stringtranslate.com

Рибосомальный белок

Две рибосомные субъединицы. Белки показаны синим цветом, а цепи РНК — коричневым и желтым.

Рибосомальный белок ( r-белок или rProtein [1] [2] [3] ) — это любой из белков , которые вместе с рРНК составляют рибосомные субъединицы, участвующие в клеточном процессе трансляции . E. coli , другие бактерии и археи имеют малую субъединицу 30S и большую субъединицу 50S, тогда как у людей и дрожжей есть малая субъединица 40S и большая субъединица 60S. [4] Эквивалентные субъединицы часто нумеруются по-разному у бактерий, архей, дрожжей и людей. [5]

Большая часть знаний об этих органических молекулах получена в результате изучения рибосом E. coli . Все рибосомальные белки были выделены, и было получено много специфических антител. Это, вместе с электронной микроскопией и использованием определенных реактивов, позволило определить топографию белков в рибосоме. Совсем недавно почти полная (почти)атомная картина рибосомальных белков появилась из последних данных крио-ЭМ высокого разрешения (включая PDB : 5AFI ​).

Сохранение

Древо жизни 2016 года, использующее 16 универсально сохраняющихся последовательностей рибосомных белков [6]

Рибосомальные белки являются одними из наиболее высококонсервативных белков во всех формах жизни. [5] Среди 40 белков, обнаруженных в различных малых рибосомных субъединицах (RPS), 15 субъединиц универсально консервативны среди прокариот и эукариот. Однако 7 субъединиц обнаружены только у бактерий (bS21, bS6, bS16, bS18, bS20, bS21 и bTHX), в то время как 17 субъединиц обнаружены только у архей и эукариот. [5] Обычно 22 белка обнаружены в бактериальных малых субъединицах и 32 в дрожжах, человеке и, скорее всего, большинстве других эукариотических видов. Двадцать семь (из 32) белков малых субъединиц рибосом эукариот также присутствуют в археях (ни один рибосомальный белок не обнаружен исключительно в археях), что подтверждает, что они более тесно связаны с эукариотами, чем с бактериями. [5]

Среди большой рибосомальной субъединицы (RPL) 18 белков являются универсальными, т.е. встречаются как у бактерий, так и у эукариот и архей. 14 белков встречаются только у бактерий, а 27 белков — только у архей и эукариот. Опять же, у архей нет белков, свойственных только им. [5]

Необходимость

Несмотря на их высокую сохранность на протяжении миллиардов лет эволюции, отсутствие нескольких рибосомных белков у некоторых видов показывает, что рибосомные субъединицы добавлялись и терялись в ходе эволюции. Это также отражается в том факте, что несколько рибосомных белков, по-видимому, не являются необходимыми при удалении. [7] Например, в E. coli девять рибосомных белков (uL15, bL21, uL24, bL27, uL29, uL30, bL34, uS9 и uS17) не являются необходимыми для выживания при удалении. В совокупности с предыдущими результатами, 22 из 54 генов рибосомных белков E. coli могут быть индивидуально удалены из генома. [8] Аналогичным образом, 16 рибосомальных белков (uL1, bL9, uL15, uL22, uL23, bL28, uL29, bL32, bL33.1, bL33.2, bL34, bL35, bL36, bS6, bS20 и bS21) были успешно удалены в Bacillus subtilis . В сочетании с предыдущими отчетами было показано, что 22 рибосомальных белка не являются существенными в B. subtilis , по крайней мере для пролиферации клеток. [9]

Сборка

Вкишечная палочка

Рибосома E. coli содержит около 22 белков в малой субъединице (обозначенной как S1–S22) и 33 белка в большой субъединице (несколько нелогично называемой L1–L36). Все они различны, за исключением трех: один белок содержится в обеих субъединицах (S20 и L26), [ сомнительно – обсудить ] L7 и L12 являются ацетилированными и метилированными формами одного и того же белка, а L8 представляет собой комплекс L7/L12 и L10. Кроме того, известно, что L31 существует в двух формах: полной длиной в 7,9 килодальтон (кДа) и фрагментированной в 7,0 кДа. Вот почему количество белков в рибосоме составляет 56. За исключением S1 (с молекулярной массой 61,2 кДа), другие белки имеют массу от 4,4 до 29,7 кДа. [10]

