stringtranslate.com

Межмембранное пространство

Упрощенная структура митохондрии

Межмембранное пространство (ММП) — это пространство, находящееся между двумя или более мембранами или включающее их. [ 1] В клеточной биологии его чаще всего описывают как область между внутренней мембраной и внешней мембраной митохондрии или хлоропласта . Оно также относится к пространству между внутренней и внешней ядерными мембранами ядерной оболочки , но часто называется перинуклеарным пространством. [ необходима цитата ] ММП митохондрий играет решающую роль в координации различных клеточных активностей, таких как регуляция дыхания и метаболических функций. В отличие от ММП митохондрий, ММП хлоропласта, по-видимому, не имеет какой-либо очевидной функции.

Межмембранное пространство митохондрий

Митохондрии окружены двумя мембранами: внутренней и внешней митохондриальными мембранами. Эти две мембраны позволяют формировать два водных отсека, которые являются межмембранным пространством (ММП) и матриксом. [2] Канальные белки, называемые поринами, во внешней мембране обеспечивают свободную диффузию ионов и небольших белков массой около 5000 дальтон или меньше в ММП. Это делает ММП химически эквивалентным цитозолю относительно содержащихся в нем небольших молекул. Напротив, для транспортировки ионов и других небольших молекул через внутреннюю митохондриальную мембрану в матрикс требуются особые транспортные белки из-за ее непроницаемости. [3] ММП также содержит множество ферментов, которые используют АТФ, перемещающуюся из матрикса, для фосфорилирования других нуклеотидов и белков, которые инициируют апоптоз. [4]

Транслокация

Большинство белков, предназначенных для митохондриального матрикса , синтезируются как предшественники в цитозоле и импортируются в митохондрии транслоказой внешней мембраны ( TOM ) и транслоказой внутренней мембраны ( TIM ). [3] [5] IMS участвует в транслокации митохондриальных белков. Предшественники белков, называемые малыми шаперонами TIM , которые представляют собой гексамерные комплексы, находятся в IMS, и они связывают гидрофобные предшественники белков и доставляют предшественников в TIM. [6]

Цепь переноса электронов и межмембранное пространство митохондрии

Окислительное фосфорилирование

Пируват, образующийся в результате гликолиза , и жирные кислоты, образующиеся при расщеплении жиров, поступают в митохондриальный IMS через порины во внешней митохондриальной мембране. [7] Затем они транспортируются через внутреннюю митохондриальную мембрану в матрикс и преобразуются в ацетил-КоА для вхождения в цикл лимонной кислоты . [7] [8]

Апоптотические компоненты, высвобождаемые из межмембранного пространства митохондрии

Дыхательная цепь во внутренней митохондриальной мембране осуществляет окислительное фосфорилирование. За транспорт электронов отвечают три ферментных комплекса: комплекс НАДН-убихинон оксидоредуктазы ( комплекс I ), комплекс убихинон- цитохром с оксидоредуктазы ( комплекс III ) и цитохром с оксидаза ( комплекс IV ). [9] Протоны перекачиваются из митохондриального матрикса в IMS этими дыхательными комплексами. В результате создается электрохимический градиент, который объединяет силы, обусловленные градиентом H + (градиентом pH) и градиентом напряжения (мембранным потенциалом). pH в IMS примерно на 0,7 единицы ниже, чем в матрице, и мембранный потенциал стороны IMS становится более положительно заряженным, чем сторона матрицы. Этот электрохимический градиент от IMS к матрице используется для управления синтезом АТФ в митохондриях. [4]

Апоптоз

Высвобождение цитохрома c из IMS в цитозоль активирует прокаспазы и запускает каскад каспаз, приводящий к апоптозу . [3]

Межмембранное пространство хлоропластов

Упрощенная структура хлоропласта

Межмембранное пространство (ММП) хлоропласта чрезвычайно мало, от 10 до 20 нм толщиной. В отличие от ММП митохондрий, ММП хлоропласта, по-видимому, не имеет какой-либо очевидной функции. Транслоказа внешней мембраны ( TOC ) и транслоказа внутренней мембраны ( TIC ) в основном способствуют транслокации белков-предшественников хлоропласта [10]. Участие шаперона в ММП было предложено, но все еще остается неопределенным. Эукариотический Hsp70 , который является белком теплового шока массой 70 кДа, обычно локализующимся в цитоплазме, также обнаруживается в ММП хлоропластов. Полученная гипотеза утверждает, что совместная локализация Hsp70 важна для эффективной транслокации предшественников белков в ММП хлоропластов и через них. [11]

