stringtranslate.com

Фотосистема I

Светозависимые реакции фотосинтеза на тилакоидной мембране
Расположение генов psa в геноме хлоропластов Arabidopsis thaliana . 21 ген, кодирующий белок, участвующий в фотосинтезе, показан в виде зеленых прямоугольников.

Фотосистема I ( PSI , или пластоцианин -ферредоксиноксидоредуктаза ) — одна из двух фотосистем в фотосинтетических световых реакциях водорослей , растений и цианобактерий . Фотосистема  I [1] представляет собой интегральный мембранный белковый комплекс , который использует энергию света для катализа переноса электронов через тилакоидную мембрану от пластоцианина к ферредоксину . В конечном итоге электроны, переносимые Фотосистемой I, используются для производства переносчика водорода средней энергии НАДФН . [2] Энергия фотонов, поглощаемая Фотосистемой I, также создает протон-движущую силу , которая используется для генерации АТФ . PSI состоит из более чем 110 кофакторов , что значительно больше, чем у Photosystem II . [3]

История

Эта фотосистема известна как PSI, потому что она была открыта до Фотосистемы II, хотя будущие эксперименты показали, что Фотосистема II на самом деле является первым ферментом фотосинтетической цепи переноса электронов. Аспекты PSI были открыты в 1950-х годах, но значение этих открытий в то время еще не было признано. [4] Луи Дуйсенс впервые предложил концепции фотосистем I и II в 1960 году, и в том же году предложение Фэй Бендалл и Роберта Хилла объединило более ранние открытия в последовательную теорию последовательных фотосинтетических реакций. [4] Гипотеза Хилла и Бендалла позже была подтверждена в экспериментах, проведенных в 1961 году группами Дуйсенса и Витта. [4]

Компоненты и действие

Two main subunits of PSI, PsaA and PsaB, are closely related proteins involved in the binding of the vital electron transfer cofactors P700, Acc, A0, A1, and Fx. PsaA and PsaB are both integral membrane proteins of 730 to 750 amino acids that contain 11 transmembrane segments. A [4Fe-4S] iron-sulfur cluster called Fx is coordinated by four cysteines; two cysteines are provided each by PsaA and PsaB. The two cysteines in each are proximal and located in a loop between the ninth and tenth transmembrane segments. A leucine zipper motif seems to be present [5] downstream of the cysteines and could contribute to dimerisation of PsaA/PsaB. The terminal electron acceptors FA and FB, also [4Fe-4S] iron-sulfur clusters, are located in a 9-kDa protein called PsaC that binds to the PsaA/PsaB core near FX.[6][7]

Фотон

Фотовозбуждение молекул пигмента в антенном комплексе вызывает перенос электронов и энергии. [10]

Антенный комплекс

Антенный комплекс состоит из молекул хлорофилла и каротиноидов , закрепленных на двух белках. [11] Эти молекулы пигмента передают резонансную энергию фотонов, когда они фотовозбуждаются. Молекулы антенны могут поглощать все длины волн света в видимом спектре . [12] Количество этих молекул пигмента варьируется от организма к организму. Например, цианобактерия Synechococcus elongatus ( Thermynechococcus elongatus ) имеет около 100 хлорофиллов и 20 каротиноидов, тогда как хлоропласты шпината содержат около 200 хлорофиллов и 50 каротиноидов. [12] [3] Внутри антенного комплекса PSI расположены молекулы хлорофилла, называемые реакционными центрами P700 . Энергия, передаваемая молекулами антенны, направляется в реакционный центр. В одном P700 может быть от 120 до 25 молекул хлорофилла. [13]

Реакционный центр P700

The P700 reaction center is composed of modified chlorophyll a that best absorbs light at a wavelength of 700 nm.[14] P700 receives energy from antenna molecules and uses the energy from each photon to raise an electron to a higher energy level (P700*). These electrons are moved in pairs in an oxidation/reduction process from P700* to electron acceptors, leaving behind P700+. The pair of P700* - P700+ has an electric potential of about −1.2 volts. The reaction center is made of two chlorophyll molecules and is therefore referred to as a dimer.[11] The dimer is thought to be composed of one chlorophyll a molecule and one chlorophyll a′ molecule. However, if P700 forms a complex with other antenna molecules, it can no longer be a dimer.[13]

Modified chlorophyll A0 and A1

The two modified chlorophyll molecules are early electron acceptors in PSI. They are present one per PsaA/PsaB side, forming two branches electrons can take to reach Fx. A0 accepts electrons from P700*, passes it to A1 of the same side, which then passes the electron to the quinone on the same side. Different species seems to have different preferences for either A/B branch.[15]

Phylloquinone

A phylloquinone, sometimes called vitamin K1,[16] is the next early electron acceptor in PSI. It oxidizes A1 in order to receive the electron and in turn is re-oxidized by Fx, from which the electron is passed to Fb and Fa.[16][17] The reduction of Fx appears to be the rate-limiting step.[15]

