stringtranslate.com

Гидрогеназа

Гидрогеназа — это фермент , который катализирует обратимое окисление молекулярного водорода (H2 ) , как показано ниже:

Поглощение водорода ( 1 ) сопряжено с восстановлением акцепторов электронов , таких как кислород , нитрат , сульфат , диоксид углерода (CO2 ) и фумарат . С другой стороны, восстановление протона ( 2 ) сопряжено с окислением доноров электронов, таких как ферредоксин (FNR), и служит для утилизации избыточных электронов в клетках (необходимо для ферментации пирувата ). Как низкомолекулярные соединения, так и белки, такие как FNR, цитохром c3 и цитохром c6 , могут действовать как физиологические доноры или акцепторы электронов для гидрогеназ. [1]

Структурная классификация

Было подсчитано, что 99% всех организмов используют водород , H 2 . Большинство этих видов являются микробами, и их способность использовать H 2 в качестве метаболита возникает из-за экспрессии металлоферментов, известных как гидрогеназы. [2] Гидрогеназы подразделяются на три различных типа в зависимости от содержания металла в активном центре: железо-железная гидрогеназа, никель-железная гидрогеназа и железо-гидрогеназа.

Структуры активных центров трех типов ферментов гидрогеназы.

Гидрогеназы катализируют, иногда обратимо, поглощение H 2. Гидрогеназы [FeFe] и [NiFe] являются истинными окислительно-восстановительными катализаторами, управляющими окислением H 2 и восстановлением протона (H + ) (уравнение 3 ), гидрогеназы [Fe] катализируют обратимое гетеролитическое расщепление H 2, показанное реакцией ( 4 ).

Хотя изначально считалось, что они «не содержат металлов», [Fe]-только гидрогеназы содержат Fe в активном центре и не содержат кластеров железа и серы. [NiFe] и [FeFe] гидрогеназы имеют некоторые общие черты в своих структурах: каждый фермент имеет активный центр и несколько кластеров Fe-S, которые скрыты в белке. Активный центр, который, как полагают, является местом, где происходит катализ, также является металлокластером, и каждое железо координируется лигандами оксида углерода (CO) и цианида (CN − ). [3]

[NiFe] гидрогеназа

Кристаллическая структура [NiFe]гидрогеназы

Гидрогеназы [NiFe] являются гетеродимерными белками, состоящими из малых (S) и больших (L) субъединиц. Малая субъединица содержит три железо-серных кластера, в то время как большая субъединица содержит активный сайт, никель-железный центр, который соединен с растворителем молекулярным туннелем. [4] [5] В некоторых гидрогеназах [NiFe] один из остатков цистеина, связанных с Ni, заменен селеноцистеином . Однако на основе сходства последовательностей гидрогеназы [NiFe] и [NiFeSe] следует считать одним суперсемейством. На сегодняшний день обнаружены периплазматические, цитоплазматические и цитоплазматические мембраносвязанные гидрогеназы. Было обнаружено, что гидрогеназы [NiFe] при выделении катализируют как выделение, так и поглощение H 2 , при этом низкопотенциальные мультигемовые цитохромы, такие как цитохром c 3 , действуют либо как доноры, либо как акцепторы электронов, в зависимости от их степени окисления. [4] Однако, в целом, гидрогеназы [NiFe] более активны в окислении H 2 . Широкий спектр сродства к H 2 также наблюдался у гидрогеназ, окисляющих H 2 . [6]

Подобно [FeFe] гидрогеназам, [NiFe] гидрогеназы, как известно, обычно дезактивируются молекулярным кислородом (O 2 ). Было обнаружено, что гидрогеназа из Ralstonia eutropha и несколько других так называемых бактерий Knallgas являются толерантными к кислороду. [4] [7] Растворимая [NiFe] гидрогеназа из Ralstonia eutropha H16 может быть легко получена на гетеротрофных питательных средах. [8] [9] Это открытие увеличило надежду на то, что гидрогеназы могут быть использованы в фотосинтетическом производстве молекулярного водорода путем расщепления воды. Другая [NiFe], называемая Huc или Hyd1 или поглощающая гидрогеназа цианобактериального типа, [10] оказалась нечувствительной к кислороду, имея при этом очень высокое сродство к водороду. Водород способен проникать через узкие каналы в ферменте, в которые не могут войти молекулы кислорода. Это позволяет бактериям, таким как Mycobacterium smegmatis, использовать небольшое количество водорода в атмосфере в качестве источника энергии, когда другие источники отсутствуют. [11] [12]

