stringtranslate.com

Шаперон (белок)

Вид сверху на модель бактериального шаперонного комплекса GroES / GroEL.

В молекулярной биологии молекулярные шапероны — это белки , которые помогают конформационному сворачиванию или разворачиванию крупных белков или макромолекулярных белковых комплексов. Существует ряд классов молекулярных шаперонов, каждый из которых помогает крупным белкам правильно сворачиваться во время или после синтеза, а также после частичной денатурации. Шапероны также участвуют в транслокации белков для протеолиза .

Первые обнаруженные молекулярные шапероны представляли собой тип сборочных шаперонов, которые помогают в сборке нуклеосом из свернутых гистонов и ДНК . [1] [2] Одной из основных функций молекулярных шаперонов является предотвращение агрегации неправильно свернутых белков, поэтому многие белки-шапероны классифицируются как белки теплового шока , поскольку тенденция к агрегации белков усиливается при тепловом стрессе.

Большинство молекулярных шаперонов не передают никакой стерической информации для сворачивания белка, а вместо этого способствуют сворачиванию белка путем связывания и стабилизации промежуточных продуктов сворачивания до тех пор, пока полипептидная цепь не будет полностью транслирована . Конкретный способ функционирования шаперонов различается в зависимости от их белков-мишеней и местоположения. Для изучения структуры, динамики и функционирования шаперонов применялись различные подходы . Массовые биохимические измерения сообщили нам об эффективности сворачивания белка и предотвращении агрегации, когда шапероны присутствуют во время сворачивания белка. Недавние достижения в анализе одиночных молекул [3] позволили понять структурную гетерогенность шаперонов, промежуточных продуктов сворачивания и сродство шаперонов к неструктурированным и структурированным белковым цепям.

Функции молекулярных шаперонов

Многие шапероны представляют собой белки теплового шока , то есть белки, экспрессирующиеся в ответ на повышенные температуры или другие клеточные стрессы. [4] Белки-шапероны теплового шока классифицируются на основе наблюдаемой молекулярной массы на Hsp60, Hsp70 , Hsp90, Hsp104 и малые Hsp. [5] Семейство белков-шаперонов Hsp60 называется шаперонинами , характеризуется сложенной двойной кольцевой структурой и обнаруживается у прокариот, в цитозоле эукариот и в митохондриях.

Некоторые системы шаперонов работают как фолдазы : они поддерживают сворачивание белков АТФ-зависимым образом (например, система GroEL / GroES или система DnaK / DnaJ / GrpE ). Хотя большинство вновь синтезированных белков могут сворачиваться в отсутствие шаперонов, лишь немногим из них они необходимы для того же самого. Другие шапероны действуют как холдазы : они связывают промежуточные соединения сворачивания, чтобы предотвратить их агрегацию, например DnaJ или Hsp33 . [6] Шапероны также могут действовать как дезагрегазы, которые взаимодействуют с аберрантными белковыми сборками и превращают их в мономеры. [7] Некоторые шапероны могут способствовать деградации белков , приводя белки к протеазным системам, таким как система убиквитин-протеасома у эукариот . [8] Белки-шапероны участвуют в сворачивании более половины всех белков млекопитающих. [ нужна цитата ]

Макромолекулярная скученность может иметь важное значение для функции шаперона. Переполненная среда цитозоля может ускорить процесс сворачивания, поскольку компактно свернутый белок будет занимать меньший объем, чем развернутая белковая цепь. [9] Однако скученность может снизить выход правильно свернутого белка за счет увеличения агрегации белка . [10] [11] Скученность также может повышать эффективность белков-шаперонов, таких как GroEL , [12] что может противодействовать этому снижению эффективности сворачивания. [13] Некоторые высокоспецифичные «стерические шапероны» передают уникальную структурную информацию белкам, которые не могут сворачиваться спонтанно. Такие белки нарушают догму Анфинсена [14] о том, что динамика белков должна правильно сворачиваться.

