stringtranslate.com

Фотосистема I

Светозависимые реакции фотосинтеза на тилакоидной мембране
Расположение генов psa в хлоропластном геноме Arabidopsis thaliana . 21 ген, кодирующий белок и участвующий в фотосинтезе, показан в зеленых квадратах.

Фотосистема I ( PSI , или пластоцианин-ферредоксин оксидоредуктаза ) является одной из двух фотосистем в фотосинтетических световых реакциях водорослей , растений и цианобактерий . Фотосистема  I [1] представляет собой интегральный мембранный белковый комплекс , который использует энергию света для катализа переноса электронов через тилакоидную мембрану от пластоцианина к ферредоксину . В конечном итоге электроны, переносимые фотосистемой I, используются для производства умеренно энергетического переносчика водорода НАДФН . [2] Энергия фотона, поглощаемая фотосистемой I, также производит протондвижущую силу , которая используется для генерации АТФ . PSI состоит из более чем 110 кофакторов , что значительно больше, чем фотосистема II . [3]

История

Эта фотосистема известна как PSI, потому что она была открыта до фотосистемы II, хотя последующие эксперименты показали, что фотосистема II на самом деле является первым ферментом фотосинтетической цепи переноса электронов. Аспекты PSI были открыты в 1950-х годах, но значимость этих открытий в то время еще не была осознана. [4] Луи Дюйсенс впервые предложил концепции фотосистем I и II в 1960 году, и в том же году предложение Фэй Бендалл и Роберта Хилла объединило более ранние открытия в последовательную теорию последовательных фотосинтетических реакций. [4] Гипотеза Хилла и Бендалла была позже подтверждена в экспериментах, проведенных в 1961 году группами Дюйсенса и Витта. [4]

Компоненты и действие

Две основные субъединицы PSI, PsaA и PsaB, являются тесно связанными белками, участвующими в связывании жизненно важных кофакторов переноса электронов P 700 , Acc, A 0 , A 1 и F x . PsaA и PsaB являются интегральными мембранными белками из 730–750 аминокислот , которые содержат 11 трансмембранных сегментов. Железо-серный кластер [4Fe-4S], называемый F x , координируется четырьмя цистеинами ; по два цистеина предоставляются PsaA и PsaB. Два цистеина в каждом являются проксимальными и расположены в петле между девятым и десятым трансмембранными сегментами. Мотив лейциновой молнии , по-видимому, присутствует [5] ниже цистеинов и может способствовать димеризации PsaA/PsaB. Конечные акцепторы электронов F A и F B , также представляющие собой железо-серные кластеры [4Fe-4S], расположены в белке массой 9 кДа, называемом PsaC, который связывается с ядром PsaA/PsaB вблизи F X . [6] [7]

Фотон

Фотовозбуждение молекул пигмента в антенном комплексе вызывает перенос электронов и энергии. [10]

Антенный комплекс

Антенный комплекс состоит из молекул хлорофилла и каротиноидов, закрепленных на двух белках. [11] Эти молекулы пигмента передают резонансную энергию от фотонов, когда они становятся фотовозбужденными. Молекулы антенны могут поглощать все длины волн света в пределах видимого спектра . [12] Количество этих молекул пигмента варьируется от организма к организму. Например, цианобактерия Synechococcus elongatus ( Thermosynechococcus elongatus ) имеет около 100 хлорофиллов и 20 каротиноидов, тогда как хлоропласты шпината имеют около 200 хлорофиллов и 50 каротиноидов. [12] [3] Внутри антенного комплекса PSI расположены молекулы хлорофилла, называемые реакционными центрами P700 . Энергия, передаваемая молекулами антенны, направляется в реакционный центр. На P700 может приходиться как 120, так и 25 молекул хлорофилла. [13]

Реакционный центр P700

Реакционный центр P700 состоит из модифицированного хлорофилла a , который лучше всего поглощает свет на длине волны 700  нм . [14] P700 получает энергию от молекул антенны и использует энергию каждого фотона, чтобы поднять электрон на более высокий энергетический уровень (P700*). Эти электроны перемещаются парами в процессе окисления/восстановления от P700* к акцепторам электронов, оставляя позади P700 + . Пара P700* - P700 + имеет электрический потенциал около −1,2 вольт . Реакционный центр состоит из двух молекул хлорофилла и поэтому называется димером . [ 11] Считается, что димер состоит из одной молекулы хлорофилла a и одной молекулы хлорофилла a ′. Однако, если P700 образует комплекс с другими молекулами антенны, он больше не может быть димером. [13]

Модифицированный хлорофилл А0и А1

Две модифицированные молекулы хлорофилла являются ранними акцепторами электронов в PSI. Они присутствуют по одной на сторону PsaA/PsaB, образуя две ветви, по которым электроны могут достичь F x . A 0 принимает электроны от P700*, передает их A 1 той же стороны, который затем передает электрон хинону на той же стороне. Разные виды, по-видимому, имеют разные предпочтения относительно каждой ветви A/B. [15]

