stringtranslate.com

Протомер

В структурной биологии протомер структурная единица олигомерного белка . Это наименьшая единица, состоящая хотя бы из одной белковой цепи. Протомеры связываются с образованием более крупного олигомера из двух или более копий этой единицы. Протомеры обычно располагаются в циклической симметрии , образуя симметрии замкнутых точечных групп .

Термин был введен Четвериным [1] для однозначности номенклатуры фермента Na/K-АТФазы . Этот фермент состоит из двух субъединиц: большой каталитической α-субъединицы и меньшей β-субъединицы гликопротеина (плюс протеолипид , называемый γ-субъединицей). В то время было неясно, сколько из каждого из них работают вместе. Кроме того, когда люди говорили о димере , было неясно, имели ли они в виду αβ или (αβ) 2 . Четверин предложил называть αβ протомером, а (αβ) 2 – дипротомером. Так, в работе Четверина термин «протомер» применялся только к гетероолигомеру и в дальнейшем использовался преимущественно в контексте гетероолигомеров. При таком использовании протомер состоит как минимум из двух разных белковых цепей. В современной литературе по структурной биологии этот термин обычно также применяется к наименьшей единице гомоолигомеров , избегая термина « мономер ».

В химии так называемый протомер — это молекула, которая проявляет таутомерию из-за положения протона. [2] [3]

Примеры

Гемоглобин представляет собой гетеротетрамер , состоящий из четырех субъединиц (двух α и двух β). Однако структурно и функционально гемоглобин лучше описывать как (αβ) 2 , поэтому мы называем его димером двух αβ-протомеров, то есть дипротомером. [4]

Аспартаткарбамоилтрансфераза имеет состав субъединиц α6β6 . Шесть αβ-протомеров расположены в симметрии D3 .

Вирусные капсиды обычно состоят из протомеров.

Протеаза ВИЧ-1 образует гомодимер , состоящий из двух протомеров.

Примеры в химии включают тирозин и 4-аминобензойную кислоту . Первый может быть депротонирован с образованием карбоксилат- и феноксид-анионов [5] , а второй может быть протонирован по амино- или карбоксильным группам. [6]

Рекомендации

  1. ^ Четверин, AB (1986). «Доказательства дипротомерной структуры Na, K-АТФазы: точное определение концентрации белка и количественный анализ концевых групп». ФЭБС Летт . 196 (1): 121–125. дои : 10.1016/0014-5793(86)80225-3 . ПМИД  3002859.
  2. ^ П. М. Лалли, Б. А. Иглесиас, Х. Э. Тома, Г. Ф. де Са, Р. Дж. Дарода, Х. К. Сильва Фильо, Дж. Э. Сулейко, К. Араки и М. Н. Эберлин, J. Mass Spectrom., 2012, 47, 712–719.
  3. ^ К. Лэпторн, Т.Дж. Дайнс, Б.З. Чоудри, Г.Л. Перкинс и Ф.С. Пуллен, Rapid Commun. Масс-Спектр., 2013, 27, 2399–2410.
  4. ^ Буксбаум, Э. (2007). Основы структуры и функции белков . Нью-Йорк: Спрингер. стр. 105–120. ISBN 978-0-387-26352-6.
  5. ^ Дж. Ам. хим. Социум, 2009, 131 (3), стр. 1174–1181.
  6. ^ Дж. Физика. хим. А, 2011, 115 (26), стр. 7625–7632.

Внешние ссылки