Другие типы шаперонов участвуют в транспорте через мембраны , например мембраны митохондрий и эндоплазматической сети (ЭР) у эукариот . Бактериальный транслокационно-специфичный шаперон SecB поддерживает вновь синтезированные полипептидные цепи- предшественники в транслокационно - компетентном ( обычно развернутом ) состоянии и направляет их к транслокону . [15]

Продолжают открываться новые функции шаперонов, такие как активность бактериального адгезина , индукция агрегации с образованием неамилоидных агрегатов, [16] подавление токсичных белковых олигомеров посредством их кластеризации, [17] [18] и реагирование на заболевания, связанные с белком. агрегация [19] и поддержание рака. [20]

Белки-шапероны человека

Было обнаружено, что в клеточных линиях человека белки-шапероны составляют ~10% общей массы протеома [21] и повсеместно и высоко экспрессируются в тканях человека.

Шапероны широко распространены в эндоплазматическом ретикулуме (ЭР), поскольку в этой области часто происходит синтез белка .

Эндоплазматическая сеть

В эндоплазматическом ретикулуме (ЭР) имеются общие, лектиновые и неклассические молекулярные шапероны, которые смягчают сворачивание белков.

Номенклатура и примеры семей-шаперонов

Есть много разных семей сопровождающих; каждое семейство способствует сворачиванию белка по-своему. У таких бактерий, как E. coli , многие из этих белков высоко экспрессируются в условиях сильного стресса, например, когда бактерия находится при высоких температурах, поэтому белки-шапероны теплового шока являются наиболее обширными.

Для сопровождающих используются различные номенклатуры. Названия белков теплового шока обычно образуются из буквы «Hsp», за которой следует приблизительная молекулярная масса в килодальтонах ; такие названия обычно используются для эукариот, таких как дрожжи. Названия бактерий имеют более разнообразные формы и напрямую относятся к их очевидной функции на момент открытия. Например, «GroEL» первоначально означает «дефект роста фага, преодолеваемый мутацией в фаговом гене E, большой субъединице». [25]

Hsp10 и Hsp60

Hsp10/60 (комплекс GroEL/GroES в E. coli ) представляет собой наиболее охарактеризованный большой (~ 1 МДа) шаперонный комплекс. GroEL (Hsp60) представляет собой 14-мер с двойным кольцом и гидрофобным участком на открытии; он настолько велик, что может вместить в свой просвет нативную складку GFP 54 кДа. GroES (Hsp10) представляет собой гептамер с одним кольцом, который связывается с GroEL в присутствии АТФ или АДФ. GroEL/GroES, возможно, не сможет отменить предыдущую агрегацию, но они конкурируют на пути неправильного сворачивания и агрегации. [26] Также действует в митохондриальном матриксе как молекулярный шаперон.

Hsp70 и Hsp40

hsp70 карман для переплета подложек

Hsp70 (DnaK в E. coli ), возможно, является наиболее охарактеризованным небольшим (~ 70 кДа) шапероном. Белкам Hsp70 помогают белки Hsp40 (DnaJ в E. coli ), которые увеличивают скорость потребления АТФ и активность Hsp70. Эти два белка у бактерий называются «ДНК», поскольку изначально было установлено, что они необходимы для репликации ДНК E. coli . [27]

Было отмечено, что повышенная экспрессия белков Hsp70 в клетке приводит к снижению склонности к апоптозу . Хотя точное понимание механизма еще предстоит определить, известно, что Hsp70 имеют связанное состояние с высоким сродством к развернутым белкам при связывании с ADP и состояние с низким сродством при связывании с АТФ .

Считается, что многие Hsp70 концентрируются вокруг развернутого субстрата, стабилизируя его и предотвращая агрегацию до тех пор, пока развернутая молекула не свернется должным образом, после чего Hsp70 теряют сродство к молекуле и диффундируют. [28] Hsp70 также действует как митохондриальный и хлоропластический молекулярный шаперон у эукариот.

Hsp90

Hsp90 (HtpG в E. coli [a] ), возможно, является наименее изученным шапероном. Его молекулярная масса составляет около 90 кДа, и она необходима для жизнеспособности эукариот (возможно, и прокариотов). Белок теплового шока 90 (Hsp90) представляет собой молекулярный шаперон, необходимый для активации многих сигнальных белков в эукариотической клетке.

