stringtranslate.com

мотив Кельха

Мотив Кельча — это область белковой последовательности, широко встречающаяся в белках бактерий и эукариот . [2] Этот мотив последовательности состоит примерно из 50 аминокислотных остатков, которые образуют структуру четырехцепочечной бета-слоистой «лопасти». Этот мотив последовательности встречается в пяти-восьми тандемных копиях на белок, которые складываются вместе, образуя большую кольцевую соленоидную структуру, называемую доменом бета-пропеллера .

Белки, содержащие мотивы Кельха

Мотив Kelch широко распространен у эукариотических и бактериальных видов. В частности, человеческий геном содержит около 100 белков, содержащих мотив Kelch. В отдельных белках мотив встречается несколько раз. Например, мотив появляется 6 раз в регуляторном белке яйцевой камеры Drosophila . Мотив также обнаружен в мышином белке MIPP [3] и в ряде поксвирусов . Кроме того, повторы kelch были распознаны в альфа- и бета-скруине, [4] [5] в галактозооксидазе из гриба Dactylium dendroides , [6] [7] и в белке NanM Escherichia coli , мутаротазе сиаловой кислоты . [8]

Структура

Структура галактозооксидазы показывает, что повторяющийся мотив последовательности Кельча соответствует 4-цепочечному антипараллельному мотиву бета-слоя, который образует повторяющуюся единицу в супер-бочкообразной структурной складке, обычно известной как бета-пропеллер. [9]

Функция

Известные функции белков, содержащих кельх, разнообразны:

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Ito N, Phillips SE, Stevens C, et al. (март 1991). «Новая тиоэфирная связь, выявленная с помощью кристаллической структуры галактозооксидазы 1,7 А». Nature . 350 (6313): 87–90. doi :10.1038/350087a0. PMID  2002850. S2CID  4345713.
  2. ^ Адамс Дж., Келсо Р., Кули Л. (январь 2000 г.). «Суперсемейство белков с повторами Кельча: пропеллеры клеточной функции». Trends Cell Biol . 10 (1): 17–24. doi :10.1016/S0962-8924(99)01673-6. PMID  10603472.
  3. ^ Xue F, Cooley L (1993). "kelch кодирует компонент межклеточных мостиков в яйцевых камерах дрозофилы". Cell . 72 (5): 681–693. doi : 10.1016/0092-8674(93)90397-9 . PMID  8453663.
  4. ^ ab Way M, Sanders M, Matsudaira P, Chafel M, Knight A, Tu YH (1995). "beta-Scruin, гомолог актинового сшивающего белка scruin, локализуется в акросомальной везикуле сперматозоидов Limulus". J. Cell Sci . 108 (10): 3155–3162. doi :10.1242/jcs.108.10.3155. PMID  7593276.
  5. ^ Way M, Sakai J, Sanders M, Garcia C, Matsudaira P (1995). «Последовательность и организация доменов scruin, актин-сшивающего белка в акросомальном отростке спермы Limulus». J. Cell Biol . 128 (1): 51–60. doi :10.1083/jcb.128.1.51. PMC 2120335. PMID  7822422 . 
  6. ^ Дулиттл RF, Борк P (1994). «Мотив Drosophila kelch получен из общей ферментной складки». J. Mol. Biol . 236 (5): 1277–1282. doi :10.1016/0022-2836(94)90056-6. PMID  8126718.
  7. ^ Keen JN, Ito N, Phillips SE, Stevens C, Ogel ZB, McPherson MJ, Yadav KD, Knowles PF (1991). «Новая тиоэфирная связь, обнаруженная с помощью кристаллической структуры галактозооксидазы 1,7 А». Nature . 350 (6313): 87–90. doi :10.1038/350087a0. PMID  2002850. S2CID  4345713.
  8. ^ Severi E, Müller A, Potts JR, Leech A, Williamson D, Wilson KS, Thomas GH (2008). «Мутаротация сиаловой кислоты катализируется бета-пропеллерным белком Escherichia coli YjhT». J. Biol. Chem . 283 (8): 4841–4849. doi : 10.1074/jbc.m707822200 . PMID  18063573.
  9. ^ Ito N, Phillips SE, Yadav KD, Knowles PF (1994). «Кристаллическая структура свободнорадикального фермента, галактозооксидазы». J. Mol. Biol . 238 (5): 794–814. doi :10.1006/jmbi.1994.1335. PMID  8182749.

Внешние ссылки

В статье использован текст из общедоступных источников Pfam и InterPro : IPR006652
В статье использован текст из общедоступных источников Pfam и InterPro : IPR011498