Кресцентин — это белок , который является бактериальным родственником промежуточных филаментов, обнаруженных в эукариотических клетках . Так же, как тубулины и актины , другие основные цитоскелетные белки , имеют прокариотических гомологов в белках FtsZ и MreB соответственно , промежуточные филаменты связаны с белком кресцентином. Некоторые из его гомологов ошибочно обозначены как белок сегрегации хромосом ParA . Это семейство белков обнаружено в Caulobacter и Methylobacterium .
Кресцентин был открыт в 2009 году Кристиной Якобс-Вагнер в Caulobacter crescentus (теперь vibrioides ), водной бактерии, которая использует свои клетки в форме полумесяца для улучшения подвижности. [1] Белок кресцентин расположен на вогнутой поверхности этих клеток и, по-видимому, необходим для их формы, поскольку мутанты, лишенные белка, образуют стержневые клетки. [2] Чтобы повлиять на форму клеток Caulobacter , спирали нитей кресцентина связываются с цитоплазматической стороной клеточной мембраны на одной боковой стороне клетки. Это вызывает изогнутую форму клетки в более молодых клетках, которые короче, чем спиральный шаг кресцентина, но вызывает спиральную форму в более старых, более длинных клетках. [3]
Подобно эукариотическим промежуточным филаментам, кресцентин организуется в филаменты и присутствует в спиральной структуре в клетке. Кресцентин необходим для обеих форм прокариот Caulobacter (виброидной/полумесяцевидной и спиральной, которую он может принять после длительной стационарной фазы). Белок кресцентин имеет 430 остатков; его последовательность в основном состоит из узора из 7 повторяющихся остатков, которые образуют спирально-спиральную структуру. Последовательность ДНК белка имеет участки, очень похожие на эукариотические белки кератина и ламина , в основном включающие спирально-спиральную структуру. Ausmees et al. (2003) доказали, что, как и белки промежуточных филаментов животных, кресцентин имеет центральный стержень, состоящий из четырех спирально-спиральных сегментов. [4] Как промежуточные филаменты, так и белки кресцентина имеют первичную последовательность, включающую четыре α-спиральных сегмента вместе с не-α-спиральными линкерными доменами. Важное различие между кресцентином и промежуточными филаментными белками животных заключается в том, что у кресцентина отсутствуют определенные элементы консенсусной последовательности на концах стержневого домена, которые сохраняются в животных ламинах и кератиновых белках. [5]
Белок был разделен на несколько субдоменов, организованных аналогично эукариотическим белкам IF. [6] Не все исследователи убеждены, что он является гомологом промежуточных филаментов, предполагая вместо этого, что сходство могло возникнуть в результате конвергентной эволюции. [7]
Эукариотические промежуточные филаментные белки собираются в нити размером 8–15 нм внутри клетки без необходимости подачи энергии, то есть без необходимости в АТФ или ГТФ . Осмис и др. продолжили свои исследования кресцентина, проверив, может ли белок собираться в нити таким образом in vitro . Они обнаружили, что кресцентиновые белки действительно способны образовывать нити шириной около 10 нм, и что некоторые из этих нитей организованы латерально в пучки, как это делают эукариотические промежуточные филаментные белки. [4] Сходство кресцентина с промежуточными филаментными белками предполагает эволюционную связь между этими двумя цитоскелетными белками.
Подобно эукариотическим промежуточным филаментам, филамент, построенный из кресцентина, эластичен. Отдельные белки медленно диссоциируют, делая структуру несколько жесткой и медленно перестраивающейся. Деформация не вызывает затвердевания структуры, в отличие от эукариотических IF, которые это делают. [8]