stringtranslate.com

Периплазма

Периплазма представляет собой концентрированный гелеобразный матрикс в пространстве между внутренней цитоплазматической мембраной и внешней мембраной бактерий , называемом периплазматическим пространством у грамотрицательных (точнее, «дидермальных») бактерий . С помощью криоэлектронной микроскопии было обнаружено, что у грамположительных бактерий (точнее, «монокожих») между клеточной стенкой и плазматической мембраной имеется гораздо меньшее периплазматическое пространство . [1] [2] Периплазма может составлять до 40% от общего объема клеток грамотрицательных бактерий, но гораздо меньший процент у грамположительных бактерий. [3]

Терминология

Хотя бактерии условно делят на две основные группы — грамположительные и грамотрицательные, в зависимости от их способности удерживать окраску по Граму , — эта система классификации неоднозначна, поскольку может относиться к трем различным аспектам (результат окрашивания, организация клеточной оболочки, таксономическая группа), которые не обязательно сливаются для некоторых видов бактерий. [4] [5] [6] [7] В большинстве ситуаций, подобных описанной в этой статье, окрашивание по Граму отражает заметные различия в ультраструктуре и химическом составе двух основных видов бактерий. Обычный «грамположительный» тип не имеет внешней липидной мембраны, тогда как типичная «грамотрицательная» бактерия имеет. Термины «дидерма» и «монодерма», придуманные только для обозначения этого различия , являются более надежной и фундаментальной характеристикой бактериальных клеток. [4] [8]

Монодермные бактерии имеют тонкую периплазму между клеточной стенкой и плазматической мембраной [2].

Все грамположительные бактерии связаны единой липидной мембраной (т.е. монодермой); они обычно содержат толстый слой (20–80 нм) пептидогликана, ответственного за сохранение окраски по Граму. Ряд других бактерий, которые ограничены одной мембраной, но окрашиваются грамотрицательно либо из-за отсутствия слоя пептидогликана (а именно, микоплазмы), либо из-за их неспособности сохранять окраску по Граму из-за состава клеточной стенки, также демонстрируют близкую Связь с грамположительными бактериями. Для бактериальных (прокариотических) клеток, ограниченных одной клеточной мембраной, был предложен термин «монокожие бактерии» или «монокожие прокариоты ». [4] [8] В отличие от грамположительных бактерий, все архетипические грамотрицательные бактерии ограничены цитоплазматической мембраной, а также внешней клеточной мембраной; между этими мембранами они содержат лишь тонкий слой пептидогликана (2–3 нм). Наличие как внутренних, так и внешних клеточных мембран образует и определяет периплазматическое пространство или периплазматический компартмент. Эти бактериальные клетки с двумя мембранами получили название дидермных бактерий. [4] [8] Различие между монодермными и дидермными прокариотами подтверждается консервативными сигнатурными инделами в ряде важных белков (например, DnaK и GroEL ). [4] [5] [8] [9]

Состав

Грамотрицательная (дидермальная) клеточная стенка

Как показано на рисунке справа, периплазматическое пространство у грамотрицательных или дидермальных бактерий расположено между внутренней и внешней мембраной клетки. Периплазма содержит пептидогликан, а мембраны, окружающие периплазматическое пространство, содержат множество интегральных мембранных белков, которые могут участвовать в передаче сигналов в клетках . Кроме того, в периплазме находятся органеллы подвижности, такие как жгутик , который охватывает обе мембраны, окружающие периплазму. Периплазма описывается как гелеобразная из-за высокого содержания белков и пептидогликана. Периплазма занимает от 7 до 40% общего объема дидермных бактерий и содержит до 30% клеточных белков. [10] [11] Структура периплазмы монодермы отличается от структуры периплазмы дидермных бактерий, поскольку так называемое периплазматическое пространство у монодермных бактерий не окружено двумя мембранами, а скорее окружено цитоплазматической мембраной и слоем пептидогликана под ней. [12] По этой причине периплазматическое пространство монодермы также называют зоной внутренней стенки (IWZ). IWZ служит первым пунктом транслокации белков, транспортируемых через стенку монодермальных бактериальных клеток. [12]

