Цитохром С — высококонсервативный белок у всего спектра эукариотических видов, обнаруженный у растений, животных, грибов и многих одноклеточных организмов. Это, наряду с его небольшими размерами (молекулярная масса около 12 000 дальтон ), [7] делает его полезным в исследованиях кладистики . [8] Цитохром c изучался с целью проблеска, который он дает в эволюционной биологии.
Цитохром С имеет первичную структуру, состоящую из цепочки примерно из 100 аминокислот . Многие организмы высшего порядка обладают цепью из 104 аминокислот. [9] Последовательность цитохрома с у человека идентична таковой у шимпанзе (наших ближайших родственников), но отличается от таковой у лошадей. [10]
Цитохром С имеет аминокислотную последовательность, которая высоко консервативна у эукариот и варьируется всего на несколько остатков. У более чем тридцати видов, протестированных в одном исследовании, 34 из 104 аминокислот были консервативными (идентичными в своем характерном положении). [11] Например, цитохромоксидаза человека взаимодействовала с цитохромом с пшеницы in vitro ; что справедливо для всех пар протестированных видов. [11] Кроме того, окислительно-восстановительный потенциал +0,25 вольт одинаков во всех изученных молекулах цитохрома с . [11]
Состав
Кристаллы цитохрома с тунца (длиной ~5 мм), выращенные методом жидкостно-жидкостной диффузии в условиях микрогравитации в космическом пространстве. [12]
Цитохром с принадлежит к классу I семейства цитохромов с-типа [13] и содержит характерный аминокислотный мотив CXXCH (цистеин-любой-цистеин-гистидин), который связывает гем. [14] Этот мотив расположен ближе к N-концу пептидной цепи и содержит гистидин в качестве 5-го лиганда железа гема . Шестой лиганд представлен остатком метионина , расположенным ближе к С-концу . Основная цепь белка свернута в пять α-спиралей , которые пронумерованы α1–α5 от N-конца до С-конца. Спирали α3, α4 и α5 называются спиралями 50, 60 и 70 соответственно, когда речь идет о митохондриальном цитохроме с. [15]
Гем с
Структура гема с
В то время как большинство гемовых белков прикрепляются к простетической группе посредством лигирования ионов железа и третичных взаимодействий, гемовая группа цитохрома с образует тиоэфирные связи с двумя боковыми цепями цистеина белка. [16] Одним из основных свойств гема c, которое позволяет цитохрому c выполнять разнообразные функции, является его способность иметь в природе разные восстановительные потенциалы. Это свойство определяет кинетику и термодинамику реакции переноса электрона. [17]
Дипольный момент
Дипольный момент играет важную роль в ориентации белков в нужных направлениях и повышении их способности связываться с другими молекулами. [18] [19] Дипольный момент цитохрома с возникает в результате кластера отрицательно заряженных боковых цепей аминокислот на «спине» фермента. [19] Несмотря на различия в количестве связанных гемовых групп и вариациях в последовательности, дипольный момент цитохромов c позвоночных удивительно консервативен. Например, все цитохромы с позвоночных имеют дипольный момент примерно 320 дебай, тогда как цитохромы с растений и насекомых имеют дипольный момент примерно 340 дебай. [19]
Функция
Электронно-транспортная цепь
Цитохром С является важным компонентом дыхательной цепи транспорта электронов в митохондриях. Гемовая группа цитохрома с принимает электроны от bc 1 Комплекса III и транспортирует их к Комплексу IV , при этом перенося энергию в противоположном направлении.
Цитохром С также может катализировать несколько окислительно-восстановительных реакций, таких как гидроксилирование и ароматическое окисление , и проявляет пероксидазную активность за счет окисления различных доноров электронов, таких как 2,2-азинобис ( 3-этилбензтиазолин-6-сульфоновая кислота) ( ABTS ), 2- кето-4-тиометилмасляная кислота и 4-аминоантипирин.
