновые рецепторы. У беспозвоночных компонентами являются глиотактин и анаконда. [12]

Рисунок клеток эпителия, соединенных трехклеточными соединениями в областях, где встречаются три клетки.

Триклеточные соединения также участвуют в регуляции организации цитоскелета и деления клеток. В частности, они обеспечивают деление клеток в соответствии с правилом Гертвига . В некоторых эпителиях Drosophila во время деления клеток триклеточные соединения устанавливают физический контакт с веретенным аппаратом через астральные микротрубочки. Триклеточные соединения оказывают тяговое усилие на веретенный аппарат и служат геометрической подсказкой для определения ориентации клеточных делений. [13]

Молекулы клеточных соединений

Молекулы, ответственные за создание клеточных соединений, включают различные молекулы клеточной адгезии . Существует четыре основных типа: селектины , кадгерины , интегрины и суперсемейство иммуноглобулинов . [14]

Селектины — это молекулы клеточной адгезии, которые играют важную роль в инициировании воспалительных процессов. [15] Функциональная способность селектина ограничена взаимодействием лейкоцитов с сосудистым эндотелием. У людей обнаружено три типа селектинов: L-селектин, P-селектин и E-селектин. L-селектин взаимодействует с лимфоцитами, моноцитами и нейтрофилами, P-селектин взаимодействует с тромбоцитами и эндотелием, а E-селектин взаимодействует только с эндотелием. Они имеют внеклеточные области, состоящие из аминоконцевого лектинового домена, прикрепленного к углеводному лиганду, домену, подобному фактору роста, и коротким повторяющимся единицам (пронумерованные кружки), которые соответствуют доменам комплементарного связывающего белка. [16]

Кадгерины — это кальцийзависимые молекулы адгезии. Кадгерины чрезвычайно важны в процессе морфогенеза — развития плода . Вместе с комплексом альфа-бета -катенина кадгерин может связываться с микрофиламентами цитоскелета клетки. Это обеспечивает гомофильную адгезию клетка-клетка. [17] Связанный комплекс β -катенин — α-катенин в адгезионных соединениях позволяет формировать динамическую связь с актиновым цитоскелетом. [18]

Интегрины действуют как адгезионные рецепторы, транспортируя сигналы через плазматическую мембрану в нескольких направлениях. Эти молекулы являются бесценной частью клеточной коммуникации, поскольку один лиганд может использоваться для многих интегринов. К сожалению, этим молекулам еще предстоит пройти долгий путь исследований. [19]

Суперсемейство иммуноглобулинов представляет собой группу кальций-независимых белков, способных к гомофильной и гетерофильной адгезии. Гомофильная адгезия включает иммуноглобулин-подобные домены на поверхности клетки, связывающиеся с иммуноглобулин-подобными доменами на поверхности противоположной клетки, тогда как гетерофильная адгезия относится к связыванию иммуноглобулин-подобных доменов с интегринами и углеводами. [20]

Клеточная адгезия является жизненно важным компонентом организма. Потеря этой адгезии влияет на структуру клеток, клеточные функции и связь с другими клетками и внеклеточным матриксом и может привести к серьезным проблемам со здоровьем и заболеваниям.