Недавние эксперименты по протеомике de novo , в которых авторы охарактеризовали in vivo промежуточные продукты сборки рибосом и связанные с ними факторы сборки из клеток Escherichia coli дикого типа с использованием общего подхода количественной масс-спектрометрии (qMS), подтвердили наличие всех известных компонентов малых и больших субъединиц и идентифицировали в общей сложности 21 известный и потенциально новый фактор сборки рибосом, которые локализуются совместно с различными рибосомными частицами. [11]

Расположение в малой рибосомной субъединице

В малой (30S) субъединице рибосом E. coli белки, обозначенные как uS4, uS7, uS8, uS15, uS17, bS20, независимо связываются с 16S рРНК. После сборки этих первичных связывающих белков uS5, bS6, uS9, uS12, uS13, bS16, bS18 и uS19 связываются с растущей рибосомой. Эти белки также усиливают добавление uS2, uS3, uS10, uS11, uS14 и bS21. Связывание белка со спиральными соединениями важно для инициирования правильной третичной складки РНК и организации общей структуры. Почти все белки содержат один или несколько глобулярных доменов. Более того, почти все содержат длинные расширения, которые могут контактировать с РНК в далеко идущих областях. [ необходима цитата ] Дополнительная стабилизация происходит из основных остатков белков, поскольку они нейтрализуют отталкивание заряда остова РНК. Белок-белковые взаимодействия также существуют для удержания структуры вместе посредством электростатических и водородных связей. Теоретические исследования указали на коррелированные эффекты связывания белка на связывающие сродства во время процесса сборки [12]

В одном исследовании было обнаружено, что чистые заряды (при pH 7,4) рибосомальных белков, входящих в высококонсервативный кластер S10-spc, имеют обратную зависимость от уровней галофильности/галотолерантности у бактерий и архей. [13] У негалофильных бактерий белки S10-spc, как правило, являются основными, в отличие от общих кислых целых протеомов экстремально галофилов. Универсальный uL2, лежащий в самой старой части рибосомы, всегда положительно заряжен, независимо от штамма/организма, к которому он принадлежит. [13]

У эукариот

Рибосомы эукариот содержат 79–80 белков и четыре молекулы рибосомальной РНК (рРНК). Общие или специализированные шапероны растворяют рибосомальные белки и облегчают их импорт в ядро . Сборка эукариотической рибосомы, по-видимому, управляется рибосомальными белками in vivo, когда сборке также способствуют шапероны. Большинство рибосомальных белков собираются с рРНК ко-транскрипционно, становясь более стабильно связанными по мере продолжения сборки, и активные сайты обеих субъединиц строятся в последнюю очередь. [5]

Таблица рибосомальных белков

В прошлом для одного и того же рибосомального белка в разных организмах использовались разные номенклатуры. Названия не только не совпадали между доменами; названия также различались между организмами в пределах домена, такими как люди и S. cerevisiae , оба эукариоты. Это было связано с тем, что исследователи присваивали названия до того, как последовательности были известны, что создавало проблемы для последующих исследований. В следующих таблицах используется унифицированная номенклатура Ban et al., 2014. Та же номенклатура используется кураторством «семейства» UniProt . [5]

В общем, клеточные рибосомальные белки следует называть просто с использованием кросс-доменного имени, например, «uL14» для того, что в настоящее время называется L23 у людей. Суффикс используется для органелларных версий, так что «uL14m» относится к человеческому митохондриальному uL14 (MRPL14). [5] Органеллоспецифичные белки используют свои собственные кросс-доменные префиксы, например, «mS33» для MRPS33 [14] : Таблица S3, S4  и «cL37» для PSRP5. [15] : Таблица S2, S3  (См. две предшествующие цитаты, также частично Ban N, для номенклатуры органелл.)

  1. ^ ab b = бактерии (+органелла); e = цитоплазма эукариот; u = универсальный. В старой номенклатуре порядок часто был обратным, так что «bS1» становился S1b или S1p (для «прокариот»).
  2. ^ ab B = бактерии (+органелла); A = археи; E = цитоплазма эукариот