Бактериальный цитохром С действует как нитритредуктаза . [20]
Роль в апоптозе
В 1996 году Сяодун Ван также обнаружил, что цитохром С играет промежуточную роль в апоптозе — контролируемой форме гибели клеток, используемой для уничтожения клеток в процессе развития или в ответ на инфекцию или повреждение ДНК. [21]
Цитохром С связывается с кардиолипином во внутренней мембране митохондрий, тем самым закрепляя его присутствие и не позволяя ему высвободиться из митохондрий и инициировать апоптоз. Хотя первоначальное притяжение между кардиолипином и цитохромом с является электростатическим из-за чрезвычайно положительного заряда цитохрома с, окончательное взаимодействие является гидрофобным, когда гидрофобный хвост кардиолипина вставляется в гидрофобную часть цитохрома с.
Во время ранней фазы апоптоза стимулируется выработка митохондриальными АФК, а кардиолипин окисляется за счет пероксидазной функции комплекса кардиолипин-цитохром с. Затем гемопротеин отделяется от внутренней мембраны митохондрий и может быть вытеснен в растворимую цитоплазму через поры внешней мембраны. [22]
Устойчивое повышение уровня кальция предшествует высвобождению цитоцита С из митохондрий. Высвобождение небольшого количества цитоцита c приводит к взаимодействию с рецептором IP3 (IP3R) на эндоплазматическом ретикулуме (ЭР), вызывая высвобождение кальция из ЭР. Общее увеличение содержания кальция вызывает массовое высвобождение cyt c , который затем действует в петле положительной обратной связи, поддерживая высвобождение кальция из ER через IP3R. [23] Это объясняет, как высвобождение кальция из ЭР может достигать цитотоксического уровня. Это высвобождение цитохрома с, в свою очередь, активирует каспазу 9 , цистеиновую протеазу . Затем каспаза 9 может активировать каспазу 3 и каспазу 7 , которые отвечают за разрушение клетки изнутри.
Ингибирование апоптоза
Одним из способов активации апоптоза клеток является высвобождение цитохрома с из митохондрий в цитозоль. Исследование показало, что клетки способны защищаться от апоптоза, блокируя высвобождение цитохрома с с помощью Bcl- x L. [24] Другой способ, с помощью которого клетки могут контролировать апоптоз, — это фосфорилирование Tyr48, которое превращает цитохром c в антиапоптотический переключатель. [25]
В качестве антиоксидантного фермента
Удаление О−2и H 2 O 2 цитохромом с
В дополнение к своей хорошо известной роли в цепи переноса электронов и апоптозе клеток, согласно недавнему исследованию, цитохром С также может действовать как антиоксидантный фермент в митохондриях; он делает это путем удаления супероксида ( O−2) и перекись водорода (H 2 O 2 ) из митохондрий . [26] Следовательно, цитохром c необходим не только в митохондриях для клеточного дыхания, но также необходим в митохондриях для ограничения производства O.−2и Н 2 О 2 . [26]
Экстрамитохондриальная локализация
Широко распространено мнение, что цитохром с в нормальных физиологических условиях локализуется исключительно в митохондриальном межмембранном пространстве. [27] Высвобождение цитохрома с из митохондрий в цитозоль, где он активирует семейство протеаз каспаз , считается основным триггером, приводящим к началу апоптоза. [28] Измерение количества цитохрома с, просачивающегося из митохондрий в цитозоль и из клетки в культуральную среду, является чувствительным методом мониторинга степени апоптоза. [29] [30] Однако подробные иммуноэлектронно-микроскопические исследования срезов тканей крыс с использованием антител, специфичных к цитохрому с, предоставили убедительные доказательства того, что цитохром с в нормальных клеточных условиях также присутствует во внемитохондриальных местах. [31] В ацинарных клетках поджелудочной железы и передней доле гипофиза сильное и специфическое присутствие цитохрома с было обнаружено в гранулах зимогена и в гранулах гормона роста соответственно. В поджелудочной железе цитохром с обнаружен также в конденсирующих вакуолях и в просвете ацина . Показано, что экстрамитохондриальная локализация цитохрома с является специфичной, поскольку она полностью устраняется при адсорбции первичного антитела с очищенным цитохромом с. [31] Помимо цитохрома с, экстрамитохондриальная локализация также наблюдалась для большого числа других белков, в том числе тех, которые кодируются митохондриальной ДНК. [32] [33] [34] Это повышает вероятность существования еще не выявленных специфических механизмов транслокации белков из митохондрий в другие клеточные направления. [34] [35]