Каждый Hsp90 имеет АТФ-связывающий домен, средний домен и домен димеризации . Первоначально считалось, что структуры, недавно опубликованные Vaughan et al. , прикрепляются к белку-субстрату (также известному как белок-клиент) при связывании АТФ. и Али и др. указывают на то, что клиентские белки могут внешне связываться как с N-концевым, так и со средним доменами Hsp90. [29] [30]

Hsp90 также может нуждаться в ко-шаперонах , таких как иммунофилины , Sti1 , p50 (Cdc37) и Aha1 , а также взаимодействует с системой шаперонов Hsp70. [31] [32]

HSP100

Белки Hsp100 (семейство Clp в E. coli ) изучались in vivo и in vitro на предмет их способности нацеливать и разворачивать меченые и неправильно свернутые белки.

Белки семейства Hsp100/Clp образуют крупные гексамерные структуры с анфолдазной активностью в присутствии АТФ. Считается, что эти белки действуют как шапероны, процессивно пропуская клиентские белки через небольшую пору размером 20 Å (2 нм ), тем самым давая каждому клиентскому белку второй шанс свернуться.

Некоторые из этих шаперонов Hsp100, такие как ClpA и ClpX, связываются с двухкольцевой тетрадекамерной сериновой протеазой ClpP; вместо того, чтобы катализировать рефолдинг клиентских белков, эти комплексы ответственны за целенаправленное разрушение меченых и неправильно свернутых белков.

Hsp104 , Hsp100 Saccharomyces cerevisiae , необходим для размножения многих дрожжевых прионов . Удаление гена HSP104 приводит к тому, что клетки не могут размножать определенные прионы .

Бактериофаг

Гены бактериофага (фага) Т4 , кодирующие белки , определяющие структуру фага Т4, были идентифицированы с использованием условно-летальных мутантов . [33] Большинство этих белков оказались либо основными, либо второстепенными структурными компонентами завершенной фаговой частицы. Однако среди генных продуктов (gps), необходимых для сборки фага, Снустад [34] выделил группу gps, которые действуют каталитически , а не встраиваются в структуру фага. Этими gps были gp26, gp31, gp38, gp51, gp28 и gp4 [ген 4 является синонимом генов 50 и 65, и поэтому gp можно обозначить gp4(50)(65)]. С тех пор первые четыре из этих шести генных продуктов были признаны белками-шаперонами. Кроме того, gp40, gp57A, gp63 и gpwac теперь также идентифицированы как шапероны.

Морфогенез фага Т4 разделен на три независимых пути: головной, хвостовой и длинный хвостовые волокна, как подробно описано Япом и Россманом. [35] Что касается морфогенеза головки, шаперон gp31 взаимодействует с бактериальным шапероном-хозяином GroEL, способствуя правильному сворачиванию основного капсидного белка головки gp23. [36] [35] Шаперон gp40 участвует в сборке gp20, тем самым помогая в формировании соединительного комплекса, который инициирует сборку головного прокапсида. [36] [35] Gp4(50)(65), хотя и не указан в качестве шаперона, действует каталитически как нуклеаза, которая, по-видимому, необходима для морфогенеза, расщепляя упакованную ДНК, чтобы обеспечить соединение головок с хвостами. [37]

Во время общей сборки хвоста белки-шапероны gp26 и gp51 необходимы для сборки ступицы базовой пластины. [38] Gp57A необходим для правильного сворачивания gp12, структурного компонента коротких хвостовых волокон базовой пластинки. [38]

Синтез волокон длинного хвоста зависит от белка-шаперона gp57A, который необходим для тримеризации gp34 и gp37, основных структурных белков хвостовых волокон. [36] [35] Белок-шаперон gp38 также необходим для правильного сворачивания gp37. [38] [39] Белки-шапероны gp63 и gpwac используются для прикрепления волокон длинного хвоста к пластинке основания хвоста. [38]