Межмембранное пространство ядерных оболочек

Упрощенная структура ядра эукариотической клетки

Ядерная оболочка состоит из двух липидных бислойных мембран, пронизанных ядерными порами и разделенных небольшим межмембранным пространством, которое часто называют перинуклеарным пространством. [12] Перинуклеарное пространство обычно имеет ширину около 20-40 нм. [13] Изучалась перинуклеарная транслокация некоторых белков и ферментов, и результаты показали, что перинуклеарное пространство важно для целостности генома и регуляции генов. [14]

Ссылки

  1. ^ "Определение МЕЖМЕМБРАННОГО". www.merriam-webster.com . Получено 09.04.2019 .
  2. ^ Cooper GM (2000). «Митохондрии». Клетка: молекулярный подход (2-е изд.). Sinauer Associates.
  3. ^ abc Essential Cell Biology . Альбертс, Брюс., Брей, Деннис., Хопкин, Карен., Джонсон, Александр Д., Льюис, Джулиан. Garland Pub. 2014. ISBN 9780815345251. OCLC  881664767.{{cite book}}: CS1 maint: другие ( ссылка )
  4. ^ ab Manganas P, MacPherson L, Tokatlidis K (январь 2017 г.). «Окислительный биогенез белка и регуляция окислительно-восстановительного процесса в межмембранном пространстве митохондрий». Cell and Tissue Research . 367 (1): 43–57. doi :10.1007/s00441-016-2488-5. PMC 5203823 . PMID  27632163. 
  5. ^ Пфаннер Н., Мейер М. (февраль 1997 г.). «Машина Тома и Тима». Current Biology . 7 (2): R100-3. doi : 10.1016/S0960-9822(06)00048-0 . PMID  9081657.
  6. ^ Видеманн Н., Пфаннер Н. (июнь 2017 г.). «Митохондриальные механизмы импорта и сборки белков». Annual Review of Biochemistry . 86 (1): 685–714. doi : 10.1146/annurev-biochem-060815-014352 . PMID  28301740.
  7. ^ ab Chaudhry R, ​​Varacallo M (2019). "Биохимия, гликолиз". StatPearls . StatPearls Publishing. PMID  29493928 . Получено 09.04.2019 .
  8. ^ "Структурная биохимия/Цикл Кребса (цикл лимонной кислоты) - Wikibooks, открытые книги для открытого мира". en.wikibooks.org . Получено 2019-04-09 .
  9. ^ Sousa JS, D'Imprima E, Vonck J (2018). «Митохондриальные комплексы дыхательной цепи». Комплексы мембранных белков: структура и функция . Субклеточная биохимия. Том 87. С. 167–227. doi :10.1007/978-981-10-7757-9_7. ISBN 978-981-10-7756-2. PMID  29464561.
  10. ^ Jarvis P, Soll J (декабрь 2001 г.). «Toc, Tic и импорт хлоропластных белков». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research . 1541 (1–2): 64–79. doi : 10.1016/S0167-4889(01)00147-1 . PMID  11750663.
  11. ^ Bionda T, Gross LE, Becker T, Papasotiriou DG, Leisegang MS, Karas M, Schleiff E (март 2016 г.). «Эукариотические шапероны Hsp70 в межмембранном пространстве хлоропластов». Planta . 243 (3): 733–47. doi :10.1007/s00425-015-2440-z. PMID  26669598. S2CID  18533966.
  12. ^ Уолтер, Питер; Робертс, Кит; Рафф, Мартин; Льюис, Джулиан; Джонсон, Александр; Альбертс, Брюс (2002). «Транспорт молекул между ядром и цитозолем». Молекулярная биология клетки. 4-е издание .
  13. ^ "Перинуклеарное пространство - Биологический онлайн-словарь | Биологический онлайн-словарь". www.biology-online.org . Получено 2019-04-02 .
  14. ^ Shaiken TE, Opekun AR (май 2014). «Рассечение клетки до ядра, перинуклеуса и цитозоля». Scientific Reports . 4 : 4923. Bibcode :2014NatSR...4E4923S. doi :10.1038/srep04923. PMC 4017230 . PMID  24815916.