Цитохром с использовался для обнаружения производства пероксида в биологических системах. По мере образования супероксида количество окисленного цитохрома с 3+ увеличивается, а восстановленного цитохрома с 2+ уменьшается. [36] Однако супероксид часто получают из оксида азота. В присутствии оксида азота восстановление цитохрома с 3+ ингибируется. [37] Это приводит к окислению цитохрома c 2+ до цитохрома c 3+ пероксиазотистой кислотой , промежуточным продуктом, образующимся в результате реакции оксида азота и супероксида. [37] Присутствие пероксинитрита или H 2 O 2 и диоксида азота NO 2 в митохондриях может быть смертельным, поскольку они нитрируют тирозиновые остатки цитохрома с, что приводит к нарушению функции цитохрома с как переносчика электронов в цепи переноса электронов. [38]
В качестве фермента каталитической активности
Цитохром С также широко изучался как фермент с пероксидазоподобной активностью. Цитохром C был конъюгирован с заряженным полимером для проверки его пероксидазоподобной активности. [39] [40] Цитохром C, вдохновленный природными примерами инкапсуляции ферментов в белковые клеточные структуры (пример: карбоксисомы, ферритин и энкапсулин), был инкапсулирован в небольшой самособирающийся ДНК-связывающий белок размером 9 нм из клеток, испытывающих недостаток питательных веществ (Dps). ) белковая клетка с использованием подхода химерной самосборки. Авторы наблюдали уникальное поведение каталитической активности при инкапсуляции фермента внутри белковой клетки, которое отличалось от активности фермента в растворе. Это было связано с локальным микроокружением, обеспечиваемым внутренней полостью наноклетки Dps, которая отличается от основной. [41]
^ abc GRCh38: выпуск Ensembl 89: ENSG00000172115 - Ensembl , май 2017 г.
^ abc GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000063694 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Ссылка на Human PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ "Ссылка на мышь PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ген Энтрез: цитохром с» .
^ Тафани М., Карпинич Н.О., Херстер К.А., Пасторино Дж.Г., Шнайдер Т., Руссо М.А., Фарбер Дж.Л. (март 2002 г.). «Высвобождение цитохрома с при активации рецептора Fas зависит от транслокации полноразмерного бида и индукции перехода митохондриальной проницаемости». Журнал биологической химии . 277 (12): 10073–82. дои : 10.1074/jbc.M111350200 . ПМИД 11790791.
^ «Цитохром c - Homo sapiens (Человек)» . Р99999 . Консорциум ЮниПрот. масса 11749 Дальтон.
^ Аминокислотные последовательности в белках цитохрома c разных видов. Архивировано 28 декабря 2013 г. в Wayback Machine , адаптировано из Стралера, Артура; Наука и история Земли, 1997. стр. 348.
^ Луркин П.Ф., Стоун Л., Кавалли-Сфорца Л.Л. (2007). Гены, культура и эволюция человека: синтез. Оксфорд: Блэквелл. п. 79. ИСБН978-1-4051-5089-7.
^ abc Страйер Л (1975). Биохимия (1-е изд.). Сан-Франциско: WH Freeman and Company. п. 362. ИСБН978-0-7167-0174-3.
^ Макферсон А, ДеЛукас LJ (2015). «Кристаллизация белков в условиях микрогравитации». npj Микрогравитация . 1 : 15010. doi : 10.1038/npjmgrad.2015.10. ПМК 5515504 . ПМИД 28725714.
^ Эмблер Р.П. (май 1991 г.). «Изменчивость последовательности бактериальных цитохромов с». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Биоэнергетика . 1058 (1): 42–7. doi : 10.1016/S0005-2728(05)80266-X. ПМИД 1646017.
^ Лю Дж., Чакраборти С., Хоссейнзаде П., Ю Ю, Тиан С., Петрик И., Бхаги А., Лу Ю. (23 апреля 2014 г.). «Металлопротеины, содержащие цитохромные, железо-серные или медные окислительно-восстановительные центры». Химические обзоры . 114 (8): 4366–4469. дои : 10.1021/cr400479b. ISSN 0009-2665. ПМК 4002152 . ПМИД 24758379.