Iron–sulfur complex

Three proteinaceous iron–sulfur reaction centers are found in PSI. Labeled Fx, Fa, and Fb, they serve as electron relays.[18] Fa and Fb are bound to protein subunits of the PSI complex and Fx is tied to the PSI complex.[18] Various experiments have shown some disparity between theories of iron–sulfur cofactor orientation and operation order.[18] In one model, Fx passes an electron to Fa, which passes it on to Fb to reach the ferredoxin.[15]

Ferredoxin

Ферредоксин (Fd) — растворимый белок, способствующий восстановлению НАДФ.+
к НАДФН. [19] Fd перемещается, перенося электрон либо к одиночному тилакоиду, либо к ферменту , восстанавливающему НАДФ.+
. [19] Мембраны тилакоидов имеют по одному сайту связывания для каждой функции Fd. [19] Основная функция Fd – перенос электрона от комплекса железо-сера к ферменту ферредоксин– НАДФ.+
редуктаза . [19]

Ферредоксин–НАДП+редуктаза (FNR)

Этот фермент переносит электрон от восстановленного ферредоксина к НАДФ.+
для завершения восстановления до НАДФН. [20] FNR также может принимать электрон от НАДФН, связываясь с ним. [20]

Пластоцианин

Пластоцианин является переносчиком электронов, который переносит электрон от цитохрома b6f к кофактору P700 PSI в его ионизированном состоянии P700 + . [10] [21]

Белковый домен Ycf4

Белковый домен Ycf4 , обнаруженный на тилакоидной мембране, жизненно важен для фотосистемы I. Этот трансмембранный белок тилакоида помогает собирать компоненты фотосистемы I. Без него фотосинтез был бы неэффективным. [22]

Эволюция

Молекулярные данные показывают, что PSI, вероятно, развился из фотосистем зеленых серобактерий . Фотосистемы зеленых серобактерий и фотосистем цианобактерий , водорослей и высших растений не одинаковы, но имеют много аналогичных функций и сходных структур. Три основные особенности разных фотосистем схожи. [23] Во-первых, окислительно-восстановительный потенциал достаточно отрицателен, чтобы восстановить ферредоксин. [23] Далее, электронопринимающие реакционные центры включают железо-серные белки. [23] Наконец, окислительно-восстановительные центры в комплексах обеих фотосистем построены на димере белковой субъединицы. [23] Фотосистема зеленых серобактерий даже содержит все те же кофакторы электрон-транспортной цепи PSI. [23] Количество и степень сходства между двумя фотосистемами убедительно указывают на то, что PSI и аналогичная фотосистема зеленых серных бактерий произошли от общей предковой фотосистемы.

