stringtranslate.com

Фибронектин

Модульная структура фибронектина и его связывающих доменов

Фибронектин представляет собой высокомолекулярный ( ~500-~600 кДа ) [5] гликопротеин внеклеточного матрикса , который связывается с трансмембранными рецепторными белками , называемыми интегринами . [6] Он одобрен для продажи в Индии в качестве раствора для местного применения организацией Central Drug Standard Control в 2020 году под торговой маркой FIBREGA для лечения хронических ран. [7] Фибронектин также связывается с другими белками внеклеточного матрикса, такими как коллаген , фибрин и протеогликаны гепарансульфата (например, синдеканы ).

Фибронектин существует в виде белкового димера , состоящего из двух почти идентичных мономеров , связанных парой дисульфидных связей . [6] Белок фибронектин производится из одного гена, но альтернативный сплайсинг его пре-мРНК приводит к созданию нескольких изоформ .

У позвоночных присутствуют два типа фибронектина : [6]

Фибронектин играет важную роль в клеточной адгезии , росте , миграции и дифференцировке , а также важен для таких процессов, как заживление ран и эмбриональное развитие . [6] Изменение экспрессии , деградации и организации фибронектина связано с рядом патологий , включая рак, артрит и фиброз . [8] [9]

Состав

Фибронектин существует в виде белкового димера, состоящего из двух почти идентичных полипептидных цепей, соединенных парой С-концевых дисульфидных связей . [10] Каждая субъединица фибронектина имеет молекулярную массу ~230–~275 кДа [11] и содержит три типа модулей : тип I, II и III. Все три модуля состоят из двух антипараллельных β-листов, образующих бета-сэндвич ; однако типы I и типа II стабилизируются внутрицепочечными дисульфидными связями, тогда как модули типа III не содержат дисульфидных связей. Отсутствие дисульфидных связей в модулях III типа позволяет им частично разворачиваться под действием силы. [12]

По длине протомера фибронектина встречаются три области вариабельного сплайсинга . Один или оба «дополнительных» модуля типа III (EIIIA и EIIIB) могут присутствовать в клеточном фибронектине, но они никогда не присутствуют в фибронектине плазмы. «Вариабельная» V-область существует между III 14–15 (14-й и 15-й модуль III типа). Структура V-области отличается от модулей типа I, II и III, ее наличие и длина могут варьироваться. V-область содержит сайт связывания интегринов α4β1 . Он присутствует в большинстве клеточных фибронектинов, но только одна из двух субъединиц димера фибронектина плазмы содержит последовательность V-области.

Модули организованы в несколько функциональных и белок -связывающих доменов по длине мономера фибронектина . Существует четыре фибронектин-связывающих домена, позволяющих фибронектину связываться с другими молекулами фибронектина. [10] Один из этих связывающих фибронектин доменов, I 1–5 , называется «доменом сборки», и он необходим для инициации сборки фибронектинового матрикса. Модули III 9–10 соответствуют «клеточно-связывающему домену» фибронектина. Последовательность RGD (Arg-Gly-Asp) расположена в III 10 и является местом прикрепления клеток через интегрины α5β1 и αVβ3 на поверхности клетки. «Участок синергии» находится в III 9 и играет роль в модуляции ассоциации фибронектина с интегринами α5β1 . [13] Фибронектин также содержит домены, связывающие фибрин (I 1–5 , I 10–12 ), коллаген -связывающие (I 6–9 ), связывающие фибулин-1 (III 13–14 ), гепарин -связывающие и синдекан . -связывание (III 12–14 ). [10]

Функция

Фибронектин выполняет многочисленные функции, обеспечивающие нормальное функционирование позвоночных организмов. [6] Он участвует в клеточной адгезии , росте , миграции и дифференцировке . Клеточный фибронектин собирается во внеклеточный матрикс — нерастворимую сеть, которая разделяет и поддерживает органы и ткани организма.