^ Кан X, Кэри Дж (ноябрь 1999 г.). «Роль гема в структурной организации цитохрома с, исследованная методом полусинтеза». Биохимия . 38 (48): 15944–51. дои : 10.1021/bi9919089. ПМИД 10625461.
^ Чжао Ю, Ван ЗБ, Сюй JX (январь 2003 г.). «Влияние цитохрома с на образование и устранение O2– и H2O2 в митохондриях». Журнал биологической химии . 278 (4): 2356–60. дои : 10.1074/jbc.M209681200 . ПМИД 12435729.
^ Коппенол WH, Марголиаш Э (апрель 1982 г.). «Асимметричное распределение зарядов на поверхности цитохрома с лошади. Функциональное значение». Журнал биологической химии . 257 (8): 4426–37. дои : 10.1016/S0021-9258(18)34740-9 . ПМИД 6279635.
^ abc Koppenol WH, Rush JD, Mills JD, Margoliash E (июль 1991 г.). «Дипольный момент цитохрома с». Молекулярная биология и эволюция . 8 (4): 545–58. doi : 10.1093/oxfordjournals.molbev.a040659 . ПМИД 1656165.
^ Шнайдер Дж., Кронек П.М. (2014). «Производство аммиака мультигемовыми цитохромами C». В Kroneck PM, Torres ME (ред.). Металлоориентированная биогеохимия газообразных соединений в окружающей среде . Ионы металлов в науках о жизни. Том. 14. Спрингер. стр. 211–236. дои : 10.1007/978-94-017-9269-1_9. ISBN978-94-017-9268-4. ПМИД 25416396.
^ Лю X, Ким CN, Ян Дж, Джеммерсон Р, Ван X (июль 1996 г.). «Индукция апоптотической программы в бесклеточных экстрактах: потребность в dATP и цитохроме с». Клетка . 86 (1): 147–57. дои : 10.1016/S0092-8674(00)80085-9 . PMID 8689682. S2CID 12604356.
^ Оррениус С, Животовский Б (сентябрь 2005 г.). «Окисление кардиолипина освобождает цитохром с». Химическая биология природы . 1 (4): 188–9. doi : 10.1038/nchembio0905-188. PMID 16408030. S2CID 45381495.
^ Боенинг Д., Паттерсон Р.Л., Седагат Л., Глебова Н.О., Куросаки Т., Снайдер Ш.Х. (декабрь 2003 г.). «Цитохром С связывается с инозитол (1,4,5) трифосфатными рецепторами, усиливая кальций-зависимый апоптоз». Природная клеточная биология . 5 (12): 1051–61. дои : 10.1038/ncb1063. PMID 14608362. S2CID 27761335.
^ Харбанда С., Панди П., Шофилд Л., Исраэльс С., Ронцинске Р., Йошида К., Бхарти А., Юань З.М., Саксена С., Вайхсельбаум Р., Налин С., Куфе Д. (июнь 1997 г.). «Роль Bcl-xL как ингибитора цитозольного накопления цитохрома C в апоптозе, вызванном повреждением ДНК». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (13): 6939–42. Бибкод : 1997PNAS...94.6939K. дои : 10.1073/pnas.94.13.6939 . ПМК 21263 . ПМИД 9192670.
^ Гарсиа-Эредиа Х.М., Диас-Кинтана А., Сальсано М., Орсаес М., Перес-Пайя Е., Тейшейра М., Де ла Роса М.А., Диас-Морено I (декабрь 2011 г.). «Фосфорилирование тирозина превращает щелочной переход в биологически значимый процесс и заставляет человеческий цитохром С вести себя как антиапоптотический переключатель». Журнал биологической неорганической химии . 16 (8): 1155–68. дои : 10.1007/s00775-011-0804-9. PMID 21706253. S2CID 24156094.