Функция

У дидермных бактерий периплазма содержит тонкую клеточную стенку , состоящую из пептидогликана . Кроме того, он включает растворенные вещества, такие как ионы и белки, которые участвуют в широком спектре функций, начиная от связывания питательных веществ, транспорта, сворачивания, деградации, гидролиза субстрата до синтеза пептидогликана, транспорта электронов и изменения веществ, токсичных для клетки. метаболизм ксенобиотиков ). [13] Важно отметить, что периплазма лишена АТФ . В периплазме присутствуют несколько типов ферментов, включая щелочные фосфатазы , циклические фосфодиэстеразы , кислые фосфатазы и 5'-нуклеотидазы . [14] Следует отметить, что периплазма также содержит ферменты, важные для облегчения сворачивания белка . Например, в периплазме E. Coli были идентифицированы белок A дисульфидной связи (DsbA) и белок C дисульфидной связи (DsbC), которые отвечают за катализацию образования и изомеризации пептидной связи соответственно . [15] Поскольку образование дисульфидной связи часто является стадией, ограничивающей скорость сворачивания белков, эти окислительные ферменты играют важную роль в периплазме бактерий. Кроме того, периплазма опосредует поглощение ДНК у некоторых штаммов трансформируемых бактерий. [16]

Рисунок, демонстрирующий модуляцию передачи сигналов RcsF за счет изменения периплазматического межмембранного расстояния [17]

Компартментализация, обеспечиваемая периплазматическим пространством, приводит к выполнению нескольких важных функций. Помимо упомянутых ранее, периплазма также выполняет функцию транспорта белков и контроля качества, аналогично эндоплазматической сети у эукариот. [17] Кроме того, отделение периплазмы от цитоплазмы позволяет разделить ферменты, которые могут быть токсичными в цитоплазме. [17] Некоторые пептидогликаны и липопротеины , расположенные в периплазме, обеспечивают структурную систему поддержки клетки, которая способствует повышению способности клетки противостоять тургорному давлению. Примечательно, что органеллы, такие как жгутик, для правильного функционирования требуют сборки полимеров внутри периплазмы. Поскольку приводной вал жгутика охватывает периплазматическое пространство, его длина определяется положением внешней мембраны, вызванным ее сокращением, которое опосредуется периплазматическими полимерами. [17] Периплазма также участвует в передаче клеточных сигналов , например, в случае липопротеина RcsF, который имеет глобулярный домен, расположенный в периплазме, и действует как сенсор стресса. Когда RcsF не может взаимодействовать с BamA, например, в случае увеличенной периплазмы, RcsF не экспортируется на поверхность клетки и способен запускать сигнальный каскад Rcs. Таким образом, размер периплазмы играет важную роль в передаче сигналов стресса. [18] [17]

Клиническое значение

Поскольку бактерии являются ответственным возбудителем многих инфекций и заболеваний, биохимические и структурные компоненты, которые отличают болезнетворные бактериальные клетки от нативных эукариотических клеток, представляют большой интерес с клинической точки зрения. [19] Грамотрицательные бактерии, как правило, более устойчивы к противомикробным препаратам, чем грамположительные бактерии, а также обладают гораздо более значительным периплазматическим пространством между двумя бислоями мембран. Поскольку у эукариот нет периплазматического пространства, структуры и ферменты, обнаруженные в грамотрицательной периплазме, являются привлекательными мишенями для антимикробной лекарственной терапии. [20] Кроме того, жизненно важные функции, такие как облегчение сворачивания белка, транспорт белка, передача сигналов клетками, структурная целостность и поглощение питательных веществ, выполняются компонентами периплазмы, [17] что делает ее богатой потенциальными мишенями для лекарств. Помимо ферментов и структурных компонентов, которые жизненно важны для функционирования и выживания клеток, периплазма также содержит белки, связанные с вирулентностью, такие как DsbA, на которые можно воздействовать противомикробной терапией. [21] Благодаря своей роли в катализе образования дисульфидных связей для различных факторов вирулентности, система DsbA/DsbB представляет особый интерес в качестве мишени для противовирулентных препаратов. [22]

Периплазматическое пространство глубоко взаимосвязано с патогенезом заболеваний на фоне микробной инфекции. Многие из факторов вирулентности, связанных с патогенностью бактерий, представляют собой секреторные белки, которые часто подвергаются посттрансляционной модификации, включая образование дисульфидных связей. [23] Окислительная среда периплазмы содержит белки Dsb (образование дисульфидной связи), которые катализируют такие посттрансляционные модификации и, следовательно, играют важную роль в установлении третичной и четвертичной структуры фактора вирулентности, необходимой для правильного функционирования белка. [23] В дополнение к белкам Dsb, обнаруженным в периплазме, органеллы подвижности, такие как жгутик, также важны для инфекции хозяина. Жгутик укоренен в периплазме и стабилизируется за счет взаимодействия с периплазматическими структурными компонентами [17, 23] и, следовательно, является еще одной мишенью, связанной с патогенезом, для противомикробных агентов. Во время заражения хозяина клетка бактерии подвергается множеству турбулентных условий окружающей среды, что подчеркивает важность структурной целостности, обеспечиваемой периплазмой. В частности, синтез пептидогликана жизненно важен для образования клеточной стенки, а ингибиторы синтеза пептидогликана представляют клинический интерес для воздействия на бактерии на протяжении многих десятилетий. [24] [25] Кроме того, периплазма также имеет отношение к клиническим разработкам благодаря своей роли в опосредовании поглощения трансформирующей ДНК . [16]