Филлохинон

Филлохинон , иногда называемый витамином K 1 , [ 16] является следующим ранним акцептором электронов в PSI. Он окисляет A 1 , чтобы получить электрон, и в свою очередь повторно окисляется F x , от которого электрон передается F b и F a . [16] [17] Восстановление F x , по-видимому, является этапом, ограничивающим скорость. [15]

Комплекс железа и серы

В PSI обнаружены три белковых центра реакции железа и серы . Обозначенные как F x , F a и F b , они служат электронными реле. [18] F a и F b связаны с белковыми субъединицами комплекса PSI, а F x связан с комплексом PSI. [18] Различные эксперименты показали некоторое несоответствие между теориями ориентации кофактора железа и серы и порядком работы. [18] В одной модели F x передает электрон F a , который передает его F b для достижения ферредоксина. [15]

Ферредоксин

Ферредоксин (Фд) — растворимый белок, способствующий восстановлению НАДФ.+
к НАДФН. [19] Fd перемещается, чтобы перенести электрон либо к одиночному тилакоиду, либо к ферменту , который восстанавливает НАДФ+
. [19] Тилакоидные мембраны имеют один сайт связывания для каждой функции Fd. [19] Основная функция Fd — перенос электрона из комплекса железо-сера в фермент ферредоксин– НАДФ+
редуктаза . [19]

Ферредоксин–НАДФ+редуктаза (ФНР)

Этот фермент переносит электрон от восстановленного ферредоксина к НАДФ.+
для завершения восстановления до НАДФН. [20] ФНР также может принимать электрон от НАДФН, связываясь с ним. [20]

Пластоцианин

Пластоцианин — это переносчик электронов, который переносит электрон от цитохрома b6f к кофактору P700 PSI в его ионизированном состоянии P700 + . [10] [21]

Домен белка Ycf4

Домен белка Ycf4, обнаруженный на тилакоидной мембране, жизненно важен для фотосистемы I. Этот тилакоидный трансмембранный белок помогает собирать компоненты фотосистемы I. Без него фотосинтез был бы неэффективным. [22]

Эволюция

Молекулярные данные показывают, что PSI, вероятно, произошла от фотосистем зеленых серных бактерий . Фотосистемы зеленых серных бактерий и фотосистемы цианобактерий , водорослей и высших растений не одинаковы, но есть много аналогичных функций и похожих структур. Три основные черты схожи между различными фотосистемами. [23] Во-первых, окислительно-восстановительный потенциал достаточно отрицателен, чтобы восстановить ферредоксин. [ 23] Далее, электрон-акцепторные реакционные центры включают железо-серные белки. [23] Наконец, окислительно-восстановительные центры в комплексах обеих фотосистем построены на димере белковой субъединицы. [23] Фотосистема зеленых серных бактерий даже содержит все те же кофакторы цепи переноса электронов в PSI. [23] Количество и степень сходства между двумя фотосистемами убедительно указывают на то, что PSI и аналогичная фотосистема зеленых серных бактерий произошли от общей предковой фотосистемы.