^ аб Боуман С.Э., Брен К.Л. (декабрь 2008 г.). «Химия и биохимия гема c: функциональные основы ковалентного присоединения». Отчеты о натуральных продуктах . 25 (6): 1118–30. дои : 10.1039/b717196j. ПМЦ 2654777 . ПМИД 19030605.
^ Нойперт В. (1997). «Импорт белка в митохондрии». Ежегодный обзор биохимии . 66 : 863–917. doi :10.1146/annurev.biochem.66.1.863. ПМИД 9242927.
^ Кремер Г., Даллапорта Б., Реше-Ригон М. (1998). «Регулятор смерти/жизни митохондрий при апоптозе и некрозе». Ежегодный обзор физиологии . 60 : 619–42. doi :10.1146/annurev.physical.60.1.619. ПМИД 9558479.
^ Лу Дж.Ф., Лау П.М., Хо Х.П., Конг С.К. (октябрь 2013 г.). «Анализ биоштрих-кода на основе аптамера с изотермической амплификацией рекомбиназной полимеразы для обнаружения цитохрома-с и скрининга противораковых препаратов». Таланта . 115 : 159–65. doi :10.1016/j.talanta.2013.04.051. ПМИД 24054573.
^ Уотерхаус, Нью-Джерси, Трапани, Дж. А. (июль 2003 г.). «Новый количественный анализ высвобождения цитохрома с в апоптотических клетках». Смерть клеток и дифференцировка . 10 (7): 853–5. дои : 10.1038/sj.cdd.4401263 . ПМИД 12815469.
^ ab Солтис Б.Дж., Эндрюс Д.В., Джеммерсон Р., Гупта Р.С. (2001). «Цитохром-С локализуется в секреторных гранулах поджелудочной железы и передней доли гипофиза». Международная клеточная биология . 25 (4): 331–8. дои : 10.1006/cbir.2000.0651. PMID 11319839. S2CID 2106599.
^ Гупта Р.С., Рамачандра Н.Б., Боуз Т., Сингх Б. (2008). «Необычное клеточное расположение митохондриальных молекулярных шаперонов Hsp60, Hsp70 и Hsp10». Биология внеклеточных молекулярных шаперонов . Симпозиумы Фонда Новартис. Том. 291. стр. 59–68, обсуждение 69–73, 137–40. дои : 10.1002/9780470754030.ch5. ISBN978-0-470-75403-0. ПМИД 18575266. {{cite book}}: |journal=игнорируется ( помощь )
^ Садачаран С.К., Сингх Б., Боуз Т., Гупта Р.С. (ноябрь 2005 г.). «Локализация митохондриальной ДНК, кодирующей субъединицы I и II цитохром с-оксидазы, в гранулах зимогена поджелудочной железы крысы и гранулах гормона роста гипофиза». Гистохимия и клеточная биология . 124 (5): 409–21. дои : 10.1007/s00418-005-0056-2. PMID 16133117. S2CID 24440427.
^ аб Солтыс Б.Дж., Гупта Р.С. (2000). Митохондриальные белки в неожиданных местах клетки: экспорт белков из митохондрий с эволюционной точки зрения . Международный обзор цитологии. Том. 194. стр. 133–96. дои : 10.1016/s0074-7696(08)62396-7. ISBN978-0-12-364598-2. ПМИД 10494626.
^ Солтыс Б.Дж., Гупта Р.С. (май 1999 г.). «Белки митохондриального матрикса в неожиданных местах: они экспортируются?». Тенденции биохимических наук . 24 (5): 174–7. дои : 10.1016/s0968-0004(99)01390-0. ПМИД 10322429.
^ МакКорд Дж. М., Фридович I (ноябрь 1969 г.). «Супероксиддисмутаза. Ферментативная функция эритрокупреина (гемокупреина)». Журнал биологической химии . 244 (22): 6049–55. дои : 10.1016/S0021-9258(18)63504-5 . ПМИД 5389100.
^ аб Томсон Л., Трухильо М., Теллери Р., Ради Р. (июнь 1995 г.). «Кинетика окисления цитохрома с 2+ пероксинитритом: значение для измерений супероксида в биологических системах, продуцирующих оксид азота». Архив биохимии и биофизики . 319 (2): 491–7. дои : 10.1006/abbi.1995.1321. ПМИД 7786032.