Ссылки

  1. ^ Митчелл, Ричард Шеппард; Кумар, Винай; Аббас, Абул К.; Фаусто, Нельсон (2007). "Гл. 13: Вставка по морфологии плоскоклеточного рака". Robbins Basic Pathology (8-е изд.). Филадельфия: Saunders. ISBN 978-1-4160-2973-1.
  2. ^ Фу, Ронг; Цзян, Сяован; Ли, Ган; Чжу, И; Чжан, Хуэйминь (декабрь 2022 г.). «Соединительные комплексы в эпителиальных клетках: сторожевые устройства для внеклеточных повреждений и внутриклеточного гомеостаза». Журнал FEBS . 289 (23): 7314–7333. doi :10.1111/febs.16174. PMID  34453866. S2CID  237347708. Получено 23 января 2023 г.
  3. ^ Bloemendal, S; Kück, U (январь 2013 г.). «Межклеточная коммуникация у растений, животных и грибов: сравнительный обзор». Die Naturwissenschaften . 100 (1): 3–19. Bibcode :2013NW....100....3B. doi :10.1007/s00114-012-0988-z. PMID  23128987. S2CID  11991859.
  4. ^ Эндрю Л. Харрис; Даррен Лок (2009). Connexins, A Guide. Нью-Йорк: Springer. С. 574. ISBN 978-1-934115-46-6.
  5. ^ abc Yan HH, Mruk DD, Lee WM, Cheng CY (2009). «Перекрестные помехи между плотными и якорными соединениями — урок из яичек» . Молекулярные механизмы в сперматогенезе . Достижения в экспериментальной медицине и биологии. Т. 636. Нью-Йорк, Нью-Йорк: Springer-Verlag New York. стр. 234–54. doi :10.1007/978-0-387-09597-4_13. ISBN 978-0-387-79990-2. PMC  4080640 . PMID  19856171.
  6. ^ Lie PP, Cheng CY, Mruk DD (2011). Биология десмосомоподобного соединения — универсального якорного соединения и сигнального преобразователя в семенном эпителии . Т. 286. С. 223–69. doi :10.1016/B978-0-12-385859-7.00005-7. ISBN 9780123858597. PMC  4381909 . PMID  21199783. {{cite book}}: |journal=проигнорировано ( помощь )
  7. ^ Gipson IK, Spurr-Michaud SJ, Tisdale AS (апрель 1988 г.). «Гемидесмосомы и коллагеновые якорные фибриллы появляются синхронно во время развития и заживления ран». Developmental Biology . 126 (2): 253–62. doi :10.1016/0012-1606(88)90136-4. PMID  3350210.
  8. ^ abc Evans WH, Martin PE (2002). "Щелевые соединения: структура и функция (Обзор)". Молекулярная мембранная биология . 19 (2): 121–36. doi : 10.1080/09687680210139839 . PMID  12126230. S2CID  20806078.
  9. ^ abcd Lampe PD, Lau AF (июль 2004 г.). «Влияние фосфорилирования коннексина на щелевые контакты». International Journal of Biochemistry & Cell Biology . 36 (7): 1171–86. doi :10.1016/S1357-2725(03)00264-4. PMC 2878204. PMID  15109565 . 
  10. ^ abc "Abstracts: Proceedings of the International Gap Junction Conference. August 5–9, 2007. Elsinore, Denmark". Cell Communication & Adhesion . 14 (6): 275–346. 2007. doi :10.1080/15419060801891042. PMID  18392995.
  11. ^ ab Wei CJ, Xu X, Lo CW (2004). «Коннексины и клеточная сигнализация в развитии и болезнях». Annual Review of Cell and Developmental Biology . 20 : 811–38. doi :10.1146/annurev.cellbio.19.111301.144309. PMID  15473861.
  12. ^ Byri S, Misra T, Syed ZA, Batz T, Shah J, Boril L, Glashauser J, Aegerter-Wilmsen T, Matzat T, Moussian B, Uv A, Luschnig S (2015). «Тройной повтор белка Anakonda контролирует образование эпителиальных трехклеточных соединений у дрозофилы». Developmental Cell . 33 (5): 535–48. doi : 10.1016/j.devcel.2015.03.023 . PMID  25982676.
  13. ^ Босвельд Ф, Маркова О, Гирао Б, Мартин С, Ван З, Пьер А, Балакирева М, Гог И, Эйнсли А, Кристофору Н, Лубенский ДК, Минк Н, Беллаиш Ю (2016). «Эпителиальные трехклеточные соединения действуют как датчики формы интерфазных клеток, ориентируя митоз». Природа . 530 (7591): 496–8. Бибкод : 2016Natur.530..495B. дои : 10.1038/nature16970. ПМК 5450930 . ПМИД  26886796. 
  14. ^ Лодиш и др. (2007). Молекулярная клеточная биология (6-е изд.). WH Freeman and Company. стр. 803. ISBN 978-1429203142.
  15. ^ Tedder TF, Steeber DA, Chen A, Engel P (июль 1995 г.). «Селектины: молекулы сосудистой адгезии». FASEB Journal . 9 (10): 866–73. doi : 10.1096/fasebj.9.10.7542213 . PMID  7542213. S2CID  8315194.
  16. ^ Bevilacqua MP, Nelson RM (февраль 1993 г.). «Селектины». Журнал клинических исследований . 91 (2): 379–87. doi : 10.1172/JCI116210. PMC 287934. PMID  7679406. 
  17. ^ Rowlands TM, Symonds JM, Farookhi R, Blaschuk OW (январь 2000 г.). «Кадгерины: важнейшие регуляторы структуры и функции в репродуктивных тканях» . Reviews of Reproduction . 5 (1): 53–61. doi :10.1530/revreprod/5.1.53. PMID  10711736.
  18. ^ Brembeck FH, Rosário M, Birchmeier W (февраль 2006 г.). «Балансировка клеточной адгезии и сигнализации Wnt, ключевая роль β-катенина». Current Opinion in Genetics & Development . 16 (1): 51–9. doi :10.1016/j.gde.2005.12.007. PMID  16377174.
  19. ^ Hynes RO (сентябрь 2002 г.). «Интегрины: двунаправленные аллостерические сигнальные машины». Cell . 110 (6): 673–87. doi : 10.1016/S0092-8674(02)00971-6 . PMID  12297042. S2CID  30326350.
  20. ^ Wai Wong C, Dye DE, Coombe DR (2012). «Роль молекул клеточной адгезии суперсемейства иммуноглобулинов в метастазах рака». International Journal of Cell Biology . 2012 : 1–9. doi : 10.1155/2012/340296 . PMC 3261479. PMID  22272201 . 

Внешние ссылки

На Викискладе есть медиафайлы по теме Клеточные соединения .