Тесты на обнаружение антигена малярии представляют собой группу коммерчески доступных экспресс-диагностических тестов типа быстрого антигенного теста , которые позволяют быстро диагностировать малярию людям, которые не обладают навыками в традиционных лабораторных методах диагностики малярии или в ситуациях, когда такое оборудование недоступно. В настоящее время в продаже имеется более 20 таких тестов (тестирование продукции ВОЗ 2008 г.). Первым антигеном малярии , подходящим в качестве мишени для такого теста, был растворимый гликолитический фермент глутаматдегидрогеназа . [1] [2] [3] Ни один из быстрых тестов в настоящее время не является таким чувствительным, как толстая капля крови , и не таким дешевым. Основным недостатком использования всех современных методов с использованием тест-полосок является то, что результат по сути является качественным. Однако во многих эндемичных районах тропической Африки количественная оценка паразитемии важна, поскольку большой процент населения будет иметь положительный результат в любом качественном анализе.
Малярия излечима, если у пациентов есть доступ к ранней диагностике и своевременному лечению . Диагностические экспресс-тесты на основе антигенов (RDT) играют важную роль на периферии возможностей медицинских служб, поскольку многие сельские клиники не имеют возможности диагностировать малярию на месте из-за отсутствия микроскопов и обученных техников для оценки мазков крови. Кроме того, в регионах, где болезнь не является эндемичной , лабораторные технологи имеют очень ограниченный опыт в обнаружении и идентификации малярийных паразитов. Все большее число путешественников из умеренных районов каждый год посещают тропические страны , и многие из них возвращаются с малярийной инфекцией. Тесты RDT по-прежнему считаются дополнением к обычной микроскопии, но с некоторыми улучшениями они вполне могут заменить микроскоп . Тесты просты, и процедуру можно проводить на месте в полевых условиях. В этих тестах используется кровь из пальца или вены , полный тест занимает в общей сложности 15–20 минут, и лаборатория не нужна. Порог обнаружения этих быстрых диагностических тестов составляет около 100 паразитов/мкл крови по сравнению с 5 при толстопленочной микроскопии. [4] [5] [6]
Точная диагностика становится все более и более важной, учитывая растущую резистентность Plasmodium falciparum и высокую стоимость альтернатив хлорохину . Фермент pGluDH не встречается в эритроцитах хозяина и был рекомендован в качестве маркерного фермента для видов Plasmodium Пикардом-Моро и др. в 1975 году. [7] Тест на маркерный фермент малярии подходит для повседневной работы и в настоящее время является стандартным тестом в большинстве отделов, занимающихся малярией. Известно, что наличие pGluDH отражает жизнеспособность паразита [2] , а быстрый диагностический тест с использованием pGluDH в качестве антигена мог бы иметь возможность дифференцировать живые и мертвые организмы. Полный RDT с pGluDH в качестве антигена был разработан в Китае и в настоящее время проходит клинические испытания . [3] GluDH являются вездесущими ферментами, которые занимают важную точку ветвления между метаболизмом углерода и азота. Оба фермента, зависящие от никотинамидадениндинуклеотида (НАД) [EC 1.4.1.2] и никотинамидадениндинуклеотидфосфата (НАДФ) [EC 1.4.1.4], присутствуют в плазмодиях ; зависимый от НАД GluDH относительно нестабилен и не пригоден для диагностических целей. Глутаматдегидрогеназа обеспечивает окисляемый источник углерода, используемый для производства энергии, а также восстановленный переносчик электронов, НАДН. Глутамат является основным донором аминогрупп для других аминокислот в последующих реакциях трансаминирования. Многочисленные роли глутамата в балансе азота делают его шлюзом между свободным аммиаком и аминогруппами большинства аминокислот. Его кристаллическая структура опубликована. [8] Активность GluDH в P.vivax , P.ovale и P. malariae никогда не проверялась, но, учитывая важность GluDH как фермента точки ветвления, каждая клетка должна иметь высокую концентрацию GluDH. Хорошо известно, что ферменты с высокой молекулярной массой (например, GluDH) имеют много изоферментов , что позволяет проводить дифференциацию штаммов (при наличии правильного моноклонального антитела ). Хозяин вырабатывает антитела против паразитарного фермента, что указывает на низкую идентичность последовательности. [1]
Богатый гистидином белок II (HRP II) представляет собой богатый гистидином и аланином водорастворимый белок, который локализуется в нескольких клеточных компартментах, включая цитоплазму паразита. Антиген экспрессируется только трофозоитами P. falciparum. [9] [10] HRP II из P. falciparum участвует в биокристаллизации гемозоина , инертной кристаллической формы феррипротопорфирина IX ( Fe ( 3 +)-PPIX), продуцируемого паразитом. Значительное количество HRP II секретируется паразитом в кровоток хозяина, и антиген может быть обнаружен в эритроцитах , сыворотке , плазме , спинномозговой жидкости и даже моче в виде секретируемого водорастворимого белка. [11] Эти антигены сохраняются в циркулирующей крови после того, как паразитемия исчезла или была значительно снижена. Обычно требуется около двух недель после успешного лечения, чтобы тесты на основе HRP2 стали отрицательными, но может потребоваться и один месяц, что ставит под угрозу их ценность в выявлении активной инфекции. [12] Ложноположительные результаты тест-полосок были зарегистрированы у пациентов с ревматоидным артритом, положительным по ревматоидному фактору . [9] Поскольку HRP-2 экспрессируется только P. falciparum , эти тесты дадут отрицательные результаты с образцами, содержащими только P. vivax , P. ovale или P. malariae ; поэтому многие случаи малярии, не связанной с falciparum, могут быть ошибочно диагностированы как отрицательные по малярии (некоторые штаммы P.falciparum также не имеют HRP II). Изменчивость результатов RDT на основе pHRP2 связана с изменчивостью целевого антигена. [13]
Лактатдегидрогеназа P. falciparum (PfLDH) представляет собой оксидоредуктазу массой 33 кДа [EC 1.1.1.27]. [14] Это последний фермент гликолитического пути, необходимый для генерации АТФ , и один из наиболее распространенных ферментов, экспрессируемых P. falciparum . [15] Плазмодийная ЛДГ (pLDH) из P. vivax , P. malariae и P. ovale демонстрирует 90-92% идентичности с PfLDH из P. falciparum . [16] Было замечено, что уровни pLDH снижаются в крови быстрее после лечения, чем HRP2. [17] В этом отношении pLDH похожа на pGluDH. Тем не менее, кинетические свойства и чувствительность к ингибиторам, нацеленным на сайт связывания кофактора, значительно различаются и могут быть идентифицированы путем измерения констант диссоциации для ингибиторов, которые различаются до 21 раза. [18]
Фруктозо-бисфосфатальдолаза [EC 4.1.2.13] катализирует ключевую реакцию в гликолизе и производстве энергии и вырабатывается всеми четырьмя видами. [19] Альдолаза P.falciparum представляет собой белок массой 41 кДа и имеет 61-68% сходства последовательности с известными эукариотическими альдолазами. [20] Ее кристаллическая структура была опубликована. [21] Наличие антител против p41 в сыворотке взрослых людей, частично иммунных к малярии, позволяет предположить, что p41 участвует в защитном иммунном ответе против паразита. [22]