[FeFe] гидрогеназа

Кристаллическая структура [FeFe]гидрогеназы

Гидрогеназы, содержащие ди-железный центр с мостиковым дитиолатным кофактором, называются [FeFe]-гидрогеназами. [13] Различают три семейства [FeFe]-гидрогеназ:

В отличие от [NiFe] гидрогеназ, [FeFe] гидрогеназы, как правило, более активны в производстве молекулярного водорода. Частота оборота (TOF) порядка 10 000 с −1 была зарегистрирована в литературе для [FeFe] гидрогеназ из Clostridium pasteurianum . [14] Это привело к интенсивным исследованиям, сосредоточенным на использовании [FeFe] гидрогеназы для устойчивого производства H 2 . [15]

Активный сайт дижелезной гидрогеназы известен как H-кластер. H-кластер состоит из кубановой структуры [4Fe4S], связанной с низковалентным дижелезным кофактором тиолом, полученным из цистеина. Дижелезный кофактор включает два атома железа, соединенных мостиковым аза-дитиолатным лигандом (-SCH 2 -NH-CH 2 S-, adt), атомы железа координируются карбонильными и цианидными лигандами. [16]

[FeFe]-гидрогеназы можно разделить на четыре отдельные филогенетические группы A−D. [17] Группа A состоит из прототипических и бифуркационных [FeFe]-гидрогеназ. В природе прототипические [FeFe]-гидрогеназы выполняют оборот водорода , используя ферредоксин в качестве окислительно-восстановительного партнера, в то время как бифуркационные типы выполняют ту же реакцию, используя как ферредоксин, так и НАД(Н) в качестве донора или акцептора электронов. [18] Для сохранения энергии анаэробные бактерии используют бифуркацию электронов , где экзергонические и эндергонические окислительно-восстановительные реакции сопряжены для обхода термодинамических барьеров . Группа A включает в себя наиболее хорошо охарактеризованные и каталитически наиболее активные ферменты, такие как [FeFe]-гидрогеназа из Chlamydomonas reinhardtii ( Cr HydA1), [19] Desulfovibrio desulfuricans ( Dd HydAB или Dd H), [20] и Clostridium pasteurianum и Clostridium acetobutylicum ( Cp HydA1 и Ca HydA1, называемые Cp I и Ca I). ​​[21] Пока не охарактеризовано ни одного репрезентативного примера группы B, но она филогенетически отличается, даже когда она разделяет схожие аминокислотные мотивы вокруг H-кластера, как и [FeFe]-гидрогеназы группы A. Группа C была классифицирована как «сенсорная» на основе наличия домена Per-Arnt-Sim . [22] [23] Одним из примеров [FeFe]-гидрогеназы группы C является Thermotoga maritima ( Tm HydS), которая показывает лишь скромные каталитические скорости по сравнению с ферментами группы A и очевидную высокую чувствительность к водороду (H 2 ). [24] Близкородственный подкласс из группы D имеет схожее расположение на бактериальном гене и разделяет схожую структуру домена с подклассом из группы E, но у него отсутствует домен PAS. [17] [22] В пределах группы D была охарактеризована [FeFe]-гидрогеназа из Thermoanaerobacter mathranii (называемая Tam HydS). [25]

[Fe]-только гидрогеназа

Кристаллическая структура [Fe]гидрогеназы

5,10-метенилтетрагидрометаноптерингидрогеназа (EC 1.12.98.2), обнаруженная в метаногенных археях, не содержит ни никелевых, ни железо-серных кластеров, но содержит железосодержащий кофактор, который недавно был охарактеризован с помощью рентгеновской дифракции. [26]