История

Расследование деятельности сопровождающих имеет долгую историю. [40] Термин «молекулярный шаперон» впервые появился в литературе в 1978 году и был изобретен Роном Ласки для описания способности ядерного белка, называемого нуклеоплазмином, предотвращать агрегацию свернутых белков-гистонов с ДНК во время сборки нуклеосом. [41] Позже этот термин был расширен Р. Джоном Эллисом в 1987 году для описания белков, которые опосредуют посттрансляционную сборку белковых комплексов. [42] В 1988 году стало понятно, что подобные белки опосредуют этот процесс как у прокариот, так и у эукариот. [43] Детали этого процесса были определены в 1989 году, когда АТФ-зависимое сворачивание белка было продемонстрировано in vitro . [44]

Клиническое значение

Существует множество заболеваний, связанных с мутациями в генах, кодирующих шапероны (т.е. мультисистемная протеинопатия ), которые могут поражать мышцы, кости и/или центральную нервную систему. [45]

Смотрите также

СМИ, связанные с белками-шаперонами, на Викискладе?

Примечания

  1. ^ Первоначально идентифицирован как гомолог Hsp83 дрозофилии . Название расшифровывается как «высокотемпературный белок G».

Рекомендации

  1. ^ Ричардсон RT, Алексеев OM, Гроссман G, Видгрен EE, Молотилка R, Вагнер EJ и др. (июль 2006 г.). «Ядерный аутоантигенный белок спермы (NASP), линкерный шаперон гистонов, необходимый для пролиферации клеток». Журнал биологической химии . 281 (30): 21526–34. дои : 10.1074/jbc.M603816200 . ПМИД  16728391.
  2. ^ Алексеев О.М., Ричардсон Р.Т., Алексеев О., О'Рэнд М.Г. (май 2009 г.). «Анализ профилей экспрессии генов в клетках HeLa в ответ на сверхэкспрессию или опосредованное siRNA истощение NASP». Репродуктивная биология и эндокринология . 7:45 . дои : 10.1186/1477-7827-7-45 . ПМЦ 2686705 . ПМИД  19439102. 
  3. ^ [Действие шаперона на уровне одиночной молекулы http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/cr400326k]
  4. ^ Эллис Р.Дж., ван дер Вис С.М. (1991). «Молекулярные шапероны». Ежегодный обзор биохимии . 60 : 321–347. doi : 10.1146/annurev.bi.60.070191.001541. ПМИД  1679318.
  5. ^ Баскос Н.А., Лэндри С.Дж. (декабрь 2019 г.). «История молекулярных структур шаперонов в банке данных белков». Международный журнал молекулярных наук . 20 (24): 6195. doi : 10.3390/ijms20246195 . ПМК 6940948 . ПМИД  31817979. 
  6. ^ Хоффманн Дж. Х., Линке К., Граф ПК, Лили Х., Якоб У (январь 2004 г.). «Идентификация редокс-регулируемой сети шаперонов». Журнал ЭМБО . 23 (1): 160–8. дои : 10.1038/sj.emboj.7600016. ПМЦ 1271656 . ПМИД  14685279. 
  7. ^ Ниллегода Н.Б., Кирштейн Дж., Шлахчич А., Беринский М., Станк А., Стенгель Ф. и др. (август 2015 г.). «Важнейший комплекс ко-шаперона HSP70 открывает дезагрегацию белков многоклеточных животных». Природа . 524 (7564): 247–51. Бибкод : 2015Natur.524..247N. дои : 10.1038/nature14884. ПМЦ 4830470 . ПМИД  26245380. 
  8. ^ Балчин Д., Хайер-Хартл М., Хартл Ф.У. (июль 2016 г.). «Аспекты сворачивания белка и контроль качества in vivo». Наука . 353 (6294): аас4354. doi : 10.1126/science.aac4354. hdl : 11858/00-001M-0000-002B-0856-C . PMID  27365453. S2CID  5174431.
