Мальтаза — неофициальное название семейства ферментов, катализирующих гидролиз дисахарида мальтозы в два простых сахара глюкозы . Мальтазы встречаются в растениях, бактериях, дрожжах, людях и других позвоночных.
Переваривание крахмала требует шести кишечных ферментов. Два из этих ферментов являются люминальными эндоглюкозидазами, называемыми альфа-амилазами. Остальные четыре фермента были идентифицированы как различные мальтазы, экзоглюкозидазы, связанные с люминальной поверхностью энтероцитов. Две из этих мальтазных активностей были связаны с сахаразой-изомальтазой (мальтаза Ib, мальтаза Ia). Другие две мальтазы без отличительных характеристик были названы мальтаза-глюкоамилазой (мальтазы II и III). Активность этих четырех мальтаз также описывается как альфа-глюкозидаза, потому что все они переваривают линейные олигосахариды крахмала до глюкозы. [1] [2]
Мальтазы являются членами группы кишечных ферментов, называемых FamilyGH13 ( семейство гликозидгидролаз 13 ), которые отвечают за расщепление α-глюкозидазных связей сложных углеводов на простые для использования молекулы глюкозы. [3] Молекулы глюкозы затем будут использоваться в качестве своего рода «пищи» для клеток для производства энергии ( аденозинтрифосфата ) во время клеточного дыхания . Ниже приведены гены, которые могут кодировать мальтазу:
Механизм всех ферментов FamilyGH13 заключается в разрыве связи α-глюкозидазы путем ее гидролиза. Мальтаза фокусируется на расщеплении мальтозы, дисахарида, который является связью между 2 единицами глюкозы, по связи α-(1->4). Скорость гидролиза контролируется размером субстрата (размером углевода). [6]
Альфа-амилаза играет важную роль в расщеплении крахмалов, поэтому ее часто используют в хлебопекарной промышленности. В основном ее используют как средство улучшения вкуса для улучшения качества хлеба. [4] Без альфа-амилазы дрожжи не смогли бы бродить. [7]
Мальтозоглюкоамилаза обычно используется в качестве источника ферментации, поскольку она способна расщеплять крахмал на мальтозу, которая затем используется для приготовления пива и саке. [4]
Помимо пивоварения, мальтозоглюкоамилаза изучалась путем введения специфических ингибиторов для остановки гидролиза связей α-глюкозидазы. Ингибируя расщепление связей, ученые надеются разработать лекарство, которое будет более эффективным и менее токсичным для лечения диабета. [8]
История открытия мальтазы началась, когда Наполеон Бонапарт объявил континентальную блокаду в своем «Берлинском указе» в 1806 году. Это инициировало поиск альтернативных источников сахара. В 1833 году французские химики Ансельм Пайен и Жан-Франсуа Персоз открыли солодовый экстракт, который превращал крахмал в глюкозу, которую они тогда назвали диастазой. [9] В 1880 году Х. Т. Браун открыл активность мальтазы слизистой оболочки и отделил ее от диастазы, теперь называемой амилазой. [2] В 1960-х годах достижения в области химии белков позволили Арне Дальквисту и Джорджио Семенце фракционировать и охарактеризовать активность мальтазы тонкого кишечника. Обе группы показали, что существует четыре основные фракции активности мальтазы, которые присущи двум различным пептидным структурам: сахараза-изомальтаза и мальтаза-глюкоамилаза. [1] [2] [9] [6] Пятьдесят лет спустя, вступая в геномную эпоху, клонирование и секвенирование гидролазы крахмала слизистой оболочки подтвердили выводы Дальквиста и Семензы. [9]
Дефицит кислой мальтазы (AMD), также известный как болезнь Помпе, был впервые описан голландским патологом JC Pompe в 1932 году. [10] [11] AMD — это не сцепленное с полом аутосомно-рецессивное заболевание, при котором избыточное накопление гликогена происходит в лизосомных вакуолях практически во всех типах клеток по всему телу. [10] [11] [12] Это одно из наиболее серьезных заболеваний, связанных с накоплением гликогена, поражающее мышечную ткань. [13]
AMD подразделяется на три отдельных типа в зависимости от возраста появления симптомов у пораженного человека. Инфантильный (тип a), детский (тип b) и взрослый (тип c). Тип AMD определяется типом генной мутации, локализованной на 17q23. Тип мутации будет определять уровень продукции кислой мальтазы. AMD чрезвычайно фатальна. Тип a обычно умирает от сердечной недостаточности до достижения возраста одного года. Тип b умирает от дыхательной недостаточности в возрасте от трех до двадцати четырех лет. Тип c умирает от дыхательной недостаточности через 10–20 лет после появления симптомов. [13]
Летучие мыши-вампиры — единственные позвоночные, у которых не наблюдается активности кишечной мальтазы. [14]
