stringtranslate.com

Лакказе

Лакказы ( EC 1.10.3.2) — это мультимедные оксидазы, обнаруженные в растениях, грибах и бактериях. Лакказы окисляют различные фенольные субстраты, выполняя одноэлектронное окисление , что приводит к образованию поперечных связей . Например, лакказы играют роль в образовании лигнина , способствуя окислительному связыванию монолигнолов , семейства природных фенолов . [1] Другие лакказы, такие как те, которые продуцируются грибом Pleurotus ostreatus , играют роль в деградации лигнина и, следовательно, могут быть классифицированы как лигнин-модифицирующие ферменты . [2] Другие лакказы, продуцируемые грибами, могут способствовать биосинтезу пигментов меланина . [3] Лакказы катализируют расщепление колец ароматических соединений. [4]

Лакказа была впервые изучена Хикорокуро Ёсидой в 1883 году, а затем Габриэлем Бертраном [5] в 1894 году [6] в соке японского лакового дерева , где она участвует в образовании лака , отсюда и название лакказа.

Активный сайт

Тримедный центр, обнаруженный во многих лакказах; обратите внимание, что каждый медный центр связан с имидазольными боковыми цепями гистидинов (цветовой код: медь коричневая, азот — синий).

Активный центр состоит из четырех медных центров, которые принимают структуры, классифицированные как тип I, тип II и тип III. Ансамбль из трех меди содержит медь типов II и III (см. рисунок). Именно этот центр связывает O 2 и восстанавливает его до воды. Каждая пара Cu(I, II) доставляет один электрон, необходимый для этого преобразования. Медь типа I не связывает O 2 , а функционирует исключительно как сайт переноса электронов. Медный центр типа I состоит из одного атома меди, который связан как минимум с двумя остатками гистидина и одним остатком цистеина , но в некоторых лакказах, продуцируемых определенными растениями и бактериями, медный центр типа I содержит дополнительный метиониновый лиганд. Медный центр типа III состоит из двух атомов меди, каждый из которых обладает тремя гистидиновыми лигандами и связан друг с другом через гидроксидный мостиковый лиганд . Последний медный центр — это медный центр типа II, который имеет два гистидиновых лиганда и гидроксидный лиганд. Тип II вместе с медным центром типа III образует ансамбль три-медь, в котором происходит восстановление дикислорода . [7] Медь типа III может быть заменена Hg(II), что приводит к снижению активности лакказы. [1] Цианид удаляет всю медь из фермента, и повторное встраивание с медью типа I и типа II невозможно. Однако медь типа III может быть повторно вмонтирована обратно в фермент. Множество других анионов ингибируют лакказу. [8]

Лакказы влияют на реакцию восстановления кислорода при низких перенапряжениях . Фермент был исследован в качестве катода в ферментативных биотопливных ячейках . [9] Они могут быть объединены с электронным посредником для облегчения переноса электронов на твердый электродный провод. [10] Лакказы являются одними из немногих оксидоредуктаз, коммерциализированных в качестве промышленных катализаторов.

Активность в пшеничном тесте

Лакказы обладают потенциалом сшивать пищевые полимеры, такие как белки и некрахмальные полисахариды в тесте. В некрахмальных полисахаридах, таких как арабиноксиланы (AX), лакказа катализирует окислительное гелеобразование ферулоилированных арабиноксиланов путем димеризации их феруловых эфиров. [11] Было обнаружено, что эти сшивки значительно увеличивают максимальную устойчивость и уменьшают растяжимость теста. Устойчивость была увеличена из-за сшивания AX через феруловую кислоту, что привело к образованию прочной сети AX и глютена. Хотя известно, что лакказа сшивает AX, под микроскопом было обнаружено, что лакказа также действует на белки муки. Окисление феруловой кислоты на AX с образованием радикалов феруловой кислоты увеличило скорость окисления свободных SH-групп на белках глютена и, таким образом, повлияло на образование связей SS между полимерами глютена. [12] Лакказа также способна окислять тирозин, связанный с пептидом, но очень плохо. [12] Из-за повышенной прочности теста во время расстойки наблюдалось нерегулярное образование пузырьков. Это было результатом того, что газ (углекислый газ) оказался в ловушке внутри корки, поэтому он не мог диффундировать наружу (как это было бы обычно), что привело к ненормальному размеру пор. [11] Сопротивление и растяжимость зависели от дозировки, но при очень высокой дозировке тесто показало противоречивые результаты: максимальное сопротивление резко снизилось. Высокая дозировка могла вызвать экстремальные изменения в структуре теста, что привело к неполному образованию клейковины. Другая причина заключается в том, что это может имитировать чрезмерное перемешивание, что оказывает отрицательное воздействие на структуру клейковины. Тесто, обработанное лакказой, имело низкую стабильность при длительном хранении. Тесто стало мягче, и это связано с посредничеством лакказы. Радикальный механизм, опосредованный лакказой, создает вторичные реакции радикалов, полученных из FA, которые приводят к разрыву ковалентных связей в AX и ослаблению геля AX. [11]