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Golbeck JH (1987). «Структура, функция и организация комплекса реакционного центра фотосистемы I». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Обзоры по биоэнергетике . 895 (3): 167–204. doi :10.1016/s0304-4173(87)80002-2. PMID  3333014.
  2. ^ Yamori W, Shikanai T (апрель 2016 г.). «Физиологические функции циклического электронного транспорта вокруг фотосистемы I в поддержании фотосинтеза и роста растений». Annual Review of Plant Biology . 67 : 81–106. doi : 10.1146/annurev-arplant-043015-112002 . PMID  26927905.
  3. ^ ab Nelson N, Yocum CF (2006). «Структура и функция фотосистем I и II». Annual Review of Plant Biology . 57 : 521–65. doi : 10.1146/annurev.arplant.57.032905.105350. PMID  16669773.
  4. ^ abc Fromme P, Mathis P (2004). «Раскрытие реакционного центра фотосистемы I: история или сумма многих усилий». Photosynthesis Research . 80 (1–3): 109–24. Bibcode : 2004PhoRe..80..109F. doi : 10.1023/B:PRES.0000030657.88242.e1. PMID  16328814. S2CID  13832448.
  5. ^ Webber AN, Malkin R (май 1990). «Белки реакционного центра фотосистемы I содержат мотивы лейциновой молнии. Предполагаемая роль в образовании димеров». FEBS Letters . 264 (1): 1–4. Bibcode : 1990FEBSL.264....1W. doi : 10.1016/0014-5793(90)80749-9. PMID  2186925. S2CID  42294700.
  6. ^ Jagannathan B, Golbeck JH (апрель 2009 г.). «Нарушение биологической симметрии в мембранных белках: асимметричная ориентация PsaC на симметричном ядре псевдо-C2 фотосистемы I». Cellular and Molecular Life Sciences . 66 (7): 1257–70. doi :10.1007/s00018-009-8673-x. PMC 11131447 . PMID  19132290. S2CID  32418758. 
  7. ^ Jagannathan B, Golbeck JH (июнь 2009 г.). «Понимание интерфейса связывания между PsaC и гетеродимером PsaA/PsaB в фотосистеме I». Биохимия . 48 (23): 5405–16. doi :10.1021/bi900243f. PMID  19432395.
  8. ^ Saenger W, Jordan P, Krauss N (апрель 2002 г.). «Сборка белковых субъединиц и кофакторов в фотосистеме I». Current Opinion in Structural Biology . 12 (2): 244–54. doi :10.1016/S0959-440X(02)00317-2. PMID  11959504.
  9. ^ Плёхингер, Магдалена; Тораби, Салар; Рантала, Марьяана; Тикканен, Микко; Суорса, Марьяана; Йенсен, Поуль-Эрик; Аро, Ева Мари; Мёрер, Йорг (сентябрь 2016 г.). «Низкомолекулярный белок PsaI стабилизирует место стыковки светособирающего комплекса II фотосистемы I». Физиология растений . 172 (1): 450–463. doi :10.1104/pp.16.00647. PMC 5074619. PMID  27406169 . 
  10. ^ ab Raven PH, Evert RF, Eichhorn SE (2005). «Фотосинтез, свет и жизнь». Биология растений (7-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman. стр. 121–127. ISBN 978-0-7167-1007-3.
  11. ^ ab Zeiger E, Taiz L (2006). "Гл. 7: Тема 7.8: Фотосистема I". Физиология растений (4-е изд.). Сандерленд, Массачусетс: Sinauer Associates. ISBN 0-87893-856-7.[ постоянная мертвая ссылка ]
  12. ^ ab "Фотосинтетический процесс". Архивировано из оригинала 2009-02-19.
  13. ^ ab Шубин ВВ, Карапетян НВ, Красновский АА (январь 1986). "Молекулярная организация пигмент-белкового комплекса фотосистемы 1". Photosynthesis Research . 9 (1–2): 3–12. Bibcode :1986PhoRe...9....3S. doi :10.1007/BF00029726. PMID  24442279. S2CID  26158482.
  14. ^ Rutherford AW, Heathcote P (декабрь 1985 г.). «Первичная фотохимия в фотосистеме I». Photosynthesis Research . 6 (4): 295–316. Bibcode : 1985PhoRe...6..295R. doi : 10.1007/BF00054105. PMID  24442951. S2CID  21845584.
  15. ^ abc Grotjohann, I; Fromme, P (2013). «Фотосистема I». Энциклопедия биологической химии (Второе изд.). Лондон. С. 503–507. doi :10.1016/B978-0-12-378630-2.00287-5. ISBN 978-0-12-378630-2.{{cite book}}: CS1 maint: отсутствует местоположение издателя ( ссылка )
  16. ^ ab Itoh S, Iwaki M (1989). "Витамин K1 (филлохинон) восстанавливает оборот центров FeS частиц шпината PSI, извлеченных эфиром". FEBS Letters . 243 (1): 47–52. doi : 10.1016/0014-5793(89)81215-3 . S2CID  84602152.
  17. ^ Palace GP, Franke JE, Warden JT (май 1987). «Является ли филлохинон обязательным переносчиком электронов в фотосистеме I?». FEBS Letters . 215 (1): 58–62. Bibcode : 1987FEBSL.215...58P. doi : 10.1016/0014-5793(87)80113-8 . PMID  3552735. S2CID  42983611.
  18. ^ abc Васильев IR, Антонкин ML, Гольбек JH (октябрь 2001). "Железо-серные кластеры в реакционных центрах типа I". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1507 (1–3): 139–60. doi :10.1016/S0005-2728(01)00197-9. PMID  11687212.
  19. ^ abcd Forti G, Maria P, Grubas G (1985). "Два сайта взаимодействия ферредоксина с тилакоидами". FEBS Letters . 186 (2): 149–152. Bibcode : 1985FEBSL.186..149F. doi : 10.1016/0014-5793(85)80698-0 . S2CID  83495051.
  20. ^ ab Madoz J, Fernández Recio J, Gómez Moreno C, Fernández VM (ноябрь 1998 г.). "Исследование реакции диафоразы ферредоксина–НАДФ+-редуктазы электрохимическими методами" (PDF) . Биоэлектрохимия и биоэнергетика . 47 (1): 179–183. doi :10.1016/S0302-4598(98)00175-5.
  21. ^ Hope AB (январь 2000 г.). «Перенос электронов между цитохромом f, пластоцианином и фотосистемой I: кинетика и механизмы». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1456 (1): 5–26. doi :10.1016/S0005-2728(99)00101-2. PMID  10611452.
  22. ^ Boudreau E, Takahashi Y, Lemieux C, Turmel M, Rochaix JD (октябрь 1997 г.). «Открытые рамки считывания хлоропластов ycf3 и ycf4 Chlamydomonas reinhardtii необходимы для накопления комплекса фотосистемы I». The EMBO Journal . 16 (20): 6095–104. doi :10.1093/emboj/16.20.6095. PMC 1326293 . PMID  9321389. 
  23. ^ abcde Lockau W, Nitschke W (1993). «Фотосистема I и ее бактериальные аналоги». Physiologia Plantarum . 88 (2): 372–381. doi :10.1111/j.1399-3054.1993.tb05512.x.

Внешние ссылки