Фибронектин играет решающую роль в заживлении ран . [14] [15] Вместе с фибрином фибронектин плазмы откладывается в месте повреждения, образуя сгусток крови , который останавливает кровотечение и защищает подлежащие ткани . По мере продолжения восстановления поврежденной ткани фибробласты и макрофаги начинают реконструировать эту область, разрушая белки, образующие временный матрикс сгустка крови , и заменяя их матриксом , который больше напоминает нормальную окружающую ткань. Фибробласты секретируют протеазы , в том числе матриксные металлопротеиназы , которые переваривают фибронектин плазмы, а затем фибробласты секретируют клеточный фибронектин и собирают его в нерастворимый матрикс . Было высказано предположение, что фрагментация фибронектина протеазами способствует сокращению раны, что является критическим этапом заживления ран . Фрагментация фибронектина дополнительно обнажает его V-область, которая содержит сайт связывания интегрина α4β1 . Считается, что эти фрагменты фибронектина усиливают связывание клеток, экспрессирующих интегрин α4β1, позволяя им прилипать и сильно сжимать окружающий матрикс.

Фибронектин необходим для эмбриогенеза , а инактивация гена фибронектина приводит к ранней эмбриональной смертности . [16] Фибронектин важен для управления прикреплением и миграцией клеток во время эмбрионального развития . В развитии млекопитающих отсутствие фибронектина приводит к дефектам развития мезодермы , нервной трубки и сосудов . Сходным образом отсутствие нормального фибронектинового матрикса у развивающихся амфибий вызывает дефекты в формировании мезодермального паттерна и ингибирует гаструляцию . [17]

Фибронектин также содержится в нормальной слюне человека, что помогает предотвратить колонизацию полости рта и глотки патогенными бактериями . [18]

Сборка матрицы

Клеточный фибронектин собирается в нерастворимый фибриллярный матрикс в ходе сложного клеточно-опосредованного процесса. [19] Сборка фибронектинового матрикса начинается, когда из клеток, часто фибробластов , выделяются растворимые компактные димеры фибронектина . Эти растворимые димеры связываются с рецепторами интегрина α5β1 на поверхности клетки и способствуют кластеризации интегринов. Локальная концентрация фибронектина, связанного с интегрином, увеличивается, позволяя связанным молекулам фибронектина более легко взаимодействовать друг с другом. Затем между соседними клетками начинают формироваться короткие фибриллы фибронектина. По мере сборки матрикса растворимые фибриллы превращаются в более крупные нерастворимые фибриллы, составляющие внеклеточный матрикс .

Сдвиг фибронектина от растворимых фибрилл к нерастворимым происходит, когда по всей длине связанной молекулы фибронектина обнажаются скрытые участки связывания фибронектина. Считается, что клетки растягивают фибронектин, натягивая связанные с фибронектином рецепторы интегрина. Эта сила частично разворачивает лиганд фибронектина , демаскируя скрытые участки связывания фибронектина и позволяя соседним молекулам фибронектина связываться. Это взаимодействие фибронектин-фибронектин позволяет растворимым, связанным с клетками фибриллам разветвляться и стабилизироваться в нерастворимый матрикс фибронектина .

Было показано, что трансмембранный белок CD93 необходим для сборки фибронектинового матрикса (фибриллогенеза) в эндотелиальных клетках дермальной крови человека. [20] Как следствие, нокдаун CD93 в этих клетках приводил к нарушению фибриллогенеза фибронектина. Более того, в сетчатке мышей с нокаутом CD93 наблюдался разрушенный фибронектиновый матрикс в передней части отростка сетчатки. [20]

Роль в раке

В опухолях и клеточных линиях, полученных из опухолей, наблюдалось несколько морфологических изменений , которые объясняются снижением экспрессии фибронектина , усилением деградации фибронектина и/или снижением экспрессии рецепторов , связывающих фибронектин , таких как интегрины α5β1 . [21]

Фибронектин участвует в развитии карциномы . [22] При карциноме легкого экспрессия фибронектина увеличивается, особенно при немелкоклеточной карциноме легкого . Адгезия клеток карциномы легких к фибронектину повышает туморогенность и придает устойчивость к химиотерапевтическим агентам , индуцирующим апоптоз . Было показано, что фибронектин стимулирует гонадные стероиды , которые взаимодействуют с андрогенными рецепторами позвоночных , которые способны контролировать экспрессию циклина D и родственных генов , участвующих в контроле клеточного цикла . Эти наблюдения позволяют предположить, что фибронектин может способствовать росту /выживаемости опухолей легких и устойчивости к терапии, а также может представлять собой новую мишень для разработки новых противораковых препаратов .