Рекомендации

  1. ^ Матиас В.Р., Беверидж Т.Дж. (апрель 2005 г.). «Криоэлектронная микроскопия выявляет нативную полимерную структуру клеточной стенки у Bacillus subtilis 168 и наличие периплазматического пространства». Молекулярная микробиология . 56 (1): 240–251. дои : 10.1111/j.1365-2958.2005.04535.x . PMID  15773993. S2CID  11013569.
  2. ^ ab Zuber B, Haenni M, Ribeiro T, Minnig K, Lopes F, Moreillon P, Dubochet J (сентябрь 2006 г.). «Зернистый слой в периплазматическом пространстве грамположительных бактерий и тонкие структуры перегородок Enterococcus Gallinarum и Streptococcus gordonii, выявленные методом криоэлектронной микроскопии срезов стекловидного тела». Журнал бактериологии . 188 (18): 6652–6660. дои : 10.1128/JB.00391-06. ПМК 1595480 . ПМИД  16952957. 
  3. ^ Хольст О, Зельтманн Г (январь 2002 г.). Бактериальная клеточная стенка . Берлин: Шпрингер. ISBN 3-540-42608-6.
  4. ^ abcde Gupta RS (декабрь 1998 г.). «Филогения белков и характерные последовательности: переоценка эволюционных взаимоотношений между архебактериями, эубактериями и эукариотами». Обзоры микробиологии и молекулярной биологии . 62 (4): 1435–1491. дои :10.1128/MMBR.62.4.1435-1491.1998. ПМК 98952 . ПМИД  9841678. 
  5. ^ аб Гупта РС (2000). «Естественные эволюционные отношения между прокариотами». Критические обзоры по микробиологии . 26 (2): 111–131. дои : 10.1080/10408410091154219. PMID  10890353. S2CID  30541897.
  6. ^ Дево М., Эбро М., Тэлон Р., Хендерсон И.Р. (апрель 2009 г.). «Секреция и субклеточная локализация бактериальных белков: проблема семантической осведомленности». Тенденции в микробиологии . 17 (4): 139–145. дои : 10.1016/j.tim.2009.01.004. ПМИД  19299134.
  7. ^ Сатклифф IC (октябрь 2010 г.). «Взгляд на архитектуру оболочки бактериальных клеток на уровне типа». Тенденции в микробиологии . 18 (10): 464–470. дои : 10.1016/j.tim.2010.06.005. ПМИД  20637628.
  8. ^ abcd Гупта RS (август 1998 г.). «Что такое архебактерии: третий домен жизни или монодермальные прокариоты, родственные грамположительным бактериям? Новое предложение по классификации прокариотических организмов». Молекулярная микробиология . 29 (3): 695–707. дои : 10.1046/j.1365-2958.1998.00978.x. PMID  9723910. S2CID  41206658.
  9. ^ Гупта РС (август 2011 г.). «Происхождение дидермных (грамотрицательных) бактерий: давление отбора антибиотиков, а не эндосимбиоз, вероятно, привело к эволюции бактериальных клеток с двумя мембранами». Антони ван Левенгук . 100 (2): 171–182. doi : 10.1007/s10482-011-9616-8. ПМК 3133647 . ПМИД  21717204. 
  10. ^ Прохнов, Ганс; Фетц, Верена; Хотоп, Свен-Кевин; Гарсиа-Ривера, Мариэль А.; Хойманн, Аксель; Брёнструп, Марк (05 февраля 2019 г.). «Субклеточная количественная оценка поглощения грамотрицательными бактериями». Аналитическая химия . 91 (3): 1863–1872. doi : 10.1021/acs.analchem.8b03586. hdl : 10033/621709 . ISSN  0003-2700.
  11. ^ Вайнер, Джоэл Х.; Ли, Лян (сентябрь 2008 г.). «Протеом оболочки Escherichia coli и технологические проблемы анализа мембранного протеома». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1778 (9): 1698–1713. дои : 10.1016/j.bbamem.2007.07.020.
  12. ^ аб Форстер, Брайан М.; Маркиз, Элен (май 2012 г.). «Транспорт белка через клеточную стенку монодермальных грамположительных бактерий». Молекулярная микробиология . 84 (3): 405–413. дои : 10.1111/j.1365-2958.2012.08040.x. ISSN  0950-382X. ПМЦ 3331896 . ПМИД  22471582. 