^ Домазу А.С., Гебичка Л., Дидик Дж., Гебицки Дж.Л., ван дер Мейден Б., Коппенол WH (апрель 2014 г.). «Кинетика реакции диоксида азота с цитохромом с железа(II)- и железа(III)». Свободно-радикальная биология и медицина . 69 : 172–80. doi :10.1016/j.freeradbiomed.2014.01.014. ПМИД 24447894.
^ Ю. Ф. Чжан, К. Ван и Х. Хесс, ACS Catal., 2017, 7, 2047–2051.
^ К.Р. Бенсон, Дж. Горецкий, А. Никифоров, В. Цуй, Р.М. Каси и К.В. Кумар, Org. Биомол. хим., 2019, 17, 4043–4048.
^ Вагвани Х.К., Дуглас, Т. (март 2021 г.). «Цитохром С с пероксидазоподобной активностью, инкапсулированный внутри небольшой наноклетки белка DPS». Журнал химии материалов Б. 9 (14): 3168–3179. дои : 10.1039/d1tb00234a . ПМИД 33885621.
дальнейшее чтение
Кумарсвами Р., Чандна С. (февраль 2009 г.). «Предполагаемые партнеры в высвобождении цитохрома-с, опосредованном Bax: ANT, CypD, VDAC или ни один из них?». Митохондрия . 9 (1): 1–8. дои : 10.1016/j.mito.2008.10.003. ПМИД 18992370.
Скулачев В.П. (февраль 1998 г.). «Цитохром С в апоптотическом и антиоксидантном каскадах». Письма ФЭБС . 423 (3): 275–80. дои : 10.1016/S0014-5793(98)00061-1. PMID 9515723. S2CID 10267410.
Маннелла, Калифорния (1998). «Конформационные изменения в белке митохондриального канала, VDAC, и их функциональные последствия». Журнал структурной биологии . 121 (2): 207–18. дои : 10.1006/jsbi.1997.3954. ПМИД 9615439.
Ферри К.Ф., Жакото Э., Бланко Дж., Эсте Х.А., Кремер Г. (2000). «Митохондриальный контроль гибели клеток, индуцированной белками, кодируемыми ВИЧ-1». Анналы Нью-Йоркской академии наук . 926 (1): 149–64. Бибкод : 2000NYASA.926..149F. doi :10.1111/j.1749-6632.2000.tb05609.x. PMID 11193032. S2CID 21997163.
Бриттон Р.С., Лестер К.Л., Бэкон Б.Р. (октябрь 2002 г.). «Токсичность железа и хелатная терапия». Международный журнал гематологии . 76 (3): 219–28. дои : 10.1007/BF02982791. PMID 12416732. S2CID 22572183.
Хайдер Н., Нарула Н., Нарула Дж. (декабрь 2002 г.). «Апоптоз при сердечной недостаточности представляет собой запрограммированное выживание клеток, а не смерть кардиомиоцитов и вероятность обратного ремоделирования». Журнал сердечной недостаточности . 8 (6 Дополнение): S512–7. дои : 10.1054/jcaf.2002.130034. ПМИД 12555167.
Кастедо М., Перфеттини Дж.Л., Андрео К., Румье Т., Пьячентини М., Кремер Г. (декабрь 2003 г.). «Митохондриальный апоптоз, индуцированный оболочкой ВИЧ-1». Анналы Нью-Йоркской академии наук . 1010 (1): 19–28. Бибкод : 2003NYASA1010...19C. дои : 10.1196/анналы.1299.004. PMID 15033690. S2CID 37073602.
Нг С., Смит М.Б., Смит Х.Т., Миллетт Ф. (ноябрь 1977 г.). «Влияние модификации отдельных лизинов цитохрома с на реакцию с цитохромом b5». Биохимия . 16 (23): 4975–8. дои : 10.1021/bi00642a006. ПМИД 199233.
Линч С.Р., Шерман Д., Коупленд Р.А. (январь 1992 г.). «Связывание цитохрома с влияет на конформацию цитохрома а в цитохром с оксидазе». Журнал биологической химии . 267 (1): 298–302. дои : 10.1016/S0021-9258(18)48493-1 . ПМИД 1309738.