  9. ^ ван ден Берг Б., Уэйн Р., Добсон С.М., Эллис Р.Дж. (август 2000 г.). «Макромолекулярная скученность нарушает кинетику рефолдинга белка: последствия для сворачивания внутри клетки». Журнал ЭМБО . 19 (15): 3870–5. дои : 10.1093/emboj/19.15.3870. ПМК 306593 . ПМИД  10921869. 
  10. ^ ван ден Берг Б., Эллис Р.Дж., Добсон К.М. (декабрь 1999 г.). «Влияние макромолекулярной скученности на сворачивание и агрегацию белков». Журнал ЭМБО . 18 (24): 6927–33. дои : 10.1093/emboj/18.24.6927. ПМК 1171756 . ПМИД  10601015. 
  11. ^ Эллис Р.Дж., Минтон AP (май 2006 г.). «Агрегация белков в многолюдных средах». Биологическая химия . 387 (5): 485–97. дои : 10.1515/BC.2006.064. PMID  16740119. S2CID  7336464.
  12. ^ Мартин Дж, Хартл ФУ (февраль 1997 г.). «Влияние макромолекулярной скученности на шаперонин-опосредованное сворачивание белка». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (4): 1107–12. Бибкод : 1997PNAS...94.1107M. дои : 10.1073/pnas.94.4.1107 . ЧВК 19752 . ПМИД  9037014. 
  13. ^ Эллис Р.Дж. (2007). «Неправильная сборка белка». Молекулярные аспекты реакции на стресс: шапероны, мембраны и сети . Достижения экспериментальной медицины и биологии. Том. 594. Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: Sprinter Science + Business Media, LLC; Остин, Техас: Landes Bioscience/Eurekah.com. стр. 1–13. дои : 10.1007/978-0-387-39975-1_1. ISBN 978-0-387-39974-4. ПМИД  17205670.
  14. ^ Пауэлс К., Ван Молле I, Томмассен Дж., Ван Гелдер П. (май 2007 г.). «Сопровождение Анфинсена: стерические складки» (PDF) . Молекулярная микробиология . 64 (4): 917–22. дои : 10.1111/j.1365-2958.2007.05718.x. PMID  17501917. S2CID  6435829. Архивировано из оригинала (PDF) 23 мая 2012 г.
  15. ^ Чжоу J, Сюй Z (октябрь 2005 г.). «Структурный взгляд на бактериальный транслокационный шаперон SecB: значение для функции» (PDF) . Молекулярная микробиология . 58 (2): 349–57. дои : 10.1111/j.1365-2958.2005.04842.x. hdl : 2027.42/74325 . PMID  16194224. S2CID  33227532.
  16. ↑ Шпехт С., Миллер С.Б., Могк А., Букау Б. (14 ноября 2011 г.). «Hsp42 необходим для секвестрации белковых агрегатов в местах отложения у Saccharomyces cerevisiae». Дж. Клеточная Биол . 195 (4): 617–29. дои : 10.1083/jcb.201106037. ПМЦ 3257523 . ПМИД  22065637. 
  17. ^ Оджа Дж., Масиламони Г., Данлэп Д., Удофф Р.А., Кашикар АГ (август 2011 г.). «Секвестрация токсичных олигомеров с помощью HspB1 как цитопротекторный механизм». Мол. Клетка. Биол . 31 (15): 3146–57. дои : 10.1128/MCB.01187-10. ПМК 3147607 . ПМИД  21670152. 
  18. ^ Маннини Б, Качелла Р, Зампаньи М, ван Ваарде-Верхаген М, Михан С, Рудвелдт С, Кампиони С, Бонинсенья М, Пенко А, Релини А, Кампинга Х.Х., Добсон СМ, Уилсон М.Р., Чекки С, Чити Ф (31 июль 2012). «Молекулярные механизмы, используемые шаперонами для снижения токсичности аберрантных белковых олигомеров». Учеб. Натл. акад. наук. США . 109 (31): 12479–84. Бибкод : 2012PNAS..10912479M. дои : 10.1073/pnas.1117799109 . ПМК 3411936 . ПМИД  22802614. 