Фибронектин 1 действует как потенциальный биомаркер радиорезистентности [23] и прогноза панрака. [24]

Слияние FN1-FGFR1 часто встречается в фосфатурических мезенхимальных опухолях. [25] [26]

Роль в заживлении ран

Фибронектин оказывает глубокое влияние на заживление ран , включая формирование надлежащего субстрата для миграции и роста клеток во время развития и организации грануляционной ткани , а также ремоделирование и ресинтез матрикса соединительной ткани. [27] Биологическое значение фибронектина in vivo изучалось в механизме заживления ран. [27] Уровни фибронектина в плазме снижаются при остром воспалении или после хирургической травмы, а также у пациентов с диссеминированным внутрисосудистым свертыванием крови . [28]

Фибронектин локализован во внеклеточном матриксе эмбриональных и взрослых тканей (не в базальных мембранах взрослых тканей), но может более широко распределяться в воспалительных поражениях. Во время свертывания крови фибронектин остается связанным со сгустком, ковалентно сшитым с фибрином с помощью фактора XIII (фактора стабилизации фибрина). [29] [30] Фибробласты играют важную роль в заживлении ран, прикрепляясь к фибрину. Адгезия фибробластов к фибрину требует фибронектина, и она была наиболее сильной, когда фибронектин был сшит с фибрином. У пациентов с дефицитом фактора XIII наблюдается ухудшение заживления ран, поскольку фибробласты плохо растут в фибрине, лишенном фактора XIII. Фибронектин способствует фагоцитозу частиц как макрофагами , так и фибробластами. Отложение коллагена на месте раны фибробластами происходит с помощью фибронектина. Также было обнаружено, что фибронектин тесно связан с вновь отложенными коллагеновыми фибриллами. Судя по размеру и гистологическим характеристикам окрашивания фибрилл, вполне вероятно, что они, по крайней мере частично, состоят из коллагена III типа ( ретикулина ). Исследование in vitro с нативным коллагеном показало, что фибронектин связывается с коллагеном III типа, а не с другими типами. [31]

In vivo против in vitro

Плазменный фибронектин, синтезируемый гепатоцитами , [32] и фибронектин, синтезируемый культивируемыми фибробластами , сходны, но не идентичны; Сообщалось об иммунологических, структурных и функциональных различиях. [33] Вполне вероятно, что эти различия являются результатом дифференциального процессинга одной возникающей мРНК. Тем не менее, плазменный фибронектин может быть нерастворим в тканевом внеклеточном матриксе in vitro и in vivo . Как плазменные, так и клеточные фибронектины в матриксе образуют высокомолекулярные мультимеры с дисульфидными связями . Механизм образования этих мультимеров в настоящее время неизвестен. Было показано, что фибронектин плазмы содержит два свободных сульфгидрила на субъединицу (X), а клеточный фибронектин содержит по крайней мере один. Эти сульфгидрилы, вероятно, скрыты внутри третичной структуры , поскольку сульфгидрилы подвергаются воздействию при денатурации фибронектина. Такая денатурация приводит к окислению свободных сульфгидрилов и образованию мультимеров фибронектина с дисульфидными связями. Это привело к предположению, что свободные сульфгидрилы могут участвовать в образовании мультимеров фибронектина с дисульфидными связями во внеклеточном матриксе. В соответствии с этим сульфгидрильная модификация фибронектина N-этилмалеимидом предотвращает связывание с клеточными слоями. Характер триптического расщепления мультимерного фибронектина не выявляет фрагментов с дисульфидными связями, которые можно было бы ожидать, если бы в мультимеризации участвовал один или оба свободных сульфгидрила. Свободные сульфгидрилы фибронектина не требуются для связывания фибронектина с клеточным слоем или для его последующего включения во внеклеточный матрикс. Мультимеризация фибронектина с дисульфидными связями в клеточном слое происходит путем обмена дисульфидных связей в богатой дисульфидами аминоконцевой трети молекулы. [33]

Взаимодействия

Помимо интегрина, фибронектин связывается со многими другими молекулами хозяина и нехозяина. Например, было показано, что он взаимодействует с такими белками, как фибрин , тенасцин , TNF-α, BMP-1, ротавирус NSP-4 и многими фибронектин-связывающими белками бактерий (такими как FBP-A; FBP-B на N- концевой домен), а также гликозаминогликан, гепарансульфат .

