stringtranslate.com

Фотопротеин

Фотопротеины — это тип фермента , вырабатываемого биолюминесцентными организмами. Они дополняют функцию люциферинов , обычная реакция которых по производству света катализируется ферментом люциферазой .

История

Источником первого обнаруженного фотопротеина стал морской червь Chaetopterus .

Термин фотопротеин был впервые использован для описания необычной химии люминесцентной системы Chaetopterus (морской многощетинковый червь). [1] Это было сделано для того, чтобы отличить их от других светопродуцирующих белков, поскольку они не проявляют обычной реакции люциферин - люцифераза . [2]

Кинетика реакции

Фотопротеины не демонстрируют типичную ферментативную кинетику , как это наблюдается у люцифераз . Вместо этого, при смешивании с люциферином, они демонстрируют люминесценцию, пропорциональную количеству фотопротеина. Например, фотопротеин экворин производит вспышку света при добавлении люциферина и кальция, а не продолжительное свечение, которое наблюдается у люцифераз при добавлении люциферина. В этом отношении может показаться, что фотопротеины не являются ферментами, хотя на самом деле они катализируют свои реакции биолюминесценции. Это происходит из-за быстрого каталитического этапа, который производит свет, и медленного этапа регенерации, где оксилюциферин освобождается, а другая молекула люциферина затем может связаться с ферментом. [3] Из-за кинетически медленного этапа каждая молекула экворина должна «перезарядиться» другой молекулой люциферина, прежде чем она сможет снова излучать свет, и это создает впечатление, что она не ведет себя как типичный фермент.

Фотопротеины образуют стабильный комплекс люциферин-фотопротеин, часто до тех пор, пока не будет добавлен другой необходимый фактор, такой как Ca2 + в случае экворина .

Ссылки

  1. ^ Шимомура, О. «Биолюминесценция: химические принципы и методы» World Scientific Publishing Co., 2006.
  2. ^ Харви, EN «Биолюминесценция» Academic Press., 1952.
  3. ^ Shimomura O, Johnson FH (1975). «Регенерация фотопротеина экворина». Nature . 256 (5514): 236–238. Bibcode :1975Natur.256..236S. doi :10.1038/256236a0. PMID  239351. S2CID  4176627.