  19. ^ Садиг-Этегад С., Маджди А., Талеби М., Махмуди Дж., Бабри С. (май 2015 г.). «Регуляция никотиновых рецепторов ацетилхолина при болезни Альцгеймера: возможная роль шаперонов». Европейский журнал фармакологии . 755 : 34–41. дои : 10.1016/j.ejphar.2015.02.047. PMID  25771456. S2CID  31929001.
  20. ^ Саламанка Х.Х., Антоньяк М.А., Серионе Р.А., Ши Х., Лис Дж.Т. (2014). «Ингибирование фактора теплового шока 1 в раковых клетках человека с помощью мощного РНК-аптамера». ПЛОС ОДИН . 9 (5): е96330. Бибкод : 2014PLoSO...996330S. дои : 10.1371/journal.pone.0096330 . ПМК 4011729 . ПМИД  24800749. 
  21. ^ Финка А, Голубинов П (сентябрь 2013 г.). «Протеомные данные культур клеток человека уточняют механизмы гомеостаза белков, опосредованных шаперонами». Клеточные стрессы и шапероны . 18 (5): 591–605. дои : 10.1007/s12192-013-0413-3. ПМЦ 3745260 . ПМИД  23430704. 
  22. ^ Руопполо М., Орру С., Таламо Ф., Люнг Дж., Пирнескоски А., Кивирикко К.И. и др. (май 2003 г.). «Мутации в домене а' протеиндисульфидизомеразы влияют на путь сворачивания рибонуклеазы А бычьей поджелудочной железы». Белковая наука . 12 (5): 939–52. дои : 10.1110/ps.0242803. ПМК 2323865 . ПМИД  12717017. 
  23. ^ Растворимые комплексы белков-мишеней и пептидилпролилизомеразы...
  24. ^ Фрикель Э.М., Риек Р., Желесаров И., Хелениус А., Вутрих К., Эллгаард Л. (февраль 2002 г.). «TROSY-ЯМР выявляет взаимодействие между ERp57 и кончиком P-домена кальретикулина». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (4): 1954–9. Бибкод : 2002PNAS...99.1954F. дои : 10.1073/pnas.042699099 . ПМК 122301 . ПМИД  11842220. 
  25. ^ Смит, Трейси (1 декабря 1999 г.). «Открытие шаперонинов». Структурная биология природы . 6 (12): 1090. дои : 10.1038/70015 . PMID  10581544. S2CID  6158370.
  26. ^ Фентон Вашингтон, Хорвич А.Л. (май 2003 г.). «Складывание белка, опосредованное шаперонином: судьба полипептида-субстрата». Ежеквартальные обзоры биофизики . 36 (2): 229–56. дои : 10.1017/S0033583503003883. PMID  14686103. S2CID  10328521.
  27. ^ Йохем, Дж; Учида, Х; Саншайн, М; Сайто, Х; Георгопулос, КП; Фейс, М. (4 августа 1978 г.). «Генетический анализ двух генов, dnaJ и dnaK, необходимых для репликации ДНК Escherichia coli и бактериофага лямбда». Молекулярная и общая генетика . 164 (1): 9–14. дои : 10.1007/BF00267593. PMID  360041. S2CID  28144214.
  28. ^ Майер, член парламента, Букау Б (март 2005 г.). «Шапероны Hsp70: клеточные функции и молекулярный механизм». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 62 (6): 670–84. дои : 10.1007/s00018-004-4464-6. ПМЦ 2773841 . ПМИД  15770419. 
  29. ^ Воган К.К., Гольке У., Соботт Ф., Гуд В.М., Али М.М., Продрому С. и др. (сентябрь 2006 г.). «Структура комплекса Hsp90-Cdc37-Cdk4». Молекулярная клетка . 23 (5): 697–707. doi :10.1016/j.molcel.2006.07.016. ПМК 5704897 . ПМИД  16949366. 
  30. ^ Али М.М., Роу С.М., Воан С.К., Мейер П., Панарету Б., Пайпер П.В. и др. (апрель 2006 г.). «Кристаллическая структура закрытого шаперонного комплекса Hsp90-нуклеотид-p23/Sba1». Природа . 440 (7087): 1013–7. Бибкод : 2006Natur.440.1013A. дои : 10.1038/nature04716. ПМК 5703407 . ПМИД  16625188. 