Было показано, что фибронектин взаимодействует с :

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ abc GRCh38: выпуск Ensembl 89: ENSG00000115414 — Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000026193 — Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Ссылка на Human PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Митрович С, Митрович Д, Тодорович В (июль 1995 г.). «[Фибронектин - многофункциональный гликопротеин]». Сербский Архив За Целокупно Лекарство . 123 (7–8): 198–201. ISSN  0370-8179. PMID  17974429. Архивировано из оригинала 9 февраля 2022 года.
  6. ^ abcde Панков Р., Ямада К.М. (октябрь 2002 г.). «Фибронектин с первого взгляда». Журнал клеточной науки . 115 (Часть 20): 3861–3. дои : 10.1242/jcs.00059 . ПМИД  12244123.
  7. ^ "ФИБРЕГА". www.fibrega.com . Проверено 31 марта 2023 г.
  8. ^ Уильямс CM, Энглер AJ, Slone RD, Галанте LL, Шварцбауэр JE (май 2008 г.). «Экспрессия фибронектина модулирует пролиферацию эпителиальных клеток молочной железы во время ацинарной дифференцировки». Исследования рака . 68 (9): 3185–92. doi : 10.1158/0008-5472.CAN-07-2673. ПМЦ 2748963 . ПМИД  18451144. 
  9. ^ Крагструп Т.В., Зон Д.Х., Лепус СМ, Онума К., Ван К., Робинсон В.Х., Соколове Дж. (2019). «Продуцирование фибробластоподобными синовиальными клетками дополнительного домена А фибронектина связано с воспалением при остеоартрите». БМК Ревматология . 3 : 46. дои : 10.1186/s41927-019-0093-4 . ПМК 6886182 . ПМИД  31819923. 
  10. ^ abc Мао Y, Шварцбауэр Дж. Э. (сентябрь 2005 г.). «Фибронектиновый фибриллогенез, клеточно-опосредованный процесс сборки матрикса». Матричная биология . 24 (6): 389–99. doi :10.1016/j.matbio.2005.06.008. ПМИД  16061370.
  11. ^ Ситтерли Г. «Фибронектин». Сигма Олдрич .
  12. ^ Эриксон HP (2002). «Растяжка фибронектина». Журнал исследований мышц и подвижности клеток . 23 (5–6): 575–80. дои : 10.1023/А: 1023427026818. PMID  12785106. S2CID  7052723.
  13. ^ Сехлер Дж.Л., Корбетт С.А., Шварцбауэр Дж.Э. (декабрь 1997 г.). «Модулирующая роль активации интегрина и места синергии фибронектина во время сборки матрикса». Молекулярная биология клетки . 8 (12): 2563–73. дои : 10.1091/mbc.8.12.2563. ПМК 25728 . ПМИД  9398676. 
  14. ^ Гриннелл Ф (1984). «Фибронектин и заживление ран». Журнал клеточной биохимии . 26 (2): 107–116. дои : 10.1002/jcb.240260206. PMID  6084665. S2CID  28645109.
  15. ^ Валеник Л.В., Ся ХК, Шварцбауэр Дж.Э. (сентябрь 2005 г.). «Фрагментация фибронектина способствует опосредованному альфа4бета1-интегрином сокращению временной матрицы фибрин-фибронектин». Экспериментальные исследования клеток . 309 (1): 48–55. doi :10.1016/j.yexcr.2005.05.024. ПМИД  15992798.
  16. ^ Джордж Э.Л., Жорж-Лабуесс Э.Н., Патель-Кинг Р.С., Рейберн Х., Хайнс Р.О. (декабрь 1993 г.). «Дефекты мезодермы, нервной трубки и развития сосудов у эмбрионов мышей, лишенных фибронектина». Разработка . 119 (4): 1079–91. дои : 10.1242/dev.119.4.1079. ПМИД  8306876.
  17. ^ Даррибер Т., Шварцбауэр Дж. Э. (апрель 2000 г.). «Состав и организация фибронектинового матрикса могут регулировать миграцию клеток во время развития амфибий». Механизмы развития . 92 (2): 239–50. дои : 10.1016/S0925-4773(00)00245-8. PMID  10727862. S2CID  2640979.