В отличие от двух других типов, [Fe]-только гидрогеназы встречаются только в некоторых гидрогенотрофных метаногенных археях. Они также характеризуются принципиально иным ферментативным механизмом с точки зрения окислительно-восстановительных партнеров и того, как электроны доставляются в активный центр. В [NiFe] и [FeFe]-гидрогеназах электроны проходят через ряд металлоорганических кластеров, которые составляют большое расстояние; структуры активного центра остаются неизменными в течение всего процесса. Однако в [Fe]-только гидрогеназах электроны напрямую доставляются в активный центр через короткое расстояние. Метенил-H4MPT + , кофактор, напрямую принимает гидрид из H 2 в этом процессе. [Fe]-только гидрогеназа также известна как H 2 -образующая метилентетрагидрометаноптерин (метилен-H4MPT) дегидрогеназа, поскольку ее функция заключается в обратимом восстановлении метенил-H4MPT + до метилен-H4MPT. [27] Гидрирование метенил-H4MPT+ происходит вместо окисления/продукции H 2 , что имеет место для двух других типов гидрогеназ. Хотя точный механизм катализа все еще изучается, недавние открытия показывают, что молекулярный водород сначала гетеролитически расщепляется Fe(II), а затем следует перенос гидрида на карбокатион акцептора. [28]

Механизм

Молекулярный механизм, посредством которого протоны преобразуются в молекулы водорода в гидрогеназах, все еще находится в стадии тщательного изучения. Один из популярных подходов использует мутагенез для выяснения роли аминокислот и/или лигандов на различных этапах катализа, таких как внутримолекулярный транспорт субстратов. Например, Корниш и др. провели исследования мутагенеза и обнаружили, что четыре аминокислоты, расположенные вдоль предполагаемого канала, соединяющего активный центр и поверхность белка, имеют решающее значение для ферментативной функции [FeFe] гидрогеназы из Clostridium pasteurianum (CpI). [29] С другой стороны, можно также положиться на вычислительный анализ и моделирование. Нильссон Лилл и Зигбан недавно использовали этот подход при исследовании механизма, посредством которого [NiFe] гидрогеназы катализируют расщепление H2. [ 30] Эти два подхода являются взаимодополняющими и могут приносить пользу друг другу. Фактически, Као и Холл объединили оба подхода при разработке модели, описывающей, как молекулы водорода окисляются или производятся в активном центре гидрогеназ [FeFe]. [31] Хотя для завершения нашего понимания механизма требуются дополнительные исследования и экспериментальные данные, эти результаты позволили ученым применить эти знания, например, для создания искусственных катализаторов, имитирующих активные центры гидрогеназ. [32]

Биологическая функция

Предполагая, что атмосфера Земли изначально была богата водородом, ученые выдвигают гипотезу, что гидрогеназы эволюционировали для выработки энергии из/в виде молекулярного H 2 . Соответственно, гидрогеназы могут либо помогать микроорганизмам размножаться в таких условиях, либо создавать экосистемы, поддерживаемые H 2 . [33] Микробные сообщества, движимые молекулярным водородом, были фактически обнаружены в глубоководных условиях, где другие источники энергии от фотосинтеза недоступны. Исходя из этого, считается, что основной ролью гидрогеназ является выработка энергии, и этого может быть достаточно для поддержания экосистемы.

Недавние исследования выявили другие биологические функции гидрогеназ. Для начала, двунаправленные гидрогеназы могут также действовать как «клапаны» для контроля избыточных восстановительных эквивалентов, особенно в фотосинтезирующих микроорганизмах. Такая роль делает гидрогеназы жизненно важной в анаэробном метаболизме . [34] [35] Более того, гидрогеназы могут также участвовать в мембранно-связанном сохранении энергии посредством генерации трансмембранной протондвижущей силы. [15] Существует вероятность, что гидрогеназы были ответственны за биоремедиацию хлорированных соединений. Гидрогеназы, способные поглощать H2 , могут помочь восстановить загрязняющие вещества тяжелых металлов в отравленных формах. Эти поглощающие гидрогеназы были недавно обнаружены у патогенных бактерий и паразитов и, как полагают, участвуют в их вирулентности. [15]

Приложения

Гидрогеназы были впервые обнаружены в 1930-х годах [36] , и с тех пор они привлекли внимание многих исследователей, включая химиков-неоргаников , которые синтезировали множество имитаторов гидрогеназы . Растворимая [NiFe] гидрогеназа из Ralstonia eutropha H16 является перспективным кандидатом на фермент для применения в качестве биотоплива на основе H2 , поскольку она способствует окислению H2 и относительно устойчива к кислороду. Ее можно производить на гетеротрофных средах для роста [8] и очищать с помощью матриц анионного обмена и гель-хроматографии . [9] Понимание каталитического механизма гидрогеназы может помочь ученым разработать чистые биологические источники энергии, такие как водоросли, которые производят водород. [37]