  13. ^ Кляйн Д.В., Прескотт Л.М., Харли Дж. (2005). Микробиология . Бостон: Высшее образование Макгроу-Хилла. ISBN 0-07-295175-3.
  14. ^ Neu HC, Heppel LA (сентябрь 1965 г.). «Высвобождение ферментов из Escherichia coli при осмотическом шоке и при образовании сферопластов». Журнал биологической химии . 240 (9): 3685–3692. дои : 10.1016/S0021-9258(18)97200-5 . ПМИД  4284300.
  15. ^ Денонсин К., Колле Дж. Ф. (июль 2013 г.). «Образование дисульфидных связей в бактериальной периплазме: основные достижения и предстоящие проблемы». Антиоксиданты и окислительно-восстановительная сигнализация . 19 (1): 63–71. дои : 10.1089/ars.2012.4864. ПМЦ 3676657 . ПМИД  22901060. 
  16. ^ Аб Хан Дж., ДеСантис М., Дубнау Д. (июнь 2021 г.). Фрайтаг Н.Е. (ред.). «Механизмы трансформации поглощения ДНК в периплазму Bacillus subtilis». мБио . 12 (3): e0106121. doi : 10.1128/mBio.01061-21. ПМЦ 8262900 . ПМИД  34126763. 
  17. ^ abcdefg Миллер С.И., Салама Н.Р. (январь 2018 г.). «Периплазма грамотрицательных бактерий: размер имеет значение». ПЛОС Биология . 16 (1): e2004935. дои : 10.1371/journal.pbio.2004935 . ПМЦ 5771553 . ПМИД  29342145. 
  18. ^ Родригес-Алонсо Р., Летоквар Дж., Нгуен В.С., Луис Г., Калабрезе А.Н., Йорга Б.И. и др. (сентябрь 2020 г.). «Структурное понимание образования комплексов липопротеин-β-бочонок». Химическая биология природы . 16 (9): 1019–1025. дои : 10.1038/s41589-020-0575-0. ПМК 7610366 . ПМИД  32572278. 
  19. ^ Престиначи Ф, Пеццотти П, Пантости А (03 октября 2015 г.). «Устойчивость к противомикробным препаратам: глобальное многогранное явление». Патогены и глобальное здоровье . 109 (7): 309–318. дои : 10.1179/2047773215Y.0000000030. ПМЦ 4768623 . ПМИД  26343252. 
  20. ^ Пандея А., Оджо I, Алегун О, Вэй Ю (сентябрь 2020 г.). «Периплазматические мишени для разработки эффективных противомикробных препаратов против грамотрицательных бактерий». ОКС Инфекционные болезни . 6 (9): 2337–2354. doi : 10.1021/acsinfecdis.0c00384. ПМК 8187054 . ПМИД  32786281. 
  21. ^ Ха УХ, Ван Ю, Джин С (март 2003 г.). «DsbA Pseudomonas aeruginosa необходим для возникновения множества факторов вирулентности». Инфекция и иммунитет . 71 (3): 1590–1595. дои : 10.1128/IAI.71.3.1590-1595.2003. ПМЦ 148828 . ПМИД  12595484. 
  22. ^ Смит Р.П., Паксман Дж.Дж., Скэнлон М.Дж., Херас Б. (июль 2016 г.). «Нацеливание на бактериальные белки Dsb для разработки противовирусных агентов». Молекулы . 21 (7): 811. doi : 10.3390/molecules21070811 . ПМК 6273893 . ПМИД  27438817. 
  23. ^ abc Ласица А.М., Ягуштын-Крыницка Е.К. (сентябрь 2007 г.). «Роль Dsb-белков грамотрицательных бактерий в процессе патогенеза». Обзоры микробиологии FEMS . 31 (5): 626–636. дои : 10.1111/j.1574-6976.2007.00081.x . ПМИД  17696887.
  24. ^ Пульс Дж.С., Брайтенбах Д., Шнайдер Т., Кубичек Ю., Грейн Ф. (март 2023 г.). «Ингибирования синтеза пептидогликана достаточно для полной остановки деления стафилококковых клеток». Достижения науки . 9 (12): eade9023. Бибкод : 2023SciA....9E9023P. doi : 10.1126/sciadv.ade9023. ПМЦ 10032595 . ПМИД  36947615. 
  25. ^ Линнетт П.Е., Строминджер Дж.Л. (сентябрь 1973 г.). «Дополнительные антибиотики-ингибиторы синтеза пептидогликана». Антимикробные средства и химиотерапия . 4 (3): 231–236. дои : 10.1128/AAC.4.3.231. ПМЦ 444534 . ПМИД  4202341. 

дальнейшее чтение