Гарбер Э.А., Марголиаш Э (февраль 1990 г.). «Взаимодействие цитохрома с с цитохром оксидазой: понимание перехода от высокого к низкому сродству». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Биоэнергетика . 1015 (2): 279–87. дои : 10.1016/0005-2728(90)90032-Y. ПМИД 2153405.
Компакт-диск Бедетти (май 1985 г.). «Иммуноцитохимическая демонстрация цитохром-с-оксидазы с помощью иммунопероксидазного метода: специфическое окрашивание митохондрий в фиксированных формалином и залитых в парафин тканях человека». Журнал гистохимии и цитохимии . 33 (5): 446–52. дои : 10.1177/33.5.2580882 . ПМИД 2580882.
Танака Ю., Асикари Т., Сибано Ю., Амачи Т., Ёшизуми Х., Мацубара Х. (июнь 1988 г.). «Конструирование гена цитохрома с человека и его функциональная экспрессия в Saccharomyces cerevisiae». Журнал биохимии . 103 (6): 954–61. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122393. ПМИД 2844747.
Эванс MJ, Scarpulla RC (декабрь 1988 г.). «Ген соматического цитохрома с человека: два класса процессированных псевдогенов разграничивают период быстрой молекулярной эволюции». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 85 (24): 9625–9. Бибкод : 1988PNAS...85.9625E. дои : 10.1073/pnas.85.24.9625 . ПМК 282819 . ПМИД 2849112.
Пассон П.Г., Хультквист Д.Э. (июль 1972 г.). «Растворимая цитохром b 5 редуктаза из эритроцитов человека». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Биоэнергетика . 275 (1): 62–73. дои : 10.1016/0005-2728(72)90024-2. hdl : 2027.42/34070 . ПМИД 4403130.
Доу Р.Дж., Вителло Л.Б., Эрман Дж.Э. (август 1984 г.). «Исследования седиментационного равновесия по взаимодействию цитохрома с и пероксидазы цитохрома с». Архив биохимии и биофизики . 232 (2): 566–73. дои : 10.1016/0003-9861(84)90574-5. ПМИД 6087732.
Мишель Б., Bosshard HR (август 1984 г.). «Спектроскопический анализ взаимодействия цитохрома с и цитохром с оксидазой». Журнал биологической химии . 259 (16): 10085–91. дои : 10.1016/S0021-9258(18)90932-4 . ПМИД 6088481.
Брогер С., Налеч М.Ю., Аззи А. (октябрь 1980 г.). «Взаимодействие цитохрома с с комплексом цитохрома bc1 дыхательной цепи митохондрий». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Биоэнергетика . 592 (3): 519–27. дои : 10.1016/0005-2728(80)90096-1. ПМИД 6251869.
Смит Х.Т., Ахмед А.Дж., Миллетт Ф. (май 1981 г.). «Электростатическое взаимодействие цитохрома с с цитохромом с1 и цитохромоксидазой». Журнал биологической химии . 256 (10): 4984–90. дои : 10.1016/S0021-9258(19)69355-5 . ПМИД 6262312.
Герен Л.М., Миллетт Ф. (октябрь 1981 г.). «Исследование переноса энергии флуоресценции взаимодействия адренодоксин и цитохром с». Журнал биологической химии . 256 (20): 10485–9. дои : 10.1016/S0021-9258(19)68647-3 . ПМИД 6270113.
Фавр Б., Зольнерович С., Туровски П., Хеммингс Б.А. (июнь 1994 г.). «Каталитическая субъединица протеинфосфатазы 2А карбоксилметилирована in vivo». Журнал биологической химии . 269 (23): 16311–7. дои : 10.1016/S0021-9258(17)34009-7 . ПМИД 8206937.
Гао Б., Айзенберг Э., Грин Л. (июль 1996 г.). «Влияние конститутивной полимеризации белка теплового шока массой 70 кДа на его взаимодействие с белковым субстратом». Журнал биологической химии . 271 (28): 16792–7. дои : 10.1074/jbc.271.28.16792 . ПМИД 8663341.