Биологическое производство водорода

Различные системы способны расщеплять воду на O 2 и H + из падающего солнечного света. Аналогичным образом, многочисленные катализаторы, как химические, так и биологические, могут восстанавливать полученный H + до H 2 . Различные катализаторы требуют неравного перенапряжения для осуществления этой восстановительной реакции. Гидрогеназы привлекательны, поскольку им требуется относительно низкое перенапряжение . Фактически, их каталитическая активность более эффективна, чем у платины, которая является самым известным катализатором для реакции выделения H 2 . [38] Среди трех различных типов гидрогеназ гидрогеназы [FeFe] считаются сильным кандидатом на роль неотъемлемой части солнечной системы производства H 2 , поскольку они предлагают дополнительное преимущество в виде высокого TOF (более 9000 с −1 ) [6] .

Низкое перенапряжение и высокая каталитическая активность [FeFe] гидрогеназ сопровождаются высокой чувствительностью к O 2. Необходимо разработать их толерантными к O 2 для использования в солнечном производстве H 2 , поскольку O 2 является побочным продуктом реакции расщепления воды . Прошлые исследовательские усилия различных групп по всему миру были сосредоточены на понимании механизмов, участвующих в инактивации O 2 гидрогеназ. [5] [39] Например, Стрип и др. опирались на электрохимию белковой пленки и обнаружили, что O 2 сначала превращается в реактивные виды в активном центре [FeFe] гидрогеназ, а затем повреждает его домен [4Fe-4S]. [40] Коэн и др. исследовали, как кислород может достичь активного центра, который скрыт внутри тела белка, с помощью подхода моделирования молекулярной динамики; их результаты показывают, что O 2 диффундирует в основном по двум путям, которые образуются путем расширения и взаимосвязи между полостями во время динамического движения. [41] Эти работы в сочетании с другими отчетами предполагают , что инактивация регулируется двумя явлениями: диффузией O2 к активному центру и деструктивной модификацией активного центра.

Несмотря на эти результаты, исследования по разработке толерантности к кислороду в гидрогеназах все еще продолжаются. Хотя исследователи обнаружили толерантные к кислороду [NiFe] гидрогеназы, они эффективны только при поглощении водорода, а не при его производстве [21] . Недавний успех Бингема и др. в разработке [FeFe] гидрогеназы из Clostridium pasteurianum также был ограничен сохраненной активностью (во время воздействия кислорода) только для потребления H 2. [42]

Биотопливные элементы на основе гидрогеназы

Типичные ферментативные биотопливные ячейки включают использование ферментов в качестве электрокатализаторов либо на катоде и аноде, либо на одном электроде. В биотопливных ячейках на основе гидрогеназы ферменты гидрогеназы присутствуют на аноде для окисления H 2. [9] [4] [43]

Принцип

Двунаправленная или обратимая реакция, катализируемая гидрогеназой, позволяет захватывать и хранить возобновляемую энергию в качестве топлива с использованием по требованию. Это можно продемонстрировать с помощью химического хранения электроэнергии, полученной из возобновляемого источника (например, солнечной, ветровой, гидротермальной ) в виде H2 в периоды низкого спроса на энергию. Когда требуется энергия, H2 может быть окислен для производства электроэнергии. [43]

Преимущества

Это одно из решений проблемы разработки технологий для захвата и хранения возобновляемой энергии в качестве топлива с использованием по требованию. Генерация электроэнергии из H 2 сопоставима с аналогичной функциональностью платиновых катализаторов за вычетом отравления катализатора, и, таким образом, является очень эффективной. В случае топливных элементов H 2 /O 2 , где продуктом является вода, не происходит производства парниковых газов . [43]

Биохимическая классификация

ЕС 1.12.1.2

дегидрогеназа водорода (водород:НАД + оксидоредуктаза)

Н 2 + НАД + ⇌ Н + + НАДН
ЕС 1.12.1.3

дегидрогеназа водорода (НАДФ) (водород:НАДФН + оксидоредуктаза)