  18. ^ Хэсти Д.Л., Симпсон, Вашингтон (сентябрь 1987 г.). «Влияние фибронектина и других макромолекул слюны на прикрепление Escherichia coli к буккальным эпителиальным клеткам». Инфекция и иммунитет . 55 (9): 2103–9. дои : 10.1128/IAI.55.9.2103-2109.1987. ПМК 260663 . ПМИД  3305363. 
  19. ^ Вежбицка-Патыновски I, Шварцбауэр Дж. Э. (август 2003 г.). «Все тонкости сборки фибронектинового матрикса». Журнал клеточной науки . 116 (Часть 16): 3269–76. дои : 10.1242/jcs.00670. PMID  12857786. S2CID  16975447.
  20. ^ аб Лугано Р., Вемури К., Ю Д., Бергквист М., Смитс А., Эссанд М., Йоханссон С., Деяна Э., Димберг А. (август 2018 г.). «CD93 способствует активации интегрина β1 и фибриллогенезу фибронектина во время опухолевого ангиогенеза». Журнал клинических исследований . 128 (8): 3280–3297. дои : 10.1172/JCI97459. ПМК 6063507 . ПМИД  29763414. 
  21. ^ Хайнс, Ричард О. (1990). Фибронектины . Берлин: Springer-Verlag. ISBN 978-0-387-97050-9.
  22. ^ Хан С., Хури Ф.Р., Роман Дж. (январь 2006 г.). «Фибронектин стимулирует рост клеток немелкоклеточной карциномы легкого посредством активации Akt/мишени киназы рапамицина/S6 млекопитающих и инактивации LKB1/AMP-активируемых сигнальных путей протеинкиназы». Исследования рака . 66 (1): 315–23. дои : 10.1158/0008-5472.CAN-05-2367 . ПМИД  16397245.
  23. ^ Джерхаммар Ф., Седер Р., Гарвин С., Гренман Р., Графстрем Р.К., Роберг К. (декабрь 2010 г.). «Фибронектин 1 является потенциальным биомаркером радиорезистентности плоскоклеточного рака головы и шеи». Биология и терапия рака . 10 (12): 1244–1251. дои : 10.4161/cbt.10.12.13432 . ПМИД  20930522.
  24. ↑ Чикко Д., Аламир А., Рахмати С., Джурман Г. (3 ноября 2022 г.). «К потенциальному прогностическому признаку пан-рака для экспрессии генов на основе наборов зондов и ансамблевого машинного обучения». Добыча биоданных . 15 (1): 28. дои : 10.1186/s13040-022-00312-y . eISSN  1756-0381. ПМЦ 9632055 . ПМИД  36329531. 
  25. ^ Вассерман Дж.К., Пургина Б., Лай С.К., Гравий Д., Махаффи А., Белл Д., Чиосеа С.И. (январь 2016 г.). «Фосфатурическая мезенхимальная опухоль, поражающая голову и шею: отчет о пяти случаях с анализом гибридизации флуоресценции FGFR1 in situ». Патология головы и шеи . 10 (3): 279–85. дои : 10.1007/s12105-015-0678-1. ПМЦ 4972751 . ПМИД  26759148. 
  26. ^ Ли Дж.К., Дженг Ю.М., Су С.И., Ву КТ, Цай К.С., Ли Ч., Линь С.И., Картер Дж.М., Хуан Дж.В., Чен Ш., Ши С.Р., Мариньо-Энрикес А., Чен CC, Фольпе А.Л., Чанг Ю.Л., Лян К.В. (март 2015 г.). «Идентификация нового генетического слияния FN1-FGFR1 как частого явления при фосфатурической мезенхимальной опухоли». Журнал патологии . 235 (4): 539–45. дои : 10.1002/путь.4465. PMID  25319834. S2CID  9887919.
  27. ^ аб Гриннелл Ф., Биллингем Р.Э., Берджесс Л. (март 1981 г.). «Распределение фибронектина при заживлении ран in vivo». Журнал исследовательской дерматологии . 76 (3): 181–189. дои : 10.1111/1523-1747.ep12525694 . ПМИД  7240787.
  28. ^ Брюн HD, Хаймбургер Н (1976). «Антиген, связанный с фактором VIII, и нерастворимый в холоде глобулин при лейкозах и карциномах». Гемостаз . 5 (3): 189–192. дои : 10.1159/000214134. ПМИД  1002003.
  29. ^ Мошер Д.Ф. (август 1975 г.). «Сшивание холодорастворимого глобулина фактором, стабилизирующим фибрин». Журнал биологической химии . 250 (16): 6614–6621. дои : 10.1016/S0021-9258(19)41110-1 . ПМИД  1158872.