  31. ^ Терасава К., Минами М., Минами Ю. (апрель 2005 г.). «Постоянно обновляемые знания о Hsp90». Журнал биохимии . 137 (4): 443–7. дои : 10.1093/jb/mvi056 . ПМИД  15858167.
  32. ^ Перл Л.Х., Продрому С. (2006). «Структура и механизм механизма молекулярного шаперона Hsp90». Ежегодный обзор биохимии . 75 : 271–94. doi :10.1146/annurev.biochem.75.103004.142738. ПМИД  16756493.
  33. ^ Эдгар Р.С., Эпштейн Р.Х. Генетика бактериального вируса. Sci Am. 1965;212:70-78. doi: 10.1038/scientificamerican0265-70
  34. ^ Снустад ДП. Взаимодействия доминирования в клетках Escherichia coli, смешанно инфицированных бактериофагом T4D дикого типа и янтарными мутантами, и их возможные последствия в отношении типа функции ген-продукт: каталитическая или стехиометрическая. Вирусология. 1968;35(4):550-563. doi:10.1016/0042-6822(68)90285-7
  35. ^ abcd Яп М.Л., Россманн М.Г. Строение и функции бактериофага Т4. Будущая микробиол. 2014;9(12):1319-1327. дои:10.2217/fmb.14.91
  36. ^ abc Марусич Е.И., Курочкина Л.П., Месянжинов В.В. Шапероны в сборке бактериофага Т4. Биохимия (Москва). 1998;63(4):399-406
  37. ^ Бенлер С., Хунг Ш., Вандер Грайнд Дж.А., Петерс Г.А., Ровер Ф., Сигалл А.М. Gp4 представляет собой нуклеазу, необходимую для морфогенеза Т4-подобных бактериофагов. Вирусология. 2020;543:7-12. doi:10.1016/j.virol.2020.01.008
  38. ^ abcd Лейман П.Г., Арисака Ф., ван Раай М.Дж. и др. Морфогенез хвоста Т4 и хвостовых волокон. Вирол Дж. 2010;7:355. Опубликовано 3 декабря 2010 г. doi:10.1186/1743-422X-7-355.
  39. ^ Хайман П., ван Раай М. Домены волокон бактериофага Т4 с длинным хвостом. Biophys Rev. 2018;10(2):463-471. doi:10.1007/s12551-017-0348-5
  40. ^ Эллис Р.Дж. (сентябрь 1996 г.). «Открытие молекулярных шаперонов». Клеточные стрессы и шапероны . 1 (3): 155–60. ПМК 248474 . ПМИД  9222600. 
  41. ^ Ласки Р.А., Хонда Б.М., Миллс А.Д., Финч Дж.Т. (октябрь 1978 г.). «Нуклеосомы собираются с помощью кислого белка, который связывает гистоны и переносит их на ДНК». Природа . 275 (5679): 416–20. Бибкод : 1978Natur.275..416L. дои : 10.1038/275416a0. PMID  692721. S2CID  2535641.
  42. ^ Эллис Дж (1987). «Белки как молекулярные шапероны». Природа . 328 (6129): 378–9. Бибкод : 1987Natur.328..378E. дои : 10.1038/328378a0. PMID  3112578. S2CID  4337273.
  43. ^ Хеммингсен С.М., Вулфорд С., ван дер Вис С.М., Тилли К., Деннис Д.Т., Георгопулос С.П. и др. (май 1988 г.). «Сборка гомологичных растительных и бактериальных белков-шаперонов олигомерного белка». Природа . 333 (6171): 330–4. Бибкод : 1988Natur.333..330H. дои : 10.1038/333330a0. PMID  2897629. S2CID  4325057.
  44. ^ Голубинов П., Кристеллер Дж.Т., Гейтенби А.А., Лоример Г.Х. (1989). «Восстановление активной димерной рибулозобисфосфаткарбоксилазы из развернутого состояния зависит от двух белков-шаперонинов и Mg-АТФ». Природа . 342 (6252): 884–9. Бибкод : 1989Natur.342..884G. дои : 10.1038/342884a0. PMID  10532860. S2CID  4319510.
  45. ^ Тейлор Дж.П. (август 2015 г.). «Мультисистемная протеинопатия: пересекающаяся генетика при дегенерации мышц, костей и мозга». Неврология . 85 (8): 658–60. дои : 10.1212/WNL.0000000000001862. PMID  26208960. S2CID  42203997.