H 2 + НАДФ + ⇌ H + + НАДФН
ЕС 1.12.2.1

цитохром -c 3 гидрогеназа (водород:феррицитохром- c 3 оксидоредуктаза)

2H 2 + феррицитохром c 3 ⇌ 4H + + ферроцитохром c 3
ЕС 1.12.5.1

водород:хинон оксидоредуктаза

H 2 + менахинон ⇌ менахинол
ЕС 1.12.7.2

ферредоксингидрогеназа (водород:ферредоксиноксидоредуктаза)

H 2 + окисленный ферредоксин ⇌ 2H + + восстановленный ферредоксин
ЕС 1.12.98.1

кофермент F 420 гидрогеназа (водород:кофермент F 420 оксидоредуктаза)

H 2 + кофермент F 420 ⇌ восстановленный кофермент F 420
ЕС 1.12.99.6

гидрогеназа (акцептор) (водород:акцептор оксидоредуктаза)

Н2 + А ⇌ АН2
ЕС 1.12.98.2

5,10-метенилтетрагидрометаноптерин гидрогеназа (водород:5,10-метенилтетрагидрометаноптерин оксидоредуктаза)

H 2 + 5,10-метенилтетрагидрометаноптерин ⇌ H + + 5,10-метилентетрагидрометаноптерин
ЕС 1.12.98.3

Метаносарцина -феназингидрогеназа [водород:2-(2,3-дигидропентапренилокси)феназиноксидоредуктаза]

