Эндопептидаза или эндопротеиназа представляют собой протеолитические пептидазы , которые разрывают пептидные связи неконцевых аминокислот (т.е. внутри молекулы), в отличие от экзопептидаз , которые разрывают пептидные связи с концевых участков концевых аминокислот. [1] По этой причине эндопептидазы не могут расщеплять пептиды на мономеры, в то время как экзопептидазы могут расщеплять белки на мономеры. Частным случаем эндопептидазы является олигопептидаза , субстратами которой являются олигопептиды, а не белки.
Они обычно очень специфичны для определенных аминокислот. Примеры эндопептидаз включают:
Трипсин – идет после Arg или Lys, если за ним не следует Pro. Очень строгий. Лучше всего работает при pH 8.
Химотрипсин – идет после Phe, Trp или Tyr, если за ним не следует Pro. Режется медленнее после His, Met или Leu. Лучше всего работает при pH 8.
Эластаза – идет после Ala, Gly, Ser или Val, если за ним не следует Pro.
Термолизин - разрезается перед Ile, Met, Phe, Trp, Tyr или Val, если ему не предшествует Pro. Иногда режется после Ala, Asp, His или Thr. Термостабильный.
Пепсин – стоит перед Leu, Phe, Trp или Tyr, если перед ним не стоит Pro. Также и другие, совершенно неспецифические; лучше всего работает при pH 2.