Потенциальные приложения

Лакказы применяются в производстве вин [13] Лакказу производят несколько видов грибков, которые могут поражать виноград, в частности Botrytis cinerea Pers. (1794). [14] Лакказа активна при pH вина, и ее активность нелегко подавляется диоксидом серы. Было отмечено, что она вызывает окислительное потемнение белых вин и потерю цвета красных вин. [15] [16] Она также может разрушать многие ключевые фенольные соединения, имеющие решающее значение для качества вина. [17] Помимо вина, лакказы представляют интерес в пищевой промышленности. [18] [19]

Способность лакказ модифицировать сложные органические молекулы привлекла внимание в области органического синтеза . [20]

Лакказы также изучались в качестве катализаторов для разложения появляющихся загрязняющих веществ и фармацевтических препаратов . [21] [22]

Смотрите также

Ссылки

Цитаты

  1. ^ ab Solomon EI, Sundaram UM, Machonkin TE (ноябрь 1996 г.). "Мультикопероксидазы и оксигеназы". Chemical Reviews . 96 (7): 2563–2606. doi :10.1021/cr950046o. PMID  11848837.
  2. ^ Cohen R, Persky L, Hadar Y (апрель 2002 г.). «Биотехнологические применения и потенциал древесно-разлагающих грибов рода Pleurotus». Прикладная микробиология и биотехнология . 58 (5): 582–594. doi :10.1007/s00253-002-0930-y. PMID  11956739. S2CID  45444911.
  3. ^ Ли Д, Джанг ЭХ, Ли М, Ким СВ, Ли И, Ли КТ, Бан ИС (октябрь 2019 г.). «Раскрытие биосинтеза меланина и сигнальных сетей у Cryptococcus neoformans». mBio . 10 (5): e02267-19. doi :10.1128/mBio.02267-19. PMC 6775464 . PMID  31575776. 
  4. ^ Claus H (2004). «Лакказы: структура, реакции, распределение». Micron . 35 (1–2): 93–96. doi :10.1016/j.micron.2003.10.029. PMID  15036303.
  5. ^ «Габриэль Бертран об исимабомбе» (на французском).
  6. ^ Lu GD, Ho PY, Sivin N (1980-09-25). Наука и цивилизация в Китае: химия и химия. Том 5. Cambridge University Press. стр. 209. ISBN 9780521085731.
  7. ^ Jones SM, Solomon EI (март 2015). «Перенос электронов и механизм реакции лакказ». Cellular and Molecular Life Sciences . 72 (5): 869–883. doi :10.1007/s00018-014-1826-6. PMC 4323859 . PMID  25572295. 
  8. ^ Alcalde M (2007). "Лакказы: биологические функции, молекулярная структура и промышленное применение". В Polaina J, MacCabe AP (ред.). Промышленные ферменты . Springer. стр. 461–476. doi :10.1007/1-4020-5377-0_26. ISBN 978-1-4020-5376-4.
  9. ^ Thorum MS, Anderson CA, Hatch JJ, Campbell AS, Marshall NM, Zimmerman SC и др. (август 2010 г.). «Прямое электрокаталитическое восстановление кислорода лакказой на модифицированном антрацен-2-метантиолом золоте». The Journal of Physical Chemistry Letters . 1 (15): 2251–2254. doi : 10.1021/jz100745s. PMC 2938065. PMID  20847902. 
  10. ^ Wheeldon IR, Gallaway JW, Barton SC, Banta S (октябрь 2008 г.). «Биоэлектрокаталитические гидрогели из электронпроводящих металлополипептидов, собранных с бифункциональными ферментативными строительными блоками». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (40): 15275–15280. Bibcode : 2008PNAS..10515275W. doi : 10.1073/pnas.0805249105 . PMC 2563127. PMID  18824691 . 