H 2 + 2-(2,3-дигидропентапренилокси)феназин ⇌ 2-дигидропентапренилоксифеназин

Ссылки

  1. ^ Vignais PM, Billoud B, Meyer J (август 2001 г.). «Классификация и филогения гидрогеназ». FEMS Microbiology Reviews . 25 (4): 455–501. doi : 10.1111/j.1574-6976.2001.tb00587.x . PMID  11524134.
  2. ^ Lubitz W , Ogata H, Rüdiger O, Reijerse E (апрель 2014 г.). «Гидрогеназы». Chemical Reviews . 114 (8): 4081–4148. doi :10.1021/cr4005814. PMID  24655035.
  3. ^ Fontecilla-Camps JC, Volbeda A, Cavazza C, Nicolet Y (октябрь 2007 г.). «Структурно-функциональные связи [NiFe]- и [FeFe]-гидрогеназ». Chemical Reviews . 107 (10): 4273–4303. doi :10.1021/cr050195z. PMID  17850165.
  4. ^ abcd Jugder BE, Welch J, Aguey-Zinsou KF, Marquis CP (2013-05-14). "Основы и электрохимические применения гидрогеназ поглощения [Ni–Fe]". RSC Advances . 3 (22): 8142. Bibcode : 2013RSCAd...3.8142J. doi : 10.1039/c3ra22668a. ISSN  2046-2069.
  5. ^ ab Liebgott PP, Leroux F, Burlat B, Dementin S, Baffert C, Lautier T и др. (январь 2010 г.). «Связь диффузии вдоль субстратного туннеля и чувствительности к кислороду в гидрогеназе». Nature Chemical Biology . 6 (1): 63–70. doi :10.1038/nchembio.276. PMID  19966788.
  6. ^ Greening C, Berney M, Hards K, Cook GM, Conrad R (март 2014 г.). «A soil actinobacterium scavenges atmosphere H2 using two membrane-associated, oxygen-dependent [NiFe] hydrogenases». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 111 (11): 4257–4261. Bibcode :2014PNAS..111.4257G. doi : 10.1073/pnas.1320586111 . PMC 3964045 . PMID  24591586. 
  7. ^ Burgdorf T, Lenz O, Buhrke T, van der Linden E, Jones AK, Albracht SP и др. (2005). «[NiFe]-гидрогеназы Ralstonia eutropha H16: модульные ферменты для толерантного к кислороду биологического окисления водорода». Журнал молекулярной микробиологии и биотехнологии . 10 (2–4): 181–196. doi :10.1159/000091564. PMID  16645314. S2CID  8030367.
  8. ^ ab Jugder BE, Chen Z, Ping DT, Lebhar H, Welch J, Marquis CP (март 2015 г.). "Анализ изменений в растворимой гидрогеназе и глобальной экспрессии генов в Cupriavidus necator (Ralstonia eutropha) H16, выращенном в гетеротрофной диауктической периодической культуре". Microbial Cell Factories . 14 (1): 42. doi : 10.1186/s12934-015-0226-4 . PMC 4377017 . PMID  25880663. 
  9. ^ abc Jugder BE, Lebhar H, Aguey-Zinsou KF, Marquis CP (2016-01-01). «Производство и очистка растворимой гидрогеназы из Ralstonia eutropha H16 для потенциальных применений в водородных топливных элементах». MethodsX . 3 : 242–250. doi :10.1016/j.mex.2016.03.005. PMC 4816682 . PMID  27077052. 
  10. ^ Cordero PR, Grinter R, Hards K, Cryle MJ, Warr CG, Cook GM и др. (декабрь 2019 г.). «Две поглощающие гидрогеназы по-разному взаимодействуют с аэробной дыхательной цепью во время роста и персистенции микобактерий». Журнал биологической химии . 294 (50): 18980–18991. doi : 10.1074/jbc.RA119.011076 . PMC 6916507. PMID  31624148 . 
  11. ^ Гринтер Р., Кропп А., Венугопал Х., Сенгер М., Бэдли Дж., Каботаже П. Р. и др. (март 2023 г.). «Структурная основа бактериального извлечения энергии из атмосферного водорода». Nature . 615 (7952): 541–547. Bibcode :2023Natur.615..541G. doi : 10.1038/s41586-023-05781-7 . PMC 10017518 . PMID  36890228. 
  12. ^ Wilkins A (8 марта 2023 г.). «Фермент почвенных бактерий генерирует электричество из водорода в воздухе». New Scientist . 257 (3430): 13. Bibcode :2023NewSc.257...13W. doi :10.1016/S0262-4079(23)00459-1. S2CID  257625443.
  13. ^ Berggren G, Adamska A, Lambertz C, Simmons TR, Esselborn J, Atta M и др. (июль 2013 г.). «Биомиметическая сборка и активация [FeFe]-гидрогеназ». Nature . 499 (7456): 66–69. Bibcode :2013Natur.499...66B. doi :10.1038/nature12239. PMC 3793303 . PMID  23803769. 
  14. ^ Madden C, Vaughn MD, Díez-Pérez I, Brown KA, King PW, Gust D и др. (январь 2012 г.). «Каталитический оборот [FeFe]-гидрогеназы на основе визуализации одиночных молекул». Журнал Американского химического общества . 134 (3): 1577–1582. doi :10.1021/ja207461t. PMID  21916466.