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Салини Кониккат: События динамического ремоделирования приводят к удалению последовательности спейсера ITS2 во время сборки 60S рибосомных субъединиц в S. cerevisiae. Диссертация Университета Карнеги-Меллона, февраль 2016 г.
  2. ^ Вейлер Э.В., Новер Л. (2008). Allgemeine und molekulare Botanik (на немецком языке). Штутгарт: Георг Тиме Верлаг. п. 532. ИСБН 978-3-13-152791-2.
  3. ^ de la Cruz J, Karbstein K, Woolford JL (2015). «Функции рибосомальных белков в сборке эукариотических рибосом in vivo». Annual Review of Biochemistry (на немецком языке). 84 : 93–129. doi :10.1146/annurev-biochem-060614-033917. PMC 4772166 . PMID  25706898. 
  4. ^ Роднина МВ, Винтермейер В (апрель 2011). «Рибосома как молекулярная машина: механизм движения тРНК-мРНК при транслокации». Труды биохимического общества . 39 (2): 658–62. doi :10.1042/BST0390658. PMID  21428957.
  5. ^ abcdefghij Ban N, Beckmann R, Cate JH, Dinman JD, Dragon F, Ellis SR и др. (февраль 2014 г.). «Новая система наименования рибосомальных белков». Current Opinion in Structural Biology . 24 : 165–9. doi :10.1016/j.sbi.2014.01.002. PMC 4358319. PMID  24524803 . 
  6. ^ Hug LA, Baker BJ, Anantharaman K, Brown CT, Probst AJ, Castelle CJ и др. (апрель 2016 г.). «Новый взгляд на древо жизни». Nature Microbiology . 1 (5): 16048. doi : 10.1038/nmicrobiol.2016.48 . PMID  27572647.
  7. ^ Gao F, Luo H, Zhang CT, Zhang R (2015). «Анализ эссенциальности генов на основе DEG 10, обновленной базы данных эссенциальных генов». Эссенциальность генов . Методы в молекулярной биологии. Т. 1279. С. 219–33. doi :10.1007/978-1-4939-2398-4_14. ISBN 978-1-4939-2397-7. PMID  25636622.
  8. ^ Shoji S, Dambacher CM, Shajani Z, Williamson JR, Schultz PG (ноябрь 2011 г.). «Систематическая хромосомная делеция генов бактериальных рибосомных белков». Журнал молекулярной биологии . 413 (4): 751–61. doi :10.1016/j.jmb.2011.09.004. PMC 3694390. PMID  21945294 . 
  9. ^ Akanuma G, Nanamiya H, Natori Y, Yano K, Suzuki S, Omata S и др. (ноябрь 2012 г.). «Инактивация генов рибосомальных белков в Bacillus subtilis раскрывает важность каждого рибосомального белка для пролиферации и дифференциации клеток». Journal of Bacteriology . 194 (22): 6282–91. doi :10.1128/JB.01544-12. PMC 3486396 . PMID  23002217. 
  10. ^ Arnold RJ, Reilly JP (апрель 1999). «Наблюдение за рибосомальными белками Escherichia coli и их посттрансляционными модификациями с помощью масс-спектрометрии». Аналитическая биохимия . 269 (1): 105–12. doi :10.1006/abio.1998.3077. PMID  10094780.
  11. ^ Chen SS, Williamson JR (февраль 2013 г.). «Характеристика ландшафта биогенеза рибосом в E. coli с использованием количественной масс-спектрометрии». Журнал молекулярной биологии . 425 (4): 767–79. doi :10.1016/j.jmb.2012.11.040. PMC 3568210. PMID  23228329 . 
  12. ^ Hamacher K, Trylska J, McCammon JA (февраль 2006). "Карта зависимостей белков в малой рибосомальной субъединице". PLOS Computational Biology . 2 (2): e10. Bibcode : 2006PLSCB...2...10H. doi : 10.1371/journal.pcbi.0020010 . PMC 1364506. PMID  16485038 . 
  13. ^ ab Tirumalai MR, Anane-Bediakoh D, Rajesh R, Fox GE (ноябрь 2021 г.). «Чистые заряды рибосомальных белков кластеров S10 и spc галофилов обратно пропорциональны степени галотолерантности». Microbiol. Spectr . 9 (3): e0178221. doi :10.1128/spectrum.01782-21. PMC 8672879. PMID  34908470 . 
  14. ^ Greber BJ, Bieri P, Leibundgut M, Leitner A, Aebersold R, Boehringer D, Ban N (апрель 2015 г.). «Рибосома. Полная структура митохондриальной рибосомы млекопитающих 55S». Science . 348 (6232): 303–8. doi :10.1126/science.aaa3872. hdl : 20.500.11850/100390 . PMID  25837512. S2CID  206634178.
  15. ^ Bieri, P; Leibundgut, M; Saurer, M; Boehringer, D; Ban, N (15 февраля 2017 г.). «Полная структура рибосомы хлоропласта 70S в комплексе с фактором трансляции pY». The EMBO Journal . 36 (4): 475–486. doi :10.15252/embj.201695959. PMC 5694952 . PMID  28007896. 

Дальнейшее чтение

Внешние ссылки