stringtranslate.com

Кристаллография с временным разрешением

Методы зондирования с насосом для измерения физики на коротких промежутках времени и кристаллографии с временным разрешением

Кристаллография с временным разрешением использует рентгеновскую кристаллографию для визуализации реакций в четырех измерениях (x, y, z и время). Это позволяет изучать динамические изменения, которые происходят, например, в ферментах во время их катализа. Временное измерение включается путем запуска интересующей реакции в кристалле до рентгеновского облучения, а затем сбора дифракционных картин с различными временными задержками. Для изучения этих динамических свойств макромолекул необходимо соблюдение трех критериев; [1]

Это привело к разработке нескольких методов, которые можно разделить на две группы: метод зондирования с помощью насоса и методы диффузионного захвата.

Насос-зонд

В методе накачки-зонда реакция сначала запускается (накачка) фотолизом ( чаще всего лазерным светом), а затем дифракционная картина собирается рентгеновским импульсом (зондом) с определенной задержкой по времени. Это позволяет получать множество изображений с различными задержками по времени после запуска реакции и, таким образом, выстраивать хронологическую серию изображений, описывающих события во время реакции. Для получения разумного соотношения сигнал/шум этот цикл накачки-зонда должен выполняться много раз для каждого пространственного поворота кристалла и много раз для той же задержки по времени. Поэтому реакция, которую хотят изучить с помощью накачки-зонда, должна иметь возможность вернуться к своей исходной конформации после запуска, что позволяет проводить множество измерений на одном и том же образце. Временное разрешение наблюдаемых явлений определяется временной шириной зондирующего импульса ( полная ширина на половине максимума ). Все процессы, которые происходят в более быстром временном масштабе, чем этот, будут усреднены путем свертки интенсивности зондирующего импульса во времени с интенсивностью фактической отражательной способности рентгеновского излучения образца.

Диффузионно-улавливающий

Методы диффузионного захвата используют диффузионные методы для помещения субстратов в кристалл, а затем применяются различные методы захвата, чтобы промежуточное вещество, представляющее интерес, накопилось в кристалле до сбора дифракционной картины. Эти методы захвата могут включать изменения pH , [2] использование ингибитора [3] или понижение температуры для замедления скорости оборота или, возможно, даже полной остановки реакции на определенном этапе. Простое начало реакции и ее мгновенное замораживание [4] , тем самым гашение ее на определенном временном этапе, также является возможным методом. Одним из недостатков методов диффузионного захвата является то, что их можно использовать только для изучения промежуточных веществ, которые могут быть захвачены, тем самым ограничивая временное разрешение, которое можно получить с помощью этих методов по сравнению с методом накачки-зонда.

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Хайду, Дж.; Нойце, Р.; Шегрен, Т.; Эдман, К.; Сёке, А.; Вилмут, Р. К.; Вилмот, К. М. (2000). «Анализ функций белков в четырех измерениях». Nature Structural Biology . 7 (11): 1006–12. doi :10.1038/80911. PMID  11062553. S2CID  2264560.
  2. ^ Ямасита, Ацуко; Эндо, Масахару; Хигаси, Цунеюки; Накацу, Тору; Ямада, Ясуюки; Ода, Дзюн'Ичи; Като, Хироаки (2003). «Захват структуры фермента перед инициированием реакции: комплексы тропинонредуктаза-II-субстрат‡». Биохимия . 42 (19): 5566–73. дои : 10.1021/bi0272712. ПМИД  12741812.
  3. ^ Miller, MT; Bachmann, BO; Townsend, CA; Rosenzweig, AC (2002). «Каталитический цикл β-лактамсинтетазы, наблюдаемый с помощью рентгеновских кристаллографических снимков». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (23): 14752–7. Bibcode : 2002PNAS...9914752M. doi : 10.1073/pnas.232361199 . PMC 137491. PMID  12409610 . 
  4. ^ Фидлер, Э.; Торелл, С; Сандалова, Т; Голбик, Р; Кёниг, С; Шнайдер, Г (2002). «Краткий обзор ключевого промежуточного продукта в ферментативном катализе тиамина: кристаллическая структура α-карбаниона (α,β-дигидроксиэтил)-тиаминдифосфата в активном центре транскетолазы из Saccharomyces cerevisiae». Труды Национальной академии наук . 99 (2): 591–5. Bibcode : 2002PNAS...99..591F. doi : 10.1073/pnas.022510999 . PMC 117350. PMID  11773632 .