  15. ^ Смит PR, Бингем AS, Шварц JR (2012). «Генерация водорода из НАДФН с использованием [FeFe] гидрогеназы». Международный журнал водородной энергетики . 37 (3): 2977–2983. doi :10.1016/j.ijhydene.2011.03.172.
  16. ^ Németh B, Esmieu C, Redman HJ, Berggren G (май 2019 г.). «Мониторинг сборки H-кластера с использованием полусинтетического белка HydF». Dalton Transactions . 48 (18): 5978–5986. doi : 10.1039/C8DT04294B . PMC 6509880 . PMID  30632592. 
  17. ^ ab Land H, Senger M, Berggren G, Stripp ST (2020-05-28). «Современное состояние исследований [FeFe]-гидрогеназы: биоразнообразие и спектроскопические исследования». ACS Catalysis . 10 (13): 7069–7086. doi :10.1021/acscatal.0c01614. ISSN  2155-5435. S2CID  219749715.
  18. ^ Шухманн К, Чоудхури Н.П., Мюллер В. (2018-12-04). «Комплексные мультимерные [FeFe] гидрогеназы: биохимия, физиология и новые возможности для водородной экономики». Frontiers in Microbiology . 9 : 2911. doi : 10.3389/fmicb.2018.02911 . PMC 6288185. PMID  30564206 . 
  19. ^ Happe T, Naber JD (июнь 1993 г.). «Выделение, характеристика и N-концевая аминокислотная последовательность гидрогеназы из зеленой водоросли Chlamydomonas reinhardtii». European Journal of Biochemistry . 214 (2): 475–481. doi : 10.1111/j.1432-1033.1993.tb17944.x . PMID  8513797.
  20. ^ Glick BR, Martin WG, Martin SM (октябрь 1980 г.). «Очистка и свойства периплазматической гидрогеназы из Desulfovibrio desulfuricans». Канадский журнал микробиологии . 26 (10): 1214–1223. doi :10.1139/m80-203. PMID  7006765.
  21. ^ Nakos G, Mortenson L (март 1971). «Очистка и свойства гидрогеназы, белка серы железа, из Clostridium pasteurianum W5». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzymology . 227 (3): 576–583. doi :10.1016/0005-2744(71)90008-8. PMID  5569125.
  22. ^ ab Calusinska M, Happe T, Joris B, Wilmotte A (июнь 2010 г.). «Удивительное разнообразие клостридиальных гидрогеназ: сравнительная геномная перспектива». Микробиология . 156 (ч. 6): 1575–1588. doi : 10.1099/mic.0.032771-0 . PMID  20395274.
  23. ^ Greening C, Biswas A, Carere CR, Jackson CJ, Taylor MC, Stott MB и др. (март 2016 г.). «Геномные и метагеномные исследования распределения гидрогеназы показывают, что H2 является широко используемым источником энергии для роста и выживания микроорганизмов». Журнал ISME . 10 (3): 761–777. Bibcode : 2016ISMEJ..10..761G . doi : 10.1038/ismej.2015.153. PMC 4817680. PMID  26405831. 
  24. ^ Чонгдар Н., Биррелл Дж.А., Павлак К., Соммер С., Рейджерс Э.Дж., Рюдигер О. и др. (январь 2018 г.). «Уникальные спектроскопические свойства H-кластера предполагаемой сенсорной [FeFe] гидрогеназы». Журнал Американского химического общества . 140 (3): 1057–1068. дои : 10.1021/jacs.7b11287. ПМИД  29251926.
  25. ^ Land H, Sekretareva A, Huang P, Redman HJ, Németh B, Polidori N, et al. (сентябрь 2020 г.). «Характеристика предполагаемой сенсорной [FeFe]-гидрогеназы дает новое представление о роли архитектуры активного сайта». Chemical Science . 11 (47): 12789–12801. doi :10.1039/D0SC03319G. PMC 8163306 . PMID  34094474. 
  26. ^ Shima S, Pilak O, Vogt S, Schick M, Stagni MS, Meyer-Klaucke W и др. (Июль 2008 г.). «Кристаллическая структура [Fe]-гидрогеназы раскрывает геометрию активного центра». Science . 321 (5888): 572–575. Bibcode :2008Sci...321..572S. doi :10.1126/science.1158978. PMID  18653896. S2CID  206513302.
  27. ^ Salomone-Stagni M, Stellato F, Whaley CM, Vogt S, Morante S, Shima S и др. (март 2010 г.). «Структура железного участка [Fe]-гидрогеназы и модельные системы: исследование рентгеновской абсорбционной спектроскопии вблизи края». Dalton Transactions . 39 (12): 3057–3064. doi :10.1039/b922557a. PMC 3465567 . PMID  20221540. 
  28. ^ Shima S, Vogt S, Göbels A, Bill E (декабрь 2010 г.). «Железно-хромофорный круговой дихроизм [Fe]-гидрогеназы: конформационные изменения, необходимые для активации H2». Angewandte Chemie . 49 (51): 9917–9921. doi :10.1002/anie.201006255. PMID  21105038.