  11. ^ abc Selinheimo E (октябрь 2008 г.). Тирозиназа и лакказа как новые сшивающие инструменты для пищевых биополимеров. VTT Технический исследовательский центр Финляндии. ISBN 978-951-38-7118-5.
  12. ^ ab Selinheimo E, Autio K, Kruus K, Buchert J (июль 2007 г.). «Выяснение механизма действия лакказы и тирозиназы при изготовлении пшеничного хлеба». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 55 (15): 6357–6365. doi :10.1021/jf0703349. PMID  17602567.
  13. ^ Minussi RC, Rossi M, Bologna L, Rotilio D, Pastore GM, Durán N (2007). «Удаление фенолов из сусла: стратегия стабилизации вина с помощью лакказы». J. Mol. Catal. B: Enzym . 45 (3): 102–107. doi :10.1016/j.molcatb.2006.12.004.
  14. ^ Zimdars S, Hitschler J, Schieber A, Weber F (2017). «Окисление полифенолов вина секретомами диких штаммов Botrytis cinerea из белых и красных сортов винограда и определение их специфической лакказной активности». J. Agric. Food Chem . 65 : 10582–10590. doi :10.1021/acs.jafc.7b04375.
  15. ^ Виньо А., Паскуаль О., Журдес М., Муан В., Фермо М., Руде Дж., Каналс Ж.М., Тейседре П.Л., Замора Ф (2019). «Влияние энологических танинов на активность лакказы». ОЕНО Один . 53 . doi : 10.20870/oeno-one.2019.53.1.2361.
  16. ^ Хименес П., Жюст-Боррас А., Гомбау Дж., Каналс Х.М., Самора Ф. (2023). «Влияние лакказы Botrytis cinerea на окислительную деградацию антоцианов». ОЕНО Один . 57 . дои : 10.20870/oeno-one.2023.57.3.7567 .
  17. ^ Zimdars S, Hitschler J, Schieber A, Weber F (2017). «Окисление полифенолов вина секретомами диких штаммов Botrytis cinerea из белых и красных сортов винограда и определение их специфической лакказной активности». J. Agric. Food Chem . 65 : 10582–10590. doi :10.1021/acs.jafc.7b04375.
  18. ^ Mayolo-Deloisa K, González-González M, Rito-Palomares M (2020). "Лакказы в пищевой промышленности: биопереработка, потенциальные промышленные и биотехнологические применения". Frontiers in Bioengineering and Biotechnology . 8 (8): 222. doi : 10.3389/fbioe.2020.00222 . PMC 7105568. PMID  32266246 . 
  19. ^ Осма Х.Ф., Тока-Эррера Х.Л., Родригес-Коуто С. (сентябрь 2010 г.). «Использование лакказ в пищевой промышленности». Ферментные исследования . 2010 : 918761. doi : 10.4061/2010/918761 . ПМЦ 2963825 . ПМИД  21048873. 
  20. ^ Монти, Даниэла; Оттолина, Джанлука; Карреа, Джакомо; Рива, Серджио (2011). «Окислительно-восстановительные реакции, катализируемые изолированными ферментами». Chemical Reviews . 111 (7): 4111–4140. doi :10.1021/cr100334x. PMID  21526768.
  21. ^ Асиф МБ, Хай ФИ, Сингх Л, Прайс УЭ, Нгием ЛД (2017). «Деградация фармацевтических препаратов и средств личной гигиены грибками белой гнили — критический обзор». Current Pollution Reports . 3 (2): 88–103. Bibcode : 2017CPolR...3...88A. doi : 10.1007/s40726-017-0049-5. S2CID  51897758.
  22. ^ Tschofen, Marc; Knopp, Dietmar; Hood, Elizabeth; Stöger, Eva (2016-06-12). «Молекулярное фермерство растений: гораздо больше, чем лекарства». Annual Review of Analytical Chemistry . 9 (1). Annual Reviews : 271–294. Bibcode : 2016ARAC....9..271T. doi : 10.1146/annurev-anchem-071015-041706 . ISSN  1936-1327. PMID  27049632.

Общие источники

Внешние ссылки