  30. ^ Мошер Д.Ф. (март 1976 г.). «Действие фактора стабилизации фибрина на нерастворимый в холоде глобулин и альфа2-макроглобулин в свертывающейся плазме». Журнал биологической химии . 251 (6): 1639–1645. дои : 10.1016/S0021-9258(17)33696-7 . ПМИД  56335.
  31. ^ Энгвалл Э., Руослахти Э., Миллер Э.Дж. (июнь 1978 г.). «Сродство фибронектина к коллагенам разных генетических типов и к фибриногену». Журнал экспериментальной медицины . 147 (6): 1584–1595. дои : 10.1084/jem.147.6.1584. ПМК 2184308 . ПМИД  567240. 
  32. ^ Тамкун Дж.В., Хайнс Р.О. (апрель 1983 г.). «Плазменный фибронектин синтезируется и секретируется гепатоцитами». Журнал биологической химии . 258 (7): 4641–7. дои : 10.1016/S0021-9258(18)32672-3 . ПМИД  6339502.
  33. ^ аб Маккеун-Лонго П.Дж., Мошер Д.Ф. (октябрь 1984 г.). «Механизм образования дисульфидных мультимеров фибронектина плазмы в слоях клеток культивируемых фибробластов человека». Журнал биологической химии . 259 (19): 12210–12215. дои : 10.1016/S0021-9258(20)71340-2 . ПМИД  6480605.
  34. ^ Ялканен С, Ялканен М (февраль 1992 г.). «Лимфоцит CD44 связывает СООН-концевой гепаринсвязывающий домен фибронектина». Журнал клеточной биологии . 116 (3): 817–25. дои : 10.1083/jcb.116.3.817. ПМК 2289325 . ПМИД  1730778. 
  35. ^ Лапьер Дж.К., Чен Дж.Д., Ивасаки Т., Ху Л., Уитто Дж., Вудли Д.Т. (ноябрь 1994 г.). «Коллаген типа VII специфически связывает фибронектин через уникальный субдомен внутри тройной спирали коллагена». Журнал исследовательской дерматологии . 103 (5): 637–41. дои : 10.1111/1523-1747.ep12398270. ПМИД  7963647.
  36. ^ Чен М., Маринкович М.П., ​​Вейс А., Цай X, Рао CN, О'Тул EA, Вудли DT (июнь 1997 г.). «Взаимодействие аминоконцевого неколлагенового (NC1) домена коллагена типа VII с компонентами внеклеточного матрикса. Потенциальная роль в эпидермально-дермальном прилегании в коже человека». Журнал биологической химии . 272 (23): 14516–22. дои : 10.1074/jbc.272.23.14516 . ПМИД  9169408.
  37. ^ Салонен Э.М., Яухиайнен М., Зарди Л., Вахери А., Энхольм С. (декабрь 1989 г.). «Липопротеин (а) связывается с фибронектином и обладает сериновой протеиназной активностью, способной расщеплять его». Журнал ЭМБО . 8 (13): 4035–40. doi :10.1002/j.1460-2075.1989.tb08586.x. ПМК 401578 . ПМИД  2531657. 
  38. ^ Мартин Дж.А., Миллер Б.А., Щерб М.Б., Лембке Л.А., Баквальтер Дж.А. (июль 2002 г.). «Совместная локализация белка 3, связывающего инсулиноподобный фактор роста, и фибронектина в суставном хряще человека». Остеоартрит и хрящ . 10 (7): 556–63. дои : 10.1053/joca.2002.0791 . ПМИД  12127836.
  39. ^ Гуй Ю, Мерфи LJ (май 2001 г.). «Белок-3, связывающий инсулиноподобный фактор роста (IGF) (IGFBP-3), связывается с фибронектином (FN): демонстрация тройных комплексов IGF-I / IGFBP-3 / fn в плазме человека». Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 86 (5): 2104–10. дои : 10.1210/jcem.86.5.7472 . ПМИД  11344214.
  40. ^ Чунг С.И., Зарди Л., Эриксон Х.П. (декабрь 1995 г.). «Связывание тенасцина-С с растворимым фибронектином и фибриллами матрикса». Журнал биологической химии . 270 (48): 29012–7. дои : 10.1074/jbc.270.48.29012 . ПМИД  7499434.
  41. ^ Чжоу Ю, Ли Л, Лю Ц, Син Г, Куай Икс, Сунь Дж, Инь Икс, Ван Дж, Чжан Л, Хэ Ф (май 2008 г.). «Е3-убиквитинлигаза SIAH1 опосредует убиквитинирование и деградацию TRB3». Сотовая сигнализация . 20 (5): 942–8. doi :10.1016/j.cellsig.2008.01.010. ПМИД  18276110.

дальнейшее чтение

Внешние ссылки