  29. ^ Cornish AJ, Gärtner K, Yang H, Peters JW, Hegg EL (ноябрь 2011 г.). «Механизм переноса протонов в [FeFe]-гидрогеназе из Clostridium pasteurianum». Журнал биологической химии . 286 (44): 38341–38347. doi : 10.1074/jbc.M111.254664 . PMC 3207428. PMID  21900241 . 
  30. ^ Lill SO, Siegbahn PE (февраль 2009). «Автокаталитический механизм для NiFe-гидрогеназы: восстановление до Ni(I) с последующим окислительным присоединением». Биохимия . 48 (5): 1056–1066. doi :10.1021/bi801218n. PMID  19138102.
  31. ^ Cao Z, Hall MB (апрель 2001 г.). «Моделирование активных участков металлоферментов. 3. Расчеты функционала плотности на моделях для [Fe]-гидрогеназы: структуры и колебательные частоты наблюдаемых окислительно-восстановительных форм и механизм реакции в активном центре дижелеза». Журнал Американского химического общества . 123 (16): 3734–3742. doi :10.1021/ja000116v. PMID  11457105.
  32. ^ Tard C, Liu X, Ibrahim SK, Bruschi M, De Gioia L, Davies SC и др. (февраль 2005 г.). «Синтез каркаса H-кластера гидрогеназы, содержащей только железо». Nature . 433 (7026): 610–613. Bibcode :2005Natur.433..610T. doi :10.1038/nature03298. PMID  15703741. S2CID  4430994.
  33. ^ Vignais PM, Billoud B (октябрь 2007 г.). «Возникновение, классификация и биологическая функция гидрогеназ: обзор». Chemical Reviews . 107 (10): 4206–4272. doi :10.1021/cr050196r. PMID  17927159.
  34. ^ Адамс М. В., Стифел Э. И. (декабрь 1998 г.). «Биологическое производство водорода: не так уж и элементарно». Science . 282 (5395): 1842–1843. doi :10.1126/science.282.5395.1842. PMID  9874636. S2CID  38018712.
  35. ^ Фрей М (март 2002 г.). «Гидрогеназы: ферменты, активирующие водород». ChemBioChem . 3 (2–3): 153–160. doi : 10.1002/1439-7633(20020301)3:2/3<153::AID-CBIC153>3.0.CO;2-B . PMID  11921392. S2CID  36754174.
  36. ^ Thauer RK (сентябрь 1998 г.). «Биохимия метаногенеза: дань уважения Марджори Стивенсон. Лекция о премии Марджори Стивенсон 1998 года». Микробиология . 144 (ч. 9): 2377–2406. doi : 10.1099/00221287-144-9-2377 . PMID  9782487.
  37. ^ Флорин Л., Цокоглу А., Хаппе Т. (март 2001 г.). «Новый тип гидрогеназы железа в зеленой водоросли Scenedesmus obliquus связан с фотосинтетической цепью переноса электронов». Журнал биологической химии . 276 (9): 6125–6132. doi : 10.1074/jbc.M008470200 . PMID  11096090.
  38. ^ Hinnemann B, Moses PG, Bonde J, Jørgensen KP, Nielsen JH, Horch S, et al. (апрель 2005 г.). «Биомиметическое выделение водорода: наночастицы MoS2 как катализатор выделения водорода». Журнал Американского химического общества . 127 (15): 5308–5309. doi :10.1021/ja0504690. PMID  15826154.
  39. ^ Goris T, Wait AF, Saggu M, Fritsch J, Heidary N, Stein M и др. (май 2011 г.). «Уникальный железо-серный кластер имеет решающее значение для толерантности к кислороду [NiFe]-гидрогеназы». Nature Chemical Biology . 7 (5): 310–318. doi :10.1038/nchembio.555. PMID  21390036.
  40. ^ Stripp ST, Goldet G, Brandmayr C, Sanganas O, Vincent KA, Haumann M и др. (октябрь 2009 г.). «Как кислород атакует [FeFe] гидрогеназы фотосинтезирующих организмов». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (41): 17331–17336. Bibcode : 2009PNAS..10617331S. doi : 10.1073/pnas.0905343106 . PMC 2765078. PMID  19805068 . 
  41. ^ Cohen J, Kim K, King P, Seibert M, Schulten K (сентябрь 2005 г.). «Поиск путей диффузии газа в белках: применение к транспорту O2 и H2 в CpI [FeFe]-гидрогеназе и роль дефектов упаковки». Структура . 13 (9): 1321–1329. doi : 10.1016/j.str.2005.05.013 . PMID  16154089.
  42. ^ Bingham AS, Smith PR, Swartz JR (2012). «Эволюция [FeFe] гидрогеназы с пониженной чувствительностью к кислороду». Международный журнал водородной энергетики . 37 (3): 2965–2976. doi :10.1016/j.ijhydene.2011.02.048.
  43. ^ abc Lubitz W, Ogata H, Rüdiger O, Reijerse E (апрель 2014 г.). «Гидрогеназы». Chemical Reviews . 114 (8): 4081–4148. doi :10.1021/cr4005814. PMID  24655035.

Внешние ссылки