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Гольбек Дж. Х. (1987). «Структура, функции и организация комплекса реакционного центра Фотосистема I». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Обзоры по биоэнергетике . 895 (3): 167–204. дои : 10.1016/s0304-4173(87)80002-2. ПМИД  3333014.
  2. ^ Ямори В., Шиканай Т. (апрель 2016 г.). «Физиологические функции циклического транспорта электронов вокруг фотосистемы I в поддержании фотосинтеза и роста растений». Ежегодный обзор биологии растений . 67 : 81–106. doi : 10.1146/annurev-arplant-043015-112002 . ПМИД  26927905.
  3. ^ аб Нельсон Н., Yocum CF (2006). «Строение и функции фотосистем I и II». Ежегодный обзор биологии растений . 57 : 521–65. doi : 10.1146/annurev.arplant.57.032905.105350. ПМИД  16669773.
  4. ^ abc Фромм П., Матис П. (2004). «Раскрытие фотосистемы I реакционного центра: история, или сумма многих усилий». Исследования фотосинтеза . 80 (1–3): 109–24. Бибкод : 2004PhoRe..80..109F. doi :10.1023/B:PRES.0000030657.88242.e1. PMID  16328814. S2CID  13832448.
  5. ^ Уэббер А.Н., Малкин Р. (май 1990 г.). «Белки реакционного центра фотосистемы I содержат мотивы лейциновой молнии. Предполагаемая роль в образовании димеров». Письма ФЭБС . 264 (1): 1–4. дои : 10.1016/0014-5793(90)80749-9. PMID  2186925. S2CID  42294700.
  6. ^ Джаганнатан Б., Гольбек Дж. Х. (апрель 2009 г.). «Нарушение биологической симметрии мембранных белков: асимметричная ориентация PsaC на симметричном ядре псевдо-C2 Фотосистемы I». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 66 (7): 1257–70. doi : 10.1007/s00018-009-8673-x. ПМЦ 11131447 . PMID  19132290. S2CID  32418758. 
  7. ^ Джаганнатан Б., Гольбек Дж. Х. (июнь 2009 г.). «Понимание интерфейса связывания между PsaC и гетеродимером PsaA/PsaB в фотосистеме I». Биохимия . 48 (23): 5405–16. дои : 10.1021/bi900243f. ПМИД  19432395.
  8. ^ Сенгер В., Джордан П., Краусс Н. (апрель 2002 г.). «Сборка белковых субъединиц и кофакторов в фотосистеме I». Современное мнение в области структурной биологии . 12 (2): 244–54. дои : 10.1016/S0959-440X(02)00317-2. ПМИД  11959504.
  9. ^ Плёхингер, Магдалена; Тораби, Салар; Рантала, Марджаана; Тикканен, Микко; Суорса, Марьяана; Йенсен, Пол-Эрик; Аро, Ева Мари; Мойрер, Йорг (сентябрь 2016 г.). «Низкомолекулярный белок PsaI стабилизирует место стыковки светособирающего комплекса II фотосистемы I». Физиология растений . 172 (1): 450–463. дои : 10.1104/стр.16.00647. ПМК 5074619 . ПМИД  27406169. 
  10. ^ ab Raven PH, Evert RF, Eichhorn SE (2005). «Фотосинтез, свет и жизнь». Биология растений (7-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman. стр. 121–127. ISBN 978-0-7167-1007-3.
  11. ^ аб Зейгер Э., Таиз Л. (2006). «Глава 7: Тема 7.8: Фотосистема I». Физиология растений (4-е изд.). Сандерленд, Массачусетс: Sinauer Associates. ISBN 0-87893-856-7.[ постоянная мертвая ссылка ]
  12. ^ ab «Процесс фотосинтеза». Архивировано из оригинала 19 февраля 2009 г.
  13. ^ ab Шубин В.В., Карапетян Н.В., Красновский А.А. (январь 1986 г.). «Молекулярное устройство пигментно-белкового комплекса фотосистемы 1». Исследования фотосинтеза . 9 (1–2): 3–12. Бибкод : 1986PhoRe...9....3S. дои : 10.1007/BF00029726. PMID  24442279. S2CID  26158482.
  14. ^ Резерфорд А.В., Хиткот П. (декабрь 1985 г.). «Первичная фотохимия в фотосистеме-I». Исследования фотосинтеза . 6 (4): 295–316. Бибкод : 1985PhoRe...6..295R. дои : 10.1007/BF00054105. PMID  24442951. S2CID  21845584.
  15. ^ abc Гротьоханн, я; Фромм, П. (2013). «Фотосистема I». Энциклопедия биологической химии (Второе изд.). Лондон. стр. 503–507. дои : 10.1016/B978-0-12-378630-2.00287-5. ISBN 978-0-12-378630-2.{{cite book}}: CS1 maint: location missing publisher (link)
  16. ^ аб Ито С., Иваки М (1989). «Витамин K1 (филлохинон) восстанавливает круговорот FeS-центров экстрагированных эфиром частиц PSI шпината». Письма ФЭБС . 243 (1): 47–52. дои : 10.1016/0014-5793(89)81215-3 . S2CID  84602152.
  17. ^ Palace GP, Франке Дж. Э., Надзиратель Дж. Т. (май 1987 г.). «Является ли филлохинон облигатным переносчиком электронов в фотосистеме I?». Письма ФЭБС . 215 (1): 58–62. дои : 10.1016/0014-5793(87)80113-8 . PMID  3552735. S2CID  42983611.
  18. ^ a b c Vassiliev IR, Antonkine ML, Golbeck JH (October 2001). "Iron-sulfur clusters in type I reaction centers". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics. 1507 (1–3): 139–60. doi:10.1016/S0005-2728(01)00197-9. PMID 11687212.
  19. ^ a b c d Forti G, Maria P, Grubas G (1985). "Two Sites of Interaction of Ferredoxin with thylakoids". FEBS Letters. 186 (2): 149–152. doi:10.1016/0014-5793(85)80698-0. S2CID 83495051.
  20. ^ a b Madoz J, Fernández Recio J, Gómez Moreno C, Fernández VM (November 1998). "Investigation of the Diaphorase Reaction of Ferredoxin–NADP+ Reductase by Electrochemical Methods" (PDF). Bioelectrochemistry and Bioenergetics. 47 (1): 179–183. doi:10.1016/S0302-4598(98)00175-5.
  21. ^ Hope AB (January 2000). "Electron transfers amongst cytochrome f, plastocyanin and photosystem I: kinetics and mechanisms". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics. 1456 (1): 5–26. doi:10.1016/S0005-2728(99)00101-2. PMID 10611452.
  22. ^ Boudreau E, Takahashi Y, Lemieux C, Turmel M, Rochaix JD (October 1997). "The chloroplast ycf3 and ycf4 open reading frames of Chlamydomonas reinhardtii are required for the accumulation of the photosystem I complex". The EMBO Journal. 16 (20): 6095–104. doi:10.1093/emboj/16.20.6095. PMC 1326293. PMID 9321389.
  23. ^ a b c d e Lockau W, Nitschke W (1993). "Photosystem I and its Bacterial Counterparts". Physiologia Plantarum. 88 (2): 372–381. doi:10.1111/j.1399-3054.1993